ارائه موضوع پروتئین در شیمی.

پروتئین ها یا مواد پروتئینی، وزن مولکولی بالا نامیده می شوند (وزن مولکولی از 5 تا 10 هزار تا 1 میلیون یا بیشتر) پلیمرهای طبیعی، مولکول های آنها از بقایای اسید آمینه متصل شده توسط آمید (پپتید) پیوند می شوند. کاتالیزوری (آنزیم ها)؛ نظارتی (هورمون ها)؛ ساختاری (کلاژن، فیبرین)؛ موتور (Miosin)؛ حمل و نقل (هموگلوبین، میوگلوبین)؛ محافظ (ایمونوگلوبولین ها، اینترفرون)؛ یدکی (کازئین، آلبومین، گلادین). در میان پروتئین ها، آنتی بیوتیک ها و مواد وجود دارد که اثرات سمی دارند. پروتئین ها - پایه بیوممبران، مهمترین مولفه های سلول و اجزای سلولی. آنها نقش کلیدی در زندگی سلول را ایفا می کنند و پایه مادی از فعالیت های شیمیایی خود را ترک می کنند. پروتئین استثنایی پروتئین خود سازمانی از ساختار، I.E. توانایی آن به صورت خود به خود یک ساختار فضایی خاص ذاتی این پروتئین ایجاد می کند. اساسا، تمام فعالیت های بدن (توسعه، حرکت، عملکرد توابع مختلف و خیلی بیشتر) با مواد پروتئینی مرتبط است. بدون پروتئین غیر ممکن است تصور کنید زندگی. پروتئین ها مهمترین جزء غذا از انسان و حیوانات هستند، تامین کننده اسیدهای آمینه ای که نیاز دارید. آب - 65٪ چربی - 10٪ پروتئین - 18٪ کربوهیدرات - 5٪ سایر مواد معدنی و ارگانیک - 2٪ در مولکول های پروتئین α - اسیدهای آمینه با اتصالات پپتید (-SO-NH) متصل می شوند ... N CH CN CH CN CN CH C ... HR O H R1 O H R2 O H R3 O ساخته شده توسط زنجیره های پلیپپتید یا بخش های فردی در داخل زنجیره پلیپپتید ممکن است علاوه بر ارتباط با اتصالات دی سولفید (-SS-)، یا، به عنوان آنها یونیک (نمک) و پیوند هیدروژنی، و همچنین تعامل هیدروفوبیک و تعامل هیدروفوبیک نقش مهمی در ایجاد پروتئین ها و تعامل هیدروفوبیک دارد - نوع خاصی از تماس های بین مولکول های هیدروفوبیک مولکول های پروتئینی در محیط آبی. تمام این اوراق قرضه دارای قدرت های مختلفی هستند و از تشکیل یک مولکول پروتئینی پیچیده تر اطمینان حاصل می کنند. با وجود تفاوت در ساختار و عملکرد مواد پروتئینی، ترکیب عناصر آنها کمی متفاوت است (در٪ از وزن خشک): Carbon-51-53؛ اکسیژن-21.5-23.5؛ نیتروژن-16.8-18.4؛ هیدروژن-6.5-7.3؛ Sulfur-0.3-2.5 برخی از پروتئین ها حاوی فسفر، سلنیوم و عناصر دیگر در مقادیر کم است. دنباله ای از ترکیب باقی مانده های اسید آمینه در زنجیره پلیپپتید ساختار پروتئین اولیه نامیده می شود. تعداد کل انواع مختلف پروتئین ها در تمام انواع موجودات زنده 1010-1012 است، اکثر پروتئین ها یک ساختار ثانویه دارند، اما همیشه در سراسر زنجیره پلیپپتید نیستند. زنجیره های پلی پپتید با یک ساختار ثانویه خاص می تواند به طور متفاوتی در فضا قرار گیرد. این مکان فضایی ساختار ترتیاری نامیده شد. در شکل گیری یک ساختار سوم، علاوه بر پیوندهای هیدروژنی، تعامل یونی و هیدروفوبیک نقش مهمی ایفا می کند. با توجه به شخصیت های "بسته بندی"، مولکول پروتئین، کروی، یا کروی و فیبریلا، یا فیبریل، پروتئین را تشخیص می دهد. در برخی موارد، زیر واحد های پروتئین فردی با پیوند های هیدروژنی، الکترواستاتیک و سایر تعاملات مجموعه های پیچیده را تشکیل می دهند. در این مورد، یک ساختار کواترنری پروتئین تشکیل شده است. با این حال، باید دوباره ذکر شود که در سازمان از ساختارهای پروتئین بالاتر، نقش استثنایی متعلق به ساختار اولیه است. ساختار مولکول پروتئین Tangle یک ساختار فکری از دیسولفید و ارتباطات یونی ... HNCO ... HN چند طبقه بندی پروتئین وجود دارد. آنها بر اساس علائم مختلف هستند: درجه پیچیدگی (ساده و پیچیده)؛ شکل مولکول ها (پروتئین های کروی و فیبریلر)؛ حلالیت در حلال های فردی (محلول در آب، محلول در محلول های رقیق شور - آلبومین، الکل، پرولامینون، محلول در قلیایی رقیق شده و اسیدها - vulnery)؛ اسکلتی را انجام داد، و غیره). تابع (به عنوان مثال، پروتئین های یدکی، پروتئین ها - الکترولیت های آمفوتری. با مقدار مشخصی از pH متوسط \u200b\u200b(آن یک نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود)، تعداد اتهامات مثبت و منفی در مولکول پروتئین یکسان است. این یکی