Vodneva zv'yazok scho u oblikovanju proteinskih struktura. Vodene veze
Sve o zamíske životu 

Vodneva zv'yazok scho u oblikovanju proteinskih struktura. Vodene veze

Veza vode u molekuli proteina formira se između atoma vode jedne grupe, koji može imati djelomično pozitivan naboj, i atoma (kisik, dušik), koji može imati djelomično negativan naboj i nepodijeljeni elektronski par druge grupe. grupisanje. U proteinima se razlikuju dvije varijante uspostavljanja vodenih veza: između peptidnih grupa

i između bichnimi radikala polarnih aminokiselina. Kao primjer pomirenja vodene veze između radikala aminokiselinskih ostataka, koja osvetljava hidroksidne grupe:

Van der Waalsove snage da oponaša elektrostatičku prirodu. Smrad se okrivljuje između različitih polova dipola. Molekul proteina ima pozitivno i negativno nabijene ćelije, od kojih obje uzrokuju elektrostatičku gravitaciju.

Gledano više hemijskih veza učestvuju u formiranju strukture proteinskih molekula. Zavdyaki peptidne veze se uspostavljaju polipeptidnim kopljima i, u takvom rangu, formiraju se primarna struktura proteina. Prostranu organizaciju proteinske molekule karakteriziraju voda, jonske veze, van der Waalsove sile i hidrofobne interakcije. Vodene veze, koje se okrivljuju između peptidnih grupa, znače drugi put struktura proteina. Moulding tercijarne i kvartarske strukture zdíysnyuêtsya vodnevnym vyaz'yazykami, scho utvoryuyutsya između radikala polarnih aminokiselina, ionnymi zv'yazykami, van der Waalsovih sila, hidrofobne interakcije. Disulfidne veze učestvuju u stabilizaciji tercijarne strukture.

Amino kiseline – posebno niskomolekularne amfoterne ploče, u skladište takvog, kremastog uglja, kiselosti i vode, ulazi dušik. Amfoternost aminokiselina se očituje u sposobnosti karboksilne grupe (-COOH) da djeluje kao H+, funkcionirajući kao kiselina, a amino grupa - (-NH 2) - prihvata proton, pokazujući snagu baza , zbog čega klitin igra ulogu pufer sistema.

Većina aminokiselina je neutralna: zamijenite jednu amino i jednu karboksilnu grupu. Bazne aminokiseline imaju više od jedne amino grupe, a kisele više od jedne karboksilne grupe.

U živim organizmima se proizvodi oko 200 aminokiselina, a samo manje od 20 ulazi u skladište proteina - ce formiranje proteina (osnovno, proteinogeno) aminokiseline (tab. 2), koje u nastavku u smislu dominacije dijele radikal u tri grupe:

1) nepolarni(alanin, metionin, valin, prolin, leucin, izoleucin, triptofan, fenilalanin);

2) polar uncharged(asparagin, glutamin, serin, glicin, tirozin, treonin, cistein);

3) polarnog naboja(arginin, histidin, lizin - pozitivno nabijeni; asparaginska i glutaminska kiselina - negativno).



Tabela 2. Dvadeset aminokiselina

kratko ime Amino kiseline kratko ime Amino kiseline
Ala Alanin Leah Leucin
Arg Arginin Liz Lyzin
Asn Asparagin Mit Metionin
ASP Asparaginska kiselina Pro Proline
Shaft Valin Gospodine Serin
Njegovo Histidin Tyr Tirozin
Gli Glycine Tre Treonin
GLN Glutamin Tri triptofan
Glu Glutaminska kiselina fen fenilalanin
Íli Izoleucin cis cistein

Bichni lance aminokiselina (radikali) postaju hidrofobni ili hidrofilni i daju proteinima moćne moći. Moć radikala igra primarnu ulogu u formiranju prostrane strukture ( konformacije) proteina.

Amino grupa jedne aminokiseline može reagovati sa karboksilnom grupom druge amino kiseline za dodatnu pomoć peptidna veza(CO-NH), umirujuće dipeptid. Jedan kraj molekule dipeptida ima slobodnu amino grupu, a drugi kraj ima slobodnu karboksilnu grupu. Zvdyaky tsmu dipeptid može sebi dodati druge aminokiseline, zadovoljavajući oligopeptidi(Do 10 aminokiselina). Ako se na takav način doda 11-50 aminokiselina, onda polipeptid.

Peptidi i oligopeptidi igraju važnu ulogu u tijelu:

Oligopeptidi: hormoni (oksitocin, vazopresin); antibiotici (gramicidin S); deyakí čak i otrovni govor otruyní (amanitín gljive);

Polipeptidi: bradikinin (peptid bola); deakí opiati (“prirodne droge” ljudi) pobeđuju funkciju opijata (uzimanje narkotika za uništavanje opijatnog sistema organizma, narodni komesar vidi jak bol – “lomljenje”, što je normalno kod opijata); gomoni (insulin, ACTH i in); antibiotici (gramicidin A); toksin (toksin difterije).



Proteini se sastoje od velikog broja monomera - od 51 do 100000000. Sama stvar objašnjava veličinu raznolikosti bijelaca; í̈hnya broj svih vrsta živih organizama postati 10 10 - 10 12 .

Spajajući jednu po jednu peptidnu vezu, aminokiseline formiraju lancetu, koja se tzv primarna struktura proteina. Primarna struktura je specifična za protein kože i određena je genetskim informacijama (sekvenca nukleotida u DNK). U primarnoj strukturi postoji rezidualna konformacija i biološka snaga proteina. Stoga će zamjena jedne aminokiseline u polipeptidnom lancetu, odnosno promjena u ekspanziji aminokiselinskih ostataka, dovesti do promjene strukture proteina i smanjenja, odnosno potrošnje biološke aktivnosti.

Rice. Struktura proteinskog molekula: 1 - primarna; 2 - sekundarni; 3 - tercijarni; 4 - kvartalna struktura.

sekundarna struktura zbog formiranja vodenih veza u sredini jedne polipeptidne lance (spiralna konfiguracija, alfa heliks) ili između dva polipeptidna lanceta (nabori, beta kuglice). Stupin spiralizatsíí̈ víd 11 do 100%. Na ovom nivou, biološki aktivni proteini tkiva sa niskim nivoom razmjenskih procesa: keratin - strukturni protein kose, vune, kigtív, pir'ya i rog, rog klupka kičmene moždine, fibrin krvi, hijalin (spiralna struktura); fibroinski šav (preklopljena struktura). Fibrilarni proteini mogu se formirati kao rezultat uvijanja dekalnih heliksa odjednom (3 za kolagen, 7 za keratin) ili povezivanje sa ligamentoznim kopljima savijenih struktura.

Rice. Vodene veze.

Struktura Tretina je kuglasta)– tipično za velike bijelce – trivimerno raspoređena forma, jak ima spiralne i nespiralne dijelove polipeptidne lancete. Linkovi koji stabilizuju strukturu tretina:

1) elektrostatičke sile gravitacije između R-grupa, koje nose naboj jonogene grupe (jonske veze);

2) veze vode između polarnih (hidrofilnih) R-grupa;

3) hidrofobne interakcije između nepolarnih (hidrofobnih) R-grupa;

4) disulfidne veze između radikala dvaju molekula cisteina. Qi veze su kovalentne. Smrad pospješuje stabilnost tercijarne strukture, ali također mora biti viskozan da bi se molekula pravilno uvijala. Kod jednog broja belaca smrad je možda počeo tokom dana.

Kvartarna struktura- rezultat asocijacije za hidrofobne interakcije, uz pomoć vode i jonskih veza nekoliko polipeptidnih lanceta. Molekul globularnog proteina hemoglobina sastoji se od četiri (2 alfa-2 beta-) i četiri polipeptidne podjedinice. (protomiriv) taj neproteinski dio ( protetska grupa) – gema. Samo zavdyaki takav budoví hemoglobin može poboljšati svoju transportnu funkciju.

Iza hemijskog skladišta dodaju se proteini samo(proteini) to preklapanje(Proteides). Jednostavni proteini se sastoje samo od aminokiselina (albumini, globulini, protamini, histoni, glutelini, prolamini). Skladištenje aminokiselina (proteinski dio) u vašem skladištu za zamjenu neproteinskog dijela - nukleinske kiseline (nukleoproteini), ugljikohidrati (glikoproteini), lipidi (lipoproteini), metalni (metaloproteini), fosfor (fosfoproteini).

Rice. Karike koje stabiliziraju tretinoznu strukturu

Proteini mogu mijenjati svoju snagu reverzibilno mijenjati svoju strukturu na različite vrste fizičkog (visoka temperatura, visoki tlak, visoki tlak, itd.) i kemijskog (alkohol, aceton, kiseline, livade itd.) načina denaturacije i renaturacije:

- denaturacija- proces uništavanja prirodne (nativne) strukture proteina; možete biti vukodlak, radi spašavanja primarne strukture.

- renaturacija- Proces mimikrijske restauracije strukture proteina uz rotaciju normalnih umova sredine.

Rice. Denaturacija i renaturacija proteina: 1 – proteinski molekul tercijarne strukture; 2 - denaturacija proteina; 3 - obnova tercijarne strukture u procesu renaturacije.

Funkcije belaca:

1) strukturalni(budive):

a ) ući u skladište bioloških membrana, uspostaviti citoskelet klitina;

b) skladišne ​​dijelove organoida (npr. ribozomi, klitinski centar i in), hromozoma (histonski proteini);

c) uspostaviti citoskelet (protein tubulina - skladišni dio mikrotubula);

d) glavna komponenta nosećih struktura tijela (kolagen kože, hrskavice, tetive; elastin kože; keratinska kosa, nokti, pazurisi, ostave, rogovi, pirja);

e) paukove mreže.

2) transport: sposobni su za transport specifičnih molekula, jona (hemoglobin nosi kiselinu; albumin krvi prenosi masne kiseline, globuline - metalne jone i hormone); membranski proteini učestvuju u transportu govora iz klitina i iz njega).

3) prolazan(ruhova):

a) kratkotrajne miofibrile malignog tkiva preuzimaju ulogu aktina i miozina, bez ikakvih oštećenja;

b) protein tubulina u skladištu mikrotubula formira vreteno ispod, jer štiti ruks hromozome tokom mitoze i mejoze;

c) protein tubulina u skladištu undulipodium – viy i jgutikiv, osiguravajući sigurnost protista i specijalizovanih ćelija (spermatozoida)

4) enzimski(katalitički): preko 2000 enzima katalizuje sve biohemijske reakcije u klitinu (superoksid dismutaza neutrališe slobodne radikale, amilaza razgrađuje skrob do glukoze, citokromi učestvuju u fotosintezi);

5) regulator neki proteini sa hormonima koji regulišu razmenu govora u ćelijama u telu (insulin reguliše glukozu u krvi, glukagon - cepanje glikogena do glukoze, histon - aktivnost gena i to u.);

6) receptor(signal): u membranama se nalaze receptorski proteini (integralni), zbog interakcije sa hormonima i drugim biološki aktivnim putevima; smrdi da mijenja svoju konformaciju (strukturu prostora) i prenosi signale (informacije) na takav način od zvukova sa takvim govorima do klitine; ostatak posljedica biohemijskih reakcija razmjene govora; aktivni membranski proteini također mijenjaju svoju strukturu kao odgovor na faktore zdrave sredine (na primjer, na svjetlo osjetljivi protein fitokrom reguliše fotoperiodične reakcije roslina; opsin je skladišni dio pigmenta rodopsina u sitkivcima ok);

7) zahisna: štite organizam od invazije drugih organizama i od oštećenja (antitijela - imunoglobulini blokiraju strane antigene, fibrinogen, tromboplastin i trombin štite tijelo od gubitka krvi, protein - interferon štiti od virusnih infekcija);

8) toksično: proteini-toksini se utvoruju u organizme bogatih zmija, krastača, koma, crijeva, gljivica, roslina i bakterija;

9) energičan: sa potpunom oksidacijom 1 g proteina, 17,6 kJ energije; proteini proteini postaju izvor energije tek nakon iscrpljivanja rezervi ugljikohidrata i masti;

10) zalihe: albumin jaja - rezervni budivi i energetski materijal za razvoj ptičjih embriona; kazein mlijeka također vikonuê tsí funktíí̈ i vigodovuvanní dječje mlijeko.

sekundarna struktura- ekspanziju ekspanzije polipeptidnog lanceta u prisustvu α-heliksa ili frekvencije β-preklapanja bez traga na tipove lateralnih radikala u tim konformacijama.

