Vodnevov ligament je ono što tvori proteinske strukture. Vodnevi priključci
Sve o svakodnevnom životu 

Vodnevov ligament je ono što tvori proteinske strukture. Vodnevi priključci

Vodena veza u molekuli proteina javlja se između atoma vode jedne skupine, koji često ima pozitivan naboj, i atoma (kiselog, dušika), koji često ima negativan naboj, i nepodijeljenog elektronskog para druge skupine. Kod proteina postoje dvije mogućnosti stvaranja vodenih veza: između peptidnih skupina

te između bioloških radikala polarnih aminokiselina. Kao primjer, pogledajmo stvaranje vodene veze između radikala viška aminokiselina za uklanjanje hidroksilnih skupina:

Van der Waalsove sile rad s elektrostatičkom prirodom. Mirisi vibriraju između različitih polova dipola. Proteinska molekula ima i pozitivno i negativno nabijene dijelove, između kojih nastaje elektrostatska gravitacija.

Ispitivane kemijske veze sudjeluju u oblikovanju strukture proteinskih molekula. Nakon što se peptidne veze formiraju, polipeptidne lancete se formiraju i tako formiraju primalna struktura vjeverica Ekstenzivna organizacija proteinske molekule prvenstveno je naznačena vodom, ionskim vezama, van der Waalsovim silama i hidrofobnim interakcijama. Vodene veze koje se povezuju između peptidnih skupina znače udubljenje struktura proteina. Oblikovanje tercijarna i kvartarna struktura Tvore ga vodene veze koje nastaju između radikala polarnih aminokiselina, ionske veze, van der Waalsove sile i hidrofobne interakcije. Disulfidne veze igraju ulogu u stabilizaciji tercijarne strukture.

Aminokiseline – Važno je dodati niskomolekularne amfoterne spojeve, poput vrhnja ugljika, kiseline i vode, uključujući dušik. Amfoternost aminokiselina očituje se kada karboksilna skupina (-COOH) daje H +, koji je funkcionalna kiselina, a amino skupina – (-NH 2) – prihvaća proton, što ukazuje na snagu baza, zbog čega u stanicama Postoji uloga puferskih sustava.

Većina aminokiselina je neutralna: jednu aminokiselinu zamijenite jednom karboksilnom skupinom. Bazične aminokiseline imaju više od jedne amino skupine, a kiseline imaju više od jedne karboksilne skupine.

U živim organizmima postoji približno 200 aminokiselina, a samo njih 20-ak je uključeno u zalihe proteina - ovo stvaranje proteina (bazični, proteinogeni) Aminokiseline (tablica 2), koje podliježu kontroli radikala, dijele se u tri skupine:

1) nepolarni(alanin, metionin, valin, prolin, leucin, izoleucin, triptofan, fenilalanin);

2) polari nenabijeni(asparagin, glutamin, serin, glicin, tirozin, treonin, cistein);

3) polarni naboji(arginin, histidin, lizin su pozitivno nabijeni; asparaginska i glutaminska kiselina su negativno nabijene).



Tablica 2. Dvadeset aminokiselina bogatih proteinima

skraćeno ime Amino kiselina skraćeno ime Amino kiselina
Ala Alanin Liy leucin
Arg Arginin Liz Lizin
Asn Asparagin Mit metionin
TSA Asparaginska kiselina Oko Prolin
Vratilo Valin gospodine Serin
Gís Histidin Natkriveno strjelište Tirozin
Gli Glicin Tre treonin
GLN Glutamin Tri Triptofan
Glu Glutaminska kiselina Sušilo za kosu Fenilalanin
Ili Izoleucin Cis cistein

Bazične aminokiseline (radikali) mogu biti hidrofobne ili hidrofilne i daju proteinima različite funkcije. Ova snaga radikala igra početnu ulogu u oblikovanju prostorne strukture ( konformacija) vjeverica.

Amino skupina jedne aminokiseline može reagirati s karboksilnom skupinom druge aminokiseline uz pomoć peptidna veza(SO-NH), umirujuće dipeptid. Na jednom kraju molekule dipeptida nalazi se slobodna amino skupina, a na drugom kraju slobodna karboksilna skupina. Stoga se dipeptid može nadopuniti drugim aminokiselinama koje umiruju oligopeptidi(do 10 aminokiselina). Ako se 11-50 aminokiselina kombinira na ovaj način, tada polipeptid

Peptidi i oligopeptidi igraju važnu ulogu u tijelu:

Oligopeptidi: hormoni (oksitocin, vazopresin); antibiotici (gramicidin S); neke vrlo otrovne otrovne tvari (amanitinske gljive);

Polipeptidi: bradikinin (peptid boli); djelovanje opijata (“prirodne droge” ljudi) ima za posljedicu funkciju ublažavanja boli (konzumacija droga razara opijatski sustav organizma, pa ovisnik osjeća jaku bol – “povlačenje” koja se inače ublažava opijatima) ; homonija (inzulin, ACTH i in); antibiotici (gramicidin A); toksini (toksin difterije).



Proteini se sastoje od velikog broja monomera - od 51 do nekoliko tisuća s molekulskom masom većom od 6000. Molekule različitih proteina razlikuju se prema istoj molekulskoj masi, broju, strukturi i redoslijedu transformacije aminokiselina u polipeptidu lancinusu. Ovo samo po sebi objašnjava veliku raznolikost proteina; Njegov volumen kod svih vrsta živih organizama postaje 10 10 - 10 12.

Spajajući jednu s jednom peptidnom karikom, aminokiseline tvore spoj tzv primarna struktura proteina. Primarna struktura specifična je za protein kože i određena je genetskom informacijom (slijed nukleotida DNA). Primarna struktura sadrži zaostalu konformaciju i biološka svojstva proteina. Stoga će zamjena jedne aminokiseline u polipeptidnom spoju ili promjena raspodjele viškova aminokiselina dovesti do promjene u strukturi proteina i smanjenja, odnosno gubitka njegove biološke aktivnosti.

Riža. Građa proteinske molekule: 1 – primarna; 2 – sekundarni; 3 – tercijarni; 4 - struktura četvrtine.

Sekundarna struktura nastaje zbog stvaranja vodenih ligamenata u sredini jedne polipeptidne lancete (spiralna konfiguracija, alfa spirala) ili između dvije polipeptidne lancete (nabori, beta kuglice). Stupanj spiralizacije od 11 do 100%. Među njima, biološki najaktivniji proteini su proteini tkiva s niskom stopom metaboličkih procesa: keratin - strukturni protein dlake, vune, kandži, perja i rogova, rožnate kuglice kože kralježnice, krvni fibrin, gijalin ( spiralna struktura); fibroin šav (struktura nabora). Fibrilarni proteini mogu se konsolidirati kao rezultat uvijanja nekoliko spirala odjednom (3 za kolagen, 7 za keratin) ili povezivanjem presavijenih struktura bikini lancetama.

Riža. Vodnevi priključci.

Tertinska struktura je globularna)– karakteristično za većinu proteina – trivijalna struktura kružnog oblika, u kojoj se formiraju spiralni i nespiralni dijelovi polipeptidnog koplja. Ligamenti koji stabiliziraju treću strukturu:

1) elektrostatske sile između R-skupina, koje nose dugotrajno naelektrisanje ionogenih skupina (ionske veze);

2) vodene veze između polarnih (hidrofilnih) R-skupina;

3) hidrofobne interakcije između nepolarnih (hidrofobnih) R-skupina;

4) disulfidne veze između radikala dviju molekula cisteina. Ove veze su kovalentne. Oni potiču stabilnost tercijarne strukture, a također su potrebni za ispravno uvijanje molekule. U nekim proteinima, smrad može biti svakodnevni.

Kvartarna struktura– rezultat međudjelovanja hidrofobnih interakcija, uz pomoć vodenih i ionskih veza nekoliko polipeptidnih koplja. Globularna proteinska molekula hemoglobin sastoji se od četiri (2 alfa i 2 beta) polipeptidne podjedinice. (protomiriv) i neproteinski dijelovi ( protetička skupina) – hem. Samo takav prirodni hemoglobin može izgubiti svoju transportnu funkciju.

U kemijskom skladištu bjelančevine se dijele na Oprosti(proteini) i preklapanje(Proteidi). Jednostavni proteini sastoje se prvenstveno od aminokiselina (albumin, globulin, protamin, histon, glutelin, prolamin). U svom skladištu kombinirajte aminokiseline (proteinski dio) s neproteinskim dijelom - nukleinske kiseline (nukleoproteini), ugljikohidrati (glikoproteini), lipidi (lipoproteini), metali (metaloproteini), fosfor (fosfoproteini).

Riža. Ligamenti koji stabiliziraju treću strukturu

Proteini mogu imati moć obrnute promjene svoje strukture kao odgovor na fizičke (visoka temperatura, tlak, visoki tlak, itd.) i kemijske (alkohol, aceton, kiseline, itd.) čimbenike koji su u osnovi izlijevanja i bubrenja Put denaturacije i renaturacije :

- denaturacija– proces razaranja prirodne (nativne) strukture proteina; Možete biti vukodlak, radi očuvanja primarne strukture.

- renaturacija- Proces trenutnog ažuriranja strukture proteina dok se normalni um pretvara u sredinu.

Riža. Denaturacija i renaturacija proteina: 1 – proteinska molekula tercijarne strukture; 2 – denaturacija proteina; 3 – obnova tercijarne strukture tijekom procesa renaturacije.

Funkcije proteina:

1) strukturalni(budivelna):

A ) ulaze u skladište bioloških membrana, stabiliziraju citoskelet stanica;

b) skladišni dijelovi organoida (na primjer, ribosomi, stanični centar), kromosomi (histonski proteini);

c) uspostaviti citoskelet (tubulinski proteini – skladišni dijelovi mikrotubula);

d) glavna komponenta potpornih struktura tijela (kolagen kože, hrskavice, tetive; elastin kože; keratin kose, noktiju, žljebova, ostatka, rogova, perja);

e) paukove niti.

2) prijevoz: vežu i transportiraju specifične molekule, ione (hemoglobin transportne kiseline; krvni albumini transportiraju masne kiseline, globulini – metalni ioni i hormoni); membranski proteini sudjeluju u transportu proteina iz stanice i iz nje).

3) brzo(rukhova):

a) u skraćenoj miofibrili mesnog tkiva preuzimaju ulogu aktina i miozina, osiguravajući rast;

b) protein tubulin u skladištu mikrotubula formira vreteno na dnu, koje osigurava kromosomski promet tijekom mitoze i mejoze;

c) protein tubulin u skladištu undulipoidan – vii i bičevi, osigurava razvoj protista i specijaliziranih stanica (spermatozoida)

4) enzimski(katalitički): preko 2000 enzima katalizira sve biokemijske reakcije u stanici (superoksid dismutaza neutralizira slobodne radikale, amilaza razgrađuje škrob u glukozu, citokromi sudjeluju u fotosintezi i);

5) regulatorni Ovi proteini sadrže hormone koji reguliraju metabolizam proteina u tijelu i tijelu (inzulin regulira glukozu u krvi, glukagon – razgradnju glikogena do glukoze, histon – aktivnost gena itd.);

6) receptor(signal): membrane imaju receptorske proteine ​​(integralne) koji stupaju u interakciju s hormonima i drugim biološki aktivnim tvarima; mijenjaju svoju konformaciju (strukturu prostora) i tako prenose signale (informacije) iz spora takvim govorom u stanicu; čije će naslijeđe rezultirati biokemijskim reakcijama govornog metabolizma; Neki membranski proteini također mijenjaju svoju strukturu kao odgovor na čimbenike okoliša (na primjer, protein fitokrom osjetljiv na svjetlo regulira fotoperiodične reakcije biljaka; opsin je skladišni dio pigmenta rodopsisa u oku Sitkivtsi);

7) zahisna: štite tijelo od invazije drugih organizama i oštećenja (protutijela - imunoglobulini blokiraju strane antigene, fibrinogen, tromboplastin i trombin štite tijelo od gubitka krvi, proteini - interferon štite od virusnih infekcija);

8) otrovan: bjelančevine toksina stvaraju se u tijelu mnogih zmija, krastača, koma, crijeva, gljiva, biljaka i bakterija;

9) energičan: kada se 1 g proteina potpuno oksidira, oslobađa se 17,6 kJ energije; Proteini postaju izvor energije nakon pražnjenja zaliha ugljikohidrata i masti;

10) spremanje zaliha: albumin jajeta je rezervno gorivo i energetski materijal za razvoj ptičjeg zametka; Mliječni kazein također igra ulogu u hranjenju dojenčadi mlijekom.

Sekundarna struktura− ovo je široka distribucija polipeptidnog lanca u obliku α-heliksa ili β-nabora, neovisno o vrsti bioloških radikala i njihovoj konformaciji.

L. Pauling i R. Corey predložili su model sekundarne strukture proteina u obliku α-heliksa, u kojem su vodeni ligamenti zaključani između prve i četvrte aminokiseline, što omogućuje očuvanje izvorne strukture proteina , stvarajući Objasnite najjednostavnije funkcije i zaštitite ih od uništenja. U formiranju vodenih ligamenata uključeno je sudjelovanje svih peptidnih skupina, što osigurava maksimalnu stabilnost, smanjuje hidrofilnost i veću hidrofobnost proteinske molekule. α-heliks se stvara spontano i ima najstabilniju konformaciju, što ukazuje na minimum slobodne energije.

Najveći element sekundarne strukture je desna α-heliks (R). Peptidni lanceug ovdje se savija kao vijak. Postoji višak od 3,6 aminokiselina po zavoju kože, croque of gwent, itd. najmanja udaljenost između dviju ekvivalentnih točaka postaje 0,54 nm; α-heliks je stabiliziran linearnim vodenim vezama između NH-skupine i CO-skupine četvrte rezerve aminokiselina. Dakle, u dugim spiralnim dijelovima kože, višak aminokiselina sudjeluje u formiranju dva vodena ligamenta. Nepolarne ili amfifilne α-spirale s 5-6 zavoja često osiguravaju usidrenje proteina u biološke membrane (transmembranske spirale). Zrcalno simetrična α R-spirala lijeva α-spirala (α L) vrlo je rijetka u prirodi, iako je energetski moguća. Uvijanje polipeptidnog lancetastog proteina u strukturu sličnu spirali postiže se kao rezultat interakcije između kisele karbonilne skupine i-tog aminokiselinskog ostatka i vode aminoskupine (i+4)-aminokiselinskog ostatka. za dodatnu yu konsolidaciju vodovodnih priključaka (Sl. 6.1).

Riža. 6.1. Sekundarna struktura proteina: α-heliks

Drugačiji spiralni oblik nalazi se u kolagenu, najvažnijoj komponenti zdravih tkiva. Cijela lijeva spirala kolagena ima rub od 0,96 nm, a s viškom od 3,3, kožna spirala ima veći dio krošnje poravnat s α-heliksom. S obzirom na α-spiralu, stvaranje vodenih mjesta ovdje je nemoguće. Struktura je stabilizirana uvijanjem tri peptidna languida u desnokretnu trostruku spiralu.

Osim α-spirala u sekundarnoj strukturi proteina nalazi se i β-struktura, β-vigin.

S obzirom na kondenziranu α-heliks, β-kuglice se mogu izvući na površini i mogu se proširiti i paralelno i antiparalelno (slika 6.2).

6.2. Paralelna (a) i antiparalelna (b) rotacija β-kuglica

U naboranim strukturama također se formiraju poprečne interplanarne vodene veze (sl. 6.3). Budući da su lancete usmjerene duž proksimalnih ravnih linija, struktura se naziva antiparalelno presavijeni list (? α); Budući da su lanti orijentirani u istom smjeru, struktura se naziva paralelno presavijeni list (β n). U naboranim strukturama α-C-atomi rastu na izbočinama, a lukovi su usmjereni okomito na srednju površinu lista, naizmjenično gore-dolje. Energetski superiorna struktura je βα-list, koji je često okružen linearnim H-mjestima. U rastegnutim presavijenim listovima rubovi lanceta najčešće nisu paralelni, već su često savijeni jedan uz drugi.

6.3. struktura β-lista

Osim pravilnih polipeptidnih koplja, postoje i nepravilne sekundarne strukture. standardne strukture koje ne odgovaraju dugoperiodičnim sustavima. Tse - β-vigine nazivaju se tako jer često vežu vrhove vaskularnih β-nitova u antiparalelne β-ukosnice). U viginu očekujte uključivanje otprilike polovice viška koji nije pao u pravilnu strukturu proteina.

Supersekundarna struktura- vrijedan izvor organizacije proteinske molekule, predstavljanje nizom sekundarnih struktura koje međusobno djeluju.

Razgovarajmo o ulozi slabih interakcija u biološkim makromolekulama. Iako je smrad slab, njegov učinak na žive organizme nije nimalo beznačajan. Skroman skup tipova slabih veza u biopolimerima obuhvaća svu raznolikost bioloških procesa koji naizgled nisu međusobno povezani: prijenos informacija o taloženju, enzimatsku katalizu, brigu za cjelovitost tijela, rad prirodni molekularni strojevi. I nije pogrešno dovesti u zabludu značajne “slabije” – uloga tih međusobnih odnosa je kolosalna.

Ovaj rad izlazi u sklopu natječaja znanstveno-popularnih radova održanog na skupu “Biologija – znanost 21. stoljeća” 2015. godine.

Zašto se članak tako zove? Jer donedavno su slabe interakcije u kemiji (u biokemiji, zocrema itd.) očito nedostajale poštovanja. Njegovi prethodnici napisali su otprilike ovo: “Kovalentna veza je važna, a snaga svakog govora nam je naznačena prije prirode kovalentnih interakcija između atoma. I slabe međusobne interakcije - voda, ion, elektrostatičke veze- Slabi su, jer je drugačiji govor ukalupljene vlasti.” Tek s razvojem takvih neklasičnih pravaca u kemiji, kao što su supramolekulska i koordinacijska kemija, javlja se interes za slabe interakcije. Štoviše, bilo je jasno da u funkcionalnoj živoj stanici slabe interakcije između atoma i molekula često igraju glavnu ulogu.

Desno je redoslijed s vidljivim nedostatkom, koji proizlazi iz samog značenja "slab" (vodena veza je npr. 15-20 puta manja, donja "jaka" je kovalentna), od svake drugo, što je ono što moramo znati, i Prednost je u tome što je smrad mnogo lakše okriviti i rasprsnuti. Da bi se stvorile ili raskinule kovalentne veze, potrebna je kemijska reakcija s izgubljenom energijom, što zahtijeva značajan vremenski period koji zahtijeva katalizu, i tako dalje. A za stvaranje slabih interakcija dovoljno je promijeniti konformaciju molekule. A budući da znam da se živi organizam smatra složenim molekularnim strojem, najslabije interakcije pojavljuju se u njemu kao važan element najsuptilnije kontrole, koja instinktivno i, očito, brzo reagira na sve promjene u okolini sada.

* - Zanemarivanje takvih interakcija skupo košta biologe, farmaceute, pa čak i bolesne ljude - često se usred konformacijske dinamike biomolekula krije trag selektivnosti lijekova i nadolazećih evolucijskih planova za razvoj rezistencije: " » . - izd.

Pletena s jednom lancetom

Slika 1. Pretpostavke o strukturi proteina u dobi od dvadeset do trideset godina.

Prije samo nekoliko desetljeća nitko nije shvaćao ulogu slabih interakcija u živim sustavima. Primjerice, potkraj 19. stoljeća Emil Fischer vjerovao je da protein linearni poliamidŠto dolazi od viška α-aminokiselina Danas je ovaj koncept postao aksiom. Danas se malo ljudi sjeća da je u prvoj četvrtini 20. stoljeća većina ljudi još uvijek sumnjala da je Fisher bio u pravu i iznijeli su niz vlastitih pretpostavki o strukturi proteina - više od nekoliko izvornih, želeći u ovom trenutku predstaviti čisto povijesni interes (slika 1). Napredak njihovog marketinga bit će približno isti. Budući da je protein, prema Fisheru, linearni polimer, on mora biti molekula poput niti koja se skuplja u kuglu bez lopte. Kako takva molekula obavlja biološke funkcije? Treba dodati da su se u to vrijeme već pojavile izjave o globularnim proteinima. Kompaktni globularni oblik proteinske molekule na prvi se pogled razlikovao od nalaza njemačkog kemičara.

Od pojave 20-30-ih godina prošlog stoljeća, proteinska globula je prošivena polimerom, koji se sastoji od stabilnih šesteročlanih ciklusa, povezanih, očito, malim kovalentnim vezama. Slijedeći otkrića ruskog kemičara (i tvorca plina ugljičnog dioksida) N.D. Zelinsky, na primjer, protein se sastoji od diketopiperazinskih ciklusa i unutarnjih amida aminokiselina. Brojni drugi kemičari predstavljaju proteinsku globulu kao kondenzirani poliaromatski sustav, koji uključuje dušikove heterocikle, a prisutnost aminokiselina u proteinskim hidrolizatima, po njihovom mišljenju, je artefakt koji je rezultat razaranja heterocikličnih ciklusa tijekom hidrolize.

Od četrdesetih godina 20. stoljeća eminentni znanstvenici poput Linusa Paulinga, Rosalind Franklin, Jamesa Watsona, Francisa Cricka i Mauricea Wilkinsa pokazali su mogućnost formiranja stabilnih struktura biopolimera korištenjem strukturnih slabih interakcija. J. Watson, F. Crick i M. Wilkins dobili su Nobelovu nagradu za fiziologiju ili medicinu 1962. za svoje "otkriće molekularne strukture nukleinskih kiselina i njihova značaja za prijenos genetskih informacija". tsii". R. Franklin, nažalost, nije doživio zasluženu nagradu (natomist L. Polling postao je dvostruki nobelovac). Postalo je jasno da bi proteinska globula bila unakrsno povezana s policiklom, imala visoku stabilnost, ali njezine biološke funkcije nisu se mogle eliminirati, budući da ne bi ispravno reagirala na vanjske aktivnosti. Tada bi molekula bila "mrtva".

Ovdje moramo obratiti pozornost na ovu činjenicu. Bez obzira na to što teorija Zelinskog nije potvrđena, ona je poslužila kao osnova za formuliranje kemije diketopiperazina - izravno uzrokujući stvaranje lijekova niske kvalitete. Sekundarni metaboliti diketopiperazinske prirode, uključujući i one s medicinskim djelovanjem, također se otkrivaju u živoj prirodi, a ne u skladištu proteina. Tako je isprva netočna hipoteza donijela čudan praktični rezultat – fenomen koji znanost često nema.

Veza. Vodikova veza

Beba 2. Priključci za vodu u vjevericama.

Jedna od najraširenijih vrsta slabih interakcija je priključke za vodu, što je posljedica prisutnosti polarnih skupina u molekulama - hidroksila, amino skupina, karbonila itd. U makromolekulama biopolimera, u pravilu, polarne skupine su široko zastupljene (na primjer, u prirodnoj gumi). Posebnost priključka za vodu su oni koji Njegova važnost nije samo u udaljenosti između skupina, već iu prostranom okruženju(slika 2). Najvažnija veza nastaje kada su sve tri veze u njenim stvorenim atomima razdvojene u jednoj ravnoj liniji za približno 3 Å. Poboljšanje za 20-30° je kritično: daljnje povećanje će dovesti do katastrofalnog smanjenja vrijednosti sve dok veza potpuno ne oslabi. Ali energetski je neisplativo. Stoga veziva za vodu djeluju kao stabilizatori za strukture biopolimera, dajući im krutost. Na primjer, objavio L. Pauling α-zavojnica- jedna od vrsta sekundarne strukture proteina - stabilizirana je vodenim vezama koje se stvaraju između atoma vode s dušikom i karbonilnim skupinama peptidnih veza na terminalnim zavojima spirale. Godine 1954. Pauling je “za razvoj prirode kemijske veze i njezinu stagnaciju do objašnjenja postojanja sklopivih molekula” izgubio svoju prvu Nobelovu nagradu – za kemiju. Druga (također “istovrsna”) - Nagrada za mir - dodijeljena je 1962., ali za druge aktivnosti.

Slava spirali

Beba 3 je prikazana, pod-lanac DNK je istanjen i DNK je poznata mozgu. Sada, možda, svaka holivudska produkcija ne može bez slike ove molekule, kojoj filmski producenti, nepismeni u prirodnim znanostima, daju pravi mistični smisao. Zapravo, nativna DNK sastoji se od dvije molekule zrcalne slike jedne (komplementarne) makromolekule povezane vodenim vezama na "treptajući" zatvarač. Nukleotidi, od kojih nastaju makromolekule, imaju nekoliko dušičnih baza, od kojih su dvije slične. purina(adenin i gvanin), a druga dva su slična perimidina(timin i citozin). Važna značajka ovih govora je prisutnost selektivno formiranih vodenih veza. Adenin lako otapa subhidro vezivo s timinom ili uracilom, dok je proteokompleks s citozinom znatno manje potentan. Gvanin je, međutim, vrlo dobar u stvaranju trostrukog veziva s citozinom. Drugim riječima, "prepoznajmo" jedni druge. Štoviše, sporidnost je toliko velika da kompleksi adenin-timin (AT) i gvanin-citozin (G-C) kristaliziraju kao neovisni entiteti.

Slika 3. Gore: Stabilizirati DNA strukturu vodenih veza između dušičnih baza. Na dnu: model jednog zavoja DNA u B-formi, nastao na temelju podataka rendgenske strukturne analize. Boja atoma: kisen - crvena, ugljen - siva, voda - bijela, dušik - plava, fosfor - žuta. Malyunok sa stranice www.visual-science.com.

Jasno je kakav je miris u skladištu polinukleotida. Veze između parova A-T i G-C povezuju dvije niti DNK, tvoreći poznatu sub-heliks. Ova raznolikost baza omogućuje prisutnost komplementarne polinukleotidne sekvence na zajedničkoj matrici. Nukleinske kiseline su jedine znanstvene molekule koje se množe (repliciraju). Ova vlada im je dopustila da nose recesijske informacije.

Očito je trostruka vodena veza u G-C paru niža, niža u A-T. Važna za sve, kao što je fizikalno-kemijska sporidnost između primarnih aminokiselina i primarnih nukleotida, igrala je veliku ulogu u uspostavljanju genetski kod. DNK, bogata GC parovima, podvrgava se toplinskoj denaturaciji (u stručnom jeziku molekularnih biologa to znači "taljenje", iako se proces taljenja u strogom značenju riječi denaturacija DNK ne događa) na visokim temperaturama. Na primjer, DNA termofilnih bakterija denaturira na temperaturama koje se približavaju 100 °C, a pojedinačna DNA, koja se sastoji samo od A-T parova, denaturira na samo 65 °C. "Topljenje" DNK postupno se manifestira kroz hiperkromni učinak- Pojačano stvrdnjavanje ultraljubičastim svjetlom s visokom koncentracijom dušičnih baza od 280 nm, koje su u nativnoj molekuli DNA zbijene u sredini spirale i slabo blijede.

Ispostavilo se da se temelj života - tromost - svodi na stvaranje vodenih veza. Ljepljivost je samo jedna od bezličnosti opušaka. Sva se molekularna biologija temelji na međumolekularno prepoznavanje, I tamo, sa svojim crnim, - na slabim odnosima. To su sve genetski enzimi, ribosomi, tRNA, interferencija RNA itd. Ovo je imunitet. Postoje brojne varijante interakcije receptor-ligand. Zrestha - život sam!

Naravno, stvorivši temeljit mehanizam za prijenos informacija o prenaponu, priroda je nastavila nagađati o načinu njegovog kvara. Mimetici pirimidinskih baza 5-halogenuracil (5-fluorouracil, 5-bromouracil i drugi) klasificiraju se kao supermutageni - u tom slučaju učestalost genskih mutacija raste za nekoliko redova veličine. Dakako, snaga 5-halogenuracila povezana je s njihovom prisutnošću u dva tautomerna oblika: u normalnom keto obliku oni stvaraju podređenu vodenu vezu s adeninom, “videći” sebe kao timin, au rijetkim slučajevima njihovi enolni oblici postaju analozi citozina. i stvoriti trostruku vezu 'jezik 4). Ova "dvosmislenost" 5-halogenuracila dovodi do poremećaja brzine replikacije i moguće konsolidacije mutacija, jer im je dopušteno da se ugrade u nukleotid.

Slika 4. Mehanizam mutagenog djelovanja 5-halogenuracila (upotrebom 5-bromouracila).

Snaga imena van der Waals

Slika 5. Karakteristični parametri potencijala van der Waalsove interakcije.

Vodene veze, naravno, nisu jedina vrsta slabih interakcija. Van der Waalsowy Ne manje važnu ulogu u živoj prirodi igraju međusobni odnosi.

Slagalica “Zmija” ili Savjeti o torzionim polugama

Molekule biopolimera često imaju vrlo veliku molekularnu težinu - do stotina tisuća i do milijuna daltona. Takve masivne molekule nemaju atomske skupine i teoretski imaju astronomske konformacije. Zapravo, bilo koji biopolimer u standardnim umovima neće prihvatiti nativnu konformaciju kakva postoji u živom organizmu. Važno je objasniti ovaj fenomen. Stvarno, što tjera sićušnu molekulu da beskrajno mijenja svoju geometriju suočenu s neprekinutom toplinom?

Dokaz je da promjena u konformaciji polipeptidne molekule počinje promjenom spojeva između atomskih skupina glavnog polipeptida (u žargonu, nazvana “kralježnica”), tzv. torzijske poluge, koji su označeni grčkim slovima Φ (za veze ugljik-dušik) i Ψ (za veze ugljik-ugljen). Ispostavilo se da nisu sve teoretski prenesene vrijednosti torzijskih šipki stvarno implementirane.

Indijski znanstvenici Ramachandran i Sasisekharan proučavali su konformaciju proteinskih lancuga, a rezultat njihovog truda bila je mapa konformacije koja nosi njihovo ime (slika 6). Bijelo polje na karti su blokirane vrijednosti rezova, zaokruženo narančastom i osjenčano – dopušteno, inače nevidljivo, i zaokruženo crvenom bojom i jako zasjenjeno – nativna konformacija proteina. Vidi se da je cijela karta obojena bijelom bojom. Dakle, nativna konformacija proteina u umu živog organizma je energetski najdostupnija, a sam protein je brzo apsorbira. Kad bi biopolimerima nedostajala veća konformacijska sloboda, dobro uhodano djelovanje živog molekularnog stroja postalo bi glomazno.

Slika 6. Duljina prostorne strukture polipeptida u torzijskim slojevima. Livoruch: Ramachandran-Sasisekharanova mapa za one koji su blokirani (bijelo polje) i dopušteni (osjenčano polje) zbog konformacije velikih viška aminokiselina kada su umotani u torzijske zavojnice Φ i Ψ u lancu proteina. (Sami ti kutovi označavaju svu konformacijsku raznolikost linearnih polipeptidnih koplja.) Apscistička i ordinatna os pokazuju vrijednosti kutova Φ i Ψ od –180° do +180°. U zaokruženom području dopuštene su sve konformacije bačvaste skupine prema rezu 1 za α-spirale i β-listove; na prostoru oko narančastog polja ograđen je dio kutova χ 1. (Kuti χ označavaju odredbe za zaštitu viškova aminokiselina u proteinu, bez utjecaja na prostrani tip ležanja s preplanulom bojom.) Dešnjak: Oznaka torzijskih rezova je Φ i Ψ u polipeptidnoj molekuli. Sam smrad omogućuje proteinskim kopljima da, poput slagalica, prihvate veliku raznolikost vrsta proteinskih molekula kojih zaziru.

Sadašnja računalna biofizika uskoro će razviti realističan model biopolimera, tako da se samo slijed molekule (primarna struktura) može prenijeti u prostranstva svakodnevnog života, fragmenti u prirodi su zaštićeni Čini se da je to točno: proces prolaznog sagorijevanja proteina u njegovu "prirodnu" konformaciju naziva se preklapanje(Engleska verzija) sklopiti- Zgortati, preklopiti). Međutim, razumijevanje fizike ovog procesa još je daleko od idealnog, a trenutni računalni algoritmi, koji žele dati obećavajuće rezultate, još su daleko od bilo kakvog zaostalog uspjeha.

Strah od vode, kakve veze s tim ima struktura biomolekula?

Većina biopolimera u prirodi nalazi se u vodi. A voda, sa svojim crnilom, snažno je povezana rijeka, "sašivena" trivijalnom mrežom vodenih ligamenata (slika 7). Ovo objašnjava abnormalno visoku točku vrenja vode: rijetko se voda približava kristalnim kristalima. Ova struktura H 2 Pro također je povezana s izborom različitih govora. Spoj koji stvara vodene veze kroz prisutnost polarnih skupina (saharoza, etilni alkohol, amonijak) lako se apsorbira u “kristalne naslage” vode i čudesno se otapa. Rehovini koji sadrže polarne skupine (benzen, klorirani ugljik, elementarni sumpor) ne mogu "probiti" granicu vodenih veza i miješati se s vodom. Navodno se jedna skupina govora naziva "hidrofilna" (vodoljubiva), a druga "hidrofobna" (vodoljubiva).

Slika 7. Hidrofobne veze u proteinu. U plamenu: normalni led. Točkasta linija - N-link. U ažurnoj strukturi leda možete vidjeti male prazne prostore, označene molekulama H2O. Gore desno: shema nepravilnog pakiranja molekula H 2 Pro vezanih vodenim vezama oko nepolarne molekule. Na dnu: dostupan vodi na površini proteinske molekule izloženoj vodi. Zelene točke pokazuju središta atoma koji leže između vode; zelena linija - njihove van der Waalsove školjke. Molekula vode predstavljena je plavom kuglom (radijus 1,4 Å). Površina dostupna vodi (crvena linija) stvara središte vrećice, kada se kotrlja oko molekule vezane vodom, lijepeći se za van der Walsove površine svojih vanjskih atoma.

Dodir vode s hidrofobnom površinom je energetski nevidljiv. Voda ne može zaštititi vodene veze, ali između razdvajanja faza ne može se stvoriti ispravna trivijalna granica (slika 7). Kao rezultat toga, struktura vode se mijenja: postaje uređenija, molekule gube labavost itd. Ljeti se voda smrzava na temperaturama iznad 0°C! Naravno, voda teče jedna iz druge na minimum. To objašnjava, na primjer, zašto male kapljice vode na površini vode imaju tendenciju da tvore jednu veliku kap: zapravo, sama sredina vode ispušta ih sve odjednom, mijenjajući površinu kontakta.

Proteini i nukleinske kiseline sadrže hidrofilne i hidrofobne fragmente. Dakle, proteinska molekula, nakon što se smjestila u vodenu jezgru, sagorijeva u kuglicu na način da se na njezinoj površini pojavi hidrofilni višak aminokiselina (glutamin, glutaminska kiselina, asparagin, asparaginska kiselina, serin) i ugodno dodiruje vodu, a hidrofobne tvari (fenilalanin, triptofan, valin, leucin, izoleucin) - u sredini globule i međusobno dodiruju, zatim. stvaraju među sobom hidrofobne kontakte. Proces sagorijevanja proteina u tercijarnu strukturu sličan je procesu topljenja kapljica ulja, a priroda tercijarne strukture proteina kože određena je međusobnim otapanjem viška aminokiselina. Sljedeće pravilo je da se svi stupnjevi (sekundarni, tercijarni i kvartarni) strukture proteina identificiraju prema njegovoj primarnoj strukturi.

* - Ovo vrijedi samo za male i krhke proteine ​​i proteine ​​utopljene u biomembranu ili velike proteinske komplekse koji se mogu saviti. Membranski proteini, na primjer, organizirani su tako da pristaju jedan drugome, tako da ne dolaze u kontakt s polarnim spojem, već s hidrofobnom jezgrom lipidnog bizila: » . - izd.

Kao što je navedeno, dvostruka spirala DNK nastaje uz pomoć vodenih veza između baza. Međutim, na sučeljima kože, vaskularne dušične baze raspoređene su u "skup" hidrofobnim kontaktima (u ovom slučaju nazvanim "slaganjem interakcija"). Hidrofilna šećerno-fosfatna okosnica molekule DNA u interakciji je s vodom.

Drugim riječima, prirodna struktura većine biopolimera (na primjer, proteina zatvorenih u lipidnoj membrani stanica) formirana je vodenim naslagama - prirodnom središnjom supstancom svakog živog organizma. To je povezano s mitotskom denaturacijom biopolimera nakon kontakta s organskim spojevima.

Hidrofilna površina nativnih molekula biopolimera prekrivena je masivnom hidratnom ovojnicom ("hidratni omotač"). O tome koliko je velik i fin ovaj omotač molekula vode pleten, uzmite u obzir činjenicu da je približno 60% proteinskih kristala formirano od pletene vode. U ovom slučaju važno je imati na umu da je hidratacijska ovojnica jednako nevidljiv dio proteinske molekule kao i sama polipeptidna lanceta, iako ovu ideju treba uzeti u obzir u odnosu na individualnost kemijskog govora. Pa ipak, očito je da je hidratacijska ljuska stvorena da odredi snagu biopolimera i njegove funkcije, a najpopularnije izjave o strukturi vode danas će biti zamijenjene novim (znanstvenim) nadomjestkom.

Optužba za badorosti

Malyunok 8. Elektrostatska interakcija između strujanja proteina i vode. Orijentacija molekula vode (slike u obliku dipola) prema proteinu i naboj (slike su pozitivne samo radi isticanja).

Naravno, površinske molekule biopolimera su moćne zbog svoje hidrofilnosti. Njegova površina, u pravilu, nosi električni naboj. Proteini su nabijeni karboksilnim i amino skupinama, nukleinske kiseline - fosfatnim skupinama, polisaharidi - karboksilnim, sulfatnim i borovim. Štoviše, druga vrsta slabih interakcija koje dominiraju biopolimerima su ionske veze – unutarnje između radikala same molekule i vanjske – s metalnim ionima ili s makromolekulama posuda (slika 8).

Kompetentna koordinacija

Naravno, ne može se ne naslutiti još jedna važna vrsta slabih međusobnih odnosa - koordinacijske veze. Za bebu postoji 9 indikacija komadnog kompleksa trovalentnog kobalta sa sintetskim ligandom - etilendiamintetraoktičnom kiselinom (EDTA). Prirodni kompleksi biopolimera, očito, imaju sklopivu strukturu, ali čak ni sličnu onima prikazanima. Kompleksi s polivalentnim metalima tipični su za proteine ​​i polisaharide. Metalni proteini su najveća klasa biopolimera. Prije njih tu su proteini nosači kiselosti, mnoštvo enzima, membranski proteini - lanci lanceta za transport elektrona. Metaloproteini su jasno pokazali katalitičku aktivnost. Iako je katalizator bez međuprodukta ion prijelaznog metala, polipeptidna koplja služe kao najjači katalizator za katalizu, a osim toga izravno stimuliraju aktivnost metala, potiskujući njegove nusprodukte. To znači da se učinkovitost katalize značajno povećava . Na taj način se postiže temeljitost metaboličkih procesa i mogućnost izuzetno fine regulacije.

9. Koordinacijske veze. A - Struktura oktaedarskog kompleksa formiranog od 3+ atoma EDTC. b - Karakteristična je koordinacija središnjeg iona s različitim odnosom njegovog radijusa i radijusa dodatnih donora elektrona. Malyunok z.

Sekundarne strukture

Proteine ​​karakteriziraju dvije vrste sekundarne strukture. O α-heliksu se raspravljalo više puta. Ovdje možete samo dodati da postoje dvije vrste α-spirala - desna (označena slovom R) i lijeva (označena slovom L). U prirodi imamo manje desnih spirala - one su znatno stabilnije (slika 10). Čini se da je stvaranje α-spirala moguće samo s jednim optičkim izomerom aminokiselina.

Struktura proteina – β-arcouche nabora – dodatno je proširena. Dok se u α-spirali vodeni ligamenti formiraju između zavoja, u β-listu se formiraju između niti, tvoreći visoko naboranu, često dvodimenzionalnu strukturu ("arkush"). Ova struktura je pričvršćena na niske fibrilarne proteine, na primjer, fibroin prirodnog šava. Bez obzira na one koji uz uzimanje vodenih ligamenata ne smetaju važnosti šivanja, veliko umijeće i pravilno crtanje takvih ligamenata može se postići i pri šivanju lancina. Ispostavilo se da je rezanje navoja za šav fenomenalno korisno za kidanje - štoviše, donji čelični navoj je istog promjera.

Slika 10. Bočne strukture proteina. U plamenu: desna α-zavojnica. A - atomska struktura. R – bične skupine. Crne linije su spojevi vode. b - Shematski prikaz jednog zavoja α-spirale (pogled s kraja). Strelica pokazuje rotaciju spirale (od širenja za jedan eksces) u nama najbližem svijetu (brojevi ekscesa će se mijenjati). Gore desno: sekundarna struktura polipeptidne lancete (α-helix i β-sheet strand) i tercijarna struktura - polipeptidna lanceta, nabora u globuli. Ispod lijevog: desna (R) i lijeva (L) spirala. Ispod njih su indikacije za pozitivni rez trigonometrije, u kojoj se točki strelica okreće "blizu nas". protiv tijek godine (indikativno za R-spirale). Dolje desno: list β-strukture često je presavijen na površini. Skupine graha (male klice) raširene su na naborima i presavijene u istom smjeru kao i nabori. Ravno prema dolje i gore, bočne skupine povučene su duž β-lanca. Malyunok z.

Cijeli spektar konformacija

Uloga slabih interakcija u biopolimerima može se vidjeti iz spektroskopskih istraživačkih metoda. Mala slika 11 prikazuje fragmente IC (infracrveni) i CD (cirkularni dikroizam) spektra sintetskog polipeptida polilizina, koji se nalazi u tri konformacije - α-heliks, β-arcouche i neuređena zavojnica. Razočaravajuće je, ali spektri uopće nisu kombinirani, uzeti su iz tri različite riječi. Zatim, slabe interakcije znače moć molekule nad manjim svijetom, nižom kovalentnom vezom.

Slika 11. Poravnanje spektra polilizina s tri konformacije. Livoruch: karakteristični oblici CD spektara (u “dalekom” UV-u) za polilizin u α-spiralnoj konformaciji, β-strukturi i neuređenoj zavojnici (r). Dešnjak: karakteristični oblici IR transmisionih spektara, izumrli u važnim vodama (D 2 O) za polilizin upravo u tim konformacijama. Blizina područja "amida I" provedena je svaki put, izbijajući vezu između zglobova. Malyunok z.

Dvadeset na korak N

Broj konformacija proteinskih koplja raste eksponencijalno zbog velikog broja aminokiselina koje ulaze u njihovo skladište. Postoji dvadeset proteinogenih aminokiselina, a one sadrže niz bioloških radikala. U glicinu je, primjerice, biološki radikal sveden na jedan atom vode, dok je u triptofanu masivan i nabran zbog strukture viška skatola. Radikali su hidrofobni i hidrofilni, kiseli i bazični, aromatski, heterociklički i kiseli.

Očigledno, moć bioloških radikala viškova aminokiselina temelji se na konformacijskim moćima polipeptidne lancete. Smrdi, zokrema, izlijte na veličinu torzijskih šipki i napravite izmjene na kartama Ramachandrana. Oni također sadrže naboj proteinske molekule, izoelektrična točka- jedan od najvažnijih pokazatelja snage proteina (slika 12). Na primjer, višak asparaginske kiseline gubi negativan naboj u jako kiselom mediju, na pH 3. Višak bazične aminokiseline arginina, na primjer, gubi pozitivan naboj na pH 13 - u jako kiselom mediju. U mediju livada, pri pH 11, fenolna hidroksilna skupina tirozina je nabijena, a pri pH 10 također je nabijena sulfhidrilnom skupinom cisteina. Od velikog je interesa histidin, čiji radikal uključuje imidazolski prsten: preostali dobiva pozitivan naboj pri pH 6, tada. u fiziološkim umovima. Drugim riječima, međusobnom pretvorbom nabijenih i nenabijenih oblika višak histidina postupno se oslobađa u tijelu. Ova lakoća prijelaza posljedica je katalitičke aktivnosti viška histidina: ova aminokiselina, zocrem, ulazi u aktivna središta niskih enzima, kao što su nukleaze.

Malyunok 12. Raznolikost struktura i moći bioloških radikala aminokiselina u skladištu proteina. U plamenu: Pivska kola s dvadeset standardnih aminokiselina. Gore desno: Biološke skupine, koje (kao što su sve tvari nepolarne) mogu formirati pojedinačne hidrofobne površine na α-heliksima i na β-strukturnim dijelovima. Slični dodaci polarnih skupina u lancetama dovode do stvaranja hidrofilnih regija na vanjskim površinama α-spirala i β-lanaca. Na dnu: naelektrisanje ioniziranih bioloških skupina, kao i N-kraj peptidne lancete (NH 2 -C α) i C-terminal (C α -C’OOH) na različitim pH razinama. Malyunok z.

Dvostruka spirala

Kao što je gore rečeno, dvostruka spirala DNK ne smije se nikome prezentirati. Trostruka spirala kolagena mnogo je manje poznata, i to nezasluženo, budući da je kolagen glavni protein u tijelu hordata (i čovjeka), od kojeg nastaju zdrava tkiva.

Kolagen razgrađuje siromašno skladište aminokiselina: dnevno ima aromatičnih aminokiselina, zatim je obogaćen glicinom i prolinom. Aminokiselinska sekvenca polipeptidnih lanceta do kolagena također je jedinstvena: aminokiseline su raspoređene u ispravnom redoslijedu; Treći kožni višak je glicin. Koža lancete do kolagena se uvija na posebno lijevoj spirali (pretpostavljam da je α-heliks prva desna), a istovremeno se lanceta uvija na desnoj strani utrostručiti("kolagen") superspiralna(slika 13).

Malyunok 13. Model superspiralnog kolagena i kalupljenja. Livoruch: model za slijed (glicin-prolin-prolin) n . Koža Lancüga vizija svoje je boje. Označene su vezne vodene veze: H-atomija NH-skupina glicin (plavo) i O-atomija CO-skupina prvog prolina trija Gly-Pro-Pro (crveno). U ovom slučaju, Gly lance “1” povezuje vezu s lancem “2”, a Pro - s lancem “3” itd. Kovrčajući oko druga dva, kožna lanceta stvara kolagen zakon superspiralna. “Super” - jer u većem mjerilu, na ljestvici konformacije susjednih ekscesa, kolagensko koplje već stvara spiralu tipa poli(Pro)II (ovo je “mikrospirala” - liva); Može se prošiti izravno iza prolin prstenova.
Dešnjak: osvjetljenje kolagena in vivo. Krok 1. Biosinteza pro - α 1 -lanca i pro - α 2 -lanca (1300 viška po koži) u omjeru 2:1. Crocs 2. Hidroksilacija postojećih viškova Pro i Lys. Croc 3. Dodavanje kukuruza (GLC-GAL) u hidroksilni suvišak. Krok 4. Formiranje trimera i S-S-veza na njegovim krajevima. Krok 5. Stvaranje trostruke spirale u sredini prokolagena. Krok 6. Izlučivanje prokolagena u postakrilnom području. Krok 7. Cijepanje globularnih elemenata. Kroki 8-10. Spontano stvaranje fibrila iz trostrukih superspirala, rezidualna modifikacija viškova aminokiselina i stvaranje kovalentnih poprečnih veza modificiranih viškova kolagena. Malyunok z.

U ovom konkretnom slučaju kolagena neće nestati. Desetljeća viška prolina i lizina u hidroksiliranom skladištu (3-hidroksiprolin, 4-hidroksiprolin, 5-hidroksilizin) i stvaranje dodatnih vodenih veza za stabilizaciju i smanjenje proteinskih fibrila. Još veće mogućnosti za stvaranje vodenih ligamenata stvara niz suvišnih glikozilacija iza hidroksilnih skupina, te niz hidroksilnih ili hidroksilizinskih oksidacija u keto skupinu.

Hidroksilacija viška aminokiselina u kolagen nije moguća u prisutnosti askorbinske kiseline (vitamin C). Stoga, ako postoji nedostatak ovog vitamina kod ljudi i životinja koje nisu sposobne za samostalnu biosintezu askorbinske kiseline, razvija se ozbiljna bolest - skorbut. Uz skorbut, abnormalni kolagen se sintetizira u tijelu, što rezultira smanjenjem mišićne mase. Očigledno, zdrava tkiva postaju još krhkija - postaju čista, bol i hematom se šire do tijela. Konzumacija voća bogatog askorbinskom kiselinom često smanjuje simptome skorbuta. Može se reći da je uzrok ovih simptoma odsutnost vodenog ligamentnog sustava karakterističnog za normalan kolagen, koji nastaje viškom hidroksiaminokiselina.

Energetski krajolik

Više puta je rečeno da je nativna konformacija biopolimera energetski najmoćnija, a sama molekula se ne može prihvatiti u standardnim umovima. Da biste ušli u sobu, dovoljno je zadiviti se kartom energetskog krajolika makromolekule (slika 14). Najveće "udubljenje" na njoj ukazuje na nativnu konformaciju (energijski minimum), a najveći "vrhovi", očito, leže u najneobičnijim, napetim strukturama po kojima je molekula jedinstvena. Odajemo poštovanje onima koji, u skladu s izvornom konformacijom, imaju globalni minimum vodenih pojačanja iz drugih depresija sa širokim prostranstvom - "energetski jaz". To olakšava spontani prijelaz makromolekule iz svoje prirodne konformacije u drugu, koja je također energetski vidljiva. Potrebno je reći da ovo pravilo ima svoje nedostatke - funkcije niskih biopolimera povezane su s prijelazom iz jedne konformacije u drugu i drugi energetski krajolik. Međutim, takve optužbe ne potvrđuju nezakonitu vladavinu.

Slika 14. Samosklopiva tercijarna struktura proteina. Livoruch: jedan od mogućih načina naknadnog unosa proteina. Svi dijelovi tijela sadrže visoku slobodnu energiju i stoga se ne mogu akumulirati kada se progutaju i ne mogu se izbjeći u sredini. Dešnjak: Shematski prikaz energetskog krajolika bijelog lanceta. (Možemo prikazati samo dvije koordinate kako bismo opisali konformaciju proteinskog koplja, dok je stvarna konformacija opisana stotinama koordinata.) Jaz između globalnog energetskog minimuma i drugih energija je velik, određeni minimumi su potrebni kako bi se stabilno postavio lanceta kolabirati bez opasnosti od termodinamičkog prijelaza tipa “sve ili ništa”; To osigurava pouzdanost funkcioniranja proteina - prema principu "sve i ništa", poput žarulje.

Ako se biopolimer spontano i pravilno postavi, to još dugo neće biti moguće. Na primjer, kuhanje jaja nije ništa drugo nego toplinska denaturacija bjelanjka. Ali još nitko nije pazio da se preostalo jaje vrati u sirovo jaje. Razlog tome je neuredna interakcija polipeptidnih koplja jedna s drugom, njihovo ispreplitanje u jednu kuglu. Ova vrsta stabilizacije denaturiranog materijala također se opaža u živom tkivu, recimo, tijekom te iste toplinske infuzije. Evolucija je prenijela najvažnije probleme koji su stvorili takvo ime proteini toplinskog šoka. Ovi agensi su nazvani tako da fragmenti intenzivno vibriraju u tijelu tijekom toplinske izloženosti. Naš cilj je pomoći denaturiranim makromolekulama da se vrate u svoju prirodnu strukturu. Također se nazivaju i proteini toplinskog šoka pratioci, onda. "dadilje". Karakterizira ih prisutnost lokalnog praznog prostora, u kojem se nalaze fragmenti denaturiranih molekula i stvaraju optimalni uvjeti za pravilno postavljanje lanceta. Dakle, funkcija šaperona svodi se na eliminaciju steričkih prijelaza na put spontane renaturacije biopolimera.

Ne bez proteina, ali s ugljikohidratima

Slika 15. Vodene veze u polisaharidima. Livoruch: u celulozi Dodatna glukoza u spremniku se okreće za 180°, što omogućuje stvaranje dvije H-veze. Teško je pomaknuti višak jedan po jedan, a molekula celuloze je kruta nit koja se ne savija. Takve niti stvaraju vodene veze između sebe, formirajući mikrofibrila, kako se ujediniti u fibril- gori uz visoku mehaničku učinkovitost. Dešnjak: Druga konfiguracija veza između monomera u amilozi dovode do toga da se vodeni ligamenti formiraju između viška glukoze, tako da u lankusu postoji daleko jedna vrsta jednog. Stoga amiloza stvara spiralne strukture, u kojima jedan zavoj sadrži 6 viška glukoze. Priključci za vodu spajaju prvi i šesti višak, drugi i sedmi, treći i osmi itd.

Zapravo se govorilo samo o dvije klase biopolimera – proteinima i nukleinskim kiselinama. Ale je treći veliki razred. polisaharidi, koju tradicionalno puštamo iz poštovanja.

Molekularni biolozi oduvijek su se bavili polisaharidima kao sirovom tvari. Uz to, nukleinske kiseline su glavni predmet istraživanja i nose genetske informacije. Proteini su također netaknuti, a do njih dopiru svi enzimi. A polisaharidi su rezerva energije, spaljuju živi organizam ili živi materijal, ne više. Očito, ovaj pristup je netočan i postupno živi. Sada znamo da polisaharidi i njihovi derivati ​​(zvani proteoklikani) igraju ključnu ulogu u regulaciji stanične aktivnosti. Na primjer, receptori na površini stanice dehidrirane su molekule polisaharidne prirode, a uloga polisaharida na staničnoj stijenci biljaka u regulaciji vitalnosti same biljke tek se počela shvaćati, iako je već demantirana Mani dostupni podaci.

Ističemo ulogu slabih međudjelovanja, koja se kod polisaharida očituju možda i jače nego kod drugih biopolimera. Već na prvi pogled jasno je da Bavovnyina vata i krumpirov škrob nisu isto, iako je kemijski Budova celulozaі amiloza(neškrobna frakcija) je vrlo sličan. Obedijenti su (1→4)-D-glukani - homopolimeri koji nastaju iz viška D-glukoze u obliku zrnatih ciklusa, međusobno povezanih glikozidnim vezama na pozicijama 1 i 4 (slika 15). Razlika je u tome što je amiloza α-(1→4)-D-glukan (ima višak glukoze, što očito nije isto), a celuloza je β-(1→4)-D-glukan (ima višak kožne glukoze zakrenut za 180° na svoje dvije žile). Kao rezultat toga, makromolekule celuloze izgledaju ispravljene i stvaraju međusobnu vezu između vodenih ligamenata i u sredini makromolekule kože. Snop takvih makromolekula stvara fibril. U sredini fibrila, makromolekule su pakirane na debelu i uređenu ploču kako bi oblikovale kristalnu strukturu koja je rijetka za polimere. Celulozna vlakna mehanički se približavaju čeličnim i inertnim pločama, gdje su izložena oto-dušikovom reagensu (vruća mješavina dušične i otoične kiseline). Zbog toga celuloza igra ulogu u potpornim i mehaničkim funkcijama. Vona je okvir zidova zidova vinove loze, a dominira njihov kostur. Slično kao u stvarnom životu hitin- dušikov polisaharid staničnih stijenki gljiva i vanjskog kostura mnogih bića bez kičme.

Amiloza je drugačije strukturirana. Ove makromolekule tvore oblik široke spirale, od kojih svaka sadrži šest viška glukoze. Koža je pretjerano vezana vodenim ligamentom od nas šestorice kao našeg "brata". Spirala ima prazan unutarnji prostor u koji mogu prodrijeti sredstva za stvaranje kompleksa (na primjer, molekule joda koje neutraliziraju kompleks plave boje sa škrobom). Takva struktura sprječava da amiloza bude pahuljasta i nejasna. Umjesto celuloze, lako se otapa u vodi, otapajući viskoznu pastu, a ne manje se lako hidrolizira. Stoga je u roslinima amiloza odmah zbog dehidracije amilopektin ima ulogu rezervnog polisaharida – depozitorija glukoze.

Pa, sve statistike ukazuju na kolosalnu ulogu koju slabe interakcije igraju u živom organizmu. Članak ne zahtijeva znanstvenu novost: najvažnije je da se u njemu činjenice već razmatraju s prilično netrivijalne točke gledišta. O onima koji su već spomenuti možete samo nagađati. slabe veze bolje odgovaraju ulozi važnih molekula u molekularnom stroju, manje kovalentne. A oni koji su naširoko zastupljeni u živim sustavima i nose mnoge bitne funkcije ne jačaju genij prirode. Uvjeren sam da će informacije koje su iznesene u ovom članku biti naglašene od strane onih koji se bave stvaranjem jednodijelnih molekularnih strojeva: prisjećajući se onih koji dijele istu svjetlost, živu i neživu prirodu Te iste zakone. Ne zalažemo se za početak nove znanosti - molekularna bionika U zaokretima genetskog koda: sukobljene duše Fizički strah od hidrofobije;

  • Postoje četiri razine strukturne organizacije proteina: primarna, sekundarna, tercijarna i kvaternarna. Rabarbara ima svoje osobine za kožu.

    Primarna struktura proteina je linearno polipeptidno koplje s aminokiselinama povezanim peptidnim vezama. Primarna struktura je najjednostavnija razina strukturne organizacije proteinske molekule. Visoku stabilnost osiguravaju kovalentne peptidne veze između α-amino skupine jedne aminokiseline i α-karboksilne skupine druge aminokiseline. [pokazati] .

    Ako je amino skupina prolina ili hidroksiprolina uključena u stvaranje peptidne veze, ona ima drugačiji izgled [pokazati] .

    Kada se u stanicama stvaraju peptidne veze, karboksilna skupina jedne aminokiseline se aktivira, zatim se spaja s amino skupinom druge. Također je moguće provesti laboratorijsku sintezu polipeptida.

    Peptidna veza je fragment polipeptidnog koplja koji se ponavlja. Postoji niz značajki koje se odnose ne samo na oblik primarne strukture, već i na najsličniju organizaciju polipeptidne lancete:

    • koplanarnost - svi atomi koji su uključeni prije peptidne skupine nalaze se u istoj ravnini;
    • Valjanost je prisutna u dva rezonantna oblika (keto ili enolni oblici);
    • transpozicija posrednika je potpuno C-N-konjunkcija;
    • To je zbog stvaranja vodenih ligamenata, a koža iz peptidnih skupina može liječiti dva vodena ligamenta s drugim skupinama, uključujući peptidne.

    Peptidne skupine su povezane s amino skupinom prolina ili hidroksiprolina. Smrad zgrade stvara samo jedan vodenasti zvuk (divna stvar). To teče na oblikovanu sekundarnu strukturu proteina. Polipeptidna lanceta, koja sadrži prolin ili hidroksiprolin, lako se savija, što nije lako ukloniti drugim vodenim vezivima.

    Nomenklatura peptida i polipeptida . Imena peptida izvedena su iz imena aminokiselina koje su ispred njih. Dvije aminokiseline daju dipeptid, tri - tripeptid, neke - tetrapeptid, itd. Kožni peptid ili polipeptidna lanceta bilo koje vrste sadrži N-terminalnu aminokiselinu koja zamjenjuje slobodnu amino skupinu i C-terminalnu aminokiselinu. , Što učiniti sa slobodnom karboksilnom skupinom. Imenujući polipeptide, dosljedno zamijenite sve aminokiseline, počevši od one N-terminalne, zamjenjujući ih u njihovim nazivima s onom C-terminalnom, sufiksom -in do -il (fragmenti aminokiselina u peptidima više nemaju karboksilnu skupinu, a karbonilna skupina). Na primjer, naziv prikazan na Sl. 1 tripeptid - leuk mazga fenilalana mazga treon u.

    Značajke primarne strukture proteina . Okosnicu polipeptidnog koplja čine krute strukture (ravne peptidne skupine) s izrazito suhim dijelovima (-CHR), koje se formiraju oko ligamenata. Takve značajke polipeptidne lancete ulijevaju se u raspored otvorenog prostora.

    Sekundarna struktura je metoda postavljanja polipeptidnog koplja u uređenu strukturu stvaranjem vodenih veza između peptidnih skupina jednog ili više polipeptidnih koplja. Ovisno o konfiguraciji, sekundarne strukture se dijele na spiralne (α-heliks) i kuglasto nabrane dijelove (β-struktura i križni β-oblik).

    α-Spirala. Ovo je vrsta sekundarne strukture proteina koja izgleda kao pravilna spirala, koja je formirana interpeptidnim vodenim vezama između jednog polipeptidnog koplja. Model α-heliksa (slika 2), koji kontrolira sve snage peptidne veze, predložili su Pauling i Corey. Glavne karakteristike α-heliksa:

    • spiralna konfiguracija polipeptida lanjug, koji ima Guentianovu simetriju;
    • stvaranje vodenih ligamenata između peptidnih skupina prvog i četvrtog viška aminokiselina kože;
    • pravilnost spiralnih zavoja;
    • značaj svih viška aminokiselina u α-heliksu ne ovisi o prisutnosti njihovih štetnih radikala;
    • Biološki radikali aminokiselina ne sudjeluju u stvaranju α-heliksa.

    α-spirala je slična lagano rastegnutoj spirali električnog štednjaka. Pravilnost vodnih veza između prve i četvrte peptidne skupine znači pravilnost zavoja polipeptidnog koplja. Visina jednog zavoja ili duljina α-heliksa je 0,54 nm; Prije toga ima 3,6 aminokiselinskih viška, zatim se svaki aminokiselinski višak pomiče duž osi (visina jednog aminokiselinskog viška) za 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), što nam omogućuje da govorimo o ekvivalentnosti i svim aminokiselinama višak u α-heliksu. Razdoblje pravilnosti - spirale je jednako 5 zavoja i 18 aminokiselinskih ekscesa; Trajanje jedne periode postaje 2,7 nm. Riža. 3. Pauling-Coreyjev a-spiralni model

    β-Struktura. Ovo je drugačija vrsta sekundarne strukture, koja ima blago zakrivljenu konfiguraciju polipeptidnog koplja i formirana je uz pomoć interpeptidnih vodenih ligamenata između susjednih dijelova jednog polipeptidnog koplja ili susjednih polipeptidnih koplja. Naziva se i sferično-naborana struktura. Ê varijante β-struktura. Međusobno povezani dijelovi koje čini jedan polipeptidni protein nazivaju se križni β-oblik (kratka β-struktura). Vodene veze u križnom β-obliku stvaraju se između peptidnih skupina petlji polipeptida lanjuga. Druga vrsta - potpuna β-struktura - karakteristična je za sve polipeptidne lancete, koja ima zgrčeni oblik i formirana je interpeptidnim vodenim vezama između susjednih paralelnih polipeptidnih lanceta (slika 3). Ova struktura daje naslutiti harmoniku. Štoviše, postoje moguće varijante β-struktura: mogu biti stvorene paralelnim lancetama (N-krajevi polipeptidnih lanceta su ravni u istom smjeru) ili anti-paralelni (N-krajevi su ravni na različitim stranama). Biološki radikali jedne sfere nalaze se između bioloških radikala druge sfere.

    Proteini mogu prolaziti prijelaze iz α-struktura u β-strukture i natrag kao rezultat stvaranja vodenih veza. Umjesto pravilnih interpeptidnih vodenih ligamenata lancetastog čvora (polipeptidna lanceta se uvijek uvija u spiralu) spiralni dijelovi se odmotaju i vodeni ligamenti se zatvaraju između zavoja.fragmenti su polipeptidnih koplja. Ovaj prijelaz manifestacija događa se u keratinu – bijeloj kosi. Kada kosa postane tanka, spiralna struktura β-keratina lako kolabira i pretvara se u α-keratin (kovrčava kosa se izravnava).

    Razaranje pravilnih sekundarnih struktura proteina (α-spirala i β-struktura), analogno taljenju kristala, naziva se "taljenje" polipeptida. Kada se to dogodi, vodeni ligamenti pucaju, a polipeptidna koplja nabubre u oblik kugle bez priječaka. Također, stabilnost sekundarnih struktura određena je interpeptidnim vodenim vezama. Druge vrste ligamenata možda neće biti uključene, zbog disulfidnih ligamenata polipeptidne lancete na mjestima gdje se otapa višak cisteina. Kratki peptidi su zaključani u ciklus disulfidnim vezama. Mnogi proteini imaju α-spiralne dijelove i β-strukture. Možda ne postoje prirodni proteini koji su 100% α-spiralni (krivac je paramiozin, protein mesa koji je 96-100% α-spiralni), baš kao što su sintetski polipeptidi 100% α-spiralni.

    Ostali proteini imaju različite stupnjeve spiralizacije. Visoka učestalost α-spiralnih struktura opažena je u paramiozinu, mioglobinu i hemoglobinu. Međutim, kod tripsina, ribonukleaze, značajan dio polipeptidne lancete stane u sferičnu β-strukturu. Proteini potpornih tkiva: keratin (proteini dlake, vune), kolagen (proteini tetiva, kože), fibroin (proteini prirodnog spoja) pokazuju β-konfiguraciju polipeptidnih koplja. Svijet spiralizacije proteina polipeptidne lancete govori o onima koji, očito, imaju snagu često poremetiti spiralizaciju ili “prekinuti” pravilno savijanje polipeptidne lancete. Razlog tome je kompaktniji raspored polipeptidnog proteina u tercijarnoj strukturi.

    Tercijarna struktura proteina

    Treća struktura proteina je način polaganja polipeptidnog koplja u prostoru. Prema obliku tercijarne strukture, proteini se uglavnom dijele na globularne i fibrilarne. Globularni proteini najčešće imaju oblik elipse, a fibrilarni (nitasti) proteini imaju pleteni oblik (štapić, vretenasti oblik).

    Konfiguracija tercijarne strukture proteina također sugerira da fibrilarnim proteinima nedostaje β-struktura, dok globularni proteini imaju α-spiralnu strukturu. Fibrilarni proteini koji imaju spiralnu, a ne slojevito-naboranu sekundarnu strukturu. Na primjer, α-keratin i paramiozin (proteini mesa kostura mekušaca), tropomiozini (proteini mesa kostura) se odnose na fibrilarne proteine ​​(imaju štapićast oblik), a njihova sekundarna struktura je α-heliks; Međutim, globularni proteini mogu imati veliki broj β-struktura.

    Spiralizacija linearnog polipeptidnog koplja mijenja njegovu veličinu približno 4 puta; a kada se postavi u treću strukturu, postaje desetke puta kompaktniji, s manjim izlaznim kopljem.

    Ligamenti koji stabiliziraju tercijarnu strukturu proteina . Vezanje između bioloških aminokiselinskih radikala igra važnu ulogu u stabilizaciji tercijarne strukture. Ove veze se mogu podijeliti na:

    • jak (kovalentan) [pokazati] .

      Prije kovalentnih veza postoje disulfidne veze (-S-S-) između bioloških radikala cisteina, koji se nalaze u različitim dijelovima polipeptidnog koplja; Izopeptid, ili pseudopeptid, - između amino skupina bioloških radikala lizina, arginina, a ne α-amino skupina, i COOH skupina bioloških radikala asparaginske, glutaminske i aminolimunske kiseline, a ne α-karboksilnih skupina aminokiselina. Tip vezivanja naziva se peptidni. Rijetko se esterske veze stvaraju kombinacijom COOH skupine dikarboksilnih aminokiselina (asparaginska, glutaminska) i OH-skupine hidroksiaminokiselina (serin, treonin).

    • slab (polarni i van der Waalsov) [pokazati] .

      Prije polarne veze pojavljuju se voda i ioni. Vodene veze, kao rezultat, nastaju između -NH 2 - VIN ili -SN skupine binarnog radikala jedne aminokiseline i karboksilne skupine druge. Ionske ili elektrostatske veze nastaju pri kontaktu nabijenih skupina bioloških radikala -NH + 3 (lizin, arginin, histidin) i -COO - (asparaginska i glutaminska kiselina).

      Nepolarne ili van der Waalsove veze razlažu se između ugljikohidratnih aminokiselinskih radikala. Hidrofobni radikali aminokiselina alanina, valina, izoleucina, metionina, fenilalanina u vodenom mediju međusobno djeluju jedan na drugi. Slabe van der Waalsove veze potiču stvaranje hidrofobne jezgre od nepolarnih radikala u sredini proteinske globule. Što je više nepolarnih aminokiselina, veća je uloga van der Waalsovih veza u strukturi polipeptidnog koplja.

    Brojčane veze između proteinskih aminokiselinskih radikala ukazuju na prostornu konfiguraciju proteinske molekule.

    Značajke organizacije tercijarne strukture proteina . Konformacija tercijarne strukture polipeptidnog koplja određena je utjecajem otpadnih radikala aminokiselina koji ulaze prije njega (koji nema značajan utjecaj na formiranje primarne i sekundarne strukture) i mikroekstenzijama, što je sredini. Kada se položi, polipeptidna lanceta pragne proteina poprima energetski jasan oblik, koji karakterizira minimum slobodne energije. Stoga, nepolarne R-skupine, "jedinstvena" voda, djeluju kao da su unutarnji dio tercijarne strukture proteina, uklanjajući glavni dio hidrofobnih viškova polipeptidne lancete. U središtu proteinske globule nema molekula vode. Polarne (hidrofilne) R-skupine aminokiselina nastaju iz hidrofobne jezgre i odijeljene su molekulama vode. Polipeptidno koplje himerično umire u trivijalnom prostoru. U ovom slučaju, sekundarna spiralna konformacija je uništena. Lanceta se “lomi” na slabim mjestima, gdje se nalazi prolin ili hidroksiprolin, fragmenti aminokiselina koji su u lanceti krhkiji, a koji stvaraju samo jednu vodenu vezu s drugim peptidnim skupinama. Drugi važan sastojak je glicin, čija je R-skupina mala (voda). Stoga, R-skupine drugih aminokiselina, kada se postave, imaju tendenciju da zauzmu veliko područje gdje se nalazi glicin. Brojne aminokiseline - alanin, leucin, glutamat, histidin - doprinose očuvanju stabilnih spiralnih struktura u proteinima, a kao što su metionin, valin, izoleucin, asparaginska kiselina, potiču stvaranje β-struktura. Molekula proteina s tercijarnom konfiguracijom ima uže dijelove u obliku α-spirala (spiraliziranih), β-struktura (sharuvaty) i zavojnice bez nabora. Samo ispravan prostor za polaganje proteina će ga održati aktivnim; poremećaj dovodi do promjene u razinama proteina i gubitka biološke aktivnosti.

    Kvartarna struktura proteina

    Proteini koji se sastoje od jednog polipeptida lancina imaju netercijarnu strukturu. Prije njih dolazi mioglobin - protein mesnog tkiva, koji je povezan s kiselošću, nizom enzima (lizozim, pepsin, tripsin itd.). Međutim, ti su proteini napravljeni od mnogih polipeptidnih lanceta, od kojih svaki ima tercijarnu strukturu. Za takve proteine ​​uveden je koncept kvaternarne strukture, što je organizacija nekoliko polipeptidnih koplja s tercijarnom strukturom u jednu funkcionalnu proteinsku molekulu. Takav protein s kvaternarnom strukturom naziva se oligomer, a njegovi polipeptidi s tercijarnom strukturom nazivaju se protomeri ili podjedinice (slika 4).

    S kvaternarnom organizacijom, proteini održavaju osnovnu konfiguraciju tercijarne strukture (globularne ili fibrilarne). Na primjer, hemoglobin je protein koji ima četvrtinsku strukturu i sastoji se od četiri podjedinice. Podjedinica kože – globularni protein i hemoglobin također ima globularnu konfiguraciju. Proteini dlake i vune su keratini, koji se nose duž treće strukture do fibrilarnih proteina, tvoreći fibrilarnu konformaciju i četvrt strukturu.

    Stabilizacija četvrtinske strukture proteina . Svi proteini koji imaju četvrtinsku strukturu vide se kao pojedinačne makromolekule koje se ne raspadaju na podjedinice. Kontakti između površina podjedinica mogući su samo zbog kolapsa polarnih skupina aminokiselinskih ostataka, fragmenata tijekom oblikovanja tercijarne strukture kože iz polipeptidnih lancina, bioloških radikala nepolarnih aminokiselina (koji postaju većina sve proteinogene aminokiseline) nalaze se u sredini podjedinice. Između ovih polarnih skupina formiraju se brojni ioni (soli), vode i u nekim slučajevima disulfidne veze, koje su korisne za podjele podjedinica koje organizira kompleks. Stagnacija zakovica koje kidaju vodene veze, ili refluksi koji obnavljaju disulfidna mjesta, uzrokuju dezagregaciju protomera i restrukturiranje kvaternarne strukture proteina. U stolu 1 sažetak podataka o vezama koje stabiliziraju različite strukture proteinske molekule [pokazati] .

    Tablica 1. Karakteristike viskoznosti temeljene na strukturnoj organizaciji proteina
    Organizacijska razina Vrste veza (po ublažavanju) Različite vrste svežnja
    Primarna (linearna polipeptidna lanceta) Kovalentni (jaki) Peptid – između α-amino- i α-karboksilnih skupina aminokiselina
    Deuterinna (α-heliks, β-strukture) SlabVodnevi - između peptidnih skupina (prva i četvrta koža) jedne polipeptidne lancete ili između peptidnih skupina istih polipeptidnih lanceta.
    Kovalentni (jaki)Disulfid - disulfidne petlje između linearnog dijela polipeptidne lancete
    Tretinna (globularna, fibrilarna) Kovalentni (jaki)Disulfid, izopeptid, sklopive paprati - između bioloških radikala aminokiselina različitih dijelova polipeptidne lancete
    SlabVodnevi - između bioloških radikala aminokiselina različitih parcela polipeptidnog lanceta

    Ioni (soli) - između visoko nabijenih skupina bioloških radikala aminokiselina polipeptida lanjug

    Van der Waals – između nepolarnih bioloških radikala aminokiselina polipeptida Lanzug
    Kvartar (globularni, fibrilarni) SlabIoni - između visoko nabijenih skupina bioloških radikala aminokiselina kože iz podjedinica

    Vodnevi - između bioloških radikala aminokiselinskih suvišaka, raširenih na površini podjediničnih parcela koje dolaze u kontakt.
    Kovalentni (jaki)Disulfid - između viška cisteina u koži i dodirnih površina različitih podjedinica.

    Značajke strukturne organizacije pojedinih fibrilarnih proteina

    Strukturna organizacija fibrilarnih proteina manje se razlikuje od globularnih proteina. Ove značajke mogu se ušiti na stražnjicu pomoću keratina, fibroina i kolagena. Keratini se pojavljuju u α- i β-konformaciji. α-keratin i fibroin imaju sferično-naboranu, često sekundarnu strukturu, međutim, keratin je paralelan, a fibroin je antiparalelan (div. sl. 3); Osim toga, keratin ima interlaminarne disulfidne veze, dok fibroin ima jak miris. Razgradnja disulfidnih veza dovodi do razgradnje polipeptidnih veza u keratinima. Međutim, stvaranje maksimalne količine disulfidnih veza u keratinima infuzijom oksidirajućih sredstava stvara gustu strukturu. U upravljanju fibrilarnim proteinima važno je pažljivo odvojiti različite jednake organizacije. Ako pretpostavimo (kao i za globularni protein) da je tercijarna struktura odgovorna za formiranje uzorka rasporeda u prostoru jedne polipeptidne lancete, a kvaternarna - za mnoge lancete, tada u fibrilarnim proteinima, čak i kada je sekundarna struktura formiran, on ima sudbinu jednog polipeptida ipeptidnih koplja. Tipičan izvor fibrilarnog proteina je kolagen, koji je najveći protein u ljudskom tijelu (oko 1/3 svih proteina). Nalazi se u tkaninama koje imaju visoku vrijednost i malu rastezljivost (četke, tetive, koža, zubi itd.). U kolagenu trećina viška aminokiselina otpada na glicin, a još oko četvrtina ili trećina na prolin ili hidroksiprolin.

    Izolirani polipeptid lancet kolagena (primarna struktura) sličan lamanovoj liniji. Postoji približno 1000 aminokiselina i molekularna težina od približno 105 (slika 5, a, b). Polipeptidni spoj sastavljen od tri aminokiseline (triplet), koji se ponavlja, sljedeće strukture: GLI-A-B, A i B - ili glicin, aminokiseline (najčešće prolin i hidroksiprolin). Polipeptidna koplja na kolagen (ili α-koplja) pri formiranju sekundarnih i tercijarnih struktura (Sl. 5, c i d) ne mogu proizvesti tipične α-spirale koje imaju vijčanu simetriju. Važan je za prolin, hidroksiprolin i glicin (antispiralne aminokiseline). Stoga se tri α-lancele ponašaju kao upletene spirale, poput do tri niti, koje se omotavaju oko cilindra. Tri spiralne α-lancelete tvore strukturu kolagena, koja se naziva tropokolagen (slika 5, d). Tropokolagen zbog svoje organizacije ima tercijarnu strukturu kolagena. Plosnati prstenovi prolina i hidroksiprolina, koji su pravilno urezani između stranica koplja, daju mu krutost, kao i međukopljasti ligamenti između α-koplja do tropokolagena (kolagen je otporan na rastezanje). Tropokolagen je zapravo podjedinica fibrilnog kolagena. Raspored podjedinica tropokolagena u kvaternarnoj strukturi kolagena razvija se stepenasto (slika 5e).

    Stabilizacija kolagenih struktura postiže se stvaranjem interlancinalnih vodenih, ionskih i van der Waalsovih ligamenata te manjim brojem kovalentnih ligamenata.

    α-Lantsyugs na kolagen uzrokovati štetu kemijskim budova. Postoje α 1 -koplja različitih vrsta (I, II, III, IV) i α 2 -koplja. Također je važno da i α 1 - i α 2 -koplje sudjeluju u stvaranju trilanjugične spirale tropokolagena i dijele se na različite vrste kolagena:

    • prvi tip - dva α 1 (I) i jedno α 2 -koplje;
    • drugi tip - tri α 1 (II)-koplja;
    • treći tip - tri α 1 (III)-lansjuga;
    • četvrti tip - tri α 1 (IV)-koplja.

    Najveća ekspanzija kolagena je prvog tipa: nalazi se u koštanom tkivu, koži, tetivama; Druga vrsta kolagena nalazi se u hrskavičnom tkivu itd. U jednoj vrsti tkiva mogu biti različite vrste kolagena.

    Uređena je agregacija kolagenih struktura, njihova krutost i inertnost osiguravaju visoku vrijednost kolagenih vlakana. Proteini kolagena također spajaju ugljikohidratne komponente, pa tvore proteinsko-ugljikohidratne komplekse.

    Kolagen je postklinički protein, koji nastaju od stanica zdravog tkiva, a koji dopire do svih organa. Oštećenje kolagena (ili oštećenje njegove proizvodnje) rezultira brojnim poremećajima potpornih funkcija zdravog tkiva organa.

    Storinka 3 sve strane: 7

    Primarna struktura- Točan slijed nukleotida u Lancii. Sadrži fosfodiesterske veze. Klip koplja – 5"-kraj (na kraju je fosfatni višak), kraj, kraj lancete, označen je kao 3" (OH)-kraj.

    Dušikove baze u pravilu ne sudjeluju u stvaranju samog Lanzuga, ali vodene veze između komplementarnih dušičnih baza igraju važnu ulogu u formiranoj sekundarnoj strukturi NC:

    · između adenina i uracila u RNA i adenina i timina u DNA stvaraju se 2 vodene veze,

    · između gvanina i citozina – 3.

    PC karakterizira linearna, ali ne i nestrukturirana struktura. Između primarne i sekundarne strukture, većinu PC-a karakterizira tercijarna struktura - na primjer, DNA, tRNA i rRNA.

    RNA (ribonukleinske kiseline). RNK se nalazi u citoplazmi (90%) i jezgri. Prema strukturi i funkciji RNA se dijeli u 4 vrste:

    1) tRNA (transport),

    2) rRNA (ribozomi),

    3) mRNA (matrica),

    4) nuklearna RNK (jezgre).

    Glasnička RNA. Njihov dio čini više od 5% ukupne stanične RNA. Sintetizira se u jezgri. Taj se proces naziva transkripcija. To je kopija gena jednog od DNK lanaca. Tijekom biosinteze proteina (ovaj proces se naziva translacija), on ulazi u citoplazmu i veže se na ribosom, gdje se odvija biosinteza proteina. Zatim mRNA sadrži informacije o primarnoj strukturi proteina (slijed aminokiselina u Lanceru). Sekvenca nukleotida u mRNA vrlo je slična sekvenci aminokiselinskih ostataka u proteinu. 3 nukleotida koji kodiraju 1 aminokiselinu nazivaju se kodon.

    Moć genetskog koda. Cjelokupnost kodona čini genetski kod. Ukupno ima 64 kodona u kodu, 61 je kodon značenja (predstavljeni su aminokiselinom koja pjeva), 3 su besmislena kodona. Čini se da je aminokiselina. Ti se kodoni nazivaju terminativnima jer signaliziraju završetak sinteze proteina.

    6 moći genetskog koda:

    1) trostrukost(aminokiselina kože u proteinu je kodirana nizom od 3 nukleotida),

    2) svestranost(Jedna za sve vrste bakterija - bakterijske, životinjske i biljne),

    3) jednoznačnost(1 kodon predstavlja više od 1 serije aminokiselina),

    4) muškost(1 aminokiselina može biti kodirana 1 kodonom; samo 2 aminokiseline – metionin i triptofan mogu biti kodirane 1 kodonom, ostale – 2 ili više),

    5) bez prekida(genetska informacija se čita 3 kodona u ravnoj liniji 5"®3" bez prekida),

    6) kolinearnost(slijed nukleotida u mRNA i slijed aminokiselinskih ostataka u proteinu).

    Primarna struktura mRNA

    Polinukleotidna lanceta, u kojoj postoje 3 područja glave:

    1) unaprijed prevedeno,

    2) emitiranje,

    3) naknadno prevedeno.

    Područje koje se prevodi podijeljeno je u 2 dijela:

    a) KEP-dilnitsa - ima funkciju sušenja (osigurava očuvanje genetskih informacija);

    b) AG-regija – mjesto vezanja ribosoma tijekom biosinteze proteina.

    Regija je prevedena tako da sadrži genetske informacije o strukturi jednog ili više proteina.

    Posttranslacijska regija predstavljena je nizom nukleotida koji sadrže adenin (50 do 250 nukleotida), a koja se naziva poli-A regija. Ovaj dio mRNA ima dvije funkcije:

    a) Osušit ću se,

    b) služe kao "check-in" tijekom biosinteze proteina, fragmenti nakon jednokratne oksidacije mRNA izbacuju hrpu nukleotida iz poli-A regije. Ova razlika znači višestrukost viskoznosti mRNA u biosintezi proteina. Budući da je mRNA spojena samo jednom, ne sadrži poli-A regiju, a njen 3" kraj završava jednom ili više ukosnica. Te se ukosnice nazivaju fragmenti nestabilnosti.

    Messenger RNA, u pravilu, nema sekundarnu ili tercijarnu strukturu (o cijeni se ništa ne zna).

    Transportna RNA. Dodajte 12-15% ukupne RNA u stanicama. Broj nukleotida u lanciju je 75-90.

    Primarna struktura– polinukleotidna lanceta.

    Sekundarna struktura– u tu svrhu koristite model R. Holly, koji se naziva „stabilna plahta“, ima 4 petlje i 4 ramena:

    Akceptorsko mjesto je mjesto gdje je vezana aminokiselina; sve tRNA imaju isti CCA slijed

    Određeno:

    I – akceptorski krak, 7 parova nukleotida,

    II – dihidrouridilni krak (3-4 para nukleotida) i dihidrouridilna petlja (D-petlja),

    III – pseudouridilni krak (5 parova nukleotida) i pseudouridilna petlja (T-petlja),

    IV – antikodonski krak (5 parova nukleotida),

    V – antikodonska petlja,

    VI – dodatna petlja.

    Funkcije petlje:

    • antikodonska petlja – prepoznaje kodon mRNA,
    • D-petlja – za interakciju s enzimom tijekom biosinteze proteina,
    • TY-petlja – za vremenski ovisno vezanje na ribosom tijekom biosinteze proteina,
    • dodatna petlja – za sekundarnu strukturu tRNA.

    Tretinska struktura– kod prokariota izgled vretena (D-krak i TY-krak su sklopljeni i zatvaraju vreteno), kod eukariota izgled obrnutog slova L.

    Biološka uloga tRNA:

    1) transport (isporučuje aminokiselinu do mjesta sinteze proteina, ribosoma),

    2) adapter (prepoznaje kodon mRNA), prevodi kod sekvence nukleotida u mRNA iz sekvence aminokiselina u proteinu.

    Ribosomska RNA, ribosomi. Ovo područje čini do 80% ukupne stanične RNA. "Kostur" ili okosnicu čine ribosomi. Ribosomi su nukleoproteinski kompleksi koji se sastoje od velikog broja rRNA i proteina. To su “tvornice” za biosintezu proteina u piletini.

    Primarna struktura rRNA – polinukleotidno koplje.

    Prema molekularnoj težini i broju nukleotida u Lancusu postoje 3 tipa rRNA:

    • visoka molekularna težina (oko 3000 nukleotida);
    • srednje molekularni (do 500 nukleotida);
    • niske molekularne težine (manje od 100 nukleotida).

    Za karakterizaciju raznih rRNA i ribosoma, uobičajeno je mjeriti ne molekularnu težinu i broj nukleotida, već sedimentacijski koeficijent (ovo je fluidnost sedimentacije u ultracentrifugi). Koeficijent sedimentacije je detektiran u Svedbergsu (S),

    1 S = 10-13 sekundi.

    Na primjer, jedan od koeficijenata sedimentacije visoke molekulske mase je 23 S, srednje i niske molekularne mase su 16 i 5 S.

    Sekundarna struktura rRNA– djelomična spiralizacija za strukturu vodenih veza između komplementarnih dušikovih baza, stvaranje ukosnica i petlji.

    Tretinska struktura rRNA je kompaktno pakiranje s postavljenim ukosnicama u obliku slova V ili U.

    Ribosomi sastoji se od 2 podjedinice – male i velike.

    Kod prokariota mala podjedinica ima koeficijent sedimentacije 30 S, velika podjedinica 50 S, a cijeli ribosom 70 S; eukarioti obično imaju 40, 60 i 80 S.

    Skladište, i biološka uloga DNA. Virusi i mitohondriji imaju DNA s 1 kopljem, ostale stanice imaju DNA s 2 koplja, a prokarioti imaju DNA s 2 koplja.

    Skladište DNK- Održava se kompatibilnost dušičnih baza u dva dijela DNA, kako je definirano Chargafovim pravilima.

    Pravila Chargafa:

    1. Broj komplementarnih dušičnih baza je sličan (A = T, G = C).
    2. Molarni dio purina je sličan molarnom dijelu pirimidina (A+G=T+C).
    3. Broj 6-ketopskih supstituenata sličan je broju 6-amino supstituenata.
    4. G+C/A+T odnos je koeficijent specifičnosti vrste. Za stvorenja i biljke koje rastu< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

    Kod mikroorganizama prevladava GC-tip, AT-tip, karakterističan za spinalne, bespinalne i visoke stanice.

    Primarna struktura – 2 polinukleotida, antiparalelne lancete (div. primarna struktura PC-a).

    Sekundarna struktura– predstavljena je spiralom s 2 koplja, u čijoj sredini se nalaze komplementarne dušične baze raspoređene u obliku „hrpe novčića“. Sekundarna struktura temelji se na strukturi 2 vrste ligamenata:

    • vodeni – miris teče vodoravno, između komplementarnih dušičnih baza (između A i T 2 veza, između G i C – 3),
    • sile hidrofobne interakcije – te veze međusobno djeluju između branitelja dušičnih baza i kreću se okomito.

    Sekundarna struktura karakterizira:

    • broj nukleotida u spirali,
    • spiralni promjer, spiralni rub,
    • Ja ću stajati između ravnina, koje su stvorene parom komplementarnih baza.

    Postoji 6 konformacija sekundarne strukture, koje su označili veliki pisci latinice: A, B, C, D, E i Z. A, B i Z konformacije tipične su za stanice, ostale - za ne-klite. sustavima (npr. u probiru). Ove konformacije podliježu osnovnim parametrima koji omogućuju međusobni prijelaz. Stadij konformacije je bogat onim što leži u:

    • fiziološko stanje klijenta,
    • pH sredine,
    • dezintegracija ionske sile,
    • raznih regulatornih proteina i dr.

    Na primjer, U- Konformacija DNA preuzima subkliničko potkožno vrijeme, a A-konformacija preuzima subkonformaciju DNA tijekom transkripcije. Z-struktura je lijeva, dok je struktura desna. Z-struktura se može skupiti u segmentima DNA gdje se dinukleotidne sekvence G-C ponavljaju.

    Sekundarnu strukturu prvi su matematički analizirali i modelirali Watson i Crick (1953.), za što su dobili Nobelovu nagradu. Kako se ove godine pokazalo, model koji su predstavili potvrđuje B-konformacija.

    Glavni parametri:

    • 10 nukleotida po krugu,
    • promjer spirale 2 nm,
    • veličina spirale 3,4 nm,
    • stajati između ravnina baza 0,34 nm,
    • dešnjak.

    Prilikom oblikovanja sekundarne strukture formiraju se 2 vrste utora - veliki i mali (širine 2,2 i 1,2 nm). Veliki žljebovi igraju važnu ulogu u funkcioniranju DNA, budući da im prethode regulatorni proteini koji djeluju kao domena "cinkovog prsta".

    Tretinska struktura- Prokarioti imaju superspiralu, eukarioti, a među njima i ljudi, imaju niz sličnih struktura:

    • nukleosomnija,
    • fibrilarni (ili solenoid),
    • kromatinsko vlakno
    • petlja (ili domena),
    • superdomena (sama ova rabarbara može se vidjeti u elektronskom mikroskopu s poprečnim tamnim izgledom).

    Nukleosomnij. Nukleosom (otkriven 1974.) je čestica u obliku diska, promjera 11 nm, koja se sastoji od histonskog oktamera, oko kojeg je DNA podijeljena u 2 nejednaka zavoja (1,75 zavoja).

    Histoni su proteini male molekularne težine, koji sadrže 105-135 aminokiselina, u histonu H1 - 220 aminokiselina, do 30% pada na dio tijela.

    Histonski oktamer naziva se jezgrom. Vin se sastoji od središnjeg tetramera H32-H42 i dva dimera H2A-H2B. Ova 2 dimera stabiliziraju strukturu i tijesno vežu 2 lanca DNA. Prostor između nukleosoma naziva se poveznica, koja može imati do 80 nukleotida. Histon H1 pomiče odmotavanje DNA oko jezgre i osigurava promjenu sučelja između nukleosoma, tako da sudjeluje u stvaranju fibrila (2. razina tercijarne strukture).

    Kada se uvije, fibrila se formira kromatinsko vlakno(3. razina), kada jedan zavoj sadrži 6 g nukleosoma, promjer takve strukture raste na 30 nm.

    U interfaznim kromosomima, kromatinska vlakna su organizirana u domene ili petlje, koji se sastoji od 35-150 tisuća parova baza i usidren je na intranuklearnom matriksu. Formirane petlje preuzimaju ulogu proteina koji vežu DNA.

    Superdomena Rabarbara stvara do 100 petlji, u tim dijelovima kromosoma u elektronskom mikroskopu postoje dobro označeni kondenzirani dijelovi DNK koji su čvrsto zbijeni.

    Na taj je način DNK kompaktno pakiran. Ovaj dan će proći 10.000 puta. Kao rezultat DNA pakiranja, veže se na histone i druge proteine ​​koji stabiliziraju nukleoproteinski kompleks u kromatinu.

    Biološka uloga DNA:

    • čuvanje i prijenos genetskih informacija,
    • kontrola diobe i funkcioniranja stanice,
    • genetska kontrola programirane stanične smrti

    Kromatin se sastoji od DNA (30% ukupne mase kromatina), RNA (10%) i proteina (histonskih i nehistonskih).

    Razne opcije testa na temu

    ponovno gleda


    • Možda i zaslužuješ

    Priroda, biljke i bića Kaluške regije Pam'ятник природи «Калузький Бір»

    Priroda, biljke i stvorenja regije Kaluz, spomenik prirode "Kaluzky Bir"

    0
    Baviti se opismenjavanjem

    Lekcije za učenje čitanja i pisanja "Poznavanje slova i zvukova Plan-sažetak učenja čitanja i pisanja (starija grupa) na temu

    0
    Agresivnost i nasrtljivost

    Agresivnost i nasrtljivost

    0