Prezentare pe tema proteinelor din chimie.

27.04.2021

Proteinele sau substanțele proteice sunt numite greutate moleculară mare (Greutatea moleculară variază de la 5-10 mii la 1 milion sau mai mulți) polimeri naturali, ale căror molecule sunt construite din resturile de aminoacizi conectate prin legătura cu amide (peptidă). catalitic (enzime); regulatori (hormoni); structurală (colagen, fibroină); Motor (Miosin); transport (hemoglobină, mioglobină); protectoare (imunoglobuline, interferon); (Cazeină, albumină, glyadin). Printre proteine \u200b\u200bexistă antibiotice și substanțe care au efecte toxice. Proteine \u200b\u200b- baza biomembranei, cea mai importantă componentă a componentelor celulare și celulare. Ei joacă un rol-cheie în viața celulară, lăsând baza materială a activităților sale chimice. Proprietatea de proteină excepțională este autoorganizarea structurii, adică Capacitatea sa de a crea spontan o anumită structură spațială inerentă acestei proteine. În esență, toate activitățile corpului (dezvoltare, mișcare, performanță a diferitelor funcții și mult mai mult) sunt asociate cu substanțele proteice. Fără proteine, este imposibil să vă imaginați viața. Proteinele sunt cea mai importantă componentă a alimentelor omului și a animalelor, furnizorul de aminoacizi de care aveți nevoie. Apa - 65% Grasimi - 10% proteine \u200b\u200b- 18% carbohidrați - 5% alte substanțe anorganice și organice - 2% în moleculele de proteine \u200b\u200bα-aminoacizi sunt interconectate prin conexiuni peptidice (-SO-NH-) ... N CN CH CH CR CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH CHR3O R1 ° C este construit de lanțurile polipeptidice sau secțiunile individuale din interiorul lanțului polipeptidic, pot fi legate în plus față de conexiunile disulfură (-SS-), sau, deoarece acestea ionice (sare) și legăturile de hidrogen, precum și interacțiunea hidrofobă și interacțiunea hidrofobă sunt o legătură majoră (sare) și hidrogen, precum și interacțiunea hidrofobică - un tip special de contact între componentele hidrofobe ale moleculelor de proteine \u200b\u200bdin mediul apos joacă un rol important creând proteine. Toate aceste legături au o rezistență diferită și asigură formarea unei molecule complexe de proteine \u200b\u200bmari. În ciuda diferenței dintre structura și funcțiile substanțelor proteice, compoziția lor elementară variază ușor (% pe greutate uscată): carbon-51-53; Oxigen-21,5-23,5; azot-16,8-18,4; hidrogen-6,5-7,3; Sulfur-0.3-2.5 Unele proteine \u200b\u200bconțin fosfor, seleniu și alte elemente în cantități mici. Secvența de combinare a resturilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic a fost numită structura primară de proteine. Numărul total de diferite tipuri de proteine \u200b\u200bîn toate tipurile de organisme vii este de 1010-1012, majoritatea proteinelor au, totuși, o structură secundară, nu întotdeauna pe întregul lanț de polipeptidă. Lanțurile de polipeptidă cu o structură secundară specifică pot fi amplasate diferit în spațiu. Această locație spațială a fost numită structura terțiară. În formarea unei structuri terțiare, în plus față de legăturile de hidrogen, interacțiunea ionică și hidrofobică joacă un rol major. Conform caracterelor "ambalajului", molecula de proteină distinge globulul, sau sfericul și fibrilar, sau filamentină, proteine. În unele cazuri, subunitățile individuale de proteine \u200b\u200bcu legături de hidrogen, interacțiuni electrostatice și alte interacțiuni formează ansambluri complexe. În acest caz, se formează o structură cuaternară a proteinelor. Cu toate acestea, trebuie remarcat încă o dată că în organizarea unor structuri de proteine \u200b\u200bmai mari, un rol excepțional aparține structurii primare. Structura moleculei de proteine \u200b\u200bCantitatea este o structura floculara a disulfurii si a comunicatii ionice ... HNCO ... HN Există mai multe clasificări proteine. Ele se bazează pe semne diferite: gradul de complexitate (simplu și complex); Forma moleculelor (proteine \u200b\u200bglobulare și fibrilare); Solubilitatea în solvenți individuali (solubili în apă, solubili în soluții saline diluate - albumină, alcooloizonable - prolaminone, solubile în alcalii diluați și acizi - vulnera); Efectuate scheletice etc.). (De exemplu, proteine \u200b\u200bde rezervă, proteine \u200b\u200b- electroliți amfoterici. Cu o anumită valoare a pH-ului mediu (se numește punct izoelectric), numărul de încărcări pozitive și negative din molecula de proteină este aceeași. Aceasta este una a proprietăților proteinei. proteinele din acest moment sunt fie șterse fie și solubilitatea lor în apă cel mai mic. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când se atinge electrolicitatea, moleculele lor sunt folosite pentru a le elibera de soluții, de exemplu , în tehnologia obținerii de produse proteice. Procesul de hidratare înseamnă legarea la proteinele de apă, în timp ce prezintă proprietăți hidrofilice: se umflă, masa lor și creșterea volumului. veveriță dizolvarea parțială. Hidrofilitatea proteinelor individuale depinde de structura lor. Amida hidrofilă (co-NH, legătura peptidică), amina (NH2) și carboxil (COXI) a grupului atrag moleculele de apă din compoziție și localizate pe suprafața macromoleculelor de proteine, orientarea lor pe suprafața laptelui Ul. Globurile din jur de proteine \u200b\u200bdin jur de hidrat (apos) împiedică agregarea și precipitarea și, prin urmare, contribuie la stabilitatea soluției de proteină. Cu umflarea limitată, soluțiile de proteine \u200b\u200bconcentrate formează sisteme complexe, numite jeturi. Studentul nu este fluid, Elags, posedă plasticitate definită prin rezistență mecanică, sunt capabili să-și mențină forma. Proteinele globulare pot fi complet hidratate, dizolvarea în apă (de exemplu, proteine \u200b\u200bdin lapte), formând soluții cu concentrație scăzută. Hidrofilitatea proteinelor de cereale și făină joacă un rol major atunci când stochează și prelucrează cereale, în producătorul de paine. Aluatul, care este obținut în producția de panificație, este o proteină umflarea în apă, un jeleu concentrat conținând gramul de amidon. La denaturare, sub influența factorilor externi (temperatură, efecte mecanice, acțiuni ale agenților chimici și un număr de alți factori), există o schimbare a structurilor secundare, terțiar și cuaternare ale macromolecului de proteine, adică nativul său structura spațială. Structura primară și, prin urmare. Iar compoziția chimică a proteinei nu se schimbă. Schimbarea proprietăților fizice: Solubilitatea este redusă, capacitatea de a se pierde hidratarea, activitatea biologică este pierdută. Forma macromoleculei proteine \u200b\u200bse schimbă, apare agregarea. În același timp, crește activitatea unor grupări chimice, facilitează efectele proteinelor enzimatice proteolitice și, prin urmare, este mai ușor de hidroliză. În tehnologia alimentară, denaturarea termică a proteinelor are o importanță deosebită, gradul de care depinde de temperatură, durata încălzirii și umidității. Denaturarea proteinelor poate fi numită și expusă mecanic (presiune, frecare, agitare, ultrasunete). În cele din urmă, denaturarea proteinelor conduce efectul reactivilor chimici (acizi, alcalii, alcool, acetonă. Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în industria alimentară și biotehnologia. Sub procesul de spumare, capacitatea proteinelor de a forma lichid concentrat ridicat -GAS Systems, numite spume, este o stabilitate a spumei în care proteina este un agent de spumare depinde nu numai de natura sa și asupra concentrației, ci și asupra temperaturii. Proteinele ca agenți de spumare sunt utilizați în industria de cofetărie (pășunat, marshmallow, Suffle). Structura spumei are pâine, ceea ce afectează proprietățile gustului său.. Pentru industria alimentară, se pot distinge două un proces foarte important: 1) hidroliza proteinelor sub acțiunea enzimelor; 2) interacțiunea grupărilor amino de proteine \u200b\u200bsau aminoacizi cu grupe de carbonil de zaharuri de restaurare. Viteza hidrolizei proteinei depinde de compoziția, structura moleculară, activitatea și condițiile enzimatice. Reacția de hidroliză cu formarea aminoacizilor într-o formă generală poate fi scrisă ca: proteinele sunt aprinse cu formarea de azot, dioxid de carbon și apă, precum și alte substanțe. Arderea este însoțită de un miros caracteristic de pene de ardere. Se utilizează următoarele reacții: xantoproteina, la care interacțiunea ciclurilor aromatice și heteroatomice din molecula de proteină cu acid azotic concentrat, însoțită de aspectul culorii galbene; Buretul, în care interacțiunea dintre proteinele înclinate cu o soluție de soluție de sulfat de cupru (II) cu formarea compușilor complexi între ionii CU2 + și polipeptidele. Reacția este însoțită de aspectul picturii purpurii.

