Prezentácia na tému proteínov v chémii.

Proteíny alebo proteínové látky, sa nazývajú vysoká molekulová hmotnosť (molekulová hmotnosť sa líši od 5-10 tisíc na 1 milión alebo viac) prírodných polymérov, ktorých molekuly sú konštruované z aminokyselinových zvyškov spojených amidovým (peptidom) väzbou. katalytické (enzýmy); regulačné (hormóny); Štrukturálne (kolagén, fibroín); Motor (Miosin); Doprava (hemoglobín, mioglobín); Ochranné (imunoglobulíny, interferón); Náhradné (kazeín, albumín, glyadin). Medzi proteínmi existujú antibiotiká a látky, ktoré majú toxické účinky. Proteíny - základňa biomembrány, najdôležitejšia zložka bunkovej a bunkovej zložky. Hrajú kľúčovú úlohu v bunkovom živote, takže materiálový základ svojich chemických aktivít. Výnimočným proteínovým vlastnosťou je samoobsluha štruktúry, t.j. Jeho schopnosť spontánne vytvoriť určitú priestorovú štruktúru, ktorá je súčasťou tohto proteínu. V podstate všetky aktivity tela (vývoj, pohyb, výkon rôznych funkcií a oveľa viac) je spojené s proteínovými látkami. Bez proteínov nie je možné si predstaviť život. Proteíny sú najdôležitejšou zložkou potravy človeka a zvierat, dodávateľ aminokyselín, ktoré potrebujete. Voda - 65% tukov - 10% proteíny - 18% sacharidov - 5% iné anorganické a organické látky - 2% v proteínových molekulách a - aminokyseliny sú prepojené peptidom (-SO-NH-) spojením ... n CH CN CH CN CHCN CH C ... HROHOH R1O OHR 2OHOHR3O konštruované polypeptidovými reťazami alebo jednotlivými úsekami vo vnútri polypeptidového reťazca môže byť dodatočne spojené s disulfidom (-SS) spojeniami, alebo ako iónový (soľ) a vodíkové väzby, ako aj hydrofóbna interakcia a hydrofóbna interakcia sú veľkou úlohou pri tvorbe proteínov a hydrofóbna interakcia - špeciálny typ kontaktu medzi hydrofóbnymi zložkami proteínových molekúl vo vodnom médiu. Všetky tieto dlhopisy majú inú pevnosť a zabezpečujú tvorbu komplexu, veľkú proteínovú molekulu. Napriek rozdielu v štruktúre a funkciách proteínových látok sa ich elementárna kompozícia mierne mení (v% za suchú hmotnosť): uhlík-51-53; OXYGEN-21,5-23,5; dusík-16,8-18,4; vodík-6,5-7,3; Sulfur-0,3-2.5 Niektoré proteíny obsahujú fosfor, selén a ďalšie prvky v malých množstvách. Sekvencia zmiešania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci sa nazýva štruktúra primárnej proteíny. Celkový počet rôznych typov proteínov vo všetkých typoch živých organizmov je 1010-1012, väčšina proteínov má sekundárnu štruktúru, ale nie vždy po celom polypeptidovom reťazci. Polypeptidové reťazce so špecifickou sekundárnou štruktúrou môžu byť umiestnené odlišne v priestore. Táto priestorová poloha bola nazývaná terciárnou štruktúrou. Pri tvorbe terciárnej štruktúry, okrem vodíkových väzieb, iónová a hydrofóbna interakcia zohráva významnú úlohu. Podľa znakov "balenia", proteínová molekula rozlišuje globlulárne alebo sférické a fibrilácie, alebo filamentné, proteíny. V niektorých prípadoch jednotlivé podjednotky proteínov s vodíkovými väzbami, elektrostatickými a inými interakciami tvoria komplexné súbory. V tomto prípade sa vytvorí kvartérna štruktúra proteínov. Treba však ešte raz zaznamenať, že v organizácii vyšších proteínových štruktúr patrí k primárnej štruktúre výnimočnú úlohu. Štruktúra proteínovej molekuly Plemene je flokulárna štruktúra disulfidovej a iónovej komunikácie CO ... HNCO ... HN Existuje niekoľko klasifikácií proteínov. Sú založené na rôznych príznakoch: stupeň zložitosti (jednoduchý a komplexný); Tvar molekúl (globulárne a fibrilárne proteíny); Rozpustnosť v jednotlivých rozpúšťadlách (rozpustné rozpustné vo vode, rozpustné v zriedených fyziologických roztokoch - albumín, alkoholizovateľné - prolaminóny, rozpustné v zriedených alkáliách a kyselinách - vlnňoch); Vykonané kostrové atď.). Funkcia (napríklad náhradné proteíny, proteíny - amfotérne elektrolyty. S určitou hodnotou pH média (sa nazýva izoelektrický bod), počet pozitívnych a negatívnych nábytok v proteínovej