Vodneva zv'yazok scho în modelarea structurilor proteice. Legături de apă
Totul despre viața zamіske 

Vodneva zv'yazok scho în modelarea structurilor proteice. Legături de apă

Legătura de apă din molecula de proteină se formează între atomul de apă dintr-o grupare, care poate avea o sarcină pozitivă parțială, și atomul (oxigen, azot), care poate avea o sarcină parțial negativă și o pereche de electroni neîmpărțită a altuia. gruparea. În proteine ​​se disting două variante de stabilire a legăturilor de apă: între grupările peptidice

iar între radicalii bichnimi ai aminoacizilor polari. Ca exemplu de reconciliere a legăturii apoase dintre radicalii reziduurilor de aminoacizi, care răzbune grupările hidroxid:

Forțele Van der Waals pentru a emula natura electrostatică. Duhoarea este învinuită între diferiții poli ai dipolului. Molecula proteică are celule încărcate pozitiv și negativ, ambele provocând gravitație electrostatică.

Se pare că mai multe legături chimice iau parte la formarea structurii moleculelor de proteine. Legăturile peptidice Zavdyaki sunt stabilite prin lănci polipeptidice și, într-un astfel de rang, sunt formate structura primara proteină. Organizarea spațioasă a moleculei proteice este caracterizată de apă, legături ionice, forțe van der Waals și interacțiuni hidrofobe. Legăturile de apă, care sunt învinuite între grupurile de peptide, semnifică a doua oară structura proteinelor. Turnare structuri terțiare și trimestriale zdіysnyuєtsya vodnevnym vyaz'yazykami, scho utvoryuyutsya între radicalii aminoacizilor polari, ionnymi zv'yazykami, forțele van der Waals, interacțiunile hidrofobe. Legăturile disulfurice participă la stabilizarea structurii terțiare.

Aminoacizi – în special plăci amfoterice cu molecularitate scăzută, la depozitul de astfel de cărbune cremos, acidulat și apă, intră azotul. Amfoteritatea aminoacizilor se manifestă prin capacitatea grupării carboxil (-COOH) de a acționa ca H +, funcționând ca un acid, iar gruparea amino - (-NH 2) - acceptă un proton, arătând puterea bazelor. , motiv pentru care clitina joacă rolul de sisteme tampon.

Majoritatea aminoacizilor sunt neutri: înlocuiește o grupă amino și una carboxil. Aminoacizii bazici au mai mult de o grupare amino, iar cei acizi au mai mult de o grupare carboxil.

În organismele vii, se produc aproximativ 200 de aminoacizi și doar mai puțin de 20 intră în depozitul de proteine ​​- ce formatoare de proteine ​​(de bază, proteinogenă) aminoacizi (tab. 2), care, în termeni de dominanță, împart radicalul în trei grupe:

1) nepolar(alanină, metionină, valină, prolină, leucină, izoleucină, triptofan, fenilalanină);

2) polar neîncărcat(asparagină, glutamina, serină, glicină, tirozină, treonină, cisteină);

3) sarcină polară(arginina, histidina, lizina - incarcate pozitiv; acizii aspartic si glutamic - negativ).



Tabelul 2. Douăzeci de aminoacizi

nume scurt Amino acid nume scurt Amino acid
Ala Alanin Lea leucina
Arg Arginina Liz Lyzin
Asn Asparagină Mit Metionină
ASP Acid aspartic Pro Proline
Arbore Valin domnule Serin
A lui Histidină Tyr tirozină
Gli Glicina Tre Treonina
GLN Glutamina Trei triptofan
Glu Acid glutamic uscător de păr Fenilalanină
Іli Isoleucina cis cisteină

Bichni lance de aminoacizi (radicali) devin hidrofobe sau hidrofile și conferă proteinelor puteri puternice. Puterea radicalilor joacă rolul principal de a forma o structură spațioasă ( conformaţiilor) proteine.

Gruparea amino a unui aminoacid poate reacționa cu gruparea carboxil a unui alt aminoacid pentru ajutor suplimentar legătura peptidică(CO-NH), liniștitor dipeptidă. Un capăt al moleculei de dipeptidă are o grupă amino liberă, iar celălalt capăt are o grupă carboxil liberă. Zvdyaky tsmu dipeptidă poate adăuga la sine alți aminoacizi, satisfăcător oligopeptide(Până la 10 aminoacizi). Dacă se adaugă 11-50 de aminoacizi în acest fel, atunci polipeptidă.

Peptidele și oligopeptidele joacă un rol important în organism:

Oligopeptide: hormoni (oxitocină, vasopresină); antibiotice (gramicidin S); deyakі chiar otruynі vorbire toxică (amanitіn ciuperci);

Polipeptide: bradikinina (peptida durerii); deakі opiati („medicamente naturale” ale oamenilor) înving funcția de opiacee (luând narcotice pentru a distruge sistemul de opiacee al corpului, comisarul poporului vede o durere puternică - „ruperea”, ceea ce este normal cu opiaceele); gomoni (insulina, ACTH și in); antibiotice (gramicidin A); toxină (toxina difterice).



Proteinele sunt formate dintr-un număr mare de monomeri - de la 51 la 100000000. Însuși lucrul explică măreția diversității albilor; їhnya numărul tuturor speciilor de organisme vii să devină 10 10 - 10 12 .

Unindu-se una câte una legături peptidice, aminoacizii formează o lancetă, care se numește structura primară a proteinei. Structura primară este specifică pentru proteina pielii și este determinată de informațiile genetice (secvența nucleotidelor din ADN). În structura primară, există o conformație reziduală și o putere biologică a proteinei. Prin urmare, înlocuirea unui aminoacid în lanceta polipeptidică sau modificarea expansiunii reziduurilor de aminoacizi va duce la o modificare a structurii proteinei și la o scădere sau la consumarea activității biologice.

Orez. Structura moleculei proteice: 1 - primar; 2 - secundar; 3 - terțiar; 4 - structura de sferturi.

structura secundara datorită formării legăturilor de apă în mijlocul unei lance polipeptidice (configurație spirală, helix alfa) sau între două lance polipeptidice (pliuri, bile beta). Stupin spiralizatsії vіd 11 la 100%. La acest nivel, proteine ​​tisulare biologic active cu un nivel scăzut de procese de schimb: keratina - o proteină structurală a părului, lânii, kіgtіv, pir'ya și corn, corn de bilă a măduvei spinării, fibrină din sânge, hialin (structură spirală); cusătură de fibroină (structură pliată). Proteinele fibrilare pot fi formate ca urmare a răsucirii helixelor decal la o dată (3 pentru colagen, 7 pentru cheratina) sau legarea cu lăncile ligamentare ale structurilor pliate.

Orez. Legături de apă.

Structura tretinului este globulară)– tipic pentru albii mari – formă trivimer eșalonată, yakul are diagrame spiralate și non-spirale ale lancetei polipeptidice. Legături care stabilizează structura tretinului:

1) forțele electrostatice de gravitație între grupările R, care poartă sarcina grupării ionogene (legături ionice);

2) legături de apă între grupările R polare (hidrofile);

3) interacțiuni hidrofobe între grupările R nepolare (hidrofobe);

4) legături disulfurice între radicalii a două molecule de cisteină. Legăturile Qi sunt covalente. Duhoarea promovează stabilitatea structurii terțiare, dar trebuie să fie și vâscoasă pentru răsucirea corectă a moleculei. La un număr de albi, duhoarea poate să fi început în timpul zilei.

Structura cuaternară- rezultatul asocierii pentru interacțiuni hidrofobe, pentru ajutorul apei și legăturilor ionice ale mai multor lănci polipeptidice. Molecula de proteină globulară a hemoglobinei este compusă din patru (2 alfa-2 beta-) și patru subunități polipeptidice. (protomiriv) acea parte neproteică ( grupare prostetică) – gema. Numai zavdyaki astfel de hemoglobină budovі își poate îmbunătăți funcția de transport.

În spatele depozitului de produse chimice, se adaugă proteine doar(proteine) care pliere(Proteides). Proteinele simple sunt compuse numai din aminoacizi (albumine, globuline, protamine, histone, gluteline, prolamine). Depozitarea aminoacizilor (partea proteică) în depozitul dumneavoastră pentru a înlocui partea neproteică - acizi nucleici (nucleoproteine), carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), metal (metaloproteine), fosfor (fosfoproteine).

Orez. Legături care stabilizează structura tretinoasă

Proteinele își pot schimba puterea și își schimbă în mod reversibil structura în diferite tipuri de mod de denaturare și renaturare fizice (temperatură ridicată, presiune ridicată, presiune mare etc.) și chimice (alcool, acetonă, acizi, pajiști etc.):

- denaturare- procesul de distrugere a structurii naturale (native) a proteinei; poți fi un vârcolac, de dragul salvării structurii primare.

- renaturare- Procesul de refacere mimica a structurii proteinei cu rotația minților normale din mijloc.

Orez. Denaturarea și renaturarea proteinei: 1 – moleculă proteică de structură terțiară; 2 - denaturarea proteinelor; 3 - refacerea structurii terțiare în procesul de renaturare.

Funcțiile albilor:

1) structural(budive):

A ) intră în depozitul de membrane biologice, stabilește citoscheletul de clitină;

b) părți de depozitare ale organoidelor (de exemplu, ribozomi, centrul clitinei și in), cromozomi (proteine ​​histone);

c) stabiliți citoscheletul (proteina tubulină - o parte de stocare a unui microtubul);

d) componenta capului a structurilor de susținere ale corpului (colagen al pielii, cartilaj, tendon; elastina pielii; păr de keratina, unghii, pazuri, tezaure, coarne, pir'ya);

e) pânze de păianjen.

2) transport: sunt capabili de a transporta molecule specifice, ioni (acid transportator al hemoglobinei; acizi grasi transportatori albumine sanguine, globuline - ioni metalici si hormoni); proteinele membranare iau parte la transportul vorbirii din clitină și din aceasta).

3) trecătoare(ruhova):

a) miofibrilele de scurtă durată ale țesutului malign iau rolul de actină și miozină, fără nicio deteriorare;

b) proteina tubulină din depozitul de microtubuli formează un fus sub, deoarece protejează cromozomii rux în timpul mitozei și meiozei;

c) proteina tubulinică la depozit undulipodium – viy i jgutikiv, asigurând siguranța protiștilor și a celulelor specializate (spermatozoizi)

4) enzimatic(catalitic): peste 2000 de enzime catalizează toate reacțiile biochimice din clitină (superoxid dismutaza neutralizează radicalii liberi, amilaza descompune amidonul în glucoză, citocromii participă la fotosinteză);

5) regulator unele proteine ​​cu hormoni care reglează schimbul de vorbire în celulele din organism (insulina reglează glucoza din sânge, glucagonul - scindarea glicogenului în glucoză, histona - activitatea genei și cea în.);

6) receptor(semnal): în membrane există proteine ​​receptor (integrale), datorită interacțiunii cu hormonii și alte tracturi biologic active; pute să-și schimbe conformația (structura spațiului) și să transmită semnale (informații) în așa fel de la sunete cu astfel de vorbiri către clitină; restul consecințelor reacțiilor biochimice ale schimbului de vorbire; proteinele active din membrană își schimbă, de asemenea, structura ca răspuns la factorii mijlocului sănătos (de exemplu, fitocromul proteic sensibil la lumină reglează reacțiile fotoperiodice ale roslinului; opsina este o parte din depozitul rodopsinei pigmentului în sitkivtsi ok);

7) zahisna: protejează organismul de invadarea altor organisme și de deteriorare (anticorpii - imunoglobulinele blochează antigenele străine, fibrinogenul, tromboplastina și trombina protejează organismul de pierderea de sânge, proteinele - interferonul protejează de infecțiile virale);

8) toxic: proteine-toxine sunt utvoryuyutsya în organisme de șerpi bogat, broaște râioase, comă, intestinale, ciuperci, roslin și bacterii;

9) energic: cu oxidare completă a 1 g de proteină, 17,6 kJ de energie; proteinele proteice devin o sursă de energie numai după epuizarea rezervelor de carbohidrați și grăsimi;

10) A umple stocurile: albumina de ou - rezerva budiva si material energetic pentru dezvoltarea embrionilor de pasari; cazeină de lapte, de asemenea, vikonuє tsі funktії la vigodovuvannі lapte pentru copii.

structura secundara- întinderea de expansiune a lancetei polipeptidice în prezența frecvenței de pliere α-helix sau β fără urmă la tipurile de radicali laterali din acele conformații.

