Презентація на тему білків з хімії.

Білками, або білковими речовинами, називають високомолекулярні (молекулярна маса варіює від 5-10 тис. До 1 млн і більше) природні полімери, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних амідній (пептидного) зв'язком. каталітичні (ферменти); регуляторні (гормони); структурні (колаген, фиброин); рухові (міозин); транспортні (гемоглобін, міоглобін); захисні (імуноглобуліни, інтерферон); запасні (казеїн, альбумін, гліадин). Серед білків зустрічаються антибіотики і речовини, які надають токсично впливає. Білки - основа биомембран, найважливішої складової частини клітини і клітинних компонентів. Вони відіграють ключову роль в житті клітини, залишаючи як би матеріальну основу її хімічної діяльності. Виключне властивість білка - самоорганізація структури, тобто його здатність мимовільно створювати певну, властиву тільки даному білку просторову структуру. По суті, вся діяльність організму (розвиток, рух, виконання ним різних функцій і багато іншого) пов'язана з білковими речовинами. Без білків неможливо уявити собі життя. Білки - найважливіша складова частина їжі людини і тварин, постачальник необхідних їм амінокислот. ВОДА - 65% жири - 10% БЕЛКИ - 18% ВУГЛЕВОДИ - 5% Інші неорганічні і органічні речовини - 2% У молекулах білка α - амінокислоти пов'язані між собою пептидними (-СO-NH-) зв'язками ... N CH CN CH CN CH CN CH C ... HR О Н R1 Про Н R2 O Н R3 O Побудовані таким чином поліпептидні ланцюга або окремі ділянки всередині поліпептидного ланцюга можуть бути в окремих випадках додатково пов'язані між собою дисульфідними (-SS-) зв'язками, або, як їх часто називають, дисульфідними містками Велику роль у створенні структури білків відіграють іонні (сольові) і водневі зв'язку, а також гідрофобна взаємодія - особливий вид контактів між гідрофобними компонентами молекул білків у водному середовищі. Всі ці зв'язки мають різну міцність і забезпечують освіту складним, великий молекули білка. Незважаючи на відмінність в будові і функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (в% на суху масу): вуглецю-51-53; кисню-21,5-23,5; азоту-16,8-18,4; водню-6,5-7,3; сірки-0,3-2,5 Деякі білки містять в невеликих кількостях фосфор, селен та інші елементи. Послідовність з'єднання амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі отримала назву первинної структурою білка. Загальна кількість різних типів білків у всіх видів живих організмів становить 1010-1012 вторинної структурою володіє більша частина білків, правда, не завжди на всьому протязі поліпептидного ланцюга. Поліпептидні ланцюжка з певною вторинної структурою можуть бути по-різному розташовані в просторі. Це просторове розташування отримало назву третинної структури. У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль відіграє іонну і гідрофобна взаємодія. За характери «упаковки» білкової молекули розрізняють глобулярні, або кулясті, і фібрилярні, або ниткоподібні, білки. У ряді випадків окремі субодиниці білка за допомогою водневих зв'язків, електростатичного та інших взаємодій утворюють складні ансамблі. В цьому випадку утворюється четвертинна структура білків. Однак слід ще раз зазначити, що в організації вищих структур білка виняткова роль належить первинній структурі. Структура білкової молекули Характеристика структури Первинна - лінійна Порядок чергування амінокислот у поліпептидного ланцюга - лінійна структура Тип зв'язку, що визначає структуру Графічне зображення Пептидний зв'язок NH CO Вторинна - спиралевидная Закручування поліпептидного лінійного ланцюга в спіраль - спиралевидная структура внутрішньомолекулярного водневого всязь Третинна - глобулярна Упаковка вторинної спіралі в клубок - клубочковідная структура Дисульфідні і іонні зв'язку CO ... HNCO ... HN Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки: Ступінь складності (прості і складні); Форма молекул (глобулярні і фібрилярні білки); Розчинність в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні в розбавлених сольових розчинах - альбуміни, спирторозчинні - проламіни, розчинні в розбавлених лугах і кислотах - Глутеліни); Виконувана скелетні і т.