molekule je rovnaký. Toto je jeden z vlastností proteínu. Proteíny v tomto bode sú buď vymazané, a ich rozpustnosť vo vode najmenšia. Schopnosť proteínov znížiť rozpustnosť, keď sa dosiahne elektrofetrality, ich molekuly sa používajú napríklad na uvoľnenie z roztokov, napríklad , v technológii získania proteínových produktov. Hydratačný proces znamená väzbu na vodné proteíny, zatiaľ čo vykazujú hydrofilné vlastnosti: napučiavanie, ich hmotnosť a zvýšenie objemu. Sice jeho čiastočné rozpustenie. Hydrofilita jednotlivých proteínov závisí od ich štruktúry. (CO-NH-, peptidová väzba), amín (NH2) a karboxyl (COXY) skupiny priťahujú molekuly vody v kompozícii a umiestnené na povrchu proteínovej makromolekuly, ktoré ich orientujú na povrch mlieka Ul. Okolité proteínové glóbny hydrát (vodný) škrupina zabraňuje agregácii a zrážaniu, a preto prispieva k stabilite proteínového roztoku. S obmedzeným opuchom, koncentrované proteínové roztoky tvoria komplexné systémy, nazývané trysky. Študent nie je tekutý, elagy, vlastniť plasticity definované mechanickou pevnosťou, sú schopné udržiavať ich tvar. Globulárne proteíny môžu byť úplne hydratované, rozpúšťajúce sa vo vode (napríklad mliečne proteíny), tvarovanie roztokov s nízkou koncentráciou. Hydrofilita obilia a múk proteíny zohráva významnú úlohu pri skladovaní a spracovaní obilia, v chlebovom výrobe. Cesto, ktoré sa získava v pekárenskej výrobe, je opuchový proteín vo vode, koncentrovaný želé obsahujúci škrobový gram. Pri denaturácii, pod vplyvom vonkajších faktorov (teplota, mechanické účinky, akcie chemických látok a rad ďalších faktorov), existuje zmena sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr proteínovej makromolekuly, to znamená priestorová štruktúra. Primárna štruktúra, a teda. A chemické zloženie proteínu sa nemení. Fyzikálne vlastnosti Zmena: Rozpustnosť sa znižuje, schopnosť hydratácie sa stratí, biologická aktivita sa stratí. Tvar proteínovej makromolekuly sa mení, dochádza k agregácii. Súčasne sa aktivity niektorých chemických skupín zvyšuje, uľahčuje účinky proteolytických enzýmových proteínov, a preto je ľahšie hydrolyzovať. V potravinárskej technológii je tepelná denaturácia proteínov osobitne praktický význam, ktorých stupeň závisí od teploty, trvania vykurovania a vlhkosti. Denaturácia proteínov môže byť nazývaná a mechanicky exponovaná (tlak, trením, trepanie, ultrazvuk). Nakoniec, denaturácia proteínov vedie účinok chemických činidiel (kyseliny, alkálie, alkohol, acetón. Všetky tieto techniky sú široko používané v potravinárskom priemysle a biotechnológii. Pod procesom penenia, schopnosť proteínov tvoriť vysoko koncentrovanú kvapalinu -Gas systémy, nazývané peny, je stabilita peny, v ktorej proteín je penové činidlo závisí nielen od jeho povahy a na koncentráciu, ale aj na teplotu. Proteíny ako penové činidlá sa používajú v cukrovinskom priemysle (pasenie, marshmallow, Souffle). Štruktúra peny má chlieb, a to ovplyvňuje jeho chuťové vlastnosti., V potravinárskom priemysle sa môžu rozlíšiť dva veľmi dva veľmi dôležité proces: 1) proteíny hydrolýzu podľa účinku enzýmov; 2) Interakcia aminoskupín proteínov alebo aminokyselín s karbonylovými skupinami obnovenia cukrov. Rýchlosť hydrolýzy proteínu závisí od jeho zloženia, molekulárnej štruktúry, enzýmovej aktivity a stavov. Reakcia hydrolýzy s tvorbou aminokyselín vo všeobecnej forme môže byť napísaná ako: proteíny sa osvetľujú tvorbou dusíka, oxidu uhličitého a vody, ako aj iné látky. Pálenie je sprevádzané charakteristickou vôňou horiacich perie. Používajú sa nasledujúce reakcie: xanthoproteín, pri ktorom interakcia aromatických a heteroatómnych cyklov v proteínovej molekule s koncentrovanou kyselinou dusičnou, sprevádzaná vzhľade žltej farby; Buret, v ktorom interakcia svahovitých proteínov s roztokom roztoku medi (ii) sulfátom s tvorbou komplexných zlúčenín medzi Cu2 + iónmi a polypeptidmi. Reakcia je sprevádzaná výskytom fialovej farby.