است از خواص پروتئین. پروتئین ها در این نقطه، پاک می شوند و حلالیت آنها در آب کوچکترین هستند. توانایی پروتئین ها برای کاهش حلالیت زمانی که الکتروتورافی به دست می آید، مولکول های آنها برای انتشار آنها از راه حل ها استفاده می شود ، در تکنولوژی به دست آوردن محصولات پروتئینی. فرآیند هیدراتاسیون به معنای اتصال به پروتئین های آب است، در حالی که آنها خواص هیدروفیلی را نشان می دهند: تورم، افزایش جرم و حجم آنها. سنجاب انحلال جزئی آن. هیدروفیلیت پروتئین های فردی بستگی به ساختار آنها دارد. آمین هیدروفیل (CO-NH-، پیوند پپتید)، آمین (NH2) و کربوکسیل (Coxy) گروه مولکول های آب را در ترکیب جذب می کنند و بر روی سطح ماکرومولکول پروتئین قرار می گیرند که آنها را روی سطح شیر قرار می دهد ul پوسته پروتئین اطراف هیدرات هیدراته (آبی) مانع از تجمع و بارش می شود و بنابراین به ثبات راه حل پروتئین کمک می کند. با تورم محدود، راه حل های پروتئینی متمرکز سیستم های پیچیده را تشکیل می دهند، به نام جت. دانش آموز مایع نیست، Elags، دارای پلاستیسیته تعریف شده توسط قدرت مکانیکی، قادر به حفظ شکل خود هستند. پروتئین های کروی می توانند به طور کامل هیدراته شوند، در آب حل شوند (به عنوان مثال، پروتئین های شیر)، راه حل های تشکیل شده با غلظت کم. هیدرولیکی بودن پروتئین های دانه و آرد در هنگام ذخیره سازی و پردازش دانه، در نان ساز نقش مهمی ایفا می کند. خمیر، که در تولید نانوایی به دست می آید، یک پروتئین تورم در آب است، ژله متمرکز حاوی گرام نشاسته است. در denaturation، تحت تاثیر عوامل خارجی (درجه حرارت، اثرات مکانیکی، اقدامات مواد شیمیایی و تعدادی از عوامل دیگر)، تغییر در ساختارهای ثانویه، ثانویه و کواترنری پروتئین ماکرومولکول، یعنی بومی آن، تغییر وجود دارد ساختار فضایی ساختار اولیه، و بنابراین. و ترکیب شیمیایی پروتئین تغییر نمی کند. تغییر خواص فیزیکی: حلالیت کاهش می یابد، توانایی هیدراتاسیون از دست رفته است، فعالیت بیولوژیکی از دست رفته است. شکل ماکرومولکول پروتئین در حال تغییر است، تجمع رخ می دهد. در عین حال، فعالیت برخی از گروه های شیمیایی افزایش می یابد، اثرات پروتئین های آنزیم پروتئولیتیک را تسهیل می کند، و بنابراین هیدرولیز آسان تر است. در فناوری غذا، دندانی حرارتی پروتئین ها از اهمیت عملی خاصی برخوردار است، درجه ای که به دمای، مدت زمان گرمایش و رطوبت بستگی دارد. denaturation پروتئین ها می توانند به نام و مکانیکی در معرض (فشار، مالش، تکان دادن، سونوگرافی) نامیده شوند. در نهایت، denaturation پروتئین ها منجر به اثر واکنش های شیمیایی (اسید، قلیایی، الکل، استون می شود. تمام این تکنیک ها به طور گسترده ای در صنایع غذایی و بیوتکنولوژی مورد استفاده قرار می گیرند. تحت فرایند فوم، توانایی پروتئین ها به شکل مایع متمرکز شده سیستم های GAS، به نام فوم ها، یک پایداری فوم است که در آن پروتئین یک عامل فوم است، نه تنها به طبیعت و غلظت، بلکه در دما نیز بستگی دارد. پروتئین ها به عنوان عوامل فوم در صنعت شیرینی سازی مورد استفاده قرار می گیرند (گاو، Marshmallow Souffle) ساختار فوم نان دارد و این بر خواص طعم آن تاثیر می گذارد. برای صنعت مواد غذایی، دو فرایند بسیار مهم را می توان تشخیص داد: 1) هیدرولیز پروتئین تحت عمل آنزیم ها؛ 2) تعامل گروه های آمینو از پروتئین ها یا اسیدهای آمینه با گروه های کربنیل بازسازی قندها. سرعت هیدرولیز پروتئین بستگی به ترکیب آن، ساختار مولکولی، فعالیت آنزیم و شرایط دارد. واکنش هیدرولیز با تشکیل اسیدهای آمینه به صورت کلی می تواند نوشته شود: پروتئین ها با تشکیل نیتروژن، دی اکسید کربن و آب و همچنین برخی از مواد دیگر روشن می شوند. سوزاندن با یک بوی مشخص از پرهای سوزان همراه است. واکنش های زیر استفاده می شود: Xanthoprotein، که در آن تعامل چرخه های معطر و هترواتومیک در مولکول پروتئین با اسید نیتریک متمرکز، همراه با ظاهر رنگ زرد؛ Buret، که در آن تعامل پروتئین های شیب دار با محلول محلول سولفات مس (II) با تشکیل ترکیبات پیچیده بین یون های Cu2 + و پلیپپتید ها. واکنش همراه با ظاهر نقاشی بنفش همراه است.