Proteine

Diadoane: 18 cuvinte: 764 Sunete: 0 Efecte: 81

Proteine. Din istorie. Termen. Dimensiunea proteinei poate fi măsurată în numărul de aminoacizi sau în Dallands. Veverițe simple. Proteine \u200b\u200bsofisticate. Funcții de proteine. Nivelurile organizației. Structura primară. Structura secundară. Structura terțiară. Structura cuaternară. Tipuri de structură proteică. Proteine \u200b\u200bglobulare. Proteinele fibrilului. Denaturare. - proteine.pptx.

Lecția de proteină

Diapozitive: 22 Cuvinte: 767 Sunete: 0 Efecte: 76

Proteine. Nașterea lecției începe: sarcinile lecției: să formeze cunoștințe despre proprietățile chimice ale proteinelor. Aflați să confirmați proprietățile chimice ale proteinelor experimental. Obiectivele lecției: Dezvoltarea: Dezvoltarea capacității de analiză, comparare, trage concluzii despre proprietățile proteinelor. Planul lecției. Tipul de lecție: Prelegerea cu elemente de interviu. Metoda de lecție: Stimularea explicativă. Tipul de lecție: Lecția Învățarea noilor cunoștințe bazate pe deja disponibile. Legături interguvernamentale: biologie, fiziologie nutrițională. Lecția Logistică: Discul CD "Structura proteinei". Clasa de chimie 11 (G. Rudzita, F.g. Feldman). - Lista de proteine.ppt

Proteine \u200b\u200bde chimie

Slides: 29 Cuvinte: 652 Sunete: 0 Efecte: 0

Proteine. Conţinut. Definiție. Funcții de proteine. Pielea și părul protejează mediul interior al corpului de influențele externe. Compoziția mucusului și a fluidului sinovial include mucoproteine. Surse de aminoacizi. Astfel de aminoacizi se numesc indispensabili. Aminoacizi implicați în crearea de proteine. Glicină alină valin leucin izoleucin serin subțire cisteină. MEȚIONALIE LIZIN ARIGININE AIPATAING ACID ACID ACID GLUTAMIC. Glutamină fenilalanină tirozin Triptophan Gistidin Proline. Structura lanțului polipeptidic. Compus secvențial al aminoacizilor în formarea unei molecule de proteine. - Proteine \u200b\u200bde chimie.Ppt.