L. Pauling și R. Kori au propagat un model al structurii secundare a proteinei în α-helixul vizibil, în care ligamentele pe bază de apă se suprapun între primul și al patrulea aminoacid al pielii, ceea ce permite păstrarea structurii native a proteina, pentru a intensifica cele mai simple functii, pentru protectia Toate grupele de peptide ar trebui să ia parte la legăturile de apă stabilite, care asigură o stabilitate maximă, reduc hidrofilitatea și o hidrofobie mai mare a moleculei de proteine. Helixul α se instalează spontan și este conformația cea mai stabilă, care oferă cea mai puțină energie liberă.

Cel mai mare element al structurii secundare este α-helixul drept (R). Lanceta peptidică aici se pliază ca un cobai. Exces de 3,6 aminoacizi, krok gvinta, tobto, cade pe bobina pielii. diferența minimă între două puncte echivalente este de 0,54 nm; Helixul α este stabilizat cu legături liniare de apă între grupul NH și grupul CO din a patra din spatele echilibrului de aminoacizi. În acest fel, în coajele spiralate lungi, surplusul de aminoacizi ia parte la formarea a două verigi de apă. Elice α nepolare sau amfifile cu 5-6 spire asigură adesea ancorarea proteinelor în membranele biologice (helicele transmembranare). Este simetric în oglindă față de α R-spirala leva α-spirală (α L) este rareori ascuțită în natură, deși este posibil din punct de vedere energetic. Răsucirea lancei polipeptidice a proteinei într-o structură în formă de spirală se datorează interacțiunii dintre grupa carbonil acidă a excesului de aminoacizi al i-lea și excesul de aminoacizi apos (i + 4) din spatele excesului suplimentar de aminoacizi. absorbția legăturilor de apă (Fig. 6).

Orez. 6.1. Structura secundară a proteinei: α-helix

A doua formă a helixului este în colagen, cea mai importantă componentă a țesuturilor bune. Ținta este helixul de colagen cu crocodilul de 0,96 nm, iar cu un exces de 3,3 în spirala pielii, este mai egal cu α-helix. Pe vіdmіnu vіd α-spіralі, stabilirea locurilor de apă nu este posibilă aici. Structura este stabilizată prin răsucirea a trei lancete peptidice într-o spirală dreaptă.

Ordinea elicelor α în structura secundară stabilită a proteinei are aceeași soartă ca și structura β, β-vigin.

Pe suprafața α-helixului condensat, bilele β pot fi ușor răsucite și pot fi pliate atât în ​​paralel, cât și antiparalel (Fig. 6.2).

6.2. Expansiunea paralelă (a) și antiparalelă (b) a bilelor β

În structurile pliate se stabilesc, de asemenea, legături transversale de apă interstrat (Fig. 6.3). Deoarece lancetele sunt orientate la linii drepte protilazhny, structura se numește o foaie îndoită antiparalelă (? α); Dacă lancetele sunt orientate unul drept înainte, structura se numește foaie îndoită paralelă (β n). În structurile pliate, atomii α-С sunt pliați pe pliuri, iar lancetele lanceolate sunt orientate perpendicular pe planul mijlociu al foii, alternativ în sus și în jos. Structura pliată βα cu situsuri H ușor liniare pare a fi mai scurtă din punct de vedere energetic. În foile întinse pliate, marginile lancetelor nu sunt cel mai adesea paralele, ci mai degrabă pliate unul câte unul.

6.3. structura β-fold

Crema de lance polipeptidice obișnuite este, de asemenea, o structură secundară neregulată, adică. structuri standard care nu satisfac sisteme periodice pe termen lung. Mirosurile Tse - β-wigini sunt numite astfel pentru că deseori strâng vârfurile firelor β vasculare în agrafe β antiparalele). La vigini, aproape jumătate din revărsări sună să intre, care nu au căzut în structura obișnuită a albușurilor.

structura supersecundară- linia principală de organizare a unei molecule proteice, reprezentări ale unui ansamblu de structuri secundare care interacționează între ele.

Să vorbim despre rolul interacțiunilor slabe în macromoleculele biologice. Dorind duhoarea și cei slabi, scuipatul lor asupra organismelor vii nu este deloc mizerabil. Un set modest de observări de verigi slabe în biopolimeri cumulează toate procesele biologice diferite, s-ar părea că nu s-au părut unul altuia: transmiterea informațiilor despre degradare, cataliză enzimatică, siguranța mașinilor organismelor naturale și robotică. Iar numirea „slabilor” nu este vinovat de a fi introdus în Oman - rolul interacțiunilor lor este colosal.

Această lucrare este publicată în cadrul concursului de articole de știință populară susținut la conferința „Biologie – Știința secolului 21” în 2015.

De ce articolul este numit așa? Pentru aceasta, până de curând, relațiile reciproce slabe în chimie (în biochimie, zocrema, tezh) au fost în mod clar respectate insuficient. Succesorii au murmurat cam așa: „Legătura covalentă a lui mitzny, cu acea putere, fie că este vorba de vorbire, ne este atribuită înaintea naturii interacțiunilor covalente dintre atomi. Și vzaєmodії slab - apă, ioni, legături electrostatice- acei slabi, care au o altă linie de vorbire în modelarea autorităților. Numai odată cu dezvoltarea unor astfel de direcții non-clasice în chimie, cum ar fi supramoleculare și chimie de coordonare, la interacțiunile slabe, a existat un interes puternic. Mai mult, s-a constatat că în celulele vii funcționale, interacțiunile slabe dintre atomi și molecule joacă adesea rolul principal.

În dreapta, în ordinea cu deficiențe vizibile, care cântă chiar de la denumirea „slab” (legătură apoasă, de exemplu, de 15-20 de ori mai puțină mіtsna, covalent mai scăzut „puternic”), perevaga - duhoarea este semnificativ ușoară a învinovăți și a rupe. Pentru stabilirea sau dezvoltarea legăturilor covalente este necesară o reacție chimică cu multă energie, care necesită un interval de timp semnificativ, care necesită cataliză etc. Și pentru formarea interacțiunilor slabe, este suficient să schimbați conformația moleculei. Și dacă bănuiesc că trăiesc un clitin pentru a-l privi ca și cum aș plia o mașină moleculară, atunci cele mai slabe interacțiuni apar în ea în cel mai important management, care este minunat, smut, reacționând rapid la schimbarea sau nu a mijlocului real. .

* - Lipsa de respect pentru astfel de interacțiuni este costisitoare pentru biologi, farmaciști și persoanele bolnave - adesea în galeria dinamicii conformaționale a biomoleculelor există un indiciu asupra selectivității medicamentelor și a planurilor evolutive viitoare pentru dezvoltarea rezistenței: „ » . - ed.

Legat cu o lance

Figura 1. O ipoteză despre structura proteinei în douăzeci și treizeci de sarcini.

Proteshche kіlka zece ani despre rolul interacțiunilor slabe în sistemele vii, nimeni nu a ghicit. De exemplu, la sfârșitul secolului al XIX-lea, Emil Fisher didov, care era proteina poliamidă liniară, Ce se formează din excesul de α-aminoacizi În zilele noastre, vistava a devenit o axiomă. Acum, puțini oameni își amintesc de cei care, în primul sfert al secolului al XX-lea, cele mai importante secole, s-au îndoit de corectitudinea lui Fischer și au expus o serie de propriile ipoteze despre structura proteinei - pentru a le termina pe cele originale, dorind să le prezintă interes istoric în această oră (Fig. 1). Khid їх mirkuvan buv este aproximativ același. Ca o proteină, pentru Fischer, un polimer liniar, vin este vinovat că este o moleculă asemănătoare unui fir, care se învârte într-o minge fără încurcături. Cum îndeplinește o astfel de moleculă funcții biologice? Următorul lucru de adăugat este că la acel moment anunțul despre proteinele globulare era deja blamat. Forma globulară compactă a moleculei proteice, la prima vedere, s-a îndepărtat de afirmațiile chimistului german.

În lumina anilor 20-30 ai secolului trecut, un glob de proteine ​​este cusut cu un polimer, care este format din cicluri stabile cu șase membri, z'ednah, zrozumіlo, legături covalente mіtsnimi. Conform declarațiilor chimistului rus (și creatorului protigas-ului de cărbune) N.D. Zelinsky, de exemplu, proteinele sunt compuse din cicluri de diktopperazina, care sunt amide interne ale aminoacizilor. O serie de alți chimiști care prezintă globulul proteic ca un sistem poliaromatic condensat, care includ heterocicluri azotate, iar prezența aminoacizilor în hidrolizate de proteine, în opinia mea, este un artefact care rezultă din descoperirea heterociclurilor în timpul hidrolizei.

Abia la începutul anilor 40 ai secolului XX, succesul unor oameni de știință proeminenți precum Linus Pauling, Rosalind Franklin, James Watson, Francis Crick și Maurice Wilkins, a arătat posibilitatea modelării structurilor stabile de biopolimeri pentru interacțiuni slabe. J. Watson, F. Crick și M. Wilkins în 1962 au primit Premiul Nobel pentru Fiziologia Medicină pentru „descoperirea structurii moleculare a acizilor nucleici și a semnificației acestora pentru transmiterea informațiilor genetice”. R. Franklin, din păcate, nu a fost la înălțimea binemeritatului premiu (atomistul L. Polling a devenit Premiul Nobel pentru fete). În acel moment, a devenit clar că globulul proteic yakbi a fost închis de un policiclu, că, evident, ar fi crescut la o rezistență ridicată, dar funcțiile biologice nu au putut fi depășite, oscila nu ar fi fost capabilă să reacționeze la lumea inconjuratoare. Ar fi o moleculă „moartă”.

Aici există o urmă de respect pentru faptul cicago. Indiferent de cei că teoria lui Zelinsky nu a fost confirmată, a servit drept oficiu poștal pentru formarea chimiei diketopiperazinelor - direct, ceea ce a provocat crearea de preparate cu medicamente scăzute. Metaboliții secundari de natură diketopiperazina, inclusiv activitatea medicamentului, găsiți în natura vie, nu merg în depozitul sticlei. Astfel, o ipoteză pe jumătate incorectă a adus un rezultat practic ciudat - un fenomen pe care știința îl are adesea.

Legătură. Legătură de hidrogen

Malyunok 2. Legături apoase în veverițe.

Unul dintre cele mai largi tipuri de interacțiuni slabe este legături de apă, care este reproșată pentru prezența în molecule a grupărilor polare - hidroxili, grupări amino, carbonili etc. În macromoleculele biopolimerilor, de regulă, grupările polare sunt reprezentate pe scară largă (de exemplu, cauciucul natural). Particularitățile racordului de apă sunt cele care nu trebuie să se așeze nu numai sub formă de între grupuri, ci și sub forma putregaiului lor spațios.(Fig. 2). Cea mai mică legătură este stabilită dacă toate cele trei atribuiri din atomii stabiliți sunt împărțite pe o linie dreaptă aproape de 3 Å. O creștere de 20-30° este considerată critică: departe de creșterea vederii la o scădere catastrofală a mentalității până la apelul complet. Și tse invizibil energetic. În plus, legăturile de apă, stabilizatorii structurilor biopolimerului, le conferă o duritate. De exemplu, citat de L. Pauling α-helix- unul dintre tipurile structurii secundare a proteinei - este stabilizat prin legături de apă, care se stabilesc între atomii de apă la azot și grupările carbonil ale legăturilor peptidice de pe spirele vasculare ale helixului. În 1954, Pauling a câștigat primul său premiu Nobel - pentru chimie. Celălalt (același „one-fierbinte”) - premii pentru lume - a fost acordat în 1962, alezovsim pentru alte activități.