پروتئین

اسلاید: 18 کلمه: 764 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 81

پروتئین ها از تاریخ مدت، اصطلاح. اندازه پروتئین را می توان در تعداد اسیدهای آمینه یا دالاند اندازه گیری کرد. سنجاب ساده پروتئین های پیچیده. توابع پروتئین سطح سازمان ساختار اولیه. ساختار ثانویه ساختار ترتیادی. ساختار کواترنر. انواع ساختار پروتئین. پروتئین های کروی پروتئین فیبریلر. denaturation - Proteins.pptx

پروتئین درس

اسلاید: 22 کلمه: 767 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 76

پروتئین ها تولد درس شروع می شود: وظایف درس: برای ایجاد دانش در مورد خواص شیمیایی پروتئین ها. یاد بگیرید که خواص شیمیایی پروتئین ها را آزمایش کنید. اهداف درس: توسعه: توسعه توانایی تجزیه و تحلیل، مقایسه، نتیجه گیری در مورد خواص پروتئین. طرح درس. نوع درس: سخنرانی با عناصر مصاحبه. روش درس: تحریک کننده تحریک کننده. نوع درس: درس یادگیری دانش جدید بر اساس در حال حاضر در دسترس است. روابط بین دولتی: زیست شناسی، فیزیولوژی تغذیه ای. لجستیک درس: CD دیسک "ساختار پروتئین". شیمی کتاب فروشی 11 کلاس (G. Rudzitis، F.g. Feldman). - فهرست پروتئین .ppt