Proteíny

Snímky: 18 slov: 764 Zvuky: 0 Efekty: 81

Proteíny. Z histórie. Termín. Veľkosť proteínu sa môže merať v počte aminokyselín alebo v Dallands. Jednoduché veveričky. Sofistikované proteíny. Proteínové funkcie. Úrovne organizácie. Primárna štruktúra. Sekundárna štruktúra. Terciárna štruktúra. Kvartérnej štruktúry. Typy proteínovej štruktúry. Globulárne proteíny. Fibrilárne proteíny. Denaturácia. - proteíny.pptx

Lekcia

Snímky: 22 slov: 767 Zvuky: 0 Efekty: 76

Proteíny. Narodenie lekcie začína: úlohy lekcie: vytvoriť poznatky o chemických vlastnostiach proteínov. Naučte sa potvrdiť chemické vlastnosti proteínov experimentálne. Ciele lekcie: Rozvoj: Rozvoj schopnosti analyzovať, porovnať, vyvodiť závery o proteínových vlastnostiach. Plán lekcie. Typ lekcie: prednáška s prvkami rozhovoru. Metóda lekcie: vysvetľujúce stimulujúce. Typ lekcie: Lekcia Učenie nové znalosti založené na už k dispozícii. Medzivládne väzby: biológia, nutričná fyziológia. Logistická lekcia: CD disku "Proteinová štruktúra". Chémia Učebnica 11 trieda (G. Rudzitída, F.G. Feldman). - zoznam proteínov.ppt

Chémia proteíny

Snímky: 29 slov: 652 Zvuky: 0 Efekty: 0

Proteíny. Obsah. Definícia. Proteínové funkcie. Koža a vlasy chránia vnútorné médium tela z vonkajších vplyvov. Zloženie hlienu a synoviálnej tekutiny zahŕňa mukoproteíny. Zdroje aminokyselín. Takéto aminokyseliny sa nazývajú nepostrádateľné. Aminokyseliny zapojené do tvorby proteínov. Glycín alanín valín leucín izoleucín serin tenkonín cysteín. Kyselina metanolínová alkginínová kyselina asparagínová kyselina asparaginová. Glutamín fenylalanínový tyrozín triptophan gistidin prolín. Štruktúra polypeptidového reťazca. Sekvenčná zlúčenina aminokyselín pri tvorbe proteínovej molekuly. - chémia proteíny.ppt.

Aminokyseliny

Slides: 69 Slová: 3182 Zvuky: 0 Efekty: 22

Aminokyseliny. Podobne ako mnoho biomolekúl, aminokyseliny existujú vo forme zrkadlových izomérov (stereoizoméry). Zvyčajne sa na biologických procesoch zúčastňujú len L-izoméry aminokyselín. Koncepcia aminokyselín. Aminokyseliny - zlúčeniny, v molekulách, z ktorých sú súčasne, sú aminoskupiny a karboxylové skupiny. Klasifikácia aminokyselín. -MIC Kyselina. -MIC Kyselina. -MIC Kyselina. Kyselina glycín, monoaminomokarboxylová. Kyselina asparágová, kyselina monoamínodikarboxylová. Lyzín, diaminonocarboxylová kyselina. Neutrálne hydrofóbne aminokyseliny. Izoleucín. - Aminokyselinys.ppt.