Slavă spiralei cu sârmă

Imaginea arată o a treia helix de ADN subpliabilă ruptă. În același timp, poate, o producție hollywoodiană nu se poate lipsi de o imagine a întregii molecule, căreia producătorii de film, analfabeti în științele naturii, îi dau o senzație cu adevărat mistică. De fapt, ADN-ul nativ este format din două imagini în oglindă, una dintre una dintre macromolecule (complementare), legate prin legături legate de apă pe blocul fermoarului „bliskavka”. Nucleotidele, din care sunt compuse macromoleculele, ar trebui înlocuite cu baze azotate, dintre care două sunt similare. purină(adenina si guanina), iar celelalte doua sunt similare pirimidină(timină și citozină). Trăsătura caracteristică a acestor discursuri este construirea modelării vibratoare a legăturilor de apă. Adenina dizolvă cu ușurință legăturile apoase subductive cu timină sau uracil, proteocomplexul cu citozină este semnificativ mai puțin semnificativ. Guanine, navpaki, sily stavlyuvat potryyny svyazok іz citozina. Cu alte cuvinte, fundamentați „recunoașteți” unul din unul. Mai mult decât atât, controversa cu privire la pardoseală este mare, deoarece complexele de adenină-timină (A-T) și guanină-citozină (G-C) cristalizează ca o vorbire independentă.

Figura 3 în sus: Stabilizați structura legăturilor de apă ADN între bazele azotate. În partea de jos: un model al unei ture ADN în forma B, creat pe baza datelor de difracție de raze X. Culoarea atomilor: kysen - roșu, cărbune - gri, apă - alb, azot - albastru, fosfor - galben. Baby de pe site-ul www.visual-science.com.

Zrozumіlo, cum și duhoarea apar la depozitul de polinucleotide. Legăturile de apă dintre perechile A-T și G-C coase două fire de ADN împreună, formând celebra helix cu sârmă. Motivul pentru acest sporidnіnіst pіdstav vă permite să fiți o lancetă polinucleotidică complementară pe baza matricei. Acizii nucleici sunt singurele molecule științifice care se pot multiplica (replica). Autoritățile din Tsya le-au permis să devină purtători de informații recesive.

Este evident că a treia legătură de apă din cuplul G-T este mai importantă, cea de jos este în A-T. Zvayuchy pe tot, tse, iac și sporidnenist fizic și chimic între aminoacizi primari și nucleotide cântă, a jucat un rol în formarea de cod genetic. ADN-ul, bogat în perechi G-C, este supus denaturarii termice (vorbind cu biologii mei moleculari profesioniști - „topire”, deși procesul de topire nu are un sens strict al cuvântului denaturare ADN) pentru orice temperatură. De exemplu, ADN-ul bacteriilor termofile se denaturează la temperaturi care se apropie de până la 100 °C, iar ADN-ul, care este compus numai din perechi A-T, este doar la 65 °C. „Topirea” ADN-ului unul lângă altul se manifestă prin efect hipercromic- Întărirea argilării luminii ultraviolete cu vechile fire de 280 nm prin baze azotate, ca în molecula de ADN nativ este împachetată în mijlocul helixului și este slab argilă.

Pentru a ieși, că fundația vieții - spadkovіst - este construită pentru formarea de legături apoase. Adzhe spadkovist - doar una dintre aplicațiile impersonale. Toată biologia moleculară se referă la recunoaștere intermoleculară, Și acolo, cu propriul diavol, - pe relații reciproce slabe. Toate enzimele genetice, ribozomii, ARNt, interferența ARN etc. Această imunitate. Variante numerice ale interacțiunii receptor-ligand. Zreshtoy - viața însăși!

Zrozumilo, după ce a creat un mecanism aprofundat de transmitere a informațiilor recesive, natura nenorocitului despre metoda de defalcare a acestuia. Mimeticele bazelor pirimidinice ale 5-halogenuracilului (5-fluorouracil, 5-bromoracil și altele) sunt clasificate ca supermutagene - frecvența mutațiilor genelor crește cu ordine de mărime. De altfel, având în vedere puterea 5-halouracilului în raport cu cauzele sale în două forme tautomerice: în forma normală ceto, duhoarea stabilește o legătură subductivă a apei cu adenina, „văzându-se” pentru timină, iar în forma rară de enol, aceasta formează un analog al citozinei 'limba 4). Astfel, „ambiguitatea” 5-halogenuracilului duce la distrugerea replicării și la posibila fixare a mutațiilor, astfel încât să poată fi introdus în nucleotidă.

Figura 4. Mecanismul activității mutagene a 5-halogenuracililor (pe baza de 5-bromoracil).

Puterea numelui Van der Waals

Figura 5. Parametrii caracteristici ai potențialelor de interacțiune van der Waals.

Legăturile de apă nu sunt, evident, singurul tip de interacțiuni slabe. Van der Waalsowy joacă reciproc un rol în natura vie.

Puzzle- „șarpe”, sau Opovid despre tăieturile de torsiune

Moleculele de biopolimeri au adesea o greutate moleculară foarte mare - până la sute de mii și ajung la milioane de daltoni. Astfel de molecule masive pot depăși grupurile atomice impersonale și, teoretic, pot lua un număr astronomic de conformații. De fapt, dacă un biopolimer în mințile standard nu ar accepta o conformație nativă, într-un fel există într-un organism viu. Din nou, este important să explicăm acest fenomen. Într-adevăr, de ce este nevoie pentru ca o moleculă flexibilă să-și schimbe geometria la infinit într-un mediu termic neîntrerupt?

Se dovedește că modificarea conformației moleculei polipeptidei se datorează întotdeauna modificărilor tăierilor dintre grupările atomice ale lancei principale a polipeptidei (în jargon, se numește „coloana vertebrală”), astfel încât -a sunat bare de torsiune, care sunt notate cu literele grecești Φ (pentru legăturile cărbune-azot) și Ψ (pentru legăturile cărbune-cărbune). S-a dovedit că departe de toate semnificațiile transferate teoretic ale barelor de torsiune ale clădirii sunt realizate în realitate.

În bisericile indiene din Ramachandran și Sacisekharan, conformațiile lancelor albe au continuat, iar harta conformațiilor care le poartă numele a devenit rodul susilului lor (Fig. 6). Câmpul alb de pe hartă arată valorile împrejmuite ale marginilor, încercuite în portocaliu și umbrite - permise și nu sunt vizibile și încercuite în roșu și umbrite - conformația nativă a proteinei. Se poate observa că întreaga hartă ar fi fost realizată într-o culoare albă. Astfel, conformația nativă a proteinei în mintea unui organism viu este cea mai viabilă din punct de vedere energetic, iar proteina este acceptată imobil de la sine. Yakbi biopolimeri mai mică libertate conformațională, îmbogățit în mod clar robotul unei mașini moleculare vii ar deveni imposibil.

Figura 6. Depunerea structurii spațiale a polipeptidelor în bobine de torsiune. Livoruch: Harta Ramachandran-Sasisekharan pentru garduri (câmp alb) și conformații permise (câmpuri umbrite) ale depozitelor mari de aminoacizi cu înfășurare de-a lungul kutas de torsiune Φ și Ψ pentru lancea albă. (Pdurile în sine determină întreaga diversitate conformațională a lancetelor polipeptidice liniare.) Pe abscisă și ordonate, sunt reprezentate valorile pliurilor Φ și Ψ vіd –180° până la +180°. În conturul zonei roșii, toate conformațiile grupului de celule conform tăieturii 1 sunt permise pentru elice α și pliuri β; în conturul spațiului portocaliu, o parte din kutіv χ 1 este împrejmuită. (Kuti χ semnifică prevederile permise pentru accesoriile exceselor de aminoacizi la veveriță, fără a interfera cu tipul spațios de așezare într-un căpăstru.) mâna dreaptă: Semnificația cuțiunilor de torsiune Φ și Ψ în moleculele polipeptidice. Duhoarea în sine permite lancirilor albi să accepte, ca puzzle-urile - „șerpi”, măreția tipurilor de depunere a moleculelor de proteine ​​care sunt păzite.

Сучасна комп'ютерна біофізика прагне побудувати реалістичну модель біополімерів, щоб тільки на підставі послідовності молекули (її первинної структури) можна було б передбачити просторову будову, оскільки в природі ми спостерігаємо, що так і відбувається: процес мимовільного згортання білка в «нативну» конформацію називають pliere(Vid engleză. înainte de pliere- Îndoiți, îndoiți). Cu toate acestea, înțelegerea fizicii acestui proces este departe de a fi ideală, iar algoritmii de calcul moderni, deși dau rezultate încurajatoare, sunt încă departe de victoria reziduală a magicianului.

Frica de apă, de ce există o structură de biomolecule

Majoritatea biopolimerilor din natură sunt înlocuiți cu apă otochenny. Iar apa, cu întunericul ei, este o patria-mamă puternic asociată, „cusută” cu o plasă trivimir de legături de apă (Fig. 7). Acest lucru se explică prin temperatura anormal de ridicată de fierbere a apei: uneori apa poate fi asemănătoare cu craterele de cristal. Cu o astfel de structură a H 2 Pro, este conectată cu vitalitatea varietății de discursuri. Z'ednannya, zdatnі pentru a stabili conexiuni de apă prin prezența grupurilor polare (zaharoză, alcool etilic, amoniac), este ușor să intrați în „cristalul ghrati” al apei și să se separe miraculos. Vorbirea, relieful grupurilor polare (benzen, cărbune de chotiriclorură, sirka elementară), nu poate „spărge” o linie de legături de apă și se împrăștie cu apă. Aparent, primul grup de discursuri este numit „hidrofil” (iubitor de apă), iar celălalt - „hidrofob” (iubitor de apă).

Figura 7. Legături hidrofobe în proteine. În munții răului: plumb normal. Linie punctată - H-zvyazku. În structura ajurata a gheții se pot observa mici găuri goale, ascuțite cu molecule de H2O. Pe dreapta: Schema de împachetare neregulată a moleculelor de H 2 Pro legate prin legături de apă în jurul unei molecule nepolare. În partea de jos: disponibil pentru moleculele de proteine ​​furnizate de apă. Punctele verzi arată centrele atomilor care se află între apă; linie verde - їх scoici Van der Waals. Molecula de apă este reprezentată de o pungă albastră (raza 1,4 Å). Suprafața accesibilă pentru apă (linia roșie) este creată de centrul cercului pungii, dacă molecula se rostogolește în jurul moleculei, blocată lângă apă, lipindu-se de suprafețele Van der Waals ale atomilor exteriori.

Contactul apei cu o suprafață hidrofobă este invizibil energetic. Apa nu ar trebui să salveze legăturile de apă, dar între faze este corectă trivimir, este imposibil de completat (Fig. 7). Ca urmare, structura apei se modifică: devine mai ordonată, moleculele devin mai libere, adică. Apa umedă îngheață la temperaturi peste 0 ° C! Zvichayno, apa are dreptate să numească invizibil pentru vzaєmodіyu la minimum. Se explică, de exemplu, acelea la care picăturile mici de ulei de la suprafață se pot enerva într-o singură picătură mare: de fapt, chiar mijlocul apei se lipește, schimbând zona de contact cu suprafața.

Proteinele și acizii nucleici pot fi atât fragmente hidrofile, cât și hidrofobe. Prin urmare, molecula proteică, sprijinită de mediul apos, se pliază într-un glob în așa fel încât pe această suprafață să apară excese hidrofile de aminoacizi (glutamină, acid glutamic, asparagină, acid aspartic, serină) în contact cu apa, și hidrofobe. leucină, izoleucină) - globule medii și contact între ele, tobto. stabilesc între ei contacte hidrofobe. De aceea, procesul de înghițire a proteinei în structura terțiară este similar cu procesul de scuipare a picăturilor de ulei, iar natura structurii terțiare a proteinei pielii se datorează dispersării reciproce a reziduurilor de aminoacizi. Regula este că toate structurile ofensive (secundar, terțiar și trimestrial) ale proteinei sunt atribuite aceleiași structuri primare.