پروتئین های شیمیایی

اسلاید: 29 کلمه: 652 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 0

پروتئین ها محتوا. تعریف. توابع پروتئین پوست و مو از محیط داخلی بدن از تأثیرات خارجی محافظت می کنند. ترکیب موکوس و سینوویال مایع شامل موکوپروتئین ها می شود. منابع اسیدهای آمینه. چنین اسیدهای آمینه ضروری هستند. اسیدهای آمینه درگیر در ایجاد پروتئین ها. گلیسین آلانین والین Leucin Isoleucin Serin Thinonin Cysteine. METIONINE لیزین آرژنین آرژانتین اسید گلوتامیک اسید مارگارین. گلوتامین Phenylalanin Tyrosine Triptophan Gistidin Proline. ساختار زنجیره پلیپپتید. ترکیب پیوسته اسیدهای آمینه در تشکیل یک مولکول پروتئینی. - پروتئین های شیمیایی .PSPT.

آمینو اسید

اسلاید: 69 کلمه: 3182 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 22

آمینو اسید. مانند بسیاری از بیومولکول ها، اسیدهای آمینه در شکل ایزومرهای آینه (استریویزمرها) وجود دارد. معمولا، تنها L- ایزومرهای اسید آمینه در فرایندهای بیولوژیکی شرکت می کنند. مفهوم اسیدهای آمینه. اسیدهای آمینه - ترکیبات، در مولکول هایی که در همان زمان هستند، گروه های آمینو و کربوکسیل وجود دارد. طبقه بندی اسیدهای آمینه. اسید اسید اسید. اسید اسید اسید. اسید اسید اسید. گلیسین، monoaminomocarboxylic اسید. اسید آسپارتیک، اسید مونوآمین سیلور بوکسیلیک. لیزین، Diaminonocarboxylic اسید. اسیدهای آمینه هیدروفوب خنثی. ایزولوسین - amino acids.ppt.

"اسید آمینه" شیمی

اسلاید: 15 کلمه: 649 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 57

آمینو اسید. فرمول عمومی نقش بیولوژیکی nomenclature آمینو اسید. اسید دیامینو ژاکانیک. ایزومریوس اسکلت کربن. خواص روش های دریافت شکل گیری پلیپپتید ها. گرفتن اسیدهای آمینه اسیدهای آمینه طبیعی. کاربرد اسید آمینه. اتصالات ارگانیک. فرمول را بساز - "اسیدهای آمینه" شیمی. پپت

اسیدهای آمینه پایه

اسلاید: 31 کلمه: 724 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 228

آمینو اسید. تعریف اسیدهای آمینه. دنباله ای از مطالعه یک موضوع جدید. کلمه "اسیدهای آمینه" از لحاظ شکل گیری کلمه. فرمول کلی برای اسیدهای آمینه را ارائه دهید. افراطی. اتصالات اسید آمینه اسید آمینوپروپینیک. اسید آمینیکریان. ایزومریوس اسید های آمینو اسکلت کربن. ایزومریزاسیون موقعیت گروه آمینو. فرمول ها. گلیسین خواص فیزیکی AK. گرفتن اسیدهای آمینه گروه آمینو واکنش خنثی محلول گلیسین. محیط قلیایی. شخصیت اسید واکنش های AK تعامل با زمینه ها. با اکسید های اصلی ارتباط برقرار کنید. وظیفه خلاقانه - Amino acids basic.pptx

خواص اسید آمینه

اسلاید: 9 کلمه: 296 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 58

آمینو اسید. NH2 - CH - COOH | R. مشتقات اسیدهای کربوکسیلیک، که در آن اتم N در رادیکال در گروه آمینو جایگزین می شود. CH3COS اسید استیک H - CH - اسید آمینه سوپ | nh2 (گلیسین). مشخصات فیزیکی. خواص شیمیایی. 1806 Rafael Piria هیدرولیز آسپارژین اسید Asparagic اما C-C-CH2-CH-COO؟ | درباره NH2 1909 K. Ikyda جلبک خشک شده - عطر و طعم و طعم غذا - مکمل های تغذیه ای را افزایش می دهد. (آلانین). - خواص amino acids.ppt.