L. Pauling i R. Kori propagirali su model sekundarne strukture proteina u vidljivom α-helixu, u kojem se ligamenti na bazi vode preklapaju između prve i četvrte aminokiseline kože, što omogućava očuvanje prirodne strukture proteina. proteina, za poboljšanje najjednostavnijih funkcija, za zaštitu Sve peptidne grupe treba da učestvuju u uspostavljenim vezama vode, koje obezbeđuju maksimalnu stabilnost, smanjuju hidrofilnost i veću hidrofobnost proteinskog molekula. α-heliks se spontano slaže i najstabilnija je konformacija koja daje najmanje slobodne energije.

Najveći element sekundarne strukture je desna α-heliks (R). Peptidna lanceta se ovdje savija kao zamorac. Višak od 3,6 aminokiselina, krok gvinta, tobto, pada na kožni kotur. minimalna razlika između dvije ekvivalentne tačke je 0,54 nm; α-heliks je stabiliziran linearnim vodenim vezama između NH-grupe i CO-grupe četvrte iza ravnoteže aminokiselina. Na taj način, u dugim spiralnim koricama, višak aminokiselina učestvuje u oblikovanju dvije vodene veze. Nepolarne ili amfifilne α-helike sa 5-6 zavoja često osiguravaju sidrenje proteina u biološkim membranama (transmembranski heliksi). Zrcalno je simetrična prema α R-spirali leva α-spirala (α L) je rijetko izoštrena u prirodi, iako je energetski moguća. Uvijanje polipeptidne lance proteina u spiralnu strukturu nastaje zbog interakcije između kisele karbonilne grupe i-te aminokiselinske viška i vodene amino grupe (i + 4)-aminokiselinskog viška iza dodatnog upijanje vodenih veza (slika 6).

Rice. 6.1. Sekundarna struktura proteina: α-heliks

Drugi oblik spirale je u kolagenu, najvažnijoj komponenti dobrog tkiva. Cilj je kolagen heliks sa krokodilom od 0,96 nm, a sa viškom od 3,3 u kožnom kolutu je jednakiji α-heliksu. Na vídmínu víd α-spíralí, uspostavljanje vodenih mjesta ovdje nije moguće. Struktura je stabilizirana uvijanjem tri peptidne lancete u desnoj spirali.

Redoslijed α-heliksa u uspostavljenoj sekundarnoj strukturi proteina ima istu sudbinu kao i β-struktura, β-vigin.

Na površini kondenzovane α-heliksa, β-lopte mogu biti blago uvrnute i mogu se savijati paralelno i antiparalelno (slika 6.2).

6.2. Paralelno (a) i antiparalelno (b) širenje β-loptica

U složenim konstrukcijama uspostavljaju se i poprečne međuslojne vodene veze (slika 6.3). Kako su lancete orijentirane na protilazne prave linije, struktura se naziva antiparalelno presavijeni list (? α); Ako su lancete orijentirane jedno pravo naprijed, struktura se naziva paralelno presavijeni list (β n). U savijenim strukturama, α-S-atomi su presavijeni na naborima, a kopljaste lancete su orijentirane okomito na srednju ravninu lista, naizmjenično uzbrdo i dolje. Čini se da je βα-presavijena struktura sa blago linearnim H-mjestima energetski kraća. U rastegnutim presavijenim listovima, granice lanceta najčešće nisu paralelne, već presavijene jedna po jedna.

6.3. β-fold struktura

Krema od regularnih polipeptidnih lanceta je takođe nepravilne sekundarne strukture, tj. standardne strukture koje ne zadovoljavaju dugoročne periodične sisteme. Tse - β-wigini smrdljivi zovu se tako jer često zatežu vrhove vaskularnih β-pramenova u antiparalelne β-ukosnice). Na vigini, skoro polovina preliva zvuči za ulazak, koji nije upao u pravilnu strukturu belaca.

supersekundarna struktura- glavna linija organizacije proteinske molekule, predstavljanje ansambla sekundarnih struktura koje međusobno djeluju.

Razgovarajmo o ulozi slabih interakcija u biološkim makromolekulama. Želeći smrad i slabe, njihovo pljuvanje po živim organizmima nikako nije jadno. Skroman skup uočavanja slabih karika u biopolimerima kumulira sve različite biološke procese, čini se da se oni ne pojavljuju jedni drugima: prijenos informacija o raspadu, enzimska kataliza, sigurnost strojeva prirodnih organizama i robotika. I imenovanje "slabih" nije krivo za uvođenje u Oman - uloga njihovih interakcija je kolosalna.

Ovaj rad je objavljen u okviru konkursa naučno-popularnih članaka održanog na konferenciji „Biologija – nauka 21. veka“ 2015. godine.

Zašto je članak tako nazvan? Tome se očito nedovoljno uvažavalo sve donedavno slabe međusobne odnose u hemiji (u biohemiji, zokremu, težu). Nasljednici su promrmljali otprilike ovako: „Kovalentna veza Mitznyja, s tom moći, bilo da je riječ o govoru, nam je dodijeljena prije prirode kovalentnih interakcija između atoma. I slaba vzaêmodíí̈ - voda, joni, elektrostatičke veze- oni slabići, koji imaju drugačiju liniju govora u oblikovanju autoriteta. Tek s razvojem takvih neklasičnih pravaca u hemiji, kao što su supramolekularna ili koordinaciona hemija, do slabih interakcija, pojavio se veliki interes. Nadalje, otkriveno je da u funkcioniranju živih stanica, slabe interakcije između atoma i molekula često igraju glavnu ulogu.

Desno, redom sa vidljivim nedostacima, koji peva iz same oznake „slab” (vodena karika, na primer, 15-20 puta manje mítna, donja „jaka” kovalentna), perevaga - smrad je znatno lak kriviti i kidati. Za uspostavljanje ili razvoj kovalentnih veza potrebna je hemijska reakcija sa puno energije, za koju je potreban značajan vremenski interval, što zahteva katalizu i tako dalje. A za stvaranje slabih interakcija dovoljno je promijeniti konformaciju molekula. A ako valjda živim klitin da ga gledam kao da savijam molekularnu mašinu, onda se u njoj pojavljuju najslabije interakcije u najvažnijem menadžmentu, koji divno, mrzovoljno, brzo reaguje na to da li se promeni prava sredina ili ne .

* - Nepostojanje takvih interakcija skupo je za biologe, farmaceute i ljude koji su bolesni - često se u galeriji konformacijske dinamike biomolekula nalazi trag o selektivnosti lijekova i nadolazećim evolucijskim planovima za razvoj rezistencije: " » . - ed.

Vezano jednim kopljem

Slika 1. Pretpostavka o strukturi proteina u dvadeset i trideset trudnoća.

Proteshche kílka deset godina o ulozi slabih interakcija u živim sistemima, niko nije nagađao. Na primjer, krajem 19. stoljeća Emil Fisher didov, šta je bio protein linearni poliamid, Ono što nastaje od viška α-aminokiselina U naše dane, vistava je postala aksiom. Sada se malo ko sjeća onih koji su u prvoj četvrtini 20. stoljeća, najvažnijim stoljećima, sumnjali u ispravnost Fišera i iznijeli niz vlastitih pretpostavki o strukturi proteina - da dovrše one originalne, želeći da biti od istorijskog interesa u ovom času (slika 1). Khid njihov mirkuvan buv je približno isti. Poput proteina, za Fišera, linearni polimer, vin je kriv što je molekul nalik na niti, koji se savija u klupko bez zamršenosti. Kako takva molekula obavlja biološke funkcije? Sljedeće što treba dodati je da je tada već bila okrivljena najava o globularnim proteinima. Kompaktni globularni oblik proteinske molekule, na prvi pogled, odstupio je od izjava njemačkog hemičara.

U svjetlu 20-30-ih godina prošlog stoljeća, proteinska globula je ušivena polimerom, koji se sastoji od stabilnih šestočlanih ciklusa, z'ednah, zrozumílo, mítsnimi kovalentne veze. Prema izjavama ruskog hemičara (i tvorca protivgasa uglja) N.D. Zelinsky, na primjer, proteini se sastoje od ciklusa diketoperazina, koji su unutrašnji amidi aminokiselina. Brojni drugi hemičari koji proteinsku globulu predstavljaju kao kondenzovani poliaromatični sistem, koji uključuje azotne heterocikle, a prisustvo aminokiselina u proteinskim hidrolizatima, po mom mišljenju, predstavlja artefakt koji je rezultat otkrića heterocikla tokom hidrolize.

Tek na početku 40-ih godina dvadesetog stoljeća, uspjeh tako istaknutih naučnika kao što su Linus Pauling, Rosalind Franklin, James Watson, Francis Crick i Maurice Wilkins, pokazao je mogućnost oblikovanja stabilnih struktura biopolimera za slabe interakcije. J. Watson, F. Crick i M. Wilkins su 1962. godine dobili Nobelovu nagradu za fiziologiju medicine za "otkrivanje molekularne strukture nukleinskih kiselina i njihovog značaja za prijenos genetskih informacija". R. Franklin, nažalost, nije dorasla zasluženoj nagradi (atomistkinja L. Polling postala je Nobelova nagrada za djevojčice). Tada je postalo jasno da je proteinska globula yakbi zatvorena policiklom, da bi, očigledno, narasla do visokog otpora, ali biološke funkcije se ne bi mogle savladati, oscila ne bi mogla da reaguje na spoljni svet. To bi bio "mrtav" molekul.

Ovdje postoji trag poštovanja prema cikago činjenici. Bez obzira na one kojima teorija Zelinskog nije potvrđena, služila je kao pošta za oblikovanje hemije diketopiperazina - direktno, što je uzrokovalo stvaranje niskih lijekova. Sekundarni metaboliti diketopiperazinske prirode, uključujući djelovanje lijekova, koji se nalaze u živoj prirodi, ne idu u skladište boca. Tako je polovično pogrešna hipoteza donijela otrcani praktični rezultat - fenomen koji znanost često ima.

Bond. Vodikova veza

Malyunok 2. Vodene veze kod vjeverica.

Jedna od najširih vrsta slabih interakcija je vodene veze, koji se okrivljuje za prisustvo u molekulima polarnih grupa - hidroksila, amino grupa, karbonila itd. U makromolekulama biopolimera, u pravilu, polarne grupe su široko zastupljene (na primjer, prirodna guma). Posebnosti priključka vode su one koje í̈s mítsníst položiti ne samo u obliku između grupa, već iu obliku njihovog prostranog truljenja(Sl. 2). Najmanja veza je uspostavljena ako su sva tri dodjela u uspostavljenim atomima podijeljena na jednu pravu liniju blizu 3 Å. Povećanje od 20-30 ° smatra se kritičnim: dalje od povećanja vede do katastrofalnog pada mentaliteta do punog poziva. I energetski nevidljivi. Tome im vodene veze, stabilizatori biopolimernih struktura, daju tvrdoću. Na primjer, citira L. Pauling α-heliks- jedan od tipova sekundarne strukture proteina - stabilizuje se vodenim vezama, koje se uspostavljaju između atoma vode na azotnim i karbonilnim grupama peptidnih veza na vaskularnim zavojnicama heliksa. Godine 1954. Pauling je dobio svoju prvu Nobelovu nagradu - za hemiju. Druga (isto "jedna-vruća") - nagrade za svet - dodeljena je 1962. godine, alezovsim za druge aktivnosti.