* - Tse to kіntsya virno numai pentru proteine ​​mici și mici lângă apă, iar proteinele, încorporate în biomembrană, sau complexele mari de proteine ​​pot fi pliabile. Proteinele membranare, de exemplu, sunt organizate într-o măsură mai mică, astfel încât să fie în contact nu cu comerciantul polar, ci cu mijlocul hidrofob al bilei lipidice: » . - ed.

Așa cum a fost desemnat, helixul ADN-ului de bază este stabilit cu ajutorul conexiunilor de apă între baze. Cu toate acestea, la marginile lancetei cutanate, bazele azotate sunt stivuite într-o „stivă” cu contacte hidrofobe (în acest caz, ele sunt numite „interacțiuni de stivuire”). Coloana vertebrală hidrofilă zahăr-fosfat a moleculei de ADN, în felul său, interacționează cu apa.

Cu alte cuvinte, structura nativă a majorității biopolimerilor (din cauza vinyatka, de exemplu, proteine, cheaguri în membranele lipidice) este formată din apă otochennya - mediul natural al mijlocului oricărui organism viu. Іz cym pov'yazana mitteva denaturarea biopolimerilor în contact cu comercianții cu amănuntul organic.

Suprafața hidrofilă Zavdyaki a moleculelor native de biopolimeri acoperite cu înveliș hidratat voluminos („coatură hidratată”). Despre acestea, cât de mare și de gros tricotat este un strat de molecule de apă, pentru a confirma faptul că îndepărtarea cristalelor de proteine ​​este compusă în proporție de aproximativ 60% din legături de apă. Când este important să luăm în considerare ideea că o haină hidratată este o parte atât de invizibilă a moleculei de proteine, ca și lanceta polipeptidică în sine, dorind ca o astfel de idee să superbă constatările despre individualitatea discursurilor chimice. Și totuși, este evident că învelișul hidratat al clădirii semnifică puterea biopolimerului și funcția acestuia, iar fenomenul popular din zilele noastre despre structura apei amintește de un nou zmist (științific).

Sarcina de bunătate

Malyunok 8. Interacțiune electrostatică între proteine ​​și apă otochennyam. Orientarea moleculelor de apă (prezentate ca dipoli) către proteină și sarcină (imaginile sunt pozitive doar pentru claritate).

În mod evident, hidrofilitatea este dominantă pe suprafața moleculelor de biopolimer. Aceasta este suprafața, de regulă, care poartă o sarcină electrică. Proteinele sunt încărcate cu grupări carboxil și amino, acizi nucleici - grupări fosfat, polizaharide - carboxil, sulfat și bor. În plus, un tip de interacțiuni slabe, biopolimeri puternici, legături є ionnі - ca interne între radicalii moleculei în sine, deci zvnіshnі - cu ioni metalici sau cu macromolecule suidny (Fig. 8).

Coordonare competentă

De înțeles, este imposibil să nu ghicim un alt tip important de interacțiuni slabe - legăturile de coordonare. Există 9 indicații pentru o mică bucată de complex de cobalt trivalent cu un ligand sintetic - acid etilendiaminotetraoic (EDTA, EDTA). Complexele naturale de biopolimeri, evident, au o structură pliată, dar și mai asemănătoare cu ideea. Complexele cu metale polivalente sunt caracteristice proteinelor și polizaharidelor. Metaloproteinele sunt cea mai mare clasă de biopolimeri. În fața lor se pot vedea proteine-purtători de acru, bogate în enzime, proteine ​​​​membranare - lanki de lance de transport de electroni. Metaloproteinele pot avea o activitate catalitică clar pronunțată. Vreau să fiu un catalizator neîntrerupt є ion de metal tranzițional, lăncile polipeptidice servesc ca cel mai puternic catalizator și, în plus, mirosul clădirii direcționează activitatea metalului, diminuează din partea sa puterea catalitică și efectul catalitic. în sine este semnificativă. În acest fel, se realizează minuțiozitatea proceselor metabolice și posibilitatea de reglare supralingvistică fină.

9. Legături de coordonare. A - Structura complexului octaedric, fuzionat cu atomul Z 3+ z EDTK. b - Coordonarea ionului central este caracteristică la diferite raze spivvіdnoshenі yogo cu razele celor mai importanți donatori de electroni. Malyunok h.

Structuri secundare

Proteinele sunt caracterizate de două tipuri de structuri secundare. A-helixul a fost discutat de mai multe ori. Aici se poate adăuga doar că sunt posibile două tipuri de α-spirale - dreptaci (indicate cu litera R) și stângaci (indicate cu litera L). În natură, există mai puține spirale pentru dreapta - duhoarea este semnificativ stabilă (Fig. 10). De fapt, elice α pot fi formate doar dintr-un izomer optic al aminoacizilor.

În plus, structura proteinei, părțile pliante ale β-arkush, este lărgită. La fel ca în spirala α, legăturile de apă sunt stabilite între bobine, în foaia β sunt între fire suicidare, care formează o structură mare dublu pliată („arkush”). O astfel de structură este atașată la proteine ​​cu fibre scăzute, de exemplu, cusătură naturală fibroasă. Indiferent de cei care, pe lângă luarea de legături de apă, nu cedează în fața mіtsnіst, zavdyaks de numere maiestuoase și desenul corect al unor astfel de zv'yazkіv ajung chiar și la mіtsne zshivannya lanzyugivs. Tse în propria linie pentru a jefui un fir de cusătură cu un mіtsnoy fenomenal pentru deschidere - mai mult mіtsnoy, fir de oțel inferior de același diametru.

Figura 10. Structuri laterale ale proteinei. În munții răului:α-helix drept. A - structura atomica. R - grupuri de bichni. Liniile negre - legături de apă. b - Reprezentarea schematică a unei rotații a helixului tієї și α (vedere de la capăt). Săgeata arată întoarcerea spiralei (de la expansiune la un surplus) la lumea mai aproape de noi (numerele surplusurilor se modifică odată cu aceasta). Pe dreapta: structura secundară a lancei polipeptidice (α-helix și catena foii β) și structura terțiară - lancea polipeptidică, se pliază la glob. Mai jos este un levoruch: spirale dreapta (R) și stânga (L). Sub ele sunt indicii ale unei tăieturi pozitive a trigonometriei, cu care „aproape de noi” săgeata se înfășoară. împotriva cursul anual (vіdpovіdaє R-spіralі). Mâna dreaptă dedesubt: foaia de structură β poate fi pliată la suprafață. Bіchnі groupi (small vіdrostki) raztashovanі pe falduri și pliuri în același bіk, iac și fold, tobto. drept în jos și în sus, grupurile de bichnі sunt întocmite cu un β-torn. Malyunok h.

Toata gama de conformatii

Rolul interacțiunilor slabe în biopolimeri este confirmat prin metode spectroscopice de investigare. Figura 11 prezintă fragmente din spectrele IC (infraroșu) și CD (dicroism circular) ale polilizinei polipeptidice sintetice, care se găsesc în trei conformații - α-helix, β-arkush și bobină neordonată. În mod surprinzător, dar spectrele zovsimului nu scapă, nibi sunt luate din trei discursuri diferite. Prin urmare, în vremuri de intermodalitate slabă, este semnificată dominația moleculei asupra lumii mai mici, legătura covalentă inferioară.

Figura 11. Comparația spectrelor de argilă a trei conformații de polilizină. Livoruch: forme caracteristice de spectre CD (în UV „departe”) pentru polilizină în conformația α-helix, β-structură și bobina aleatoare (r). mâna dreaptă: forme caracteristice ale spectrelor de transmisie ІЧ, care sunt similare cu apa importantă (D 2 O) pentru polilizină în aceste conformații în sine. Reconcilierea uneori a fost efectuată de zona „amida I”, inducând coliția Z=Despre conexiune. Malyunok h.

Douăzeci la pasul N

Numărul conformațiilor lancelor proteice din bagatoraze crește printr-un număr mare de aminoacizi, care intră în depozitul lor. Există douăzeci de aminoacizi proteinogenici și există o varietate de radicali biologici. În glicină, de exemplu, radicalul de lanț este redus la un singur atom de apă, în timp ce în triptofan este masiv și se pliază în spatele structurii cu un exces de skatol. Radicalii sunt hidrofobi și hidrofili, acizi și bazici, aromatici, heterociclici și iritanti.

În mod surprinzător, puterea radicalilor de lanț din resturile de aminoacizi se bazează pe puterea conformațională a lancei polipeptidice. Stim, zokrema, turnați-vă asupra mărimii barelor de torsiune și faceți ajustări la hărțile lui Ramachandran. Un alt tip de ele este de a depune încărcătura unei molecule de proteină, її punct izoelectric- unul dintre cei mai importanți indicatori ai puterii proteinei (Fig. 12). De exemplu, un exces de acid aspartic pierde o sarcină negativă doar într-un mediu puternic acid, la pH 3. Un exces de aminoacid bazic arginină, pe de altă parte, pierde o sarcină pozitivă la pH 13 - într-un mediu puternic acid . În mediul baltă, la pH 11, se încarcă hidroxidul de fenol al tirozinei, iar la pH 10 se încărcă cu gruparea sulfhidril a cisteinei. De mare interes este histidina, al cărei radical include ciclul imidazolului: restul capătă o sarcină pozitivă la pH 6, atunci. în mințile fiziologice. Cu alte cuvinte, transformarea reciprocă a formelor încărcate și neîncărcate de exces de histidină are loc în organism în mod continuu. Ușurința tranziției se datorează activității catalitice a excesului de histidină: aminoacid, zocrema, pentru a intra în depozitul centrelor active de enzime scăzute, cum ar fi nucleazele.

Malyunok 12. Diferențierea structurilor și puterilor radicalilor biologici ai aminoacizilor în depozitul de proteine. În munții răului: bichnі cola douăzeci de stocuri standard de aminoacizi. Pe dreapta: grupurile bichni, iacii (ca toate mirosurile sunt nepolare) pot forma suprafețe hidrofobe unice pe α-spirale și pe planurile β-structurale. Subsidența analogă a grupărilor polare în lanci duce la stabilirea unor regiuni hidrofile pe suprafețele adiacente ale elicelor α și catenelor β. În partea de jos: sarcina grupelor de lanț ionizat, precum și capătul N-terminal al lancetei peptidice (NH 2 -C α) și capătul C-terminal yoga (C α -C'OOH) la pH diferit. Malyunok h.

Podviyna Potryyna spirală

După cum s-a spus mai sus, nu voi trimite elica ADN-ului nimănui. Consumul de spirală de colagen este semnificativ mai puțin recunoscut, în plus, în mod nemeritat, chiar și colagenul este principala proteină a organismului creaturilor cordate (și a oamenilor), din care se formează țesuturi bune.

Colagenul revigorează depozitul zilnic de aminoacizi: în multe cazuri aminoacizi aromatici, apoi îmbogățiți cu glicină și prolină. Secvența de aminoacizi a lancelor polipeptidei către colagen este, de asemenea, neschimbată: aminoacizii sunt listați în ordinea corectă; a treia piele exces є glicină. Pielea lancetei se răsucește la colagenul în special din helixul stâng (presupun că α-helix-ul poate fi drept) și, în același timp, lăncile sunt răsucite la dreapta Voi încerca("colagen") superbobina(Fig. 13).

