Presentación sobre el tema de las proteínas en la química.

27.04.2021

Las proteínas, o sustancias proteicas, se denominan alto peso molecular (peso molecular varía de 5 a 10 mil a 1 millón a 1 millón o más) polímeros naturales, cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos conectados por un enlace amida (péptido). catalítico (enzimas); regulatorio (hormonas); estructural (colágeno, fibroin); Motor (miosin); transporte (hemoglobina, mioglobina); protector (inmunoglobulinas, interferón); Repuesto (caseína, albúmina, glyadin). Entre las proteínas hay antibióticos y sustancias que tienen efectos tóxicos. Proteínas: la base de la biomembrana, el componente más importante de los componentes celulares y celulares. Tocan un papel clave en la vida celular, dejando la base material de sus actividades químicas. La propiedad de proteínas excepcionales es la autoorganización de la estructura, es decir,. Su capacidad para crear espontáneamente una cierta estructura espacial inherente a esta proteína. Esencialmente, todas las actividades del cuerpo (desarrollo, movimiento, el rendimiento de diversas funciones y mucho más) se asocian con sustancias proteicas. Sin proteínas es imposible imaginar la vida. Las proteínas son el componente más importante de los alimentos del hombre y los animales, el proveedor de los aminoácidos que necesita. Agua - 65% de grasas - 10% de proteínas - 18% de carbohidratos - 5% Otras sustancias inorgánicas y orgánicas - 2% en moléculas de proteínas α - aminoácidos están interconectados por conexiones peptídicas (-SO-NH-) ... n CN CH CN CH CN CH C ... HR O H R1 O H R2O H R3 O construido por las cadenas polipeptídicas o las secciones individuales dentro de la cadena de polipéptidos pueden relacionarse adicionalmente con conexiones disulfuro (-ss-), o, como lo es el iónico (sal) y los enlaces de hidrógeno, así como la interacción hidrófoba, y la interacción hidrófoba son un papel importante en la creación de proteínas, y la interacción hidrófoba, un tipo especial de contacto entre los componentes hidrófobos de las moléculas de proteínas en el medio acuoso. Todos estos enlaces tienen una resistencia diferente y aseguran la formación de una molécula de proteínas complejas y complejas. A pesar de la diferencia en la estructura y las funciones de las sustancias de proteínas, su composición elemental varía ligeramente (en% por peso seco): carbono-51-53; oxígeno-21.5-23.5; nitrógeno-16.8-18.4; hidrógeno-6.5-7.3; Sulfur-0.3-2.5 Algunas proteínas contienen fósforo, selenio y otros elementos en pequeñas cantidades. La secuencia de agravar los residuos de aminoácidos en la cadena de polipéptidos se denominó la estructura de proteínas primaria. El número total de diferentes tipos de proteínas en todo tipo de organismos vivos es 1010-1012, la mayoría de las proteínas tienen una estructura secundaria, sin embargo, no siempre en toda la cadena de polipéptidos. Las cadenas de polipéptidos con una estructura secundaria específica se pueden ubicar de manera diferente en el espacio. Esta ubicación espacial se llamaba la estructura terciaria. En la formación de una estructura terciaria, además de los enlaces de hidrógeno, la interacción iónica e hidrofóbica desempeña un papel importante. De acuerdo con los caracteres de "embalaje", la molécula de proteínas distingue globulares, o esféricos, y fibrilares, o filamentos, proteínas. En algunos casos, las subunidades de proteínas individuales con enlaces de hidrógeno, electrostáticos y otras interacciones forman conjuntos complejos. En este caso, se forma una estructura cuaternaria de proteínas. Sin embargo, debe notarse una vez más que en la organización de estructuras de proteínas más altas, un rol excepcional pertenece a la estructura primaria. Estructura de la molécula de proteínas La maraña es una estructura flocular de disulfuro y comunicaciones iónicas ... HNCO ... HN Hay varias clasificaciones de proteínas. Se basan en diferentes signos: el grado de complejidad (sencillo y complejo); Forma de moléculas (proteínas globulares y fibrilaras); Solubilidad en disolventes individuales (solubles en agua, solubles en soluciones salinas diluidas: albúmina, alcoholoiseable - prolaminones, solubles en álcalis y ácidos diluidos); Realizado esquelético, etc.). Función (por ejemplo, proteínas de repuesto, proteínas - electrolitos anfóteros. Con un cierto valor del pH del medio (se llama punto isoeléctrico), el número de cargas positivas y negativas en la molécula de proteínas es la misma. Esta es una De las propiedades de la proteína. Las proteínas en este punto se borran, y su