Slava spirali ispod žice

Na slici je prikazana mala treća slomljena spirala DNK pod presavijanjem. Istovremeno, možda holivudska produkcija ne može bez slike čitave molekule, kojoj filmski producenti, nepismeni u prirodnim naukama, daju istinski mističnu senzaciju. U stvari, nativna DNK se sastoji od dva ogledala, jedan od jednog (komplementarnih) makromolekula povezanih vezama vezanim za vodu na bloku "bliskavka" patent zatvarača. Nukleotide, od kojih se sastoje makromolekule, treba zamijeniti dušičnim bazama, od kojih su dvije slične. purin(adenin i gvanin), a druga dva su slična pirimidin(timin i citozin). Karakteristična karakteristika ovih govora je izgradnja vibracionog oblikovanja vodenih karika. Adenin lako rastvara subduktivne vodene veze sa timinom ili uracilom, proteokopleks sa citozinom je značajno manje značajan. Guanin, navpaki, sily stavlyuvat potryyny svyazok íz citozin. Drugim riječima, potkrijepiti "prepoznati" jedno od jednog. Štaviše, polemika oko podnih obloga je velika, jer se kompleksi adenin-timin (A-T) i guanin-citozin (G-C) kristališu kao samostalan govor.

Slika 3 uzbrdo: Stabilizira strukturu DNK vodenih veza između azotnih baza. Na dnu: model jednog okreta DNK u B-oblici, kreiran na osnovu podataka difrakcije rendgenskih zraka. Boja atoma: kisen - crvena, ugalj - siva, voda - bela, azot - plava, fosfor - žuta. Beba sa sajta www.visual-science.com.

Zrozumílo, kako i smrad se javljaju u skladištu polinukleotida. Vodene veze između A-T i G-C-parova spajaju dva lanca DNK, formirajući poznatu spiralu ispod žice. Razlog za ovaj sporidníníst pídstav vam omogućava da budete komplementarni polinukleotidni lancet na bazi matrice. Nukleinske kiseline su jedini naučni molekuli koji se mogu razmnožavati (replicirati). Vlasti Tsye su im dozvolile da postanu nosioci recesijskih informacija.

Očigledno je da je treća vodena karika u paru G-T važnija, donja je u A-T. Zvayuchy na sve, tse, jak i fizicki i hemijski sporidnenist izmedju primarnih aminokiselina i sing nukleotida, igrao je ulogu u razvoju genetski kod. DNK, bogata G-C-parovima, podložna je termalnoj denaturaciji (govoreći sa mojim profesionalnim molekularnim biolozima - "stopiti", iako proces topljenja nema striktno značenje riječi DNK denaturacija) za bilo koju temperaturu. Na primjer, DNK termofilnih bakterija denaturira na temperaturama koje se približavaju 100 °C, a komadić DNK, koji se sastoji samo od A-T parova, je samo na 65 °C. "Topljenje" DNK jedno pored drugog se manifestuje kroz hiperhromni efekat- Jačanje glinenog ultraljubičastog svjetla sa starim pramenovima od 280 nm azotnim bazama, jer je u nativnoj DNK molekula spakovana u sredini heliksa i slabo je glinovita.

Da se ispostavi da je temelj života - spadkovíst - izgrađen do stvaranja vodenih veza. Adzhe spadkovist - samo jedna od bezličnih aplikacija. Sve na koje se odnosi molekularna biologija intermolekularno prepoznavanje, A tamo, sa svojim đavolom, - na slabim međusobnim odnosima. Svi genetski enzimi, ribozomi, tRNA, RNA interferencija, itd. Tse imunitet. Numeričke varijante interakcije receptor-ligand. Zreshtoy - sam život!

Zrozumilo, stvorivši temeljan mehanizam za prenošenje recesijskih informacija, priroda gada o načinu njegovog razbijanja. Mimetici pirimidinskih baza 5-halogenuracila (5-fluorouracil, 5-bromouracil i drugi) klasificiraju se kao supermutagenici - učestalost mutacija gena povećava se za redove veličine. Uzgred, imajući u vidu moć 5-halouracila u odnosu na njegove uzroke u dva tautomerna oblika: u normalnom keto obliku, smrad uspostavlja subduktivnu vezu vode sa adeninom, "videći" sebe za timin, au retkom enolnom obliku, on formira analog citozina 'jezik 4). Dakle, "dvosmislenost" 5-halogenuracila dovodi do uništenja replikacije i moguće fiksacije mutacija, tako da se može uvesti u nukleotid.

Slika 4. Mehanizam mutagene aktivnosti 5-halogenuracila (na bazi 5-bromuracila).

Moć imena Van der Waals

Slika 5. Karakteristični parametri van der Waalsovih interakcijskih potencijala.

Vodene veze očigledno nisu jedina vrsta slabih interakcija. Van der Waalsowy međusobno igraju ulogu u živoj prirodi.

Zagonetka-"zmija", ili Opovid o torzijskim rezovima

Molekuli biopolimera često imaju vrlo visoku molekularnu težinu - do stotina hiljada i dostižu milione daltona. Takvi masivni molekuli mogu savladati bezlične atomske grupe i teoretski uzeti astronomski broj konformacija. Zapravo, da li biopolimer u standardnim umovima ne bi prihvatio nativnu konformaciju, na način na koji ona postoji u živom organizmu. Opet, važno je objasniti ovaj fenomen. Zaista, šta je potrebno fleksibilnom molekulu da neograničeno promijeni svoju geometriju u neprekinutom termalnom okruženju?

Dokazano je da je promjena u konformaciji molekule polipeptida uvijek posljedica promjena u rezovima između atomskih grupa glavne lance polipeptida (u žargonu se naziva "kičma"), tj. -nazvao torzione šipke, koji su označeni grčkim slovima Φ (za veze ugalj-azot) i Ψ (za veze ugalj-ugalj). Pokazalo se da se daleko od toga da su sva teorijski prenesena značenja torzijskih šipki zgrade ostvarena u stvarnosti.

U indijskim crkvama Ramachandran i Sacisekharan nastavljene su konformacije bijelih koplja, a mapa konformacija koje nose njihova imena postala je plod njihovog susila (slika 6). Bijelo polje na karti prikazuje ograđene vrijednosti rubova, zaokružene narandžastom bojom i zasjenjene - dozvoljene, a nisu vidljive, te zaokružene crvenom i zasjenjene - nativna konformacija proteina. Može se vidjeti da je cijela mapa možda izrađena u bijeloj boji. Dakle, nativna konformacija proteina u umovima živog organizma energetski je najizdržljivija, a protein je sam po sebi nepomično prihvaćen. Yakbi biopolimeri male više konformacijske slobode, jasno obogaćene robotom žive molekularne mašine, postalo bi nemoguće.

Slika 6. Taloženje prostorne strukture polipeptida u torzionim zavojnicama. Livoruch: karta Ramachandran-Sasisekharana za ograde (bijelo polje) i dozvoljene (zasjenjena polja) konformacije velikih naslaga aminokiselina sa omotavanjem duž torzijskih kuta Φ i Ψ za bijelo koplje. (Sami nabori određuju cjelokupnu konformacijsku raznolikost linearnih polipeptidnih lanceta.) Na apscisi i ordinatama su ucrtane vrijednosti nabora Φ i Ψ víd –180° do +180°. U obrisu crvenog područja, sve konformacije ćelijske grupe prema rezu 1 su dozvoljene za α-helike i β-nabore; u obrisu narandžastog prostora, dio kutíva χ 1 je ograđen. (Kuti χ označavaju dopuštene odredbe za pribor za višak aminokiselina u vjeverici, bez ometanja prostranog tipa polaganja u ularu.) dešnjak: Značaj torzijskih rezova Φ i Ψ u polipeptidnim molekulima. Sam smrad omogućava bijelim kopljanicima da, poput zagonetki - "zmija", prihvate veličinu vrsta polaganja proteinskih molekula koje se čuvaju.

Savremena komp'ena biofizika razvija realističan model biopolimera, da bi se samo na osnovu stalne strukture molekula (prvinske strukture) moglo preneti prostornu gradnju, zbog čega u prirodi primećujemo, što se tako i dešava: proces mimovilnog zgorevanja bele u «nativnu» konformaciju naziva preklapanje(Vid engleski. prije preklapanja- Presavij, preklopi). Međutim, razumijevanje fizike ovog procesa daleko je od idealnog, a moderni računski algoritmi, iako daju ohrabrujuće rezultate, još uvijek su daleko od preostale pobjede mađioničara.

Strah od vode, zašto postoji struktura biomolekula

Većina biopolimera u prirodi zamijenjena je vodom otochennym. A voda je svojom crnilom čvrsto povezana matica, „ušivena“ trivimirskom mrežom vodenih karika (sl. 7). To se objašnjava anomalno visokom temperaturom ključanja vode: ponekad voda može biti slična kristalnim kraterima. Sa takvom strukturom H 2 Pro, povezan je sa živošću raznovrsnosti govora. Z'ednannya, zdatní za uspostavljanje vodenih veza kroz prisustvo polarnih grupa (saharoza, etil alkohol, amonijak), lako je ući u "kristalni ghrati" vode i čudesno se odvojiti. Govor, reljef polarnih grupa (benzen, chotirichlorid, elementarna sirka), nesposoban da „probije“ liniju vodenih karika i rasprši se vodom. Očigledno, prva grupa govora se naziva "hidrofilna" (vodoljubiva), a druga - "hidrofobna" (vodoljubiva).

Slika 7. Hidrofobne veze u proteinu. U planinama zla: normalno olovo. Isprekidana linija - H-zvyazku. U ažurnoj strukturi leda vide se male prazne rupe, naoštrene molekulima H2O. Desno: Shema nepravilnog pakiranja molekula H 2 Pro vezanih vezama vode oko nepolarnog molekula. Na dnu: dostupno za proteinske molekule koje se nalaze u vodi. Zelene tačke pokazuju centre atoma koji se nalaze između vode; zelena linija - njihove Van der Waalsove školjke. Molekul vode je predstavljen plavom vrećom (radijus 1,4 Å). Površina dostupna za vodu (crvena linija) nastaje središtem kruga vrećice, ako se molekul kotrlja oko molekule, zaglavi se u blizini vode, lijepeći se za Van der Waalsove površine vanjskih atoma.

Kontakt vode sa hidrofobnom površinom energetski je nevidljiv. Voda ne treba da štedi vodene veze, ali između faza je ispravan trivimir, nemoguće je nadoknaditi (sl. 7). Kao rezultat toga, struktura vode se mijenja: postaje uređenija, molekuli postaju labaviji, tj. Mokra voda se smrzava na temperaturama iznad 0°C! Zvichayno, voda je pravo nazvati nevidljiv za vzaêmodíyu na minimum. Objašnjava se, na primjer, one na koje se male kapljice ulja na površini mogu naljutiti u jednoj velikoj kapi: zapravo, sama sredina vode se lijepi, mijenjajući površinu dodira površine.

Proteini i nukleinske kiseline mogu biti i hidrofilni i hidrofobni fragmenti. Stoga se proteinska molekula, naslonjena na vodeni medij, savija u globulu na način da se na ovoj površini u dodiru s vodom pojavljuju hidrofilni višak aminokiselina (glutamin, glutaminska kiselina, asparagin, asparaginska kiselina, serin) i hidrofobni leucin, izoleucin) - srednje globule i kontakt jedna s drugom, tobto. uspostavljaju hidrofobne kontakte između sebe. Zato je proces gutanja proteina u tercijarnu strukturu sličan procesu pljuvanja uljnih kapi, a priroda tercijarne strukture proteina kože posljedica je međusobnog raspršivanja aminokiselinskih ostataka. Pravilo je da se sve ofanzivne (sekundarne, tercijarne i kvartarne) strukture proteina pripisuju istoj primarnoj strukturi.