Malyunok 13. Model Supercoil pentru colagen și modelare. Livoruch: model pentru secvență (glicină-prolină-prolină) n . Viziuni lansyug din piele cu propria lor culoare. A fost indicată legătura dintre atomii H ai grupărilor NH ale glicinei (albastru) și atomii O ai grupurilor CO ale primei proline din trinitatea Gly-Pro-Pro (chervonim). Cu ajutorul lui Gly, lancea „1” se leagă de lancea „2”, iar Pro - cu lancea „3” și așa mai departe. Curling pentru încă vreo două, pielea lanceugs satisface colagenul lege superbobina. „Super” - la o scară mai mare, pe o scară de conformații cu câteva surplusuri, lancea de colagen stabilește deja o spirală de tip poli (Pro) II (tsya „microspiral” - stânga); її puteți merge pentru o proline kіlets direct.
mâna dreaptă: colagen iluminator in vivo. Croc 1. Biosinteza pro-α 1 -lancers și pro-α 2 -lancere (1300 exces per piele) într-un raport de 2:1. Croc 2. Hydroxyluvannya deyaky surplusuri Pro și Lys. Croc 3. Admiterea tsukrіv (GLC-GAL) la surplusurile de hidroxil. Croc 4. Utvorennya trimer și S-S-zv'yazkіv pe ciclurile de yoga. Croc 5. Utvorennya potrynoy spirale la mijlocul procolagenului. Croc 6. Secreția de procolagen în spațiul subcelular. Croc 7. Îndepărtarea elementelor globulare. Kroki 8-10. Încorporarea spontană a fibrilelor din a treia bobină, modificarea reziduală a depozitelor de aminoacizi și încorporarea legăturilor încrucișate covalente ale exceselor lanceolate de colagen modificat. Malyunok h.

În unele particularități, colagenul nu se termină. Excesele active de prolină și lizină în depozitul de hidroxid (3-hidroxiprolină, 4-hidroxiprolină, 5-hidroxilizină) și stabilesc legături de apă aditive care stabilizează fibrila proteică. Chiar și mai multe posibilități de formare a legăturilor de apă sunt create de cei care au un număr de glicozilări în exces în spatele grupărilor hidroxil, iar hidroxizii deacizi oxidează hidroxilizina la un cetogrup.

Hidroxiluția reziduurilor de aminoacizi din colagen este imposibilă în prezența acidului ascorbic (vitamina C). Prin urmare, în absența acestei vitamine la ființele umane și la creaturi, nu târziu la biosinteza independentă a acidului ascorbic, se dezvoltă o boală severă - scorbut. Cu scorbut, colagenul anormal este sintetizat în organism, ceea ce ajută la ameliorarea mucusului. În mod clar, țesuturile fericite devin și mai plângătoare - se sfărâmă clar, dotik la corp, strigând un hematom. Mănâncă fructe, bogate în acid ascorbic, cedând ușor la simptomele scorbutului. Următoarea voce, care este cauza acestor simptome, este prezența caracteristică sistemului normal de colagen al legăturilor de apă, care se stabilește prin excese de hidroxiaminoacizi.

peisaj energetic

Nu o dată s-a spus că conformația nativă a biopolimerilor este cea mai viabilă din punct de vedere energetic, iar molecula din sistemele standard nu poate fi acceptată de la sine. Pentru a perekonatisya în tsoma, este suficient să vă minunați de harta peisajului energetic al macromoleculei (Fig. 14). Naiglybsha „jgheab” pe conformația nativă niy vіdpovіdaє (minimum de energie) și nіvishchi „vârfurile grele”, zrozumіlo, suprapun cele mai vizibile, structuri încordate, luați-o ca o moleculă unică. Acordați respect celor care au o conformație nativă a minimului global de gard de apă în alte depresiuni cu o întindere largă - „decalaj energetic”. Facilitează tranziția spontană a unei macromolecule de la conformația sa nativă la alta, este și viabilă energetic. Este necesar să spunem că cine sunt învinuiți regulile - funcțiile sunt scăzute de biopolimeri legate de trecerea de la o conformație la alta, mirosul și peisajul energetic al altuia. Și totuși, este mai puțin probabil ca astfel de învinuiri să confirme regula flagrantă.

Figura 14. Structura proteinei terțiare auto-pliante. Livoruch: una dintre căile posibile ale înghițirii ulterioare a proteinelor. Toate industriile încep să gândească energie înaltă și liberă și că nu se acumulează atunci când sunt înghițite, nu pot fi păzite fără mijloc. mâna dreaptă: Reprezentare schematică a peisajului energetic al lancetei albe. (На малюнку ми можемо зобразити лише дві координати, що описують конформацію білкового ланцюга, тоді як реальна конформація описується сотнями координат.) Широка щілина між глобальним енергетичним мінімумом та іншими енергетичними мінімумами необхідна для того, щоб стабільне укладання ланцюга руйнувалося лише шляхом термодинамічного переходу типу « totul sau nimic"; tse asigură fiabilitatea funcționării proteinei - conform principiului „totul-nimic”, ca un bec electric.

Protejarea corectă spontană a posterului biopolimer este departe de a fi sigură. De exemplu, prepararea ouălor nu este altceva, ca denaturarea termică a albușului de ou. Și totuși, nu m-am gândit la nimic, astfel încât să ajung la oul și să-l refacem înapoi în oul tatălui. Motivul pentru aceasta este interacțiunea dezordonată dintre lăncile polipeptidice, împletindu-le într-o singură minge. Acest tip de stabilizare a unui oțel denaturat se va observa în țesutul viu, să zicem, cu acea infuzie foarte termică. Evoluția a adus versiunea acestor probleme, creând așa-numitele proteine ​​de șoc termic. Acești agenți sunt numiți astfel, cioburi vibrează intens în organism în timpul operațiilor termice. Scopul este de a ajuta macromoleculele denaturate să își transforme structura nativă. Proteinele de șoc termic se mai numesc însoţitori, apoi. „bone”. Se caracterizează prin apariția unui gol local, în care sunt plasate fragmente de molecule denaturate și sunt create optim pentru așezarea corectă a lăncilor. În acest fel, funcția chaperonelor se reduce la adoptarea de tranziții sterice către calea de auto-renaturare a biopolimerilor.

Nu mai puține proteine, ci carbohidrați

Figura 15. Legături de apă în polizaharide. Livoruch: la celuloză excesul de glucoză este rotit cu 180°, ceea ce permite formarea a două legături H. Este imposibil să miști prea mult pe rând, iar o moleculă de celuloză este un fir dur care nu se îndoaie. Astfel de fire fac legături de apă între ele, formându-se microfibrile, parcă uniți în fibre- jguti cu rezistenta mecanica mare. mâna dreaptă: altă configurație a legăturilor dintre monomeri în amiloză duce la faptul că legăturile de apă se stabilesc între excesele de glucoză, care sunt departe de a fi unul și același în lănci. Prin urmare, amiloza stabilește structuri elicoidale, în care o tură are 6 exces de glucoză, tobto. cu legături apoase, prima rămâne, cealaltă este la fel, a treia și a opta sunt subțiri.

De fapt, au fost discutate doar două clase de biopolimeri - proteine ​​și acizi nucleici. Ale є i a treia clasa mare. polizaharide, pe care în mod tradițional l-am lăsat din respect.

Biologii moleculari au fost întotdeauna clasificați până la polizaharide cu un znevagoyu deaky, ca o substanță grosieră. Movlyav, acizii nucleici sunt obiectul cercetării, mirosurile sunt informații genetice. Proteinele sunt, de asemenea, cicavi și toate enzimele pot fi văzute înaintea lor. Iar polizaharidele nu sunt mai mult decât o rezervă de energie, nu mai mult decât un material dătător de viață pentru un organism viu. Zrozumіlo, tsey pіdkhіd є nevirnim i stupovo zhivaє însuți. Acum știm că polizaharidele și zaharidele (zocrema proteoklikani) joacă un rol cheie în reglarea activității celulare. De exemplu, receptorii suprafeței clitinei și epuizarea moleculei de natură polizaharidă și rolul polizaharidei din pereții clitinei ai roslinei în reglarea vieții roslinei în sine, abia au început să apară, deși au fost deja luate.

Ni se spune rolul interacțiunilor slabe, pe măsură ce polizaharidele se manifestă, poate, inspiră mai puternic, mai scăzut în alți biopolimeri. De la prima vedere, este clar că vata și amidonul din cartofi nu sunt singurele, vreau chemichna budova celulozăі amiloza(fracția amidonului necolorat) este similară. Prezența (1 → 4)-D-glucanilor vorbirii este un homopolimer care se formează din excesul de D-glucoză sub formă de cicluri piranozice, legate unul câte unul cu o legătură glicozidă în pozițiile 1 și 4 (Fig. 15). Diferența este că amiloza nu este α-(1→4)-D-glucan (în ele, excesul de glucoză nu este rotit unul la unu), iar celuloza este β-(1→4)-D-glucan (în rotațiile glucozei cu 180° pentru două dintre propriile sale). Ca urmare, macromoleculele de celuloză par să se îndrepte și să stabilească un lanț de legături de apă atât între ele, cât și în mijlocul macromoleculei pielii. Un mănunchi de astfel de macromolecule satisface fibră. Fibrilele mijlocii ale macromoleculei sunt împachetate pe podea în așa fel încât să formeze o structură cristalină, care este tipică pentru polimeri. Fibrile de celuloză pentru rezistență mecanică se apropie de oțel și pardoseli inerte, care sunt vitroase cu un reactiv ozon-azot (amestec fierbinte de acizi nitric și ozon). Axa de ce vicons de celuloză în roslins este susținerea funcțiilor mecanice. Vaughn este cadrul pereților de clitină ai roslinilor, apa este scheletul. Chiar mai asemănătoare cu budova maє chitină- polizaharidă azotată a pereților de clitină ai ciupercilor și a scheletului ovarului creaturilor bogate, fără spinare.

Amiloza este structurată diferit. Macromoleculele Її formează o formă de helix largă, spirala pielii este atașată la șase excese de glucoză. Surplusul de bandaje din piele este udat cu un sunet ca un „frate”. Spirala poate umple interiorul gol, astfel încât agenții de formare a complexului să poată pătrunde (de exemplu, moleculele de iod, care hidratează complexul de culoare albastră cu amidon). O astfel de structură pentru a ucide amiloza cu puf și germană. Pe suprafața celulozei, se dispersează ușor în apă, înmoaie o pastă vâscoasă, și nu mai puțin ușor hidrolizată. La aceea în roslins amilose imediat din razgaluzhenim amilopectină joacă rolul unei polizaharide de rezervă - un depozit de glucoză.

De acum încolo, toate indicațiile din datele statistice indică un rol colosal, deoarece joacă cel mai slab în interacțiunea unui organism viu. Articolul nu se pretinde a fi o noutate științifică: este mai amețitor, dar știm deja faptele dintr-un punct de vedere non-trivial. Poți doar ghici despre cele care au sunat deja pe cob. verigi slabe sunt semnificativ mai potrivite pentru rolul de important cheruvannya de către o mașină moleculară, covalent inferior. Iar cei care miros pe podea sunt reprezentați pe scară largă în sistemele vii și pot avea funcții maro, dar doar întăresc geniul Naturii. I spodіvayus, scho vіdomosti, scho a sunat în tsіy statti, zatsіkalyat și liniștit, care este angajat în crearea de mașini moleculare piese: urmăriți memoria celor care sunt lumea unității, a naturii vie și neînsuflețite, prețuind una și aceleași legi . Chi nu sta pe piciorul noii științe - bionica moleculara La cotiturile codului genetic: suflete sporadice Hidrofobie fizica;

  • Puteți vedea mai multe organizații structurale egale ale proteinelor: primul, al doilea, al treilea și al trimestrului. Pielea tăiată are propriile sale particularități.

    Structura primară a proteinelor se numește o lance polipeptidică liniară de aminoacizi legați împreună prin legături peptidice. Structura primară este cea mai simplă măsură a organizării structurale a unei molecule de proteine. Stabilitatea ridicată este dată de legăturile peptidice covalente dintre gruparea α-amino a unui aminoacid și gruparea α-carboxil a unui alt aminoacid. [spectacol] .

    Deși în legătura peptidică stabilită, rolul grupului imino prolina sau hidroxiprolina ia parte, este mai puțin probabil [spectacol] .