solubilidad en el agua la más pequeña. La capacidad de las proteínas para reducir la solubilidad cuando se alcanza la electrofetralidad, sus moléculas se utilizan para liberarlas de soluciones, por ejemplo. , en la tecnología de obtener productos de proteínas. El proceso de hidratación significa unirse a las proteínas de agua, mientras que exhiben propiedades hidrófilas: hincharse, su aumento de masa y volumen. Ardilla su disolución parcial. La hidrofilicidad de las proteínas individuales depende de su estructura. La amida hidrófila (CO-NH-, enlace peptídico), amina (NH2) y carboxilo (CoxY) del grupo atraen las moléculas de agua en la composición y ubicadas en la superficie de la macromolécula de la proteína orientándolos en la superficie de la leche Ul. Los globos de proteínas circundantes hidratan (acuosa), la cáscara previene la agregación y la precipitación, y, por lo tanto, contribuye a la estabilidad de la solución de proteínas. Con hinchazón limitada, las soluciones de proteínas concentradas forman sistemas complejos, llamados jets. El estudiante no es fluido, elags, posee plasticidad definida por la resistencia mecánica, puede mantener su forma. Las proteínas globulares se pueden hidratar completamente, disolverse en agua (por ejemplo, proteínas de leche), formando soluciones con baja concentración. La hidrofilicidad de las proteínas de grano y harina juega un papel importante al almacenar y procesar el grano, en el fabricante de pan. La masa, que se obtiene en la producción de panadería, es una proteína hinchable en agua, una jalea concentrada que contiene el gramo de almidón. En la desnaturalización, bajo la influencia de factores externos (temperatura, efectos mecánicos, las acciones de los agentes químicos y una serie de otros factores), hay un cambio en las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de la macromolécula de proteínas, es decir, su nativa estructura espacial. Estructura primaria, y por lo tanto. Y la composición química de la proteína no cambia. Cambio de propiedades físicas: se reduce la solubilidad, se pierde la capacidad de hidratación, se pierde la actividad biológica. La forma de la macromolécula de la proteína está cambiando, se produce agregación. Al mismo tiempo, aumenta la actividad de algunos grupos químicos, facilita los efectos de las proteínas enzimáticas proteolíticas, y por lo tanto es más fácil hidrolizar. En la tecnología de los alimentos, la desnaturalización térmica de las proteínas es de particular importancia práctica, cuyo grado depende de la temperatura, la duración del calentamiento y la humedad. La desnaturalización de las proteínas se puede llamar y exponer mecánicamente (presión, frotamiento, agitación, ultrasonido). Finalmente, la desnaturalización de las proteínas conduce el efecto de los reactivos químicos (ácidos, alcalles, alcohol, acetona. Todas estas técnicas son ampliamente utilizadas en la industria alimentaria y biotecnología. Bajo el proceso de espuma, la capacidad de las proteínas para formar líquidos de alto concentrado. -GAS sistemas, llamados espumas, es una estabilidad de espuma en la que la proteína es un agente espumoso depende no solo de su naturaleza como en la concentración, sino también a la temperatura. Las proteínas como agentes espumantes se utilizan en la industria de la confitería (pastaje, malvavisco, SOUFFLE). La estructura de la espuma tiene pan, y esto afecta sus propiedades de sabor.. Para la industria alimentaria, se pueden distinguir dos dos dos y muy importantes proceso: 1) proteínas hidrólisis bajo la acción de las enzimas; 2) la interacción de los grupos amino de proteínas o aminoácidos con grupos carbonilo de azúcares de restauración. La velocidad de la hidrólisis de la proteína depende de su composición, estructura molecular, actividad y condiciones de enzimas. La reacción de hidrólisis con la formación de aminoácidos en forma general se puede escribir como: las proteínas se encienden con la formación de nitrógeno, dióxido de carbono y agua, así como algunas otras sustancias. La quema está acompañada por un olor característico de las plumas ardientes. Se utilizan las siguientes reacciones: xanthoproteína, en la que la interacción de los ciclos aromáticos y heteroatómicos en la molécula de proteínas con ácido nítrico concentrado, acompañado por la aparición de color amarillo; Buret, en la que la interacción de proteínas inclinadas con una solución de solución de sulfato de cobre (II) con la formación de compuestos complejos entre los iones CU2 + y los polipéptidos. La reacción está acompañada por la aparición de pintura púrpura.