* - Tse to kíntsya virno samo za male i male proteine ​​u blizini vode, a proteini, ugrađeni u biomembranu, ili veliki proteinski kompleksi mogu biti sklopivi. Membranski proteini su, na primjer, organizirani u manjoj mjeri, tako da nisu u kontaktu sa polarnim trgovcem, već sa hidrofobnom sredinom lipidnog žuči: » . - ed.

Kako je predviđeno, osnovna DNK spirala se uspostavlja uz pomoć vodenih veza između baza. Međutim, na ivicama kožne lancete, azotne baze su naslagane u "sklad" sa hidrofobnim kontaktima (u ovom slučaju se nazivaju "slaganje-interakcije"). Hidrofilna šećerno-fosfatna okosnica molekule DNK, na svoj način, stupa u interakciju s vodom.

Drugim riječima, nativnu strukturu većine biopolimera (zbog vinjatke, na primjer, proteina, ugrušaka u lipidnim membranama) formira voda otočenja - prirodni medij sredine svakog živog organizma. Íz cym pov'yazana mitteva denaturacija biopolimera u kontaktu sa organskim trgovcima na malo.

Zavdyaki hidrofilna površina nativnih molekula biopolimera prekrivena glomaznom hidratiziranom ljuskom („hidratirani premaz“). O tome koliko je velik i debelo ispleten sloj od molekula vode, da se potvrdi činjenica da je uklanjanje proteinskih kristala otprilike 60% sastavljeno od veza vode. Kada je važno uzeti u obzir ideju da je hidratizirana dlaka tako nevidljivi dio proteinske molekule, poput same polipeptidne lancete, želeći da takva ideja nadmašuje otkrića o individualnosti hemijskih govora. Pa ipak, očito je da hidratizirana ljuska građevine označava snagu biopolimera i njegovu funkciju, a popularni u današnje vrijeme fenomen o strukturi vode podsjeća na novi (znanstveni) zmist.

Naboj dobrote

Malyunok 8. Elektrostatička interakcija između proteina i vode otochennyam. Orijentacija molekula vode (prikazano kao dipoli) prema proteinu i naboju (slike su pozitivne samo radi jasnoće).

Očigledno je da je hidrofilnost dominantna na površini molekula biopolimera. Ovo je površina, u pravilu, nosi električni naboj. Proteini su nabijeni karboksilnim i amino grupama, nukleinske kiseline - fosfatnim grupama, polisaharidi - karboksil, sulfat i bor. Osim toga, jedna vrsta slabih interakcija, moćni biopolimeri, ê ionní veze - kao unutrašnje između radikala samog molekula, tako zvníshní - sa metalnim ionima ili sa suidnim makromolekulama (slika 8).

Kompetentna koordinacija

Razumljivo, nemoguće je ne pogoditi još jednu bitnu vrstu slabih interakcija – koordinacione veze. Postoji 9 indikacija za mali komad trovalentnog kompleksa kobalta sa sintetičkim ligandom - etilendiamintetraoična kiselina (EDTA, EDTA). Prirodni kompleksi biopolimera, očigledno, imaju presavijenu strukturu, ali još sličniju ideji. Kompleksi sa polivalentnim metalima su karakteristični za proteine ​​i polisaharide. Metaloproteini su najveća klasa biopolimera. Pred njima se vide proteini-nosioci kiselog, bogati enzimima, membranski proteini - lanki elektronskih transportnih koplja. Metaloproteini mogu imati jasno izraženu katalitičku aktivnost. Želim da budem neprekidni katalizator - ion prelaznog metala, polipeptidna koplja služe kao najmoćniji katalizator, a osim toga, smrad zgrade usmerava aktivnost metala, umanjuje sa njegove strane katalitičku snagu i katalitičko dejstvo sam po sebi je značajan. Na ovaj način se postiže temeljitost metaboličkih procesa i mogućnost supralingvistički fine regulacije.

9. Koordinacione veze. a - Struktura oktaedarskog kompleksa, fuzionisana sa atomom Z 3+ z EDTK. b - Koordinacija centralnog jona je karakteristična na različitim spivvídnoshení yogo radijusima sa radijusima najvažnijih donora elektrona. Malyunok h.

Sekundarne strukture

Proteine ​​karakteriziraju dvije vrste sekundarnih struktura. O α-heliksu se raspravljalo više puta. Ovdje je moguće dodati samo da su moguće dvije vrste α-spirala - desnoruke (označene slovom R) i lijevo (označene slovom L). U prirodi je manje desnorukih spirala - smrad je značajno stabilan (Sl. 10). U stvari, α-helice se mogu formirati samo od jednog optičkog izomera aminokiselina.

Osim toga, struktura proteina, preklopnih dijelova β-arkusha, je proširena. Baš kao u α-spirali, vodene veze su postavljene između namotaja, u β-listu su između suicidalnih niti, koje formiraju veliku dvostruko presavijenu strukturu (“arkush”). Takva struktura je vezana za nisko vlaknaste proteine, na primjer, vlaknasti prirodni šav. Bez obzira na one koji, osim što uzimaju vodene veze, ne podležu mítsníst, zavdyaks veličanstvenih brojeva i ispravnog crtanja takvog zv'yazkív dostižu čak i mítsne zshivannya lanzyugivs. Tse u svojoj vlastitoj liniji opljačkati šavni konac s fenomenalnim mítsnoy za otvaranje - više mítsnoy, donji čelični navoj istog promjera.

Slika 10. Bočne strukture proteina. U planinama zla: desna α-heliks. a - atomska struktura. R - bični grupe. Crne linije - vodene veze. b - Šematski prikaz jednog okreta tíêí̈ i α-heliksa (pogled sa kraja). Strelica pokazuje zaokret spirale (od proširenja do jednog viška) u nama bližem svijetu (brojevi viškova se s tim mijenjaju). Desno: sekundarna struktura polipeptidne lance (α-heliks i lanac β-lista) i tercijarna struktura - polipeptidna lance, nabora na globuli. Ispod je levoruch: desna (R) i lijeva (L) spirala. Ispod njih se nalaze naznake pozitivnog preseka trigonometrije, kojim se strelica "blizu nas" obavija. protiv tijek godišnjeg (vídpovídaê R-spíralí). Desna ruka ispod: list β-strukture može se presavijati na površini. Bíchní groupi (mali vídrostki) raztashovaní na naborima i naborima u istom bík, jak i nabor, tobto. ravno nizbrdo i uzbrdo, bichní grupe su nacrtane β-pranom. Malyunok h.

Čitav niz konformacija

Uloga slabih interakcija u biopolimerima potvrđena je spektroskopskim metodama istraživanja. Na slici 11 prikazani su fragmenti spektra IC (infracrveni) i CD (kružni dihroizam) sintetičkog polipeptida polilizina, koji se nalazi u tri konformacije - α-helix, β-arkush i neuređeni kalem. Iznenađujuće, ali spektri zovsima ne izmiču, nibi su preuzeti iz tri različita govora. Stoga se u vremenima slabe intermodalnosti označava dominacija molekula nad manjim svijetom, nižom kovalentnom vezom.

Slika 11. Poređenje glinenih spektra tri konformacije polilizina. Livoruch: karakteristični oblici CD spektra (u "dalekom" UV) za polilizin u konformaciji α-heliksa, β-strukture i nasumične zavojnice (r). dešnjak: karakteristični oblici ÍČ-transmisionih spektra, koji su slični vodi (D 2 O) važnoj za polilizin u samim ovim konformacijama. Pomirenje je povremeno vršila oblast "amid I", izazivajući kolikaciju Z=O vezi. Malyunok h.

Dvadeset u koraku N

Broj konformacija proteinskih lanceta u bagatorazama raste kroz veliki broj aminokiselina, koje ulaze u njihovo skladište. Postoji dvadeset proteinogenih aminokiselina, a postoji i niz bioloških radikala. U glicinu, na primjer, lančani radikal je reduciran na jedan atom vode, dok je u triptofanu masivan i savija se iza strukture sa viškom skatola. Radikali su hidrofobni i hidrofilni, kiseli i bazični, aromatični, heterociklični i iritantni.

Iznenađujuće, snaga lančanih radikala u ostacima aminokiselina zasniva se na konformacionoj snazi ​​polipeptidne koplja. Smrad, zokrema, ulij veličinu torzionih šipki i prilagodi Ramačandranove karte. Druga vrsta njih je taloženje naboja proteinskog molekula, í̈í̈ izoelektrična tačka- jedan od najvažnijih pokazatelja snage proteina (slika 12). Na primjer, višak asparaginske kiseline gubi negativan naboj samo u jako kiseloj sredini, pri pH 3. Višak osnovne aminokiseline arginin, s druge strane, gubi pozitivan naboj pri pH 13 - u jako kiseloj sredini. . U mediju lokve, pri pH 11, nabijen je fenol hidroksid tirozina, a pri pH 10 su nabijeni sulfhidrilnom grupom cisteina. Od velikog interesa je histidin, čiji radikal uključuje imidazolni ciklus: ostatak tada dobija pozitivan naboj pri pH 6. u fiziološkim umovima. Drugim riječima, međusobna transformacija nabijenog i nenabijenog oblika viška histidina događa se u tijelu kontinuirano. Lakoća tranzicije je zbog katalitičke aktivnosti viška histidina: aminokiselina, zokrema, ulazi u skladište aktivnih centara niskih enzima, kao što su nukleaze.

Malyunok 12. Diferencijacija struktura i moći bioloških radikala aminokiselina u skladištenju proteina. U planinama zla: bichní cola dvadeset standardnih zaliha aminokiselina. Desno: bični grupe, jaki (kao što su svi smradovi nepolarni) mogu formirati pojedinačne hidrofobne površine na α-spiralama i na β-strukturnim ravnima. Analogno slijeganje polarnih grupa u lancerima dovodi do stvaranja hidrofilnih regiona na susednim površinama α-heliksa i β-lanaca. Na dnu: naboj jonizovanih lančanih grupa, kao i N-terminus peptidnog lanceta (NH 2 -C α) i joga C-terminus (C α -C'OOH) pri različitim pH vrednostima. Malyunok h.

Podviyna Potryyna spirala

Kao što je gore rečeno, nikome neću predati spiralu DNK. Potrošnja kolagenske spirale je znatno manje prepoznata, štaviše, nezasluženo, čak je i kolagen glavni protein organizma hordata (i ljudi), od kojih se formiraju dobra tkiva.

Kolagen osnažuje svakodnevno skladište aminokiselina: u mnogim slučajevima aromatične aminokiseline, zatim obogaćene glicinom i prolinom. Aminokiselinska sekvenca polipeptidnih lanceta do kolagena je takođe nepromenljiva: aminokiseline su navedene ispravnim redosledom; koža treći višak ê glicin. Koža lancete se uvija do kolagena u posebno lijevoj spirali (pretpostavljam da je α-heliks možda desna), a istovremeno se koplja uvijaju u desnu pokušat ću("kolagen") supercoil(Sl. 13).