    Când legăturile peptidice sunt stabilite în celule, gruparea carboxil a unui aminoacid este activată pe cob, apoi se unește cu gruparea amino a celuilalt. Aproximativ sinteza de laborator a polipeptidelor se realizează în același mod.

    Legătura peptidică este un fragment al lancetei polipeptidice, care se repetă. Vaughn poate avea o serie de caracteristici, care se adaugă nu numai la forma structurii primare, ci și la organizarea reală a lancei polipeptidice:

    • coplanaritate - toți atomii care intră în grupul peptidic sunt în același plan;
    • zdatnіst іsnuvati în două forme rezonante (keto-sau enol formі);
    • trans-poziție a intercesorilor într-o legătură C-N de o sută de sovno;
    • zdatnist până la stabilirea legăturilor de apă, în plus, grupurile de peptide ale pielii pot stabili două legături de apă cu grupuri mai mici, inclusiv grupuri de peptide.

    Vignatok pentru a forma grupări peptidice pentru participarea grupării amino a prolinei sau hidroxiprolinei. Mirosurile clădirii alcătuiesc un singur clopot de apă (minunat). Tse vplivaє pe modelarea structurii secundare a proteinei. Lancea polipeptidica de la distanta, unde se gaseste prolina sau hidroxiprolina, se pliaza usor, care nu dispare, parca, de un alt sunet apos.

    Nomenclatura peptidelor și polipeptidelor . Numele peptidelor este compus din numele aminoacizilor care vin înaintea lor. Doi aminoacizi dau o dipeptidă, trei - o tripeptidă, chotiri - o tetrapeptidă și așa mai departe. Denumirea polipeptidelor, redimensionarea succesivă a tuturor aminoacizilor, începând de la N-terminal, înlocuind în numele lor, crim C-terminal, sufixul -in la -il (fragmentele de aminoacizi din peptide nu mai pot fi numite grupare carboxil, ci o grupare carbonil). De exemplu, numirea celui descris în Fig. 1 tripeptidă - leuc catâr fenilalan catâr treon în.

    Caracteristicile structurii primare a proteinei . În coloana vertebrală a lancetei polipeptidice, structurile zhorstki (grupuri de peptide plate) sunt desenate cu rukhomi dilyanki (-CHR) proeminent, ca înfășurarea unei clădiri în jurul ligamentelor. Astfel de caracteristici ale vieții unei lancete polipeptidice sunt adăugate la așternutul din spațiul deschis.

    Structura secundară este modul de așezare a lancetei polipeptidice în structura ordonată a legăturilor de apă stabilite zavdyaka între grupările peptidice ale unei lancete sau suma lancetelor polipeptidice. În funcție de configurația structurii secundare, acestea sunt împărțite în părți elicoidale (α-helix) și părți sferice pliate (β-structură și β-forma încrucișată).

    α-spirală. Acesta este un alt tip de structură secundară a proteinei, care poate arăta ca un helix obișnuit, care este stabilit de ligamentele legăturilor interpeptidice de apă la limitele unei lancete polipeptidice. Modelul existenței unui α-helix (Fig. 2), care controlează toată puterea legăturii peptidice, a fost propus de Pauling și Corey. Principalele caracteristici ale α-helix:

    • configurația elicoidală a lancetei polipeptidice, care are o simetrie cu șurub;
    • stabilirea legăturilor de apă între grupele peptidice ale primului și al patrulea rest de aminoacizi dermici;
    • regularitatea virajelor în spirală;
    • egalitatea ambelor reziduuri de aminoacizi din α-helix este independentă de muguri și radicalii lor toxici;
    • radicalii liberi de aminoacizi nu iau parte la α-helixul stabilit.

    Sunetul spiralei α este similar cu spirala întinsă a unui aragaz electric. Regularitatea legăturilor de apă între prima și a patra grupare de peptide determină regularitatea învârtirilor lancei polipeptidice. Înălțimea unei spire a unei spirale α este de până la 0,54 nm; până la 3,6 excese de aminoacizi, astfel încât excesul de aminoacizi ai pielii se deplasează în sus pe axă (înălțimea unui exces de aminoacizi) cu 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm), ceea ce vă permite să vorbiți despre egalitatea tuturor aminoacizilor acizi redundanți în α-helix. Perioada de regularitate - spirale până la 5 ture sau 18 reziduuri de aminoacizi; Lungimea unei perioade devine 2,7 nm. Orez. 3. Modelul a-spiral Pauling-Kory

    β-Structură. Acesta este un alt tip de structură secundară, care poate îndoi ușor configurația lancetei polipeptidice și este format pentru ajutorul legăturilor de apă interpeptidice la marginile a aproximativ trei arbori ai aceleiași lance polipeptidice sau suma lancelor polipeptidice. Її numită și structură sferică-pliată. Є varietate de β-structuri. Schimburile de sferule ale răsadurilor, care sunt stabilite de o lance polipeptidică a proteinei, se numesc formă încrucișată β (structură β scurtă). Legăturile de apă în forma încrucișată-β sunt fuzionate între grupurile de peptide ale buclelor polipeptidei lanciug. Al doilea tip, β-structura totală, este caracteristic întregii lancete polipeptidice, care se poate îndoi în formă și este redusă de legăturile interpeptidice de apă între lancetele polipeptidice summum paralele (Fig. 3). Această structură este una dificilă pentru acordeon. Mai mult, sunt posibile variante de β-structuri: mirosurile pot fi realizate cu lancete paralele (lancete polipeptidice N-kintsi îndreptate în aceeași direcție) și antiparalele (N-kintsi îndreptate pe laturi diferite). Radicalii de lanț ai unei bile sunt distanțați între radicalii de lanț ai celeilalte bile.

    În proteine, este posibilă trecerea de la structurile α la structurile β și înapoi după tranziția legăturilor de apă. Înlocuirea legăturilor de apă interpeptidice regulate ale căpăstrui lancetei (fermoarul lancetei polipeptidice se răsucește într-o spirală) răsucește spiralele și zamikanny-ul legăturilor de apă între fragmentele răsucite ale lanceugelor polipeptidice. O astfel de tranziție a manifestărilor în cheratina este o veveriță păroasă. Când părul este mănușă, este ușor să rupeți structura spirală a β-keratinei și vin să treacă în α-keratina (părul creț se îndreaptă).

    Distrugerea structurilor secundare regulate ale proteinelor (elice α și structuri β) prin analogie cu topirea unui cristal se numește „topirea” polipeptidelor. Cu această apă, legăturile se rup, iar lăncile polipeptidice se umflă în forma unei mingi fără fret. De asemenea, stabilitatea structurilor secundare este determinată de legăturile interpeptidice de apă. Alte tipuri de legături pot să nu fie luate din acest site, pentru o cantitate mică de legături disulfurice ale lancetei polipeptidice în zonele de dizolvare a excesului de cisteină. Peptidele scurte legate de legăturile disulfurice pâlpâie la ciclu. În proteinele bogate, la o oră există celule elicoidale α și structuri β. Proteinele naturale, care sunt 100% s α-helix, nu pot fi utilizate (paramiozina este o proteină a mucoasei, care este 96-100% α-helix), dar polipeptidele sintetice sunt 100%-spiralizate.

    Alte proteine ​​pot cauza niveluri diferite de creștere. O frecvență ridicată a structurilor elicoidale α este observată în paramiozină, mioglobină și hemoglobină. Pe de altă parte, în tripsină, ribonuclează, o mare parte a lancetei polipeptidice se potrivește în structura β sferică. Proteinele tisulare de susținere: keratina (proteina părului, lână), colagenul (proteina tendonului, pielea), fibroina (proteina naturală a cusăturii) pot modifica configurația β a lancelor polipeptidice. Diferența din lumea spiralizării lancetelor polipeptidice la albi vorbește despre cei care, evident, au puterea de a perturba adesea spiralizarea sau „rupe” așezarea regulată a lancei polipeptidice. Motivul pentru aceasta este o aranjare mai compactă a lancetei polipeptidice a proteinei în obsesia cântării, adică în structura tretinoasă.

    Structura tretină a proteinei

    A treia structură a proteinei este metoda de așezare a lancetei polipeptidice în spațiu deschis. După forma structurii terțiare, proteinele se subdivid mai important în cele globulare și fibrilare. Proteinele globulare au cel mai adesea o formă de elipso, iar proteinele fibrilare (sub formă de fir) au o formă răsucită (forma unui băț, fus).

    Proteoconfigurarea structurii terțiare a proteinelor sugerează că proteinele fibrilare pot avea doar o structură β și elice α globulare. Є proteine ​​fibrilare, care formează o spirală, și nu o structură secundară pliată în straturi. De exemplu, α-keratina și paramiozina (proteina membranei mimice a moluștelor), tropomiozina (proteina membranelor scheletice) sunt aduse la proteinele fibrilare (au o formă asemănătoare unui baston), iar structura lor secundară este o α- helix; Pe de altă parte, proteinele globulare pot avea un număr mare de structuri β.

    Spiralizarea lancetei polipeptidice liniare se modifică de aproximativ 4 ori; și așezat în a treia structură pentru a jefui її de zeci de ori mai compact, mai jos dezlănțuit.

    Stele care stabilizează structura tretină a proteinei . În stabilizarea structurii terțiare, legătura dintre radicalii terțiari ai aminoacizilor joacă un rol. Link-urile Qi pot fi adăugate la:

    • puternic (covalent) [spectacol] .

      Înainte de legăturile covalente, există legături disulfurice (-S-S-) între radicalii lanțului de cisteină, care se găsesc în diferite locuri ale lancelei polipeptidei; izopeptide, sau pseudopeptide, - între grupările amino ale radicalilor toxici din lizină, arginină și nu grupările α-amino și grupările COOH ale radicalilor toxici din acizii aspartic, glutamic și aminocitric și nu grupările α-carboxil ale aminoacizilor. Zvіdsi și numit tipul de legătură - similar cu peptida. Rareori există legături eterice, soluții din grupa COOH de aminoacizi dicarboxilici (aspartic, glutamic) și grupa OH de hidroxiaminoacizi (serină, treonină).

    • slab (polar și van der Waals) [spectacol] .

      Inainte de legături polare vezi apa si ioni. Legăturile de apă, evident, sunt învinuite între gruparea -NH2 - BH sau -SH a radicalului de lanț al unui aminoacid și gruparea carboxil a celuilalt. Legăturile ionice sau electrostatice sunt dizolvate prin contactul grupărilor încărcate de radicali toxici -NH + 3 (lizină, arginină, histidină) și -COO - (acizi aspartic și glutamic).

      Legături non-polare sau van der Waals utvoryuyutsya mizh în radicalii carbohidrați ai aminoacizilor. Radicalii hidrofobi ai aminoacizilor alanina, valina, izoleucina, metionina, fenilalanina in mediul apos interactioneaza unul cate unul. Legăturile slabe van der Waals atașează formarea unui nucleu hidrofob din radicalii nepolari în mijlocul globului proteic. Cu cât sunt mai mulți aminoacizi nepolari, cu atât este mai mare rolul legăturilor van der Waals în stivuirea lancetei polipeptidice.

    Legăturile numerice dintre radicalii de aminoacizi determină configurația spațială a moleculei proteice.