п.). функція (наприклад, запасні білки, Білки - амфотерні електроліти. При певному значенні рН середовища (вона називається ізоелектричної точкою) число позитивних і негативних зарядів в молекулі білка однаково. Це однією з властивостей білка. Білки в цій точці електронейтральні, а їх розчинність в воді найменша. Здатність білків знижувати розчинність при досягненні електронейтральності їх молекул використовується для виділення їх з розчинів, наприклад в технології отримання білкових продуктів. Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони проявляють гідрофільні властивості: набухають, їх маса і обсяг збільшуються. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від їх будови. Наявні в складі і розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (СО-NH-, пептидний зв'язок), амінниє (NH2) і карбоксильні (СООН) групи притягають до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхні молек Ули. Навколишнє білкові глобули гідратне (водна) оболонка перешкоджає агрегації і осадження, а отже сприяє стійкості розчину білка. При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, звані холодцю. Холодці НЕ текучі, пружні, мають пластичністю, певною механічною міцністю, здатні зберігати свою форму. Глобулярні білки можуть повністю гідратованих, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією. Гідрофільність білків зерна і борошна грає велику роль при зберіганні і переробці зерна, в хлібопеченні. Тісто, яке отримують в хлібопекарському виробництві, являє собою набряклий у воді білок, концентрований холодець, що містить зерна крохмалю. При денатурації під впливом зовнішніх факторів (температури, механічної дії, дії хімічних агентів і ряду інших чинників) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, т. Е. Її нативной просторової структури. Первинна структура, а отже. І хімічний склад білка не змінюються. Змінюються фізичні властивості: знижується розчинність, здатність до гідратації, втрачається біологічна активність. Змінюється форма білкової макромолекули, станься агрегування. У той же час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив на білки протеолітичних ферментів, а отже і легше гідролізується. У харчовій технології особливе практичне значення має теплова денатурація білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагрівання і вологості. Денатурація білків може викликатися і механічним впливом (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). Нарешті, до денатурації білків призводить дію хімічних реагентів (кислот, лугів, спирту, ацетону. Всі ці прийоми широко використовуються в харчовій промисловості і та біотехнології. Під процесом піноутворення розуміють здатність білків утворювати висококонцентровані системи «рідина - газ», звані піною. Стійкість піни , в якій білок є піноутворювачем, залежить не тільки від його природи і від концентрації, але і від температури. Білки в якості піноутворювачів використовуються в кондитерській промисловості (пастила, зефір, суфле). Структуру піни має хліб, а це впливає на його смакові властивості . Для харчової промисловості можна виділити два дуже два дуже важливі процеси: 1) Гідроліз білків під дією ферментів; 2) Взаємодія аминогрупп білків або амінокислот з карбонільних групами відновлюють цукрів. Швидкість гідролізу білка залежить від його складу, молекулярної структури, активності ферменту і умов. Реакцію гідролізу з утворенням амінокислот в загальному вигляді можна записати так: Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу і води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я. Використовують наступні реакції: ксантопротеиновой, при якій відбувається взаємодія ароматичних і гетероатомних циклів в молекулі білка з концентрованою азотною кислотою, що супроводжується появою жовтого забарвлення; біуретову, при якій відбувається взаємодія слаболужних розчинів білків з розчином сульфату міді (II) з утворенням комплексних сполук між іонами Cu2 + і поліпептидами. Реакція супроводжується появою фіолетовосіней забарвлення.