انواع اسید آمینه

اسلاید: 36 کلمه: 2054 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 0

پروتئین شیمیایی شیمیایی. اسیدهای آمینه پروتئین عبارتند از: اسیدهای آلی -CHEEL. فرمول کلی اسیدهای آمینه. نمادهای کوتاه اسید آمینه. طبقه بندی برای ویژگی فیزیولوژیک. طبقه بندی در طبیعت شیمیایی. گلیسین پیوند مرکزی پایگاه های پورین. گلیسین مقدار زیادی در پروتئین فیبریل، ژلاتین، اتصالات فیبریل، ابریشم، مو است. در سنتز ترئونین شرکت می کند که در داروخانه استفاده می شود. آلانین آلانین به راحتی به یک کبد در گلوکز تبدیل می شود و بالعکس. ولین والین یک اسید آمینه ضروری است. لوسین لوسین (اسید) اسید آمینه آلیفاتیک است؛ اسید آمینه ضروری. - انواع آمینو اسیدها.

پروتئین های آمینو اسیدها

اسلاید: 14 کلمه: 287 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 0

آمینو اسید. پروتئین ها طرح درس. ترکیب و خواص اسیدهای آمینه. آمفوفیزیت اسیدهای آمینه. واکنش پلی استاسیون خواص شیمیایی پروتئین ها. 1. در حال حاضر و خواص اسیدهای آمینه. گلیسین یک ماده بلوری بی رنگ است، به خوبی محلول در آب، طعم شیرین است. گلیسین نقش مهمی در متابولیسم دارد. به عنوان یک دارو برای بهبود گردش خون مغزی استفاده می شود. 2. آموفوتنین اسید آمینه. پتاسیم گلیینات Glicin کلرید نمک. 3. واکنش پلی استاسیون. 4. سنجاب پروتئین ها محصولات واکنش پلی اتیلن اسید آمینه. پروتئین ها یک ساختار بسیار پیچیده دارند. - amino acids proteins.ppt.

اسیدهای آمینه و پروتئین

اسلاید: 50 کلمه: 677 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 6

اسیدهای آمینه و پروتئین. ساختمان، خواص. آمینو اسید. اسیدهای آمینه ضروری. اسید و خواص اساسی. فرم غیر یونیک؛ اسید آمینه ایده آل شده. zwitter-ion؛ اسید آمینه در حالت جامد. نقطه ایزوالکتریک (PI). روش های تولید امیلات اسیدهای آمینه؟ اسیدهای جایگزین زمین. روش های تولید آمینو اسیدهای آمینه با اسید مالونیک. روش ها برای تولید سنتز اسید آمینه Strakker-Zelinsky. روش های تولید اسیدهای آمینه. روش های تولید اسیدهای آمینه روش بیولوژیکی به دست آوردن اسیدهای آمینه. مواد غذایی با اضافه کردن مخلوط ایزمیک اسید آمینه. - اسیدهای آمینه و پروتئین ها

شیمی "آمینو اسیدها و پروتئین ها"

اسلاید: 32 کلمه: 1261 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 37

اسیدهای آمینه، پروتئین ها. آمینو اسید. خواص اسیدهای آمینه. نام اسید آمینه. تشکیل ارتباطات پپتید. طرح آموزشی ارتباطی پپتید. اسیدهای آمینه برای سنتز پروتئین در موجودات زنده ضروری هستند. پروتئین یک ترکیب ارگانیک وزن مولکولی بالا است. پروتئین شامل عناصر شیمیایی است. در خواص فیزیکی، پروتئین ها تقسیم می شوند. پروتئین ها مولفه های مو هستند. مولکول انسولین. ساختار پروتئین. ساختار ثانویه - با چرخاندن اولیه بوجود می آید. ساختار ترتیاری یک شکل کروی است. ساختار کواترنر. مجتمع چهار ماکرومولکول. - "اسیدهای آمینه و پروتئین" شیمی

"اسید آمینه و پروتئین" شیمی 10 کلاس

اسلایدها: 41 کلمه: 1290 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 194

آمینو اسید. ویژگی های طرح اتصالات ارگانیک. مشتقات اسیدهای کربوکسیلیک. ترکیبات heterofunctional (bifunctional). فرمول عمومی طبقه بندی. C - SO - پسر. لیزین ایزومریا در موجودات زنده. مشخصات فیزیکی. خواص شیمیایی. اتیل اتر نمک کلرید حلالیت آب پلیپپتید اتصال پپتید dipepidid روش های دریافت لوئیس وکلن اسیدهای آمینه طبیعی. جلبک های خشک پروتئین ها ترکیبات ارگانیک با وزن مولکولی بالا. هیدروژن اجزای اصلی ساختاری پروتئین ها اسیدهای آمینه هستند. - "اسیدهای آمینه و پروتئین" شیمی درجه 10.pptx