Malyunok 13. Supercoil model za kolagen i oblikovanje. Livoruch: model za sekvencu (glicin-prolin-prolin) n . Kožne lansyug vizije sa svojom bojom. Ukazano je na vezu između H-atoma NH-grupa glicina (plavo) i O-atoma CO-grupa prvog prolina trojstva Gly-Pro-Pro (červonim). Uz pomoć Gly-a, koplje "1" se povezuje sa kopljem "2", a Pro - sa kopljem "3" i tako dalje. Uvijajući se još oko dva, koža koplja zadovoljava kolagen zakon supercoil. "Super" - do toga, u većoj skali, na skali konformacija sa nekoliko viškova, kolagen lance već uspostavlja spiralu tipa poli (Pro) II (tsya "mikrospiral" - lijevo); možete hodati za direktan proline kilet.
dešnjak: osvetljavajući kolagen in vivo. Krok 1. Biosinteza pro - α 1 -lancera i pro - α 2 - lancera (1300 viška po koži) u omjeru 2:1. Krok 2. Hydroxyluvannya deyaky viškovi Pro i Lys. Krok 3. Prijem tsukrív-a (GLC-GAL) u viškove hidroksila. Krok 4. Utvorennya trimer i S-S-zv'yazkív na ciklusima joge. Krok 5. Utvorennya potrynoy spirale u sredini prokolagena. Krok 6. Lučenje prokolagena u subćelijskom prostoru. Krok 7. Uklanjanje globularnih elemenata. Kroki 8-10. Spontana inkorporacija fibrila iz trećeg superkola, rezidualna modifikacija depozita aminokiselina i inkorporacija kovalentnih poprečnih veza modificiranog kolagen lanceolatnog viška. Malyunok h.

U nekim pojedinostima, kolagen ne prestaje. Aktivni viškovi prolina i lizina u skladištenju hidroksida (3-hidroksiprolin, 4-hidroksiprolin, 5-hidroksilizin) i uspostavljaju aditivne vodene veze koje stabiliziraju proteinsku fibrilu. Još više mogućnosti za formiranje vodenih veza stvaraju one koje imaju veći broj glikozilacija iza hidroksilnih grupa, a dekiselinski hidroksidi oksidiraju hidroksilizin u ketogrupu.

Hidroksilucija aminokiselinskih ostataka u kolagenu je nemoguća u prisustvu askorbinske kiseline (vitamina C). Stoga, u nedostatku ovog vitamina kod ljudi i bića, a ne kasno do samostalne biosinteze askorbinske kiseline, nastaje teška bolest - skorbut. Kod skorbuta, u tijelu se sintetiše abnormalni kolagen koji pomaže u oslobađanju sluzi. Očigledno, srećna tkiva postaju još plačljivija - raspadaju se bistro, dotiču se telu, dozivajući hematom. Jedenje voća, bogatog askorbinskom kiselinom, lako podleže simptomima skorbuta. Sljedeći izraz, koji je uzrok ovih simptoma, je prisustvo karakteristično za normalan kolageni sistem vodenih veza, koji je podmiren viškom hidroksiaminokiselina.

energetski pejzaž

Više puta je rečeno da je nativna konformacija biopolimera energetski najizdržljivija, a molekul u standardnim sistemima ne može biti prihvaćen sam po sebi. Da bi se perekonatisa u tsomi, dovoljno je začuditi se karti energetskog pejzaža makromolekula (slika 14). Naiglybsha "korito" na niy vídpovídaê nativnu konformaciju (minimum energije), a nívishchi "teški vrhovi", zrozumílo, prekrivaju najvidljivije, napete strukture, uzimaju ga kao jedinstveni molekul. Odajte poštovanje onima koji imaju izvornu konformaciju globalnog minimuma ograđivanja vode u drugim depresijama sa širokim prostranstvom - "energetski jaz". Olakšava spontani prijelaz makromolekula iz njegove prirodne konformacije u drugu, a također je energetski održiv. Neophodno je reći, kome se okrivljuju pravila - niske funkcije biopolimera povezane sa prelaskom iz jedne konformacije u drugu, smrad i energetski pejzaž druge. Pa ipak, manje je vjerovatno da će takve krivice potvrditi očigledno pravilo.

Slika 14. Samosklapajuća tercijarna struktura proteina. Livoruch: jedan od mogućih puteva naknadnog gutanja proteina. Sve industrije počinju da razmišljaju o visokoj i besplatnoj energiji i da se ne akumuliraju kada se progutaju, ne mogu se čuvati bez sredine. dešnjak:Šematski prikaz energetskog pejzaža bijele lancete. (Na ovome mi možemo prikazati samo dvije koordinate, koje opisuju konformaciju lanca, tada kao stvarnu konformaciju koja se nalazi u setama koordinatama.) Široka širina između globalnog energetskog minimuma i drugih energetskih minimuma neophodnih za to, da bi se stabilno uređivanje lanca uništilo samo pomoću termodinamičkog prelaska tipa « sve ili ništa"; tse osiguravaju pouzdanost funkcionisanja proteina - po principu "sve-ništa", poput električne sijalice.

Zaštita spontano ispravnog polaganja biopolimernog postera je daleko od sigurnog. Na primjer, priprema jaja nije ništa drugo, kao termička denaturacija bjelanjka. Pa ipak, nisam ni o čemu razmišljao, da bih stigao do jajeta i vratio ga u jaje oca. Razlog tome je neuređena međusobna igra polipeptidnih koplja, njihovo preplitanje u jednu loptu. Ovakva stabilizacija denaturiranog čelika će se uočiti u živom tkivu, recimo, upravo tom termalnom infuzijom. Evolucija je donijela verziju ovih problema, stvarajući tzv proteini toplotnog šoka. Ovi agensi su nazvani tako da krhotine intenzivno vibriraju u organizmu tokom termičkih operacija. Cilj je pomoći denaturiranim makromolekulama da preokrenu svoju nativnu strukturu. Proteini toplotnog šoka se takođe nazivaju chaperones, onda. "dadilje". Odlikuju se izgledom lokalnog prazna, u koji se stavljaju fragmenti denaturiranih molekula i stvaraju optimalno za pravilno polaganje koplja. Na taj način se funkcija šaperona svodi na usvajanje steričnih prijelaza na put samorenaturacije biopolimera.

Ne manje proteina, već ugljikohidrata

Slika 15. Vodene veze u polisaharidima. Livoruch: kod celuloze višak glukoze se rotira za 180°, što omogućava formiranje dvije H-veze. Nemoguće je pomicati previše jedan po jedan, a molekul celuloze je tvrda nit koja se ne savija. Takve niti stvaraju vodene veze između sebe, formirajući mikrofibrili, kao da su ujedinjeni vlakna- jguti visoke mehaničke čvrstoće. dešnjak: druga konfiguracija veza između monomera u amilozi dovode do toga da se vodene veze uspostavljaju između viškova glukoze, koji su u kopljima daleko od iste. Stoga, amiloza uspostavlja spiralne strukture, u kojima jedan krug ima 6 viška glukoze, tobto. sa vodenim vezama, prva je ostala, druga je ista, treća i osma su tanke.

Zapravo, raspravljalo se o samo dvije klase biopolimera - proteinima i nukleinskim kiselinama. Ale ê i treći veliki razred. polisaharidi, koju tradicionalno puštamo iz poštovanja.

Molekularni biolozi su oduvijek bili rangirani do polisaharida sa deaky znevagoyu, poput grube supstance. Movlyav, nukleinske kiseline su predmet istraživanja, smradovi su genetske informacije. Proteini su takođe cikavi, a svi enzimi se vide ispred njih. A polisaharidi nisu ništa više od rezerve energije, ne više od životvornog materijala za živi organizam. Zrozumílo, tsey pídkhíd ê nevirnim i stupovo zhivaê sebe. Sada znamo da polisaharidi i saharidi (zocrema proteoklikani) igraju ključnu ulogu u regulaciji ćelijske aktivnosti. Na primjer, receptori površine klitina i iscrpljivanje molekula polisaharidne prirode, te uloga polisaharida u zidovima klitina roslina u regulaciji života samog roslina, tek su se počeli pojavljivati, iako su već oduzeti.

Rečeno nam je o ulozi slabih interakcija, jer se polisaharidi manifestuju, možda, inspirišu jače, niže u drugim biopolimerima. Na prvi pogled je jasno da vata i krompir skrob nisu jedini, hocu hemijsku budovu celulozaі amiloza(frakcija neobojenog škroba) je slična. Prisustvo govornih (1 → 4)-D-glukana je homopolimer koji se formira od viška D-glukoze u obliku piranoznih ciklusa, povezanih jedan po jedan sa jednom glikozidnom vezom na pozicijama 1 i 4 (Sl. 15). Razlika je u tome što amiloza nije α-(1→4)-D-glukan (u njima se višak glukoze ne rotira jedan prema jedan), a celuloza je β-(1→4)-D-glukan (u rotacijama glukoze za 180° za dvije vlastite suide). Kao rezultat toga, čini se da se makromolekule celuloze ispravljaju i uspostavljaju lanac vodenih veza kako među sobom tako i u sredini makromolekule kože. Svežanj takvih makromolekula zadovoljava vlakna. Srednja vlakna makromolekula su nabijena na pod na takav način da formiraju kristalnu strukturu, koja je tipična za polimere. Celulozna vlakna za mehaničku čvrstoću približavaju se čeličnim i inertnim podovima, koji se staklasti ozonsko-azotnim reagensom (vruća mješavina dušične i ozonske kiseline). Osovina zašto su celulozni vikoni u roslinovima potporne, mehaničke funkcije. Vaughn je okvir klitinskih zidova roslina, voda je kostur. Još sličnije budova maê hitin- dušični polisaharid stijenki klitina gljiva i skeleta jajnika bogatih bekičmenih stvorenja.

Amiloza je drugačije strukturirana. Njihove makromolekule formiraju širok oblik spirale, kožni kalem je pričvršćen za šest viška glukoze. Višak kožnih zavoja razvodnjava se zvukom „brat“. Spirala može ispuniti unutrašnjost praznom, tako da mogu prodrijeti agensi za formiranje kompleksa (na primjer, molekuli joda, koji hidriraju kompleks plave boje sa škrobom). Takva struktura za ubijanje amiloze s pahuljicama i njemačkim. Na površini celuloze, lako se raspršuje u vodi, omekšava viskoznu pastu, a ne manje se lako hidrolizira. Na to u roslins amilozu odmah od razgaluzhenim amilopektin igra ulogu rezervnog polisaharida - skladišta glukoze.

Od sada, sve naznake iz statističkih podataka ukazuju na kolosalnu ulogu, jer igraju slabije u interakciji živog organizma. Članak ne pretenduje da bude naučna novina: više je opojni, ali mi već znamo činjenice sa netrivijalne tačke gledišta. Možete samo nagađati o onima koji su već zvučali na klipu. slabe karike su znatno pogodnije za ulogu važnih cheruvannya od strane molekularne mašine, niže kovalentne. A oni koji smrde na podu su široko zastupljeni u živim sistemima i mogu imati smeđe funkcije, ali samo pojačavaju genijalnost Prirode. I spodívayus, scho vídomosti, scho zvučao u tsíy statti, zatsíkalyat i tiho, koji se bavi stvaranjem komadnih molekularnih mašina: slijedite sjećanje na one koji su svijet jedinstva, žive i nežive prirode, njegujući iste zakone . Chi ne stoji na klipu nove nauke - molekularna bionika Na prekretnicama genetskog koda: sporadične duše Fizička hidrofobija;

  • Možete vidjeti nekoliko jednakih strukturnih organizacija proteina: prva, druga, treća i četvrtina. Koža ríven ima svoje posebnosti.

    Primarna struktura proteina naziva se linearno polipeptidno lance aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Primarna struktura je najjednostavnija mjera strukturne organizacije proteinske molekule. Visoku stabilnost daju kovalentne peptidne veze između α-amino grupe jedne amino kiseline i α-karboksilne grupe druge amino kiseline. [prikaži] .

    Iako u uspostavljenoj peptidnoj vezi učestvuje uloga imino grupe prolina ili hidroksiprolina, manje je vjerovatno [prikaži] .

    Kada se u ćelijama uspostave peptidne veze, na klipu se aktivira karboksilna grupa jedne aminokiseline, a zatim se spaja sa amino grupom druge. Približno na isti način se izvodi laboratorijska sinteza polipeptida.