Proteínas

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Proteínas. De la historia. Término. El tamaño de la proteína se puede medir en el número de aminoácidos o en Dallands. Ardillas simples. Proteínas sofisticadas. Funciones de proteína. Niveles de organización. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. Tipos de estructura de proteínas. Proteinas globulares. Proteínas fibrilaras. Desnaturalización. - proteins.pptx

Proteína de lección

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Proteínas. Comienza el nacimiento de la lección: las tareas de la lección: para formar conocimiento sobre las propiedades químicas de las proteínas. Aprende a confirmar las propiedades químicas de las proteínas experimentalmente. Objetivos de la lección: Desarrollo: desarrollo de la capacidad de analizar, comparar, sacar conclusiones sobre las propiedades de las proteínas. Plan de estudios. Tipo de lección: Conferencia con elementos de entrevista. El método de la lección: Explicativo-estimulante. Tipo de lección: Lección aprendiendo nuevos conocimientos basados \u200b\u200ben ya disponibles. Corbatas intergubernamentales: biología, fisiología nutricional. Lección de logística: disco de CD "Estructura de proteínas". Clase de texto de química 11 (G. Rudzitis, F.G. FELDMAN). - Lista de proteína.ppt

Proteínas químicas

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Proteínas. Contenido. Definición. Funciones de proteína. La piel y el cabello protegen el medio interno del cuerpo de las influencias externas. La composición del moco y el líquido sinovial incluye mucoproteínas. Fuentes de aminoácidos. Dichos aminoácidos se llaman indispensables. Los aminoácidos involucrados en la creación de proteínas. Glycine alanin valin leucin isoleucin serina cisteína de finilo. Metionine lizin arginina espárragina ácido espárragín ácido glutámico. Glutamina fenilalanina tirosina triptophan gistidin prolina. La estructura de la cadena polipeptídica. Compuesto secuencial de aminoácidos en la formación de una molécula de proteínas. - Proteínas de química.PPT.

Aminoácidos

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Aminoácidos. Como muchas biomoléculas, los aminoácidos existen en forma de isómeros de espejo (estereoisómeros). Por lo general, solo los isómeros L de los aminoácidos participan en los procesos biológicos. El concepto de aminoácidos. Los aminoácidos: los compuestos, en las moléculas de los cuales están al mismo tiempo, hay grupos amino y carboxilo. Clasificación de aminoácidos. «Ácido ácido mico. «Ácido ácido mico. «Ácido ácido mico. Glicina, ácido monoaminomocarboxílico. Ácido aspártico, ácido monoaminodicarboxílico. Lisina, ácido diaminonocarboxílico. Aminoácidos hidrófobos neutros. Isoleucina. - Aminoácidos.PPT.

Química "aminoácidos"

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Aminoácidos. Formula general. Papel biológico. Nomenclatura de aminoácidos. Ácido diaminohexánico. Isomerius del esqueleto de carbono. Propiedades. Métodos para obtener. La formación de polipéptidos. Conseguir aminoácidos. Aminoácidos naturales. Aplicación de aminoácidos. Conexiones orgánicas. Hacer una fórmula. - "Aminoácidos" química.ppt

Aminoácidos básicos

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Aminoácidos. Definición de aminoácidos. La secuencia de estudiar un nuevo tema. La palabra "aminoácidos" en términos de formación de palabras. Ofrecer la fórmula general para aminoácidos. Radical. Conexiones. Ácido aminoacético. Ácido aminopropiónico. Ácido aminico. Isomerius de los aminoácidos esqueletos de carbono. Isomerización de la posición del grupo amino. Fórmulas. Glicina. Propiedades físicas de AK. Conseguir aminoácidos. Grupo amino. Reacción neutra de la solución de glicina. Medio alcalino. Carácter ácido. Reacciones de AK. Interacción con los terrenos. Interactuar con los óxidos principales. Tarea creativa. - Aminoácidos básicos.PPTX

Propiedades de aminoácidos

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Aminoácidos. NH2 - CH - COOH | R. Derivados de ácidos carboxílicos, en los que el átomo n en el radical está sustituido en el grupo amino. CH3cos Acético H - CH - Ácido aminoacético soam | NH2. (Glicina). Propiedades físicas. Propiedades químicas. 1806 Rafael Piria Hydrolysis Asparagina Asparagic Acid But-C-CH2-CH-COO? | Sobre NH2. 1909 K. Algas secas de Ikyda: realzan el sabor y el sabor de los suplementos nutricionales. (Alanina). - Propiedades de aminoácidos.pt.