تجزیه و تحلیل فیزیکی شیمیایی

اسلاید: 26 کلمه: 634 برای تلفن های موبایل: 0 اثر: 0

تجزیه و تحلیل فیزیکی شیمیایی چند بعدی. محتوای گزارش. جیغ اندرسن تجزیه و تحلیل فیزیکی شیمیایی. تجزیه و تحلیل فیزیکی شیمیایی یک بعدی. مدل تجزیه و تحلیل فیزیکی شیمیایی چند بعدی. ابزار MFCA. تجزیه و تحلیل عامل خواص محلول گلیسین. تجزیه و تحلیل عامل. واکنش های شیمیایی در محلول. نمودارهای فرم های یونی. واکنش. آزمایش تجزیه و تحلیل پراکندگی متغیر وابسته نسبت انکسار نمودار هدایت حرارتی سه بعدی. تجزیه و تحلیل رگرسیون. شبیه سازی ساختار پنهان مدل ساختار کوواریانس. نمودار قاب نتایج مدل سازی -

شرح ارائه در اسلایدهای فردی:

1 اسلاید

توضیحات اسلاید:

اهداف پروتئین ها: تعریف برای یادگیری ترکیب برای مطالعه ساختار فضایی برای یادگیری عملکرد اساسی پروتئین ها برای مطالعه طبقه بندی برای یادگیری خواص

2 اسلاید

توضیحات اسلاید:

پروتئین استثنایی پروتئین خود سازمانی از ساختار، I.E. توانایی آن به صورت خود به خود یک ساختار فضایی خاص ذاتی این پروتئین ایجاد می کند. اساسا، تمام فعالیت های بدن (توسعه، حرکت، عملکرد توابع مختلف و خیلی بیشتر) با مواد پروتئینی مرتبط است. بدون پروتئین غیر ممکن است تصور کنید زندگی.

3 اسلاید

توضیحات اسلاید:

پروتئین ها - ترکیبات طبیعی مولکولی بالا (پلیمرهای پلیمرهای) متشکل از بقایای اسید آمینه ای که توسط پیوند پپتید متصل می شوند. پروتئین پروتئین پروتئین ها

4 اسلاید

توضیحات اسلاید:

ترکیب مواد پروتئینی شامل: کربن، هیدروژن، اکسیژن، نیتروژن، گوگرد، فسفر است. هموگلوبین - C3032H4816O872N780S8FE4. وزن مولکولی پروتئین ها از چندین هزار تا چند میلیون متغیر است. MR Squirrel تخم مرغ \u003d 36،000، پروتئین MR عضله \u003d 1 500،000 آب - 65٪ چربی - 10٪ پروتئین - 18٪ کربوهیدرات - 5٪ دیگر مواد معدنی و ارگانیک - 2٪ ترکیب کیفی پروتئین

5 اسلاید

توضیحات اسلاید:

ساختار در مولکول های پروتئین α- آمینو اسید توسط اتصالات پپتید (-SO-NH-) در مورد R R1 R2 R3 متصل می شود، بنابراین زنجیره های پلی پپتید یا بخش های فردی داخل زنجیره پلیپپتید را ایجاد می کند، ممکن است علاوه بر این توسط دیسولفید (- SS-) اتصالات، یا، به عنوان آنها اغلب به نام پل های دی سولفید

6 اسلاید

توضیحات اسلاید:

ساختار اولیه توالی متناوب باقی مانده های اسید آمینه اسید در زنجیره پلیپپتید است. دنباله ای از ترکیب باقی مانده های اسید آمینه در زنجیره پلیپپتید ساختار پروتئین اولیه نامیده می شود. تعداد کل انواع مختلف پروتئین ها در تمام انواع موجودات زنده 1010-1012 است

7 اسلاید

توضیحات اسلاید:

ساختار ثانویه پیکربندی فضایی زنجیره پلیپپتید است، یعنی مکان احتمالی آن در فضا. برای پروتئین ها، شایع ترین نوع ساختار ثانویه یک مارپیچ است. ساختار ثانویه بیشترین پروتئین ها را دارد، اما همیشه در سراسر زنجیره پلیپپتید نیست.