    Peptidna veza je fragment polipeptidnog lanceta, koji se ponavlja. Vaughn može imati niz karakteristika, koje doprinose ne samo obliku primarne strukture, već i pravoj organizaciji polipeptidnog koplja:

    • koplanarnost - svi atomi koji ulaze u peptidnu grupu nalaze se u istoj ravni;
    • zdatníst ísnuvati u dva rezonantna oblika (keto-ili enol formí);
    • transpozicija posrednika u sto-sovno C-N-link;
    • zdatnist do uspostavljanja vodenih veza, štaviše, peptidne grupe kože mogu uspostaviti dvije vodene veze sa manjim grupama, uključujući i peptidne grupe.

    Vignatok za formiranje peptidnih grupa za učešće amino grupe prolina ili hidroksiprolina. Smrad zgrade čini samo jedno vodeno zvono (prekrasno). Tse utičeê na oblikovanje sekundarne strukture proteina. Polipeptidno koplje na udaljenosti, gdje se nalaze prolin ili hidroksiprolin, lako se savija, koje ne nestaje, takoreći, drugim vodenim zvukom.

    Nomenklatura peptida i polipeptida . Naziv peptida sastoji se od imena aminokiselina koje dolaze prije njih. Dvije aminokiseline daju dipeptid, tri - tripeptid, chotiri - tetrapeptid, itd. Imenovanje polipeptida, sukcesivno ponovno skaliranje svih aminokiselina, počevši od N-terminala, zamjenjujući u njihovim nazivima, crim C-terminal, sufiks -in na -il (djelići aminokiselina u peptidima više se ne mogu nazvati karboksilnom grupom, već karbonilna grupa). Na primjer, imenovanje onog prikazanog na sl. 1 tripeptid - leuk mazga fenilalana mazga threon in.

    Karakteristike primarne strukture proteina . U kičmi polipeptidnog lanceta, zhorstki strukture (ravne peptidne grupe) su nacrtane sa istaknutim rukhomi dilyanki (-CHR), poput građevinskog omotača oko ligamenata. Takve karakteristike života polipeptidne lancete dodaju se posteljini na otvorenom prostoru.

    Sekundarna struktura je način polaganja polipeptidne lancete u uređenu strukturu zavdyaka uspostavljene vodene veze između peptidnih grupa jedne lancete ili zbira polipeptidnih lanceta. Prema konfiguraciji sekundarne strukture, dijele se na spiralne (α-heliks) i sferno-savijene dijelove (β-struktura i križni-β-forma).

    α-Spirala. Ovo je drugačija vrsta sekundarne strukture proteina, koja može izgledati kao pravilna spirala, koja je uspostavljena ligamentima interpeptidnih vodenih veza na granicama jedne polipeptidne lancete. Model postojanja α-heliksa (slika 2), koji kontroliše svu snagu peptidne veze, predložili su Pauling i Corey. Glavne karakteristike α-heliksa:

    • spiralna konfiguracija polipeptidne lancete, koja ima zavojnu simetriju;
    • uspostavljanje vodenih veza između peptidnih grupa dermalnih prve i četvrte aminokiselinske ostatke;
    • pravilnost zavoja u spirali;
    • jednakost oba aminokiselinska ostatka u α-heliksu je neovisna o pupoljcima i njihovim toksičnim radikalima;
    • slobodni radikali aminokiselina ne učestvuju u uspostavljenoj α-heliksu.

    Zvuk α-spirale sličan je ispruženoj spirali električne peći. Pravilnost veza vode između prve i četvrte peptidne grupe određuje pravilnost zavoja polipeptidnog koplja. Visina jednog okreta α-spirale je do 0,54 nm; do 3,6 viška aminokiselina, tako da se višak aminokiselina kože pomiče nagore po osi (visina viška jedne aminokiseline) za 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), što vam omogućava da govorite o jednakosti svih aminokiselina kiseline suvišne u α-heliksu. Period pravilnosti - spirale do 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka; Dužina jednog perioda postaje 2,7 nm. Rice. 3. Pauling-Kory a-spiralni model

    β-struktura. Ovo je drugačija vrsta sekundarne strukture, koja može blago savijati konfiguraciju polipeptidne lancete i formira se uz pomoć interpeptidnih vodenih veza na granicama oko tri stabla iste polipeptidne lancete ili sume polipeptidnih lanceta. Ona se također naziva sferično-naborana struktura. Ê raznovrsnost β-struktura. Razmjene kuglica klijanaca, koje su postavljene jednim polipeptidnim lancem proteina, nazivaju se unakrsna β-forma (kratka β-struktura). Vodene veze u unakrsnom β-oblici su spojene između peptidnih grupa petlji polipeptidnog lanciug. Drugi tip, ukupna β-struktura, karakteristična je za cijelu polipeptidnu lancetu, koja se može savijati u obliku i reducirana je interpeptidnim vodenim vezama između zbirnih paralelnih polipeptidnih lanceta (slika 3). Ova struktura je nezgodna za harmoniku. Štaviše, moguće su varijante β-struktura: smrad se može napraviti sa paralelnim lancetama (N-kintsi polipeptidne lancete ispravljene u istom pravcu) i antiparalelnim (N-kintsi ispravljene na različitim stranama). Lančani radikali jedne lopte raspoređeni su između lančanih radikala druge lopte.

    U proteinima je moguć prelazak sa α-struktura na β-strukture i nazad nakon tranzicije vodenih veza. Zamjena pravilnih interpeptidnih vodenih veza lancetaste uzde (rajsferšlus polipeptidne lancete se uvija u spiralu) uvija spirale i zamikanny vodenih veza između upletenih fragmenata polipeptidnih lanceta. Takav prijelaz manifestacija u keratinu je dlakava vjeverica. Kada je kosa u rukavu, lako je razbiti spiralnu strukturu β-keratina i vin da pređe u α-keratin (kovrčava kosa se ispravlja).

    Uništavanje pravilnih sekundarnih struktura proteina (α-heliksa i β-struktura) po analogiji sa topljenjem kristala naziva se „topljenjem“ polipeptida. Sa ovom vodom, karike se kidaju, a polipeptidna koplje nabubre u obliku kugle bez pragova. Takođe, stabilnost sekundarnih struktura je određena interpeptidnim vezama vode. Druge vrste veza ne mogu se uzimati sa ovog mesta, za malu količinu disulfidnih veza polipeptidnog lanceta u oblastima rastvaranja viška cisteina. Kratki peptidi povezani sa disulfidnim vezama trepere u ciklusu. U bogatim proteinima, jedan sat postoje α-helike ćelije i β-strukture. Prirodni proteini, koji su 100% s α-heliks, se ne mogu koristiti (paramiozin je protein sluzokože, koji je 96-100% α-heliks), ali sintetički polipeptidi su 100% spiralizirani.

    Drugi proteini mogu uzrokovati različite nivoe šiljanja. Visoka učestalost α-helikalnih struktura uočena je u paramiozinu, mioglobinu i hemoglobinu. S druge strane, u tripsinu, ribonukleazi, veliki dio polipeptidne lancete uklapa se u sferičnu β-strukturu. Potporni proteini tkiva: keratin (protein kose, vuna), kolagen (protein tetiva, koža), fibroin (prirodni protein šavova) mogu promijeniti β-konfiguraciju polipeptidnih lanceta. Razlika u svetu spiralizacije polipeptidnih lanceta kod belaca govori o onima koji, očigledno, imaju moć da često poremete spiralizaciju ili „razbiju“ redovno polaganje polipeptidne lancete. Razlog tome je kompaktniji raspored polipeptidne lancete proteina u opsesiji pjevanja, odnosno u tretinoznoj strukturi.

    Tretinska struktura proteina

    Treća struktura proteina je metoda polaganja polipeptidne lancete u otvoreni prostor. Prema obliku tercijarne strukture, proteini se još važnije dijele na globularne i fibrilarne. Globularni proteini najčešće imaju elipsasti oblik, a fibrilarni (nitasti) proteini imaju uvijeni oblik (oblik štapa, vretena).

    Proteokonfiguracija tercijarne strukture proteina sugerira da fibrilarni proteini mogu imati samo β-strukturu i globularne α-helike. Ê fibrilarni proteini, koji formiraju spiralu, a ne slojevito presavijenu sekundarnu strukturu. Na primjer, α-keratin i paramiozin (protein mimičke membrane mekušaca), tropomiozin (protein skeletnih membrana) dovedeni su do fibrilarnih proteina (imaju štapićast oblik), a njihova sekundarna struktura je α- helix; S druge strane, globularni proteini mogu imati veliki broj β-struktura.

    Spiralizacija linearne polipeptidne lancete se mijenja približno 4 puta; i polaganje u treću strukturu da opljačka njenu desetine puta kompaktnije, niže dugo.

    Zvijezde koje stabiliziraju tretinsku strukturu proteina . U stabilizaciji tercijarne strukture, veza između tercijarnih radikala aminokiselina igra ulogu. Qi linkovi se mogu dodati na:

    • jak (kovalentan) [prikaži] .

      Prije kovalentnih veza, postoje disulfidne veze (-S-S-) između radikala lanca cisteina, koji se nalaze na različitim mjestima polipeptidne lancete; izopeptidi, ili pseudopeptidi, - između amino grupa toksičnih radikala u lizinskim, argininskim, a ne α-amino grupama, i COOH grupa toksičnih radikala u asparaginskoj, glutaminskoj i aminolimunskoj kiselini, a ne α-karboksilnih grupa aminokiselina. Zvídsi i zove se vrsta veze - slično peptidu. Rijetko postoje eterične veze, otopine COOH-grupe dikarboksilnih aminokiselina (asparaginska, glutaminska) i OH-grupe hidroksiaminokiselina (serin, treonin).

    • slaba (polarna i van der Waalsova) [prikaži] .

      Prije polarne veze vidi vodu i jone. Očigledno je da su vodene veze krive između grupe -NH 2 - BH ili -SH lančanog radikala jedne aminokiseline i karboksilne grupe druge. Jonske, ili elektrostatičke, veze se rastvaraju kontaktom nabijenih grupa toksičnih radikala -NH + 3 (lizin, arginin, histidin) i -COO - (asparaginska i glutaminska kiselina).

      Nepolarne, ili van der Waalsove, veze utvoryuyutsya mizh u ugljikohidratnim radikalima aminokiselina. Hidrofobni radikali aminokiselina alanin, valin, izoleucin, metionin, fenilalanin u vodenom mediju međusobno djeluju jedan po jedan. Slabe van der Waalsove veze vezuju formiranje hidrofobnog jezgra od nepolarnih radikala u sredini proteinske globule. Što je više nepolarnih amino kiselina, veća je uloga van der Waalsovih veza u slaganju polipeptidnog lanceta.

    Numeričke veze između radikala aminokiselina određuju prostornu konfiguraciju proteinske molekule.

    Osobine organizacije tercijarne strukture proteina . Konformacija tercijarne strukture polipeptidne lancete ovisi o snazi ​​lateralnih radikala u aminokiselinama koje ulaze prije njega (kako ne bi stavili kompost na formiranje primarne i sekundarne strukture) i mikrotočaka, tj. , sredina. Kada se složi, polipeptidni lanceug proteina pragne razvija energetski održivu formu, koju karakteriše minimum slobodne energije. Stoga, nepolarne R-grupe, "jedinstveno" vodeće, zadovoljavaju unutrašnji dio tercijarne strukture proteina; U centru proteinske globule nema molekula vode. Polarne (hidrofilne) R-grupe aminokiselina pomiješane su s imenom hidrofobnog jezgra i isprekidane su molekulima vode. Polipeptidna lanceta himerično nestaje u trivijalnom prostranstvu. Za njene zavoje, sekundarna spiralna konformacija je uništena. Koplja se "lome" na slabim tačkama, gdje se nalaze prolin ili hidroksiprolin, male količine aminokiselina su labavije u kopljima, čineći samo jednu vodenu vezu s manjim peptidnim grupama. Drugi izvor devičanstva je glicin, čija je R-grupa mala (voda). Stoga R-grupe drugih aminokiselina, kada su postavljene, zauzimaju veliki prostor u polju od značaja za glicin. Brojne aminokiseline - alanin, leucin, glutamat, histidin - čuvaju stabilne spiralne strukture u proteinu, kao i metionin, valin, izoleucin, asparaginska kiselina, prianjaju na β-strukture. U proteinskoj molekuli s tercijarnom konfiguracijom postoje praznine u obliku α-heliksa (spiralizacija), β-struktura (sharuvat) i klupka bez pramena. Samo pravi prostor za polaganje proteina kako bi bio aktivan; poremećaj izaziva promjenu snage proteina i provodi biološku aktivnost.