"Aminokyseliny" chémia

Slides: 15 slov: 649 Zvuky: 0 Efekty: 57

Aminokyseliny. Všeobecný vzorec. Biologická úloha. Nomenklatúra aminokyselín. Kyselina diaminohexánová. Izomerius uhlíkovej kostry. Vlastnosti. Metódy získavania. Tvorba polypeptidov. Získanie aminokyselín. Prírodné aminokyseliny. Aminokyselinová aplikácia. Organické spojenia. Vytvorte vzorec. - "Aminokyseliny" chémiu.ppt

Základné aminokyseliny

Snímky: 31 slov: 724 Zvuky: 0 Efekty: 228

Aminokyseliny. Definícia aminokyselín. Postupnosť štúdia novej témy. Slovo "aminokyseliny" z hľadiska tvorby slov. Ponúkame všeobecný vzorec pre aminokyseliny. Radikál. Spojenia. Kyselina aminokačná. Kyselina aminopropiónová. Kyselina aminika. Izomerius uhlíkových skeletových aminokyselín. Izomerizácia polohy aminoskupiny. Vzorce. Glycín. Fyzikálne vlastnosti AK. Získanie aminokyselín. Aminoskupina. Neutrálna reakcia roztoku glycínu. Alkalické médium. Charakter. AK reakcie. Interakciu s dôvodmi. Interakciu s hlavnými oxidmi. Kreatívna úloha. - základné aminokyselinys.pptx

Vlastnosti aminokyselín

Snímky: 9 slov: 296 Zvuky: 0 Efekty: 58

Aminokyseliny. NH2 - CH - COOH | R. Deriváty karboxylových kyselín, v ktorých atóm N v radikáli je substituovaný na aminoskupine. CH3COS kyselina octová H - CH - SOAM AminOoctová Kyselina | NH2. (Glycín). Fyzikálne vlastnosti. Chemické vlastnosti. 1806 Rafael Piria Hydrolýza Asparagina Asparagná ASPAARGY KYSELINA AKO-C-CH2-CH-COO? | O NH2. 1909 K. IKYDA Sušené riasy - zvyšujú chuť a chuť potravín - výživové doplnky. (Alanín). - vlastnosti aminokyselíns.ppt.

Typy aminokyselín

Slides: 36 slov: 2054 Zvuky: 0 Efekty: 0

Chemický prírodný proteín. Protekované aminokyseliny sú? -Cheel organické kyseliny. Všeobecný vzorec aminokyselín. Stručné symboly aminokyselín. Klasifikácia pre fyziologický atribút. Klasifikácia v chemickej povahe. Glycín. Centrálny odkaz základne purín. Glycín je veľa vo fibrilárnych proteínoch, želatín, fibrilárnych spojení hodvábu, vlasy. Podieľa sa na syntéze treonínu, aplikovanej v lekárni. Alanín. Alanín sa ľahko zmení na pečeň v glukóze a naopak. Valin. Valin je nenahraditeľná aminokyselina. Leucín. Leucín (a-aminoisocaprónová kyselina) je alifatická aminokyselina; Nevyhnutná aminokyselina. - Typy aminokyselíns.ppt.

Aminokyseliny proteíny

Snímky: 14 slov: 287 Zvuky: 0 Efekty: 0

Aminokyseliny. Proteíny. Plán lekcie. Zloženie a vlastnosti aminokyselín. Amfotheriness aminokyseliny. Polykondenzačná reakcia. Chemické vlastnosti proteínov. 1. Súčasnosť a vlastnosti aminokyselín. Glycín je bezfarebná kryštalická látka, dobre rozpustná vo vode, sladkovitá chuť. Glycín hrá veľkú úlohu v metabolizme. Ako droga na zlepšenie cerebrálnej cirkulácie. 2. Aminokyselina amfotornosť. Glycinát draslík. Chloridová soľ glikínu. 3. Polykondenzačná reakcia. 4. Veveričky. Proteíny-produkty reakcie polykondenzácie aminokyselín. Proteíny majú veľmi zložitú štruktúru. - aminokyseliny proteíny.ppt.

Aminokyseliny a proteíny

Snímky: 50 slov: 677 Zvuky: 0 Efekty: 6

Aminokyseliny a proteíny. Budovy, vlastnosti. Aminokyseliny. Nevyhnutné aminokyseliny. Kyseliny a základné vlastnosti. Neiónová forma; Idealizovaná aminokyselina. Zwitter-ion; Aminokyselina v pevnom stave. Izoelektrický bod (PI). Spôsoby výroby aminokyselín aminokyselín amintitútových kyselín. Spôsoby výroby aminokyselín brominácie kyselinou malónovou. Spôsoby prípravy syntézy aminokyselín STRAKKER-ZELINSKY. Spôsoby výroby aminokyselín. Spôsoby výroby aminokyselín biologické spôsobu získania aminokyselín. Potraviny s pridaním racemickej zmesi A-aminokyseliny. - aminokyseliny a proteíny.ppt

"Aminokyseliny a proteíny" chémia

Snímky: 32 slov: 1261 Zvuky: 0 Efekty: 37

Aminokyseliny, proteíny. Aminokyseliny. Vlastnosti aminokyselín. Názvy aminokyselín. Tvorba peptidovej komunikácie. Peptidový komunikačný systém. Aminokyseliny sú potrebné na syntézu proteínov v živých organizmoch. Proteín je organická zlúčenina s vysokou molekulovou hmotnosťou. Proteín zahŕňa chemické prvky. Pri fyzikálnych vlastnostiach sú proteíny rozdelené. Proteíny sú komponenty vlasov. Molekula inzulínu. Štruktúra proteínu. Sekundárna štruktúra - vzniká krútovaním primárnych. Terciárna štruktúra je globulárna forma. Kvartérnej štruktúry. Komplexu štyroch makromolekúl. - "Aminokyseliny a proteíny" chémia.pptx

"Aminokyseliny a proteíny" chémia 10 triedy

Slides: 41 Slová: 1290 Zvuky: 0 efekty: 194

Aminokyseliny. Plánové charakteristiky. Organické spojenia. Deriváty karboxylových kyselín. Heterofunkčné (bifunkčné) zlúčeniny. Všeobecný vzorec. Klasifikácia. C - SO-SONE. Lyzín. Izoméria. V živých organizmoch. Fyzikálne vlastnosti. Chemické vlastnosti. Etyléter. Chloridová soľ. Rozpustnosť vo vode. Polypeptid. Peptidové pripojenie. Dipidid. Metódy získavania. LOUIS VOKLEN. Prírodné aminokyseliny. Sušené riasy. Proteíny. Organické zlúčeniny s vysokou molekulovou hmotnosťou. Vodík. Hlavnými štruktúrnymi zložkami proteínov sú aminokyseliny. - "Aminokyseliny a proteíny" Chémia 10.PPTX

Fyzikálno-chemická analýza

Slides: 26 slov: 634 Zvuky: 0 Efekty: 0

Multidimenzionálna fyzikálna chemická analýza. Obsah správy. Gól Andersen. Fyzikálno-chemická analýza. Jednorozmerná fyzikálno-chemická analýza. Model multidimenzionálnej fyzikálno-chemickej analýzy. MFCA Toolkit. Faktorová analýza vlastností glycínového roztoku. Faktorová analýza. Chemické reakcie v roztoku. Diagramy ívnych foriem. Reakcie. Experiment. Analýza disperzie. Závislá premenná. Refrakčný pomer. Trojrozmerný diagram tepelnej vodivosti. Regresná analýza. Simulácia latentnej štruktúry. Model štruktúry kovariancie. Rámový diagram. Výsledky modelovania. -

Opis prezentácie na jednotlivých diapozitívoch:

1 snímka

Slide Popis:

Proteíny Ciele: Uveďte definíciu učiť sa zloženie na štúdium priestorovej štruktúry, aby sa naučili základné funkcie proteínov, aby ste študovali klasifikáciu na učenie vlastností

2 snímka

Slide Popis:

Výnimočným proteínovým vlastnosťou je samoobsluha štruktúry, t.j. Jeho schopnosť spontánne vytvoriť určitú priestorovú štruktúru, ktorá je súčasťou tohto proteínu. V podstate všetky aktivity tela (vývoj, pohyb, výkon rôznych funkcií a oveľa viac) je spojené s proteínovými látkami. Bez proteínov nie je možné si predstaviť život.

3 snímka

Slide Popis:

Proteíny - prírodné zlúčeniny s vysokou molekulovou hmotnosťou (biopolyméry) pozostávajúce z aminokyselinových zvyškov, ktoré sú spojené peptidovými väzbou. Proteíny proteíny proteíny

4 snímka

Slide Popis:

Zloženie proteínových látok zahŕňa: uhlík, vodík, kyslík, dusík, síra, fosfor. Hemoglobin - C3032H4816O872N780S8FE4. Molekulová hmotnosť proteínov sa pohybuje od niekoľkých tisíc do niekoľkých miliónov. Pán Squirrel Eggs \u003d 36 000, MR svalový proteín \u003d 1 500 000 vody - 65% tukov - 10% proteínov - 18% sacharidov - 5% iné anorganické a organické látky - 2% kvalitatívne zloženie proteínov

5 snímok

Slide Popis:

Štruktúra v a - aminokyselinových proteínových molekúl sú vzájomne prepojené peptidom (-SO-NH-) spojeniami približne R1 R2 R3, takže konštruované polypeptidové reťaze alebo jednotlivé časti vo vnútri polypeptidového reťazca môžu byť dodatočne prepojené disulfidom (- SS-) alebo, ako sa často nazývajú disulfidové mosty

6 snímok

Slide Popis:

Primárnou štruktúrou je sekvencia striedania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. Sekvencia zmiešania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci sa nazýva štruktúra primárnej proteíny. Celkový počet rôznych typov proteínov vo všetkých typoch živých organizmov je 1010-1012

7 snímok

Slide Popis:

Sekundárna štruktúra je priestorová konfigurácia polypeptidového reťazca, to znamená, že je to možné miesto v priestore. Pre proteíny je najbežnejším variantom sekundárnej štruktúry špirála. Sekundárna štruktúra má väčšinu proteínov, ale nie vždy po celom polypeptidovom reťazci.

8 snímok

Slide Popis:

Terciárna štruktúra je trojrozmerná konfigurácia, že víriaci špirála prebieha vo vesmíre. Terciárna štruktúra vysvetľuje špecifickosť molekuly proteínov a jeho biologickú aktivitu. Pri tvorbe terciárnej štruktúry, okrem vodíkových väzieb, iónová a hydrofóbna interakcia zohráva významnú úlohu. Podľa znakov "balenia", proteínová molekula rozlišuje globlulárne alebo sférické a fibrilácie, alebo filamentné, proteíny.

9 snímok

Slide Popis:

Kvaterná štruktúra je umiestnenie v priestore niekoľkých polypeptidových reťazcov, z ktorých každý má svoju primárnu, sekundárnu a terciárnu štruktúru a nazýva sa podjednotka. V niektorých prípadoch jednotlivé podjednotky proteínov s vodíkovými väzbami, elektrostatickými a inými interakciami tvoria komplexné súbory. V tomto prípade sa vytvorí kvartérna štruktúra proteínov.

10 snímok

Slide Popis:

Klasifikácia Existuje niekoľko klasifikácií proteínov. Sú založené na rôznych príznakoch: stupeň zložitosti (jednoduchý a komplexný); Tvar molekúl (globulárne a fibrilárne proteíny); Rozpustnosť v jednotlivých rozpúšťadlách (rozpustné rozpustné vo vode, rozpustné v zriedených fyziologických roztokoch - albumín, alkoholizovateľné - prolaminóny, rozpustné v zriedených alkáliách a kyselinách - vlnňoch); Funkcia (napríklad náhradné proteíny, kostrové atď.).

11

Slide Popis:

Funkcie konštrukcie proteínov (plast) - proteíny sa podieľajú na tvorbe klietok, organoidov a bunkových membrán. Katalytické - všetky bunkové katalyzátory - proteíny (aktívne enzýmové centrá). Motor - zmluvné proteíny spôsobujú akýkoľvek pohyb. Doprava - Hemoglobín krvného proteínu spája kyslík a distribuuje ho vo všetkých tkanivách. Ochranný - vývoj proteínových telies a protilátok na neutralizáciu cudzincov. Energia - 1 g bielkovín je ekvivalentná 17,6 kJ. Receptor - Reakcia na externý stimul

12 snímok

Slide Popis:

Chemické vlastnosti Proteínové proteíny - amfotérne elektrolyty. S určitou hodnotou pH média (sa nazýva izoelektrický bod) je rovnaký počet pozitívnych a negatívnych nábojov v proteínovom molekule. Toto je jedna z vlastností proteínu. Proteíny v tomto bode sú buď a ich rozpustnosť vo vode je najmenšia. Schopnosť proteínov znížiť rozpustnosť, keď sa dosiahne elektrofetrality, ich molekuly sa používajú na uvoľnenie z roztokov, napríklad v technológii získania proteínových produktov.

13 snímok

Slide Popis:

1. Hydrolýza (kyselina-hlavná, enzymatická), v dôsledku čoho sa vytvárajú aminokyseliny. 2. Denaturácia je porušením prirodzenej štruktúry proteínu v pôsobení vykurovania alebo chemických činidiel. Denaturovaný proteín stráca svoje biologické vlastnosti. Chemické vlastnosti proteínov primárna proteínová štruktúra počas detailácie sa zachová. Denaturácia môže byť reverzibilná (tzv, RENAULT) a nezvratné. Príkladom ireverzibilnej denaturácie s tepelnou expozíciou je koagulácia vaječného albumínu pri varení vajec.

14 snímok