Aminoacizi

Diapozitive: 69 Cuvinte: 3182 Sunete: 0 Efecte: 22

Aminoacizi. Ca multe biomolecule, aminoacizii există sub formă de izomeri oglinzi (stereoizomeri). De obicei, numai izomerii L ai aminoacizilor participă la procese biologice. Conceptul de aminoacizi. Aminoacizii - compuși, în moleculele care sunt în același timp există grupări amino și carboxil. Clasificarea aminoacizilor. - acid acid acid. - acid acid acid. - acid acid acid. Glicină, acid monoaminomocarboxilic. Acid aspartic, acid monoaminodicarboxilic. Lizină, acid diaminonocarboxilic. Aminoacizi hidrofobi neutri. Izoleucină. - aminoacizi.Ppt.

"Aminoacizi" chimie

Diapozitive: 15 cuvinte: 649 Sunete: 0 Efecte: 57

Aminoacizi. Formula generală. Rol biologic. Nomenclatura de aminoacizi. Acid diaminohexanic. Isomerius al scheletului de carbon. Proprietăți. Metode de obținere. Formarea polipeptidelor. Obținerea aminoacizilor. Aminoacizi naturali. Aplicație de aminoacizi. Conexiuni organice. Face o formulă. - "aminoacizi" chimie.ppt

Aminoacizi de bază

Diadoane: 31 Cuvinte: 724 Sunete: 0 Efecte: 228

Aminoacizi. Definiția aminoacizilor. Secvența de a studia un nou subiect. Cuvântul "aminoacizi" din punct de vedere al formării cuvintelor. Oferiți formula generală pentru aminoacizi. Radical. Conexiuni. Acid aminoacetic. Acid aminopropionic. Acid aminicarian. Izomerius de aminoacizi schelet de carbon. Izomerizarea poziției grupului amino. Formule. Glicină. Proprietățile fizice ale AK. Obținerea aminoacizilor. Grupul amino. Reacție neutră a soluției de glicină. Mediu alcalin. Caracter acid. Reacții AK. Interacțiune cu motivele. Interacționați cu oxizii principali. Sarcină creativă. - aminoacizi de bază.pptx

Proprietăți de aminoacizi

Diapozitive: 9 Cuvinte: 296 Sunete: 0 Efecte: 58

Aminoacizi. NH2 - CH - COOH | R. Derivați ai acizilor carboxilici, în care atomul n în radical este substituit pe gruparea amino. Acid acetic CH3COS H - Acid aminoacetic | NH2. (Glicină). Proprietăți fizice. Proprietăți chimice. 1806. RAFAEL PIRIA HIDROLIZĂ AIPARAGINA ACID ACID TAU-C-C-CH2-CH-COO? | Despre NH2. 1909. K. Ikyda ALGAE uscată - Îmbunătățiți aroma și gustul suplimentelor alimentare - nutriționale. (Alanine). - Proprietățile aminoacizilor. PPT.

Tipuri de aminoacizi

Slides: 36 cuvinte: 2054 Sunete: 0 Efecte: 0

Proteina naturii chimice. Aminoacizii proteinți sunt? -Ceel acizi organici. Formula generală a aminoacizilor. Scurte simboluri ale aminoacizilor. Clasificare pentru atributul fiziologic. Clasificarea în natură chimică. Glicină. Legătura centrală a bazelor purine. Glicina este o mulțime în proteine \u200b\u200bfibrilare, gelatină, conexiuni fibrilare mătase, păr. Participă la sinteza treoninei, aplicată în farmacie. Alanină. Alanina se transformă cu ușurință într-un ficat în glucoză și invers. Valin. Valinul este un aminoacid indispensabil. Leucină. Leucina (a-cuinoisocaponica) este un aminoacid alifatic; Un aminoacid indispensabil. - Tipuri de aminoacizi.Ppt.