    Kvartarna struktura proteina

    Proteini, koji se formiraju iz jedne polipeptidne lancete, mogu formirati samo tercijarnu strukturu. Ispred njih se vidi mioglobin - protein m'yazovoi tkiva, koji učestvuje u vezivanju kiselog, niza enzima (lizozim, pepsin, tripsin, itd.). Međutim, neki proteini se stimulišu iz nekoliko polipeptidnih lanceta, kože iz neke vrste tretinozne strukture. Za takve proteine ​​uveden je koncept četvrtine strukture, što znači organizaciju dekalnih polipeptidnih lanceta tercijarne strukture u jednu funkcionalnu proteinsku molekulu. Takav protein sa četvrtinskom strukturom naziva se oligomer, a polipeptidna lance tercijarne strukture naziva se protomeri ili podjedinice (slika 4).

    U slučaju četvrtine jednake organizacije, proteini zadržavaju glavnu konfiguraciju tercijarne strukture (globularne ili fibrilarne). Na primjer, hemoglobin je protein koji ima četvrtastu strukturu, sastoji se od nekoliko podjedinica. Koža iz podjedinica - globularni protein i hemoglobin također mogu imati globularnu konfiguraciju. Proteini kose i vune - keratini, koji se mogu vidjeti duž treće strukture do fibrilarnih proteina, mogu formirati fibrilarnu konformaciju i četvrt strukturu.

    Stabilizacija četvrtine strukture proteina . Svi proteini, koji su pokazali četvrtastu strukturu, viđeni su u obliku pojedinačnih makromolekula, koji se ne raspadaju na podjedinice. Kontakti između površina podjedinica mogući su samo za strukturu polarnih grupa aminokiselinskih ostataka, krhotina tokom formiranja tercijarne strukture kože od polipeptidnih lanceta u bičnim radikalima nepolarnih aminokiselina (koji formiraju veći dio svih proteinogenih aminokiselina) podjedinica u sredini. Između ovih polarnih grupa brojčano su raspoređene jonske (soli), vodene, au nekim slučajevima i - disulfidne veze, koje su u stanju da ulepšaju podjedinice kao organizovani kompleks. Staza govora, koji razbijaju vodene veze, ili govora, koji obnavljaju disulfidna mjesta, uzrokujući dezagregaciju protomera i poremećaj četvrtine strukture proteina. Na stolu 1 sumirani podaci o vezama koje stabiliziraju različitu organizaciju proteinskog molekula [prikaži] .

    Tabela 1. Karakteristike veza koje ima strukturna organizacija proteina
    Riven organizacija Tipi zv'yazkív (za mítsnístyu) Različite vrste zv'yazku
    Primarni (linearni polipeptid lanciug) kovalentna (jaka) Peptid - između α-amino- i α-karboksilnih grupa aminokiselina
    Sekundarni (α-heliks, β-strukture) SlaboVoda - između peptidnih grupa (prva i četvrta koža) jedne polipeptidne lancete ili između peptidnih grupa zbrojenih polipeptidnih lanceta
    kovalentna (jaka)Disulfid - disulfidne petlje na granicama loze polipeptidnog lanceta
    Tretina (globularna, fibrilarna) kovalentna (jaka)Disulfid, izopeptid, presavijeni firn - između bichnymi radikala aminokiselina različitih vrsta polipeptida lanceug
    SlaboVodneví - između bichnymi radikala aminokiselina različitih vrsta polipeptida lanciug

    Ínní (sol) - između protilenski nabijenih grupa lančanih radikala u aminokiselinama polipeptida lanceug

    Van der Waals - između nepolarnih lančanih radikala aminokiselina polipeptidnog lanceuga
    Kvartarni (globularni, fibrilarni) SlaboÍnní - mizh protilen nabijen grupama bakterijskih radikala u aminokiselinama kože iz podjedinica

    Vodneví - između bichnymi radikala aminokiselinskih ostataka, raširenih na površini podjedinica, koje su u kontaktu.
    kovalentna (jaka)Disulfid - između viška cisteina kože i kontaktnih površina različitih podjedinica.

    Osobine strukturne organizacije određenih fibrilarnih proteina

    Strukturna organizacija fibrilarnih proteina može imati niske karakteristike u parovima sa globularnim proteinima. Posebno je moguće nanijeti keratin, fibroin i kolagen na aplikaciju. Keratin se nalazi u α- i β-konformacijama. α-keratin i fibroin imaju sferno-naboranu sekundarnu strukturu, međutim, kod keratina je lanceta paralelna, a kod fibroina antiparalelna (div. slika 3); Osim toga, u keratinu postoje intersticijalne disulfidne veze, a u fibroznim smradima svakodnevno. Razvoj disulfidnih veza odvija se do ekspanzije polipeptidnih lanceta u keratinima. Navpaki, uspostavljanje maksimalnog broja disulfidnih veza u keratinima na način na koji infuzija oksidirajućih sredstava stvara ekspanzivnu strukturu. Važno je napraviti razliku između različitih jednakih organizacija na fibrilarnim bijelima u vrijeme globularnih. Ako se prihvati (kao za globularni protein) da je tercijarna struktura odgovorna za polaganje u prostor jedne polipeptidne lancete, a četvrta struktura - nekoliko lanceta, onda u fibrilarnim proteinima, čak i tokom formiranja sekundarne strukture, uzeta je sudbina polipeptidnih lanceta. Tipična stražnjica fibrilarnog proteina je kolagen, koji može doprijeti do najširih proteina u ljudskom tijelu (oko 1/3 mase svih proteina). Vín místsya u tkaninama, scho mayut vysoko mítsníst í mali raztyazhníst (rese, tetive, shkíra, zubi, itd.). U kolagenu tretin višak aminokiselina pada na glicin, a još blizu četiri ili tri - na prolin ili hidroksiprolin.

    Izolacija polipeptidne lancete u kolagen (primarna struktura) slična lamanskoj liniji. Sadrži oko 1000 aminokiselina i ima molekulsku težinu od oko 105 (Slika 5, a, b). Polipeptidno lance nadražaja iz tripleta aminokiselina (tripleta), koji se ponavlja, ofanzivnog skladišta: gli-A-B, de A i B - bilo krema, glicin, aminokiseline (uglavnom prolin i hidroksiprolin). Polipeptidna koplja za kolagen (ili α-koplje) tokom oblikovanja sekundarnih i tercijarnih struktura (sl. 5, c i d) ne mogu dati tipične α-helice, koje mogu stvoriti simetriju blizanaca. Što je važno za prolin, hidroksiprolin i glicin (anti-spiralne aminokiseline). Za to su tri α-koplje napravljene kao uvijene spirale, kao do tri niti koja se omotaju oko cilindra. Tri spiralne α-koplje formiraju strukturu kolagena, koja se ponavlja, kako se naziva tropokolagen (slika 5, d). Tropokolagen zbog njegove organizacije i tercijarne strukture kolagena. Plosnati prstenovi prolina i hidroksiprolina, koji se redovno izvlače iz koplje, daju mu tvrdoću, kao i međuvezujuće veze između α-kopova tropokolagena (zbog toga je kolagen otporan na istezanje). Tropokolagen je, u stvari, podjedinica fibrilnog kolagena. Raspored tropo-kolagenskih podjedinica u četvrt strukturi kolagena je stepenasti (Sl. 5, e).

    Stabilizacija kolagenskih struktura je zbog prisustva intersticijske vode, jonskih i van der Waalsovih veza i malog broja kovalentnih veza.

    α-Lanciugs do kolagena mogu varirati hemijski. Razlikovati α 1 -koplje različitih vrsta (I, II, III, IV) i α 2 -koplje. Osim toga, ako α 1 - i α 2 -lanciugs učestvuju u uspostavljenoj trilanceug heliksu tropokolagena, razlikuju tip chotiri i kolagen:

    • prvi tip - dva α 1 (I) i jedno α 2 -koplje;
    • drugi tip su tri α1 (II)-koplja;
    • treći tip - tri α 1 (III) - koplja;
    • četvrti tip - tri α 1 (IV)-koplja.

    Najveće ekspanzije kolagena prvog tipa: venski u koštanom tkivu, shkir, tetive; druga vrsta kolagena se nalazi u hrskavičnom tkivu, itd. U jednoj vrsti tkiva mogu postojati različite vrste kolagena.

    Agregacija kolagenih struktura je uređena, njihova tvrdoća i inertnost osiguravaju visoku čvrstoću kolagenih vlakana. Kolagenski proteini su takođe uključeni u komponente ugljenih hidrata, tako da su proteinsko-ugljikohidratni kompleksi.

    Kolagen je pozaklitinski protein, koji se uspostavlja pomoću klitina dobrog tkiva, koje može ući u sve organe. To je zbog lošeg kolagena (ili oštećenja jogija) zbog brojčanog oštećenja potpornih funkcija zdravog tkiva organa.

    Storinka 3 sve strane: 7

    Primarna struktura- Pevna sekvenca nukleo-plime u Lancijusu. Zadovoljan fosfodiesterskim vezama. Klip lanceta je 5 "-kineta (na yogo kraju je višak fosfata), kraj, završetak lanceta, označen je kao 3" (OH) -kineta.

    Dušične baze po pravilu ne učestvuju u formiranju samog koplja, ali vodene veze između komplementarnih azotnih baza igraju važnu ulogu u formiranju sekundarne strukture NK:

    između adenina i uracila u RNK ili adenina i timina u DNK uspostavljaju se 2 vodene veze,

    između gvanina i citozina – 3.

    PC karakteriše linearna, ali ne i ocrtana struktura. Većina PC računara ima primarnu i sekundarnu strukturu koju karakteriše tercijarna struktura - na primjer, DNK, tRNA i rRNA.

    RNA (ribonukleinske kiseline). RNK se nalazi u citoplazmi (90%) i jezgru. Prema strukturi i funkciji RNK, dijele se na 4 tipa:

    1) tRNA (transport),

    2) rRNA (ribozomi),

    3) mRNA (matrica),

    4) nRNA (nuklearna).

    Messenger RNA. Često pada više od 5% sve RNK klitinija. Sintetizira se u jezgru. Ovaj proces se zove transkripcija. To je kopija gena jednog od DNK koplja. Pod satom biosinteze proteina (ovaj proces se zove translacija), on prodire u citoplazmu i veže se za ribozom, te dolazi do biosinteze proteina. mRNA ima informaciju o primarnoj strukturi proteina (slijedu aminokiselina u lanceti), tj. sekvenca nukleotida u mRNA je slična sekvenci aminokiselinskih ostataka u proteinu. 3 nukleotida koji kodiraju 1 aminokiselinu nazivaju se kodon.

    Moć genetskog koda. Broj kodona u skladištu genetskog koda. Ukupno ima 64 kodona u kodu, 61 - značenja (í̈m odpídê pevna aminokiselina), 3 - besmislica kodona. Čini se da je to aminokiselina. Qi kodoni se nazivaju terminirajući, krhotine signaliziraju završetak sinteze proteina.