8 اسلاید

توضیحات اسلاید:

ساختار ترتیاری یک پیکربندی سه بعدی است که مارپیچ چرخشی در فضا اتفاق می افتد. ساختار ترتیاری ویژگی خاصی از مولکول پروتئین و فعالیت بیولوژیکی آن را توضیح می دهد. در شکل گیری یک ساختار سوم، علاوه بر پیوندهای هیدروژنی، تعامل یونی و هیدروفوبیک نقش مهمی ایفا می کند. با توجه به شخصیت های "بسته بندی"، مولکول پروتئین، کروی، یا کروی و فیبریلا، یا فیبریل، پروتئین را تشخیص می دهد.

9 اسلاید

توضیحات اسلاید:

ساختار کواترنر محل در فضای چند زنجیره پلی پپتید است که هر کدام از آنها ساختار اولیه، ثانویه و ثانویه خود را دارد و Subunit نامیده می شود. در برخی موارد، زیر واحد های پروتئین فردی با پیوند های هیدروژنی، الکترواستاتیک و سایر تعاملات مجموعه های پیچیده را تشکیل می دهند. در این مورد، یک ساختار کواترنری پروتئین تشکیل شده است.

10 اسلاید

توضیحات اسلاید:

طبقه بندی چندین طبقه بندی پروتئین وجود دارد. آنها بر اساس علائم مختلف هستند: درجه پیچیدگی (ساده و پیچیده)؛ شکل مولکول ها (پروتئین های کروی و فیبریلر)؛ حلالیت در حلال های فردی (محلول در آب، محلول در محلول های رقیق شور - آلبومین، الکل، پرولامینون، محلول در قلیایی رقیق شده و اسیدها - vulnery)؛ عملکرد انجام شده (به عنوان مثال، پروتئین های یدکی، اسکلتی، و غیره) انجام می شود.

11 اسلاید

توضیحات اسلاید:

توابع ساخت پروتئین ها (پلاستیک) - پروتئین ها در تشکیل یک پوسته قفس، ارگاند ها و غشاهای سلولی دخیل هستند. کاتالیستی - تمام کاتالیزورهای سلولی - پروتئین ها (مراکز آنزیم فعال). موتور - پروتئین متعاهد باعث حرکت می شود. حمل و نقل - پروتئین خون هموگلوبین به اکسیژن می پیوندد و آن را در تمام بافت ها توزیع می کند. محافظ - توسعه بدن و آنتی بادی های پروتئین برای خنثی کردن مواد بیگانه. انرژی - 1 گرم پروتئین معادل 17.6 کیلوگرم است. گیرنده - واکنش به یک محرک خارجی

12 اسلاید

توضیحات اسلاید:

خواص شیمیایی پروتئین پروتئین ها - الکترولیت های آمفوتریک. با مقدار مشخصی از pH متوسط \u200b\u200b(آن یک نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود) تعداد اتهامات مثبت و منفی در مولکول پروتئین به همان اندازه است. این یکی از خواص یک پروتئین است. پروتئین ها در این نقطه هر دو هستند و حلالیت آنها در آب کوچکترین است. توانایی پروتئین ها برای کاهش حلالیت زمانی که الکتروفیزه رسیده است، مولکول های آنها برای انتشار آنها از راه حل ها، به عنوان مثال، در تکنولوژی به دست آوردن محصولات پروتئینی استفاده می شود.

13 اسلاید

توضیحات اسلاید:

1. هیدرولیز (اسید اصل، آنزیمی)، به عنوان یک نتیجه از آن اسیدهای آمینه تشکیل می شود. 2. Denaturation نقض ساختار طبیعی پروتئین تحت عمل گرمایش یا رجنتس شیمیایی است. پروتئین دندانی شده خواص بیولوژیکی خود را از دست می دهد. خواص شیمیایی پروتئین ها ساختار پروتئین اولیه در طول denaturation حفظ می شود. Denaturation می تواند برگشت پذیر باشد (به اصطلاح، رنو) و غیر قابل برگشت. یک نمونه از denaturation برگشت ناپذیر با قرار گرفتن در معرض حرارتی، انعقاد آلبومین تخم مرغ هنگام پخت و پز تخم مرغ است.

14 اسلاید