Proteine \u200b\u200bde aminoacizi

Diadoane: 14 cuvinte: 287 Sunete: 0 Efecte: 0

Aminoacizi. Proteine. Planul lecției. Compoziția și proprietățile aminoacizilor. Aminoacizi amoinici. Reacție de policondensare. Proprietățile chimice ale proteinelor. 1. Prezentul și proprietățile aminoacizilor. Glicina este o substanță cristalină incoloră, bine solubilă în apă, gust dulce. Glicina joacă un rol important în metabolism. Folosit ca medicament pentru a îmbunătăți circulația cerebrală. 2. Aminoara aminoasa. Glicinat potasiu. Sare de clorură de glicină. 3. Reacția policondensată. 4. veverițele. Produsele proteine \u200b\u200bale reacției policondensării aminoacizilor. Proteinele au o structură foarte complexă. - proteine \u200b\u200bde aminoacizi .Ppt.

Aminoacizi și proteine

Diadoane: 50 de cuvinte: 677 Sunete: 0 Efecte: 6

Aminoacizi și proteine. Clădire, proprietăți. Aminoacizi. Aminoacizi indispensabili. Acid și proprietăți de bază. Formă non-ionică; Aminoacid idealizat. Zwitter-ion; Aminoacid în stare solidă. Punctul isoelectric (PI). Metode de producere a aminoacizilor de aminați - acizi substituiți. Metode de producere a bromării aminoacizilor cu acid malonic. Metode de producere a sintezei aminoacizilor Strakker-Zelinsky. Metode de producere a aminoacizilor. Metode de producere a aminoacizilor Metoda biologică de obținere a aminoacizilor. Alimente cu adăugarea unui amestec racemic A-aminoacizi. - aminoacizi și proteine.Ppt

"Aminoacizi și proteine" chimie

Diadoane: 32 Cuvinte: 1261 Sunete: 0 Efecte: 37

Aminoacizi, proteine. Aminoacizi. Proprietățile aminoacizilor. Numele de aminoacizi. Formarea de comunicații peptide. Schema de educație a comunicării peptidelor. Aminoacizii sunt necesari pentru sinteza proteinelor în organismele vii. Proteina este un compus organic cu greutate moleculară mare. Proteina include elemente chimice. În proprietățile fizice, proteinele sunt împărțite. Proteinele sunt componente ale părului. Moleculă de insulină. Structura proteinei. Structura secundară - apare prin răsucirea primară. Structura terțiară este o formă globulară. Structura cuaternară. Complex de patru macromolecule. - "Aminoacizi și proteine" chimie.pptx

"Aminoacizi și proteine" chimie 10 clasa

Slides: 41 cuvinte: 1290 sunete: 0 Efecte: 194

Aminoacizi. Caracteristicile planului. Conexiuni organice. Derivați ai acizilor carboxilici. Compuși heterofuncționali (bifuncționali). Formula generală. Clasificare. C - So - fiule. Lizină. Izomeria. În organismele vii. Proprietăți fizice. Proprietăți chimice. Etil etilic. Sare de clorură. Solubilitatea apei. Polipeptidă. Conexiune peptide. Dipepidid. Metode de obținere. Louis Voklen. Aminoacizi naturali. Algele uscate. Proteine. Compuși organici cu greutate moleculară mare. Hidrogen. Principalele componente structurale ale proteinelor sunt aminoacizii. - "Aminoacizi și proteine" chimie de calitate 10.pptx

Analiza fizico-chimică

Slides: 26 cuvinte: 634 Sunete: 0 Efecte: 0

Analiza fizico-chimică multidimensională. Conținutul raportului. GK. Andersen. Analiza fizico-chimică. Analiza fizico-chimică unidimensională. Model de analiză fizico-chimică multidimensională. MFCA Toolkit. Analiza factorului proprietăților soluției de glicină. Analiza factorilor. Reacții chimice în soluție. Diagrame ale formelor ionale. Reacţie. Experiment. Analiza dispersiei. Variabilă dependentă. Rata de refracție. Diagrama de conductivitate termică tridimensională. Analiza de regresie. Simularea structurii latente. Model al structurii de covariance. Diagrama cadru. Modelarea rezultatelor. -

Descrierea prezentării pe diapozitive individuale:

1 glisați.