білки

Слайдів: 18 Слів: 764 Звуків: 0 Ефектів: 81

Білки. З історії. Термін. Розмір білка може вимірюватися в числі амінокислот або в Дальтона. Прості білки. Складні білки. Функції білків. Рівні організації. Первинна структура. Вторинна структура. Третинна структура. Четвертичная структура. Типи будови білків. Глобулярні білки. Фібрилярні білки. Денатурація. - Белкі.pptx

урок Білки

Слайдів: 22 Слів: 767 Звуків: 0 Ефектів: 76

Білки. Народження уроку починається: Завдання уроку: Сформувати знання про хімічні властивості білків. Навчитися підтверджувати хімічні властивості білків експериментально. Мета уроку: Розвиваюча: розвиток вміння аналізувати, порівнювати, робити висновки про властивості білків. План уроку. Вид уроку: лекція з елементами бесіди. Метод уроку: пояснювально-стимулюючий. Тип уроку: урок засвоєння нових знань на основі вже наявних. Міжпредметні зв'язки: біологія, фізіологія харчування. Матеріально-технічне забезпечення уроку: Диск CD «Структура білків». Підручник хімії 11 клас (Г. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман). - Урок Белкі.ppt

білки хімія

Слайдів: 29 Слів: 652 Звуків: 0 Ефектів: 0

Білки. Зміст. Визначення. Функції білків. Шкіра і волосся захищають внутрішнє середовище організму від зовнішніх впливів. До складу слизу і синовіальної рідини входять мукопротєїди. Джерела амінокислот. Такі амінокислоти називаються незамінними. Амінокислоти, які беруть участь у створенні білків. Гліцин Аланин Валін Лейцин Ізолейцин Серін Треонин Цистеин. Метіонін лізин аргінін аспарагин аспарагінова кислота глутамінова кислота. Глутамин фенілаланін тирозин триптофан гистидин пролин. Будова поліпептидного ланцюга. Послідовне з'єднання амінокислот при утворенні білкової молекули. - Білки хімія.ppt

амінокислоти

Слайдів: 69 Слів: 3182 Росія Звуків: 0 Ефектів: 22

Амінокислоти. Подібно до багатьох біомолекул, амінокислоти існують у вигляді дзеркальних ізомерів (стереоізомерів). Зазвичай, тільки L-ізомери амінокислот беруть участь в біологічних процесах. Поняття амінокислот. Амінокислоти - з'єднання, в молекулах яких одночасно присутні аміно-і карбоксильні групи. Класифікації амінокислот. ? -Аміномасляная кислота. ? -Аміномасляная кислота. ? -Аміномасляная кислота. Гліцин, моноаміномонокарбоновая кислота. Аспаргіновая кислота, моноамінодікарбоновая кислота. Лізин, діаміномонокарбоновая кислота. Нейтральні гідрофобні амінокислоти. Ізолейцин. - Амінокіслоти.ppt

«Амінокислоти» хімія

Слайдів: 15 Слів: 649 Звуків: 0 Ефектів: 57

Амінокислоти. Загальна формула. Біологічна роль. Номенклатура амінокислот. Діаміногексановая кислота. Ізомерія вуглецевого скелета. Властивості. Способи отримання. Освіта поліпептидів. Отримання амінокислот. Природні амінокислоти. Застосування амінокислот. Органічні сполуки. Складіть формулу. - «Амінокислоти» хімія.ppt

Основні амінокислоти

Слайдів: 31 Слів: 724 Звуків: 0 Ефектів: 228

Амінокислоти. Визначення амінокислот. Послідовність вивчення нової теми. Слово «Амінокислоти» з точки зору словотворення. Запропонуйте загальну формулу для амінокислот. Радикал. З'єднання. Амінооцтова кислота. Амінопропіоновая кислота. Аміновалеріановой кислота. Ізомерія вуглецевого скелета амінокислот. Ізомерія положення аміногрупи. Формули. Гліцин. Фізичні властивості АК. Отримання амінокислот. Аміногрупа. Нейтральна реакція розчину гліцину. Лужне середовище. Кислотний характер. Реакції АК. Взаємодія з основами. Взаємодіють з основними оксидами. Творче завдання. - Основні амінокіслоти.pptx

властивості амінокислот

Слайдів: 9 Слів: 296 Звуків: 0 Ефектів: 58

Амінокислоти. NH2 - CH - COOH | R. Похідні карбонових кислот, у яких атом Н в радикал заміщений на аміногрупу. СН3СООН оцтова кислота H - СН - СООН амінооцтова кислота | NH2. (Гліцин). Фізичні властивості. Хімічні властивості. 1806р. Рафаель Піріа Гідроліз аспарагина аспарагінова кислота НО-С-СН2-СН-СООН? | Про NH2. 1909р. К. Ікеда Сушені водорості - підсилюють аромат і смак їжі - харчові добавки. (Аланин). - Властивості амінокіслот.ppt

види амінокислот

Слайдів: 36 Слів: 2054 Звуків: 0 Ефектів: 0

Хімічна природа білка. Білкові амінокислоти є? -Проізводнимі органічних кислот. Загальна формула амінокислоти. Короткі позначення амінокислот. Класифікація за фізіологічною ознакою. Класифікація за хімічною природою. Гліцин. Центральна ланка пуринових підстав. Гліцину багато в фібрилярних білках, желатині, фібрилярних з'єднаннях шовку, волоссі. Бере участь в синтезі треоніну, застосовують у фармації. Аланин. Аланин легко перетворюється в печінці в глюкозу і навпаки. Валін. Валін - незамінна амінокислота. Лейцин. Лейцин (? -Аміноізокапроновая кислота) - аліфатична амінокислота; незамінна амінокислота. - Види амінокіслот.ppt