Tipos de aminoácidos

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Proteína de la naturaleza química. Los aminoácidos proteinificados son los ácidos orgánicos de la compañía. La fórmula general de los aminoácidos. Breves símbolos de aminoácidos. Clasificación para el atributo fisiológico. Clasificación en la naturaleza química. Glicina. El enlace central de las bases de purina. La glicina es mucho en proteínas fibrillas, gelatina, conexiones fibrillas de seda, cabello. Participa en la síntesis de treonina, aplicada en farmacia. Alanina. Alanina se convierte fácilmente en un hígado en glucosa y viceversa. Valin. Valin es un aminoácido indispensable. Leucina. Leucine (? -Asaminoisocapronic Acid) es un aminoácido alifático; Un aminoácido indispensable. - Tipos de aminoácidos.pt.

Proteínas de aminoácidos

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Aminoácidos. Proteínas. Plan de estudios. La composición y las propiedades de los aminoácidos. Aminoácidos de anfmersidad. Reacción de policondensación. Propiedades químicas de las proteínas. 1. El presente y las propiedades de los aminoácidos. La glicina es una sustancia cristalina incolora, bien soluble en agua, sabor dulce. Glycine juega un gran papel en el metabolismo. Se utiliza como un medicamento para mejorar la circulación cerebral. 2. Ampliación de aminoácidos. Glicinate potasio. Sal de cloruro de glicina. 3. Reacción de policondensación. 4. Ardillas. Proteínas: productos de la reacción de policondensación de aminoácidos. Las proteínas tienen una estructura muy compleja. - Proteínas de aminoácidos.PPT.

Aminoácidos y proteínas.

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Aminoácidos y proteínas. Edificio, propiedades. Aminoácidos. Aminoácidos indispensables. Propiedades ácidas y básicas. Forma no iónica; Aminoácido idealizado. Zwitter-ion; Aminoácido en estado sólido. Punto isoeléctrico (PI). Métodos para producir aminoácidos Ammination? Ácidos-sustituidos en ti. Métodos para producir aminoácidos brominación con ácido malónico. Métodos para producir la síntesis de aminoácidos de Strakker-Zelinsky. Métodos para producir aminoácidos. Métodos para producir aminoácidos el método biológico de obtener aminoácidos. Comida con agregar una mezcla racémica a-aminoácidos. - aminoácidos y proteínas.ppt

Química "Aminoácidos y proteínas".

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Aminoácidos, proteínas. Aminoácidos. Propiedades de los aminoácidos. Nombres de aminoácidos. La formación de comunicaciones peptídicas. Plan de educación de comunicación peptídica. Los aminoácidos son necesarios para la síntesis de proteínas en los organismos vivos. La proteína es un compuesto orgánico de alto peso molecular. La proteína incluye elementos químicos. En las propiedades físicas, las proteínas están divididas. Las proteínas son componentes del cabello. Molécula de insulina. Estructura de la proteína. La estructura secundaria, surge al torcer la primaria. La estructura terciaria es una forma globular. Estructura cuaternaria. Complejo de cuatro macromoléculas. - Química "Aminoácidos y proteínas" .PPTX

"Aminoácidos y proteínas" química 10 clase

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Aminoácidos. Características del plan. Conexiones orgánicas. Derivados de ácidos carboxílicos. Compuestos heterofuncionales (bifuncionales). Formula general. Clasificación. C - Entonces, hijo. Lisina. Isomeria. En organismos vivos. Propiedades físicas. Propiedades químicas. Éter etílico. Sal de cloruro. Solubilidad del agua. Polipéptido. Conexión peptídica. Dipepidido. Métodos para obtener. Louis Voklen. Aminoácidos naturales. Algas secas. Proteínas. Compuestos orgánicos de alto peso molecular. Hidrógeno. Los principales componentes estructurales de las proteínas son los aminoácidos. - "aminoácidos y proteínas" de química de la química 10pptx

Análisis fisicoquímico

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Análisis fisicoquímico multidimensional. El contenido del informe. G K Andersen. Análisis fisicoquímico. Análisis fisicoquímico unidimensional. Modelo de análisis fisicoquímico multidimensional. Toolkit de MFCA. Análisis factorial de las propiedades de la solución de glicina. Análisis factorial. Reacciones químicas en solución. Diagramas de formas acionales. Reacción. Experimentar. Análisis de dispersión. Variable dependiente. Relación de refracción. Diagrama tridimensional de conductividad térmica. Análisis de regresión. Simulación de la estructura latente. Modelo de la estructura de covarianza. Diagrama de marco. Resultados de modelado. -

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