    6 moći genetskog koda:

    1) trojke(aminokiselina kože u proteinu je kodirana nizom od 3 nukleotida),

    2) svestranost(Jedan za sve vrste bakterija - bakterije, stvorenja i biljke),

    3) jedinstvenost(1 kodon odgovara manje od 1 lota aminokiselina),

    4) virogenost(1 aminokiselina može biti kodirana decimalnim kodonima; samo 2 aminokiseline - metionin i triptofan mogu biti po 1 kodon, inače - 2 ili više svaka),

    5) sigurnost(genetsku informaciju čitaju 3 kodona u pravoj liniji 5"®3" bez prekida),

    6) kolinearnost(sekvencija sekvence nukleotida u mRNA sekvenca aminokiselinskih ostataka u proteinu).

    Primarna struktura mRNA

    Polinukleotidna lanceta, u kojoj se vide 3 glavna regiona:

    1) unaprijed prevedeno,

    2) emitovanje,

    3) postprevedeno.

    Područje koje se prenosi, osveta 2 zapleta:

    a) KEP-dílnitsya - vikonuê zahisnu funkciju (za osiguranje očuvanja genetskih informacija);

    b) AG-regija - mjesto vezivanja ribozoma za biosintezu proteina.

    Region je preveden kako bi se dohvatile genetske informacije o strukturi jednog ili više proteina.

    Posttranslacijski region je predstavljen nizom nukleotida koji mogu zamijeniti adenin (od 50 do 250 nukleotida), koji se naziva poli-A-regija. Ovaj dio mRNA ima dvije funkcije:

    a) Ućutaću

    b) da služi kao "pasoška karta" za biosintezu proteina, nakon jednokratnog ubrizgavanja mRNA, papalina nukleotida se odvaja iz poli-A-regije. Njena dožina određuje višestrukost varijacija mRNA u biosintezi proteina. Ako mRNA vikorizira samo 1 put, onda nema poli-A-regiju, već kraj od 3" završava sa 1 ili decilkom ukosnicama. Ove ukosnice se nazivaju fragmenti nestabilnosti.

    Matrična RNK, po pravilu, nema sekundarnu i tercijarnu strukturu (o njoj se ništa ne zna).

    Transportna RNA. Oni čine 12-15% ukupne količine RNK u klitinu. Broj nukleotida u lancijusu je 75-90.

    Primarna struktura– polinukleotidni lanceug.

    sekundarna struktura- za njenu oznaku vikorističkog modela R. Holly, kako ga nazivaju "list štale", može imati 4 petlje i 4 ramena:

    Akceptorska ploča - mjesto vezivanja aminokiselina, može imati jednu CCA sekvencu u svim tRNA

    Oznaka:

    I - akceptorski krak, 7 pari nukleotida,

    II - dihidrouridil krak (3-4 bp) i dihidrouridil petlja (D-petlja),

    III - pseudouridil krak (5 pari nukleotida) i pseudouridil petlja (T-petlja),

    IV – antikodonski krak (5 pari nukleotida),

    V - antikodonska petlja,

    VI - dodatna petlja.

    Funkcije petlje:

    • antikodonska petlja - prepoznavanje kodona mRNA,
    • D-petlja - za interakciju sa enzimom tokom biosinteze proteina,
    • TY-petlja - za vezivanje timusa na ribozom za biosintezu proteina,
    • apendage loop - za umetanje sekundarne strukture tRNA.

    Tretinna struktura– kod prokariota izgled vretena (D-ruk i TY-krak su presavijeni i čine vreteno), kod eukariota izgled obrnutog slova L.

    Biološka uloga tRNA:

    1) transport (isporučuje aminokiselinu do mjesta za sintezu proteina, ribozoma),

    2) adapter (prepoznavanje mRNA kodona), pretvaranje koda nukleotidne sekvence u mRNA u sekvencu aminokiselina u proteinu.

    Ribosomalna RNK, ribozomi. U ovom dijelu nalazi se do 80% klitinske RNK. Utvoryuyut "kostur" ili kičma ribozoma. Ribosomi su nukleoproteinski kompleksi koji se sastoje od velikog broja rRNA i proteina. Tse "fabrike" za biosintezu proteina u ćelijama.

    Primarna struktura rRNA - polinukleotidna lance.

    Prema molekularnoj težini i broju nukleotida u lanceusu razlikuju se 3 tipa rRNA:

    • visokomolekularni (oko 3000 nukleotida);
    • srednjemolekularni (do 500 nukleotida);
    • niske molekularne težine (manje od 100 nukleotida).

    Za karakterizaciju različitih rRNA i ribozoma, uobičajeno je da se ne računaju molekularna težina i broj nukleotida, već koeficijent sedimentacije (prioritet sedimentacije u ultracentrifugi). Koeficijent sedimentacije nalazi se u swedbergovima (S),

    1 S = 10-13 sekundi.

    Na primjer, jedan od faktora sedimentacije visoke molekularne težine je 23 S, srednje niske molekulske težine je slična 16 i 5 S.

    Sekundarna struktura rRNA– chastkovy spiralizatsiya za rahunok vode veze između komplementarnih azotnih baza, čineći ukosnice i petlje.

    Tretinna struktura rRNA - kompaktno pakovanje i primjena ukosnica u obliku slova V ili U.

    Ribosomi sastoje se od 2 podjedinice - male i velike.

    Kod prokariota, podjedinica koeficijenta sedimentacije matime je 30 S, podjedinica je velika - 50 S, a cijeli ribosom - 70 S; eukarioti obično imaju 40, 60 i 80 S.

    Skladište, život i biološka uloga DNK. U virusima, kao iu mitohondrijima, 1-lanciu DNK, u drugim klitinima - 2-lanciu DNK, u prokariotima - 2-lanciu kilceva.

    DNK skladište- Dorimuetsya suvore spívídnoshennia azotne baze u 2 DNK koplja, yakí vyznachayutsya Chargafova pravila.

    Chargaf pravila:

    1. Broj komplementarnih azotnih baza je zdrav (A = T, G = C).
    2. Molarna frakcija purina je dorzalna molarna frakcija pirimidina (A+G=T+C).
    3. Broj 6-ketopida je stariji od broja 6-aminopida.
    4. Spivvídnoshennia G+C/A+T – koeficijent specifičnosti vrste. Za stvorenja i stvorenja koja rastu< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

    Kod mikroorganizama preovlađuje HC-tip, AT-tip je karakterističan za kralježnicu, kralježnicu i kralježnicu.

    Primarna struktura - 2 polinukleotida, antiparalelne lance (div. primarna struktura PC).

    sekundarna struktura- predstavljena je spiralom s 2 trake, čija je sredina komplementarna dušičnoj bazi aranžmana u nečemu što izgleda kao „slope novčića“. Sekundarna struktura je smanjena za rahunok veze 2 tipa:

    • vododnevnih - smrdi horizontalno, između komplementarnih azotnih baza (sredina A i T 2 veza, mizh G i C - 3),
    • sile hidrofobne međuzavisnosti - zv'yazki vinikayut između branitelja azotnih baza i udaraju okomito.

    sekundarna struktura karakteriziraju:

    • broj nukleotida u heliksu,
    • prečnik spirale, dužina spirale,
    • Stojim između stanova koji su namješteni po par komplementarnih baza.

    Postoji 6 konformacija sekundarne strukture, koje su označene velikim slovima latinice: A, B, C, D, E i Z. Ove konformacije su kontrolisane glavnim parametrima, a moguća je i međusobna tranzicija. Standard konformacije bogat je onim u čemu treba ležati:

    • fiziološko stanje klitinija,
    • srednji pH,
    • razlika jonske snage,
    • díí̈ različite regulatorne proteine ​​i ín.

    Na primjer, AT- konformacija DNK se prihvata pola sata ispod ćelije i podfamilije DNK, A-konformacija - za pola sata transkripcije. Z-struktura je levo-uvijena, reshta je desno-uvijena. Z-struktura može biti prugasta iu ćelijama na DNK ćelijama, gde se G-C dinukleotidne sekvence ponavljaju.

    Ranije su sekundarnu strukturu matematički osigurali i modelirali Watson i Crick (1953), za koju je smrad dobio Nobelovu nagradu. Yak vyavilos zgod, predstavili su model vídpovídaê B-konformacije.

    Glavni njeni parametri:

    • 10 nukleotida po okretu,
    • prečnik spirale 2 nm,
    • žica zavojnice 3,4 nm,
    • stajati između ravni baza 0,34 nm,
    • desnoruke.

    Prilikom oblikovanja sekundarne strukture formiraju se 2 vrste žljebova - veliki i mali (naizgled širine 2,2 i 1,2 nm). Veliki Borozenki igraju važnu ulogu u funkcionisanju DNK, jer su za njih vezani regulatorni proteini, koji mogu biti poput domene „cinkovih prstiju“.

    Tretinna struktura- Prokarioti imaju superzavojnicu, eukarioti, a ljudi, uključujući, mogu imati nekoliko jednakih rasporeda:

    • nukleosomnius,
    • fibrilarni (ili fiziološki rastvor),
    • hromatinska vlakna,
    • petlja (abo domena),
    • super-domena (sama rabarbara se može vidjeti u elektronskom mikroskopu u poprečnom smugacity).

    Nukleosomski. Nukleosom (uveden 1974. godine) je dio oblika diska, prečnika 11 nm, koji se sastoji od histonskog oktamera, koji čini 2 nepravilna zavoja (1,75 zavoja) poput dvolančane DNK.

    Histoni su proteini male molekularne težine, sadrže 105-135 aminokiselinskih ostataka, u histonu H1 - 220 aminokiselinskih ostataka, do 30% otpada na frakciju liz i arg.

    Histonski oktamer se naziva jezgro. Vin se sastoji od centralnog tetramera H32-H42 i dva dimera H2A-H2B. qi 2 dimeri stabilizuju strukturu i micijalno vezuju 2 lanca DNK. Između nukleozoma se naziva linker, koji može imati do 80 nukleotida. Histon H1 pomiče DNK oko jezgra i bezbedno se menja između nukleozoma, tako da učestvuje u formiranju fibrila (2. nivo polaganja tercijarne strukture).

    Kada se uvijaju, formiraju se fibrile hromatinsko vlakno(3. red), s kojim zvuči 6 g nukleozoma u jednom okretu, promjer takve strukture se povećava na 30 nm.

    U interfaznim hromozomima, hromatinska vlakna su organizovana u domene ili petlje, koji su formirani od 35-150 hiljada parova baza i usidreni na intranuklearnoj matrici. Formirane petlje preuzimaju sudbinu proteina koji se vezuju za DNK.

    Superdomena Riven utveryuyut do 100 petlji, u ovim ćelijama hromozoma u elektronskom mikroskopu dobro kondenzovane čvrsto zbijene ćelije DNK.

    Zavdyaki takav ukladannya DNK je kompaktno složen. Njena dožina skraćuje se 10.000 puta. Nakon toga, DNK pakovanje se veže za histone i druge proteine, zbog čega nukleoproteinski kompleks izgleda kao kromatin.

    Biološka uloga DNK:

    • čuvanje i prijenos genetskih informacija,
    • kontrola podjele i funkcioniranja stanica,
    • genetska kontrola programirane ćelijske smrti

    Skladište hromatina uključuje DNK (30% ukupnog hromatina), RNK (10%) proteina (histonskih i nehistonskih).

    Dobre opcije za kontrolni rad na temu

    recenzirano


    • Možete i odgovarati

    Priroda, rast i stvorenja regije Kaluz Pam'ятник природи «Калузький Бір»

    Priroda, biljke i stvorenja regije Kaluz Prirodni spomenik "Kaluzky Bir"

    0
    Aktivnosti za opismenjavanje

    Lekcija za osposobljavanje za opismenjavanje "Znanje slovom i zvukom Pregled lekcije za obuku pismenosti (stara grupa) na temu

    0
    Agresija i agresija

    Agresija i agresija

    0