амінокислоти білків

Слайдів: 14 Слів: 287 Звуків: 0 Ефектів: 0

Амінокислоти. Білки. План уроку. Склад і властивості амінокислот. Амфотерность амінокислот. Реакція поліконденсації. Хімічні властивості білків. 1.Состав і властивості амінокислот. Гліцин - безбарвна кристалічна речовина, добре розчинна у воді, солодкуватого смаку. Гліцин грає велику роль в обміні речовин. Використовується в якості лікарського засобу для поліпшення мозкового кровообігу. 2. Амфотерность амінокислот. Гліцинат калію. Хлороводородная сіль гліцину. 3. Реакція поліконденсації. 4. Білки. Білки-продукти реакції поліконденсації амінокислот. Білки мають дуже складну будову. - Амінокислоти белков.ppt

Амінокислоти і білки

Слайдів: 50 Слів: 677 Звуків: 0 Ефектів: 6

Амінокислоти і білки. Будова, властивості. Амінокислоти. Незамінні амінокислоти. Кислотно-основні властивості. Чи не іонна форма; ідеалізована амінокислота. Цвиттер-іон; амінокислота в твердому стані. Ізоелектрична точка (РІ). Способи отримання амінокислот амінірованіе? -Галогензамещенних кислот. Способи отримання амінокислот Бромування за допомогою малоновой кислоти. Способи отримання амінокислот Синтез Штреккер-Зелінського. Способи отримання амінокислот. Способи отримання амінокислот Біологічний спосіб отримання амінокислот. Корм з добавкою рацемической суміші a-амінокислот. - Амінокислоти і белкі.ppt

«Амінокислоти і білки» хімія

Слайдів: 32 Слів 1261 Звуків: 0 Ефектів: 37

Амінокислоти, білки. Амінокислоти. Властивості амінокислот. Назви амінокислот. Освіта пептидного зв'язку. Схема утворення пептидного зв'язку. Амінокислоти необхідні для синтезу білків в живих організмах. Білок - це високомолекулярна органічна сполука. До складу білка входять хімічні елементи. За фізичними властивостями білки діляться. Білки є компонентами волосся. Молекула інсуліну. Структура білка. Вторинна структура - виникає за рахунок скручування первинної. Третинна структура - це глобулярна форма. Четвертичная структура. Комплекс з чотирьох макромолекул. - «Амінокислоти і білки» хімія.pptx

«Амінокислоти і білки» хімія 10 клас

Слайдів: 41 Слів: 1290 Звуків: 0 Ефектів: 194

Амінокислоти. План характеристики. Органічні сполуки. Похідні карбонових кислот. Гетерофункціональні (біфункціональні) з'єднання. Загальна формула. Класифікація. З - с- с - с - СООН. Лізин. Ізомерія. В живих організмах. Фізичні властивості. Хімічні властивості. Етиловий ефір. Хлороводородная сіль. Розчинність в воді. Поліпептид. Пептидний зв'язок. Діпепідід. Способи отримання. Луї Воклен. Природні амінокислоти. Сушені водорості. Білки. Високомолекулярні органічні сполуки. Водень. Основними структурними компонентами білків є амінокислоти. - «Амінокислоти і білки» хімія 10 класс.pptx

Фізико-хімічний аналіз

Слайдів: 26 Слів: 634 Звуків: 0 Ефектів: 0

Багатовимірний фізико-хімічний аналіз. Зміст доповіді. Г.Х. Андерсен. Фізико-хімічний аналіз. Одновимірна фізико-хімічний аналіз. Модель багатовимірного фізико-хімічного аналізу. Інструментарій МФХА. Аналіз властивостей розчину гліцину. Факторний аналіз. Хімічні реакції в розчині. Діаграми іонних форм. Реакція. Експеримент. Дисперсійний аналіз. Залежна змінна. Коефіцієнт заломлення. Тривимірна діаграма електропровідності розчину. Регресійний аналіз. Моделювання латентної структури. Модель ковариационной структури. Діаграма шляхів. Результати моделювання. -

Опис презентації по окремим слайдів:

1 слайд

Опис слайда:

БІЛКИ Цілі: Дати визначення Вивчити склад Вивчити просторова будова Вивчити основні функції білків Вивчити класифікацію Вивчити властивості

2 слайд

Опис слайда:

Виключне властивість білка - самоорганізація структури, тобто його здатність мимовільно створювати певну, властиву тільки даному білку просторову структуру. По суті, вся діяльність організму (розвиток, рух, виконання ним різних функцій і багато іншого) пов'язана з білковими речовинами. Без білків неможливо уявити собі життя.