    Caracteristici ale organizării structurii terțiare a proteinei . Conformația structurii terțiare a lancetei polipeptidice depinde de puterea radicalilor laterali în aminoacizi care intră înaintea acesteia (pentru a nu pune un compost pe formarea structurilor primare și secundare) și de micropuncte, adică , mijlocul. Când sunt stivuite, polipeptidul lanceug al proteinei pragne dezvoltă o formă viabilă din punct de vedere energetic, care se caracterizează printr-un minim de energie liberă. Prin urmare, grupările R nepolare, conducând „unic”, satisfac partea interioară a structurii terțiare a proteinei; Nu există molecule de apă în centrul globului proteic. Grupurile R polare (hidrofile) ale aminoacizilor sunt amestecate cu numele miezului hidrofob și sunt punctate de molecule de apă. Lanceta polipeptidică dispare himeric în întinderea banală. Pentru răsucirile її, conformația elicoială secundară este distrusă. Lăncile „se sparg” în punctele slabe, unde se găsesc prolină sau hidroxiprolină, cantități mici de aminoacizi sunt mai libere în lănci, făcând o singură legătură de apă cu grupuri de peptide mai mici. A doua sursă de virgină este glicina, al cărei grup R este mic (apa). Prin urmare, grupele R ale altor aminoacizi, atunci când sunt așezate, ocupă un spațiu mare în domeniul de importanță pentru glicină. O serie de aminoacizi - alanină, leucină, glutamat, histidină - păstrează structurile elicoidale stabile din proteină, precum și metionina, valina, izoleucina, acidul aspartic, aderă la structurile β. Într-o moleculă de proteină cu o configurație terțiară, există goluri sub formă de elice α (spiralizare), structuri β (sharuvat) și o încurcătură fără fret. Doar spațiul potrivit pentru așezarea proteinei pentru a o face activă; perturbare pentru a provoca o modificare a puterii proteinei și a petrece activitatea biologică.

    Structura cuaternară a proteinei

    Proteinele, care sunt formate dintr-o lancetă polipeptidică, pot forma doar o structură terțiară. În fața lor, se poate vedea mioglobina - o proteină a țesutului m'yazovoi, care participă la legarea acrișoarelor, o serie de enzime (lizozimă, pepsină, tripsină etc.). Cu toate acestea, unele proteine ​​sunt stimulate de la câteva lănci polipeptidice, piele dintr-un fel de structură tretinoasă. Pentru astfel de proteine, a fost introdus conceptul de structură în sferturi, ceea ce înseamnă organizarea lancelor polipeptidice decal cu structură terțiară într-o singură moleculă de proteină funcțională. O astfel de proteină cu o structură sfert se numește oligomer, iar o lance polipeptidică cu o structură terțiară se numește protomeri sau subunități (Fig. 4).

    În cazul unui sfert de organizare egală, proteinele păstrează configurația principală a structurii terțiare (globulare sau fibrilare). De exemplu, hemoglobina este o proteină care are o structură sfert, constă din mai multe subunități. Pielea din subunități - proteina globulară și hemoglobina pot avea și o configurație globulară. Proteinele din păr și lână - cheratinele, care pot fi văzute de-a lungul celei de-a treia structuri până la proteinele fibrilare, pot forma o conformație fibrilă și o structură sfert.

    Stabilizarea structurii sfert a proteinelor . Toate proteinele, care au prezentat o structură sfert, au fost văzute sub formă de macromolecule individuale, care nu se descompun în subunități. Contactele dintre suprafețele subunităților sunt posibile numai pentru structura grupurilor polare de reziduuri de aminoacizi, cioburi în timpul formării structurii terțiare a pielii din lăncile polipeptidice în radicalii bichni ai aminoacizilor nepolari (care formează cea mai mare parte a tuturor aminoacizilor proteinogeni) a subunităţilor din mijloc. Între aceste grupuri polare se stabilesc numeric ionn (sare), apă și, în unele cazuri - legături disulfurice, care sunt capabile să înfrumusețeze subunitățile ca un complex organizat. Staza discursurilor, care rup legăturile de apă, sau discursurile, care refac situsurile disulfurate, provocând dezagregarea protomerilor și perturbarea structurii sfertului proteinei. La masa 1 a rezumat date despre legăturile care stabilizează organizarea diferită a moleculei proteice [spectacol] .

    Tabelul 1. Caracteristicile legăturilor, pe care le are organizarea structurală a proteinelor
    Organizare ruptă Tipi zv'yazkіv (pentru mіtsnіstyu) Tip diferit de zv'yazku
    Primar (polipeptidă liniară lanciug) Covalent (puternic) Peptidă - între grupările α-amino- și α-carboxil ale aminoacizilor
    Secundar (α-helix, β-structuri) SlabApă - între grupele de peptide (pielea întâi și a patra) ale unei lancete polipeptidice sau între grupurile peptidice ale lancetelor polipeptidice însumate
    Covalent (puternic)Disulfură - bucle de disulfură în limitele liniei lancetei polipeptidice
    Tretinna (globulară, fibrilă) Covalent (puternic)Disulfură, izopeptidă, firn pliat - între radicalii bichnymi ai aminoacizilor diferitelor specii de polipeptid lanceug
    SlabVodnevі - între radicalii bichnymi ai aminoacizilor diferitelor specii de polipeptidă lanciug

    Інні (sare) - între grupurile încărcate cu protilen de radicali în lanț în aminoacizii polipeptidei lanceug

    Van der Waals - între radicalii de lanț nepolar de aminoacizi ai polipeptidei lanceug
    Cuaternar (globular, fibrilar) SlabІнні - mizh protilene încărcat cu grupuri de radicali bacterieni în aminoacizii pielii din subunități

    Vodnevі - între radicalii bichnymi ai reziduurilor de aminoacizi, răspândiți pe suprafața subunităților, care sunt în contact.
    Covalent (puternic)Disulfură - între excesul de cisteină a pielii și suprafețele de contact ale diferitelor subunități.

    Caracteristici ale organizării structurale a anumitor proteine ​​fibrilare

    Organizarea structurală a proteinelor fibrilare poate avea caracteristici scăzute în perechi cu proteinele globulare. În special, este posibil să se aplice cheratina, fibroină și colagen pe aplicare. Keratina se găsește în conformațiile α și β. α-keratina și fibroina au o structură secundară pliată sferic, totuși, la cheratina, lanceta este paralelă, iar la fibroină, este antiparalelă (div. Fig. 3); În plus, în cheratina există legături disulfurice interstițiale, iar în mirosurile fibroase sunt zilnice. Dezvoltarea legăturilor disulfurice se realizează până la extinderea lăncilor polipeptidice în cheratine. Navpaki, stabilirea numărului maxim de legături disulfură în cheratine într-o perfuzie de agenți oxidanți creează o structură de întindere. Este important să se facă distincția între diferite organizații egale la albii fibrilari la momentul celor globulare. Dacă se acceptă (ca și pentru proteina globulară) că structura terțiară este responsabilă pentru așezarea în spațiul unei lancete polipeptidice, iar structura sfertului - câteva lancete, atunci în proteinele fibrilare, chiar și în timpul formării structurii secundare, se ia soarta lancelor polipeptidice. Un fund tipic al unei proteine ​​fibrilare este colagenul, care poate ajunge la cele mai largi proteine ​​din corpul uman (aproximativ 1/3 din masa tuturor proteinelor). Vіn mіstsya în țesături, scho mаyut vysoko mіtsnіst і mic raztyazhnіst (ciucuri, tendoane, shkіra, dinți etc.). În colagen tretin excesul de aminoacizi cade pe glicină și aproape patru sau trei - pe prolină sau hidroxiprolină.

    Izolarea lancetei polipeptidice la colagen (structură primară) similară liniei laman. Conține aproximativ 1000 de aminoacizi și are o greutate moleculară de aproximativ 105 (Fig. 5, a, b). Lancea polipeptidică a stimulilor din tripletul de aminoacizi (tripletul), care se repetă, al depozitului ofensiv: gli-A-B, de A și B - fie el, smântână, glicină, aminoacizi (mai ales prolină și hidroxiprolină). Lăncile polipeptidice la colagen (sau lăncile α) în timpul modelării structurilor secundare și terțiare (Fig. 5, c și d) nu pot da elice α tipice, care pot crea o simetrie dublă. Ceea ce este important pentru prolină, hidroxiprolină și glicină (aminoacizi anti-spirale). Pentru aceasta, trei lănci α sunt făcute ca niște spirale bi-răsucite, ca până la trei fire care se înfășoară în jurul unui cilindru. Trei lănci α spiralate formează structura colagenului, care se repetă, așa cum se numește tropocolagen (Fig. 5, d). Tropocolagen pentru organizarea sa și structura terțiară față de colagen. Inelele plate de prolină și hidroxiprolină, care sunt extrase în mod regulat din lance, îi conferă o duritate, precum și legături de interconectare între α-lanțele de tropocolagen (de aceea colagenul este rezistent la întindere). Tropocolagenul este, de fapt, o subunitate a colagenului fibrilar. Dispunerea subunităților tropo-colagen în structura sfertului de colagen este în trepte (Fig. 5, e).

    Stabilizarea structurilor de colagen se datorează prezenței apei interstițiale, a legăturilor ionice și van der Waals și a unui număr mic de legături covalente.

    α-Lanciugs la colagen pot varia din punct de vedere chimic. Distingeți α 1 -lanci de diferite specii (I, II, III, IV) și α 2 -lanci. În plus, dacă α 1 - și α 2 -lanciug participă la helixul trilanceug de tropocolagen stabilit, ele disting între tipul chotiri și colagen:

    • primul tip - două α 1 (I) și una α 2 -lantă;
    • celălalt tip este trei lănci α 1 (II);
    • al treilea tip - trei lănci α 1 (III);
    • al patrulea tip - trei lănci α 1 (IV).

    Cele mai mari expansiuni de colagen de primul tip: venoase în țesutul osos, shkir, tendoane; un alt tip de colagen se găsește în țesutul cartilaginos etc. Într-un tip de țesut, pot exista diferite tipuri de colagen.

    Agregarea structurilor de colagen este ordonată, duritatea și inerția acestora asigură rezistența ridicată a fibrelor de colagen. Proteinele colagenice sunt incluse și în componentele carbohidraților, deci sunt complexe proteine-carbohidrați.

    Colagenul este o proteină pozaklіtinny, care este stabilită de clitinele de țesut bun, care poate intra în toate organele. Acest lucru se datorează colagenului sărac (sau deteriorării yoghinului) din cauza deteriorării numerice a funcțiilor de susținere a țesutului sănătos al organelor.

    Storinka 3 toate laturile: 7

    Structura primară- Secvența Pevna de nucleo-tide în Lancius. Mulțumit de legăturile fosfodiesterice. Stiulețul lancetei este de 5 "-kineți (la capătul yogo, există un exces de fosfat), capătul, completarea lancerului, este indicat ca 3" (OH) -kineți.

    De regulă, bazele azotate nu participă la formarea lancei în sine, dar legăturile de apă dintre bazele azotate complementare joacă un rol important în formarea structurii secundare a NK:

    între adenină și uracil în ARN sau adenină și timină în ADN se stabilesc 2 legături de apă,

    între guanină și citozină – 3.

    PC-ul este caracterizat de o structură liniară, dar nu delimitată. Majoritatea PC-urilor au o structură primară și secundară caracterizată printr-o structură terțiară - de exemplu, ADN, ARNt și ARNr.

    ARN (acizi ribonucleici). ARN-ul este localizat în citoplasmă (90%) și nucleu. În funcție de structura și funcția ARN-ului, ele sunt împărțite în 4 tipuri:

    1) ARNt (transport),

    2) ARNr (ribozomi),

    3) ARNm (matrice),

    4) ARNn (nuclear).

    ARN mesager. Trociurile mai mult de 5% din tot ARN-ul clitiniei cad adesea. Sintetizată la nucleu. Acest proces se numește transcripție. Este o copie a genei uneia dintre lancele ADN. Sub ora biosintezei proteinelor (acest proces se numește translație), pătrunde în citoplasmă și se leagă de ribozom și are loc biosinteza proteinelor. ARNm are informații despre structura primară a proteinei (secvența de aminoacizi din lancetă), adică. secvența nucleotidelor din ARNm este similară cu secvența resturilor de aminoacizi din proteină. 3 nucleotide care codifică 1 aminoacid se numesc codon.

    Puterea codului genetic. Numărul de codoni din depozitul codului genetic. În total, există 64 de codoni în cod, 61 - semnificații (їм відпідє певна aminoacid), 3 - codoni nonsens. Pare a fi un aminoacid. Codonii Qi sunt numiți terminatori, cioburi semnalează finalizarea sintezei proteinelor.

