Vodņeva saite ir tā, kas veido olbaltumvielu struktūras. Vodnevi savienojumi
Viss par ikdienu 

Vodņeva saite ir tā, kas veido olbaltumvielu struktūras. Vodnevi savienojumi

Ūdens saite proteīna molekulā notiek starp vienas grupas ūdens atomu, kuram bieži ir pozitīvs lādiņš, un atomu (skābs, slāpeklis), kuram bieži ir negatīvs lādiņš, un citas grupas nedalītu elektronu pāri. Olbaltumvielās ir divas ūdens saišu veidošanas iespējas: starp peptīdu grupām

un starp polāro aminoskābju bioloģiskajiem radikāļiem. Piemēram, aplūkosim ūdens saites izveidi starp aminoskābju pārpalikuma radikāļiem, lai noņemtu hidroksilgrupas:

Van der Vālsa spēki darbs ar elektrostatisko raksturu. Smaržas vibrē starp dažādiem dipola poliem. Olbaltumvielu molekulai ir gan pozitīvi, gan negatīvi lādētas daļas, starp kurām rodas elektrostatiskā gravitācija.

Pārbaudītās ķīmiskās saites piedalās olbaltumvielu molekulu formas struktūrā. Kad ir izveidotas peptīdu saites, veidojas un tādējādi veidojas polipeptīdu lancetes primārā struktūra vāvere Proteīna molekulas plašo organizāciju galvenokārt norāda ūdens, jonu saites, van der Vālsa spēki un hidrofobās mijiedarbības. Ūdens saites, kas savieno peptīdu grupas, nozīmē padziļinājums olbaltumvielu struktūra. Veidošana terciārā un kvartārā struktūra To veido ūdens saites, kas veidojas starp polāro aminoskābju radikāļiem, jonu saitēm, van der Vāla spēkiem un hidrofobām mijiedarbībām. Disulfīda saitēm ir nozīme terciārās struktūras stabilizēšanā.

Aminoskābes – Ir svarīgi pievienot mazmolekulārus amfotērus savienojumus, piemēram, oglekļa, skābes un ūdens krējumu, ieskaitot slāpekli. Aminoskābju amfoteriskums izpaužas, kad karboksilgrupa (-COOH) dod H +, kas ir funkcionāla skābe, bet aminogrupa – (-NH 2) – pieņem protonu, kas norāda uz bāzu jaudu, tāpēc šūnās Ir bufersistēmu loma.

Lielākā daļa aminoskābju ir neitrālas: aizstājiet vienu aminoskābi ar vienu karboksilgrupu. Pamata aminoskābēm ir vairāk nekā viena aminogrupa, un skābēm ir vairāk nekā viena karboksilgrupa.

Dzīvos organismos ir aptuveni 200 aminoskābes, un tikai aptuveni 20 no tām ir iekļautas olbaltumvielu krātuvē. olbaltumvielas veidojošs (bāzes, proteinogēns) Aminoskābes (2. tabula), kuras pakļautas radikālai kontrolei, iedala trīs grupās:

1) nepolāri(alanīns, metionīns, valīns, prolīns, leicīns, izoleicīns, triptofāns, fenilalanīns);

2) polāri neuzlādēti(asparagīns, glutamīns, serīns, glicīns, tirozīns, treonīns, cisteīns);

3) polārie lādiņi(arginīns, histidīns, lizīns ir pozitīvi uzlādēti; asparagīnskābe un glutamīnskābe ir negatīvi uzlādētas).



2. tabula. Divdesmit proteīniem bagātas aminoskābes

saīsināts nosaukums Aminoskābe saīsināts nosaukums Aminoskābe
Ala Alanīns Liy Leicīns
Arg Arginīns Liza Lizin
Asn Asparagīns Mit Metionīns
TSA Asparagīnskābe Par Prolīns
Vārpsta Valin kungs Serīns
Gіs Histidīns Šautuve Tirozīns
Gli Glicīns Tre Treonīns
GLN Glutamīns Trīs Triptofāns
Glu Glutamīnskābe Fēns Fenilalanīns
Or Izoleicīns Cis Cisteīns

Pamata aminoskābes (radikāļi) var būt hidrofobas vai hidrofilas un nodrošināt proteīniem dažādas funkcijas. Šis radikāļu spēks spēlē sākotnējo lomu telpiskās struktūras veidošanā ( uzbūve) vāvere.

Vienas aminoskābes aminogrupa var reaģēt ar citas aminoskābes karboksilgrupu ar palīdzību peptīdu saite(СО-NH), nomierinoša dipeptīds. Dipeptīda molekulas vienā galā ir brīva aminogrupa, bet otrā galā ir brīva karboksilgrupa. Tāpēc dipeptīdu var papildināt ar citām aminoskābēm, kas nomierina oligopeptīdi(Līdz 10 aminoskābēm). Ja šādā veidā tiek apvienotas 11-50 aminoskābes, tad polipeptīds

Peptīdiem un oligopeptīdiem ir svarīga loma organismā:

Oligopeptīdi: hormoni (oksitocīns, vazopresīns); antibiotikas (gramicidīns S); dažas ļoti toksiskas indīgas vielas (amanitīna sēnes);

Polipeptīdi: bradikinīns (sāpju peptīds); opiātu (cilvēku “dabīgo narkotiku”) darbības rezultātā rodas sāpju mazināšanas funkcija (narkotiku lietošana sagrauj organisma opiātu sistēmu, tāpēc narkomāns izjūt spēcīgas sāpes – “atņemšanu”, ko parasti atvieglo opiāti) ; homonija (insulīns, AKTH un iekšā); antibiotikas (gramicidīns A); toksīni (difterijas toksīns).



Olbaltumvielas sastāv no liela skaita monomēru - no 51 līdz vairākiem tūkstošiem ar molekulmasu virs 6000. Dažādu proteīnu molekulas atšķiras atkarībā no vienas un tās pašas molekulmasas, skaita, struktūras un aminoskābju transformācijas secības polipeptīdā lancinus. Tas pats par sevi izskaidro lielo olbaltumvielu daudzveidību; Tā tilpums visu veidu dzīvos organismos kļūst 10 10 - 10 12.

Apvienojot vienu ar vienu peptīdu saiti, aminoskābes veido savienojumu, ko sauc primārā proteīna struktūra. Primārā struktūra ir specifiska ādas proteīnam, un to nosaka ģenētiskā informācija (DNS nukleotīdu secība). Primārā struktūra satur proteīna atlikušo konformāciju un bioloģiskās īpašības. Tāpēc vienas aminoskābes aizstāšana polipeptīda savienojumā vai aminoskābju pārpalikuma sadalījuma maiņa izraisīs proteīna struktūras izmaiņas un tā bioloģiskās aktivitātes samazināšanos