3 слайд

Опис слайда:

Білки - високомолекулярні природні сполуки (біополімери), що складаються із залишків амінокислот, які з'єднані пептидного зв'язком. Білки Протеїни Протеїди

4 слайд

Опис слайда:

До складу білкових речовин входять: вуглець, водень, кисень, азот, сірка, фосфор. Гемоглобін - C3032H4816O872N780S8Fe4. Молекулярна маса білків коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів. Mr білка яйця \u003d 36 000, Mr білка м'язів \u003d 1 500 000 ВОДА - 65% жири - 10% БЕЛКИ - 18% ВУГЛЕВОДИ - 5% Інші неорганічні і органічні речовини - 2% Якісний склад білків

5 слайд

Опис слайда:

БУДОВА У молекулах білка α - амінокислоти пов'язані між собою пептидними (-СO-NH-) зв'язками Про Про Про Про R R1 R2 R3 Побудовані таким чином поліпептидні ланцюга або окремі ділянки всередині поліпептидного ланцюга можуть бути в окремих випадках додатково пов'язані між собою дисульфідними (- SS-) зв'язками, або, як їх часто називають, дисульфідними містками

6 слайд

Опис слайда:

Первинна структура - послідовність чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі. Послідовність з'єднання амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі отримала назву первинної структурою білка. Загальна кількість різних типів білків у всіх видів живих організмів становить 1010-1012

7 слайд

Опис слайда:

Вторинна структура - просторова конфігурація поліпептидного ланцюга, тобто її можливе розташування в просторі. Для білків найбільш часто зустрічається варіантом вторинної структури є спіраль. Вторинної структурою володіє більша частина білків, правда, не завжди на всьому протязі поліпептидного ланцюга.

8 слайд

Опис слайда:

Третинна структура - тривимірна конфігурація, яку приймає в просторі закручена спіраль. Третинної структурою пояснюється специфічність білкової молекули і її біологічна активність. У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль відіграє іонну і гідрофобна взаємодія. За характери «упаковки» білкової молекули розрізняють глобулярні, або кулясті, і фібрилярні, або ниткоподібні, білки.

9 слайд

Опис слайда:

Четвертичная структура - розташування в просторі декількох поліпептидних ланцюгів, кожна з яких має свою первинну, вторинну і третинну структуру і називається субодиницею. У ряді випадків окремі субодиниці білка за допомогою водневих зв'язків, електростатичного та інших взаємодій утворюють складні ансамблі. В цьому випадку утворюється четвертинна структура білків.

10 слайд

Опис слайда:

КЛАСИФІКАЦІЯ Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки: Ступінь складності (прості і складні); Форма молекул (глобулярні і фібрилярні білки); Розчинність в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні в розбавлених сольових розчинах - альбуміни, спирторозчинні - проламіни, розчинні в розбавлених лугах і кислотах - Глутеліни); Виконувана функція (наприклад, запасні білки, скелетні і т.п.).

11 слайд

Опис слайда:

Функції білків Будівельна (пластична) - білки беруть участь в утворенні оболонки клітини, органоїдів і мембран клітини. Каталітична - все клітинні каталізатори - білки (активні центри ферменту). Рухова - скоротливі білки викликають всякий рух. Транспортна - білок крові гемоглобін приєднує кисень і розносить його по всіх тканинах. Захисна - вироблення білкових тіл і антитіл для знешкодження чужорідних речовин. Енергетична - 1 г білка еквівалентний 17,6 кДж. Рецепторная - реакція на зовнішній подразник

12 слайд

Опис слайда:

Хімічні властивості БІЛКІВ Білки - амфотерні електроліти. При певному значенні рН середовища (вона називається ізоелектричної точкою) число позитивних і негативних зарядів в молекулі білка однаково. Це однієї з властивостей білка. Білки в цій точці електронейтральні, а їх розчинність в воді найменша. Здатність білків знижувати розчинність при досягненні електронейтральності їх молекул використовується для виділення їх з розчинів, наприклад в технології отримання білкових продуктів.

13 слайд

Опис слайда:

1. Гідроліз (кислотно-основний, ферментативний), в результаті якого утворюються амінокислоти. 2. Денатурація - порушення природної структури білка під дією нагрівання або хімічних реагентів. Денатурований білок втрачає свої біологічні властивості. Хімічні властивості БІЛКІВ Первинна структура білка при денатурації зберігається. Денатурація може бути оборотної (так звана, ренатурації) і незворотною. Приклад незворотною денатурації при тепловій дії - згортання яєчного альбуміну при варінні яєць.

14 слайд