    6 puteri ale codului genetic:

    1) tripleți(aminoacidul pielii din proteină este codificat de o secvență de 3 nucleotide),

    2) versatilitate(Unul pentru toate tipurile de bacterii - bacterii, creaturi și plante),

    3) unicitate(1 codon se potrivește cu mai puțin de 1 lot de aminoacizi),

    4) virogenitate(1 aminoacid poate fi codificat prin codoni zecimal; doar 2 aminoacizi - metionina și triptofanul pot fi câte 1 codon fiecare, în caz contrar - 2 sau mai mulți fiecare),

    5) securitate(informația genetică este citită de 3 codoni în linie dreaptă 5"®3" fără întrerupere),

    6) coliniaritate(secvența de nucleotide în secvența de ARNm a resturilor de aminoacizi din proteină).

    Structura primară a ARNm

    Lance polinucleotidică, în care se văd 3 regiuni principale:

    1) pretradus,

    2) difuzare,

    3) posttradus.

    Zona care se transmite, răzbunare 2 parcele:

    a) KEP-dіlnitsya - funcția vikonuє zahisnu (pentru a asigura conservarea informațiilor genetice);

    b) Regiunea AG - locul de atașare a ribozomilor pentru biosinteza proteinei.

    Regiunea a fost tradusă pentru a prelua informații genetice despre structura uneia sau mai multor proteine.

    Regiunea post-translațională este reprezentată de o secvență de nucleotide care poate înlocui adenina (de la 50 la 250 de nucleotide), care se numește regiunea poli-A. Această parte a ARNm are două funcții:

    a) Tac

    b) pentru a servi drept „bilet de pașaport” pentru biosinteza proteinei, după o pulverizare unică de ARNm, un șprot de nucleotide este despărțit din regiunea poli-A. Її dozhina determină multiplicitatea variației ARNm în biosinteza proteinelor. Dacă ARNm vicorizează doar 1 dată, atunci nu are o regiune poli-A, ci un capăt de 3" se termină cu 1 sau decylcom ac de păr. Aceste ace de păr se numesc fragmente de instabilitate.

    ARN-ul matricei, de regulă, nu are o structură secundară și terțiară (nu se știe nimic despre el).

    ARN de transport. Ele adună 12-15% din cantitatea totală de ARN din clitină. Numărul de nucleotide din lancius este de 75-90.

    Structura primară– polinucleotid lanceug.

    structura secundara- pentru її denumirea modelului vicorist R. Holly, așa cum este numită „frunza grajdului”, poate 4 bucle și 4 umeri:

    Placa acceptoare - locul de atașare a aminoacizilor, poate avea o secvență CCA în toate ARNt

    Desemnare:

    I - brațul acceptor, 7 perechi de nucleotide,

    II - brațul dihidrouridil (3-4 pb) și bucla dihidrouridil (bucla D),

    III - braț pseudouridil (5 perechi de nucleotide) și buclă pseudouridil (bucla T),

    IV – brațul anticodon (5 perechi de nucleotide),

    V - bucla anticodon,

    VI - bucla lui dodat.

    Funcții bucle:

    • bucla anticodon - recunoașterea codonului ARNm,
    • D-loop - pentru interacțiunea cu enzima în timpul biosintezei proteinei,
    • Bucla TY - pentru atașarea timului la ribozom pentru biosinteza proteinelor,
    • bucla apendice - pentru inserarea structurii secundare a ARNt.

    Structura Tretinna– la procariote, aspectul fusului (brațul D și brațul TY sunt pliate în jos și formează fusul), la eucariote, aspectul literei L inversate.

    Rolul biologic al ARNt:

    1) transport (liferă aminoacidul la locul pentru sinteza proteinelor, ribozomilor),

    2) adaptor (recunoscând codonul ARNm), transformând codul secvenței de nucleotide în ARNm în secvența de aminoacizi din proteină.

    ARN ribozomal, ribozomi. Până la 80% din ARN-ul clitiniei se găsește în această parte. Utvoryuyut „scheletul” sau coloana vertebrală a ribozomilor. Ribozomii sunt complexe nucleoproteice care sunt formate dintr-un număr mare de ARNr și proteine. Tse „fabrici” pentru biosinteza proteinelor în celule.

    Structura primară ARNr - lance polinucleotidică.

    În funcție de greutatea moleculară și numărul de nucleotide din lanceus, se disting 3 tipuri de ARNr:

    • moleculară înaltă (aproximativ 3000 de nucleotide);
    • media moleculară (până la 500 de nucleotide);
    • greutate moleculară mică (mai puțin de 100 de nucleotide).

    Pentru a caracteriza diferiți ARNr și ribozomi, se obișnuiește să se numere nu greutatea moleculară și numărul de nucleotide, ci coeficientul de sedimentare (prioritatea sedimentării în ultracentrifugă). Coeficientul de sedimentare se găsește în swedbergs (S),

    1 S = 10-13 secunde.

    De exemplu, unul dintre factorii de sedimentare cu greutate moleculară mare este 23 S, greutatea moleculară medie-scăzută este similară cu 16 și 5 S.

    Structura secundară a ARNr– chastkovy spiralizatsiya pentru rahunok legături de apă între baze azotate complementare, făcând agrafe și bucle.

    Structura Tretinna ARNr - ambalare compactă și aplicare de agrafe de păr în formă de V sau U.

    Ribozomi sunt compuse din 2 subunități - mici și mari.

    La procariote, subunitatea coeficientului de sedimentare matime este de 30 S, subunitatea este mare - 50 S, iar întregul ribozom - 70 S; eucariotele au de obicei 40, 60 și 80 S.

    Depozitul, viața și rolul biologic al ADN-ului.În virusuri, precum și în mitocondrii, ADN-ul 1-lanciu, în alte clitine - ADN-ul 2-lanciu, la procariote - 2-lanciu kilceva.

    Depozitul DNA- Dorimuetsya suvore spіvіdnoshennia baze nitroase în 2 lănci ADN, Regulile lui yakі vyznachayutsya Chargaf.

    Reguli Chargaf:

    1. Numărul de baze azotate complementare este sănătos (A = T, G = C).
    2. Fracția molară a purinelor este fracția molară dorsală a pirimidinelor (A+G=T+C).
    3. Numărul de 6-cetopide este mai vechi decât numărul de 6-aminopide.
    4. Spivvіdnoshennia G+C/A+T – coeficientul specificității speciei. Pentru creaturi și creaturi în creștere< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

    La microorganisme predomină tipul HC, tipul AT este caracteristic gambelor vertebrale, vertebrale și vertebrale.

    Structura primara - 2 polinucleotide, lance antiparalele (div. structura primară a PC).

    structura secundara- este reprezentat de o spirală cu 2 benzi, al cărei mijloc este complementară bazei azotate a aranjamentului în ceea ce arată ca „stive de monede”. Structura secundară este redusă pentru legăturile rahunok de 2 tipuri:

    • vodnevih - miros orizontal, între baze azotate complementare (mijlocul A și legătura T 2, mizh G și C - 3),
    • forțele de interdependență hidrofobă - zv'yazki vinikayut între apărătorii bazelor azotate și sufla pe verticală.

    structura secundara caracterizat de:

    • numărul de nucleotide din helix,
    • diametrul spiralei, lungimea spiralei,
    • Stau intre apartamente, care sunt asezate de o pereche de baze complementare.

    Există 6 conformații ale structurii secundare, care sunt desemnate cu majuscule ale alfabetului latin: A, B, C, D, E și Z. Aceste conformații sunt controlate de parametrii principali, iar tranziția reciprocă este posibilă. Standardul conformației este bogat în ceea ce să mintă:

    • starea fiziologică a klitini,
    • pH mediu,
    • diferență de putere ionică,
    • dії diferite proteine ​​reglatoare și în.

    De exemplu, LA- conformația ADN-ului este acceptată timp de o jumătate de oră sub celulă și subfamilia ADN, conformația A - pentru o jumătate de oră de transcripție. Structura Z este răsucită levo, reshta este răsucită la dreapta. Structura Z poate fi striată și în celulele de pe celulele ADN, unde secvențele de dinucleotide G-C sunt repetate.

    Anterior, structura secundară a fost asigurată și modelată matematic de Watson și Crick (1953), pentru care duhoarea a luat premiul Nobel. Yak vyavilos zgod, au prezentat modelul vіdpovіdaє B-conformații.

    Parametri principali її:

    • 10 nucleotide pe tură,
    • diametrul spiralei 2 nm,
    • fir bobină 3,4 nm,
    • stați între planurile bazelor 0,34 nm,
    • dreptaci.

    La turnarea structurii secundare, se formează 2 tipuri de caneluri - mari și mici (aparent 2,2 și 1,2 nm lățime). Marele Borozenki joacă un rol important în funcționarea ADN-ului, deoarece de ele sunt atașate proteine ​​​​regulatoare, care pot fi ca domeniul „degete de zinc”.

    Structura Tretinna- Procariotele au o supercoilă, eucariotele, iar oamenii, inclusiv, pot avea câteva aranjamente egale:

    • nucleosomnius,
    • fibrilar (sau ser fiziologic),
    • fibra de cromatina,
    • buclă (abo domeniu),
    • super-domeniu (rabarba însăși poate fi văzută la microscopie electronică într-o sufăcitate transversală).

    Nucleozomal. Nucleozomul (introdus în 1974) este o parte a formei în formă de disc, de 11 nm în diametru, care este compusă dintr-un octamer de histonă, care face 2 spire neregulate (1,75 spire) ca un ADN dublu catenar.

    Histonele sunt proteine ​​cu greutate moleculară mică, conțin 105-135 de resturi de aminoacizi, în histona H1 - 220 de resturi de aminoacizi, până la 30% cad pe o fracțiune de liz și arg.

    Octamerul histonelor se numește miez. Vin este compus dintr-un tetramer central H32-H42 și doi dimeri H2A-H2B. qi 2 dimerii stabilizează structura și leagă mițial 2 catene de ADN. Între nucleozomi se numește linker, care poate avea până la 80 de nucleotide. Histona H1 mișcă ADN-ul în jurul miezului și se schimbă în siguranță între nucleozomi, astfel încât să ia parte la formarea fibrilelor (al 2-lea nivel de așezare al structurii terțiare).

    Când sunt răsucite, se formează fibrile fibra de cromatina(rândul 3), cu care sună 6 g de nucleozomi într-o tură, diametrul unei astfel de structuri crește la 30 nm.

    În cromozomii de interfază, fibrele cromatinei sunt organizate în domenii sau bucle, care sunt formate din 35-150 mii de perechi de baze și ancorate pe matricea intranucleară. Buclele formate iau soarta proteinelor care leagă ADN-ul.

    Superdomeniu Riven utveryuyut până la 100 de bucle, în aceste celule de cromozomi în microscopie electronică bine condensat celule strâns ambalate de ADN.

    Zavdyaki astfel de ADN-ul ukladannya este stivuit compact. Її dozhina se scurtează de 10.000 de ori. Ulterior, ambalajul ADN-ului se leagă de histone și alte proteine, ceea ce face ca complexul nucleoproteic să arate ca cromatina.

    Rolul biologic al ADN-ului:

    • salvarea și transferul informațiilor genetice,
    • controlul subdiviziunii și funcționării celulelor,
    • controlul genetic al morții celulare programate

    Depozitul de cromatină include ADN (30% din cromatina totală), ARN (10%) din proteine ​​(histone și non-histone).

    Opțiuni bune pentru lucrul de control pe subiect

    revizuit


    • De asemenea, vă puteți potrivi

    Natura, creșterea și creaturile din regiunea Kaluz Pam'ятник природи «Калузький Бір»

    Natura, plantele și creaturile din regiunea Kaluz Monumentul natural „Kaluzky Bir”

    0
    Activități de alfabetizare

    Lecție pentru formarea de alfabetizare „Cunoașterea cu litere și sunet O schiță a lecției pentru formarea de alfabetizare (grup de seniori) pe tema

    0
    Agresiune și agresivitate

    Agresiune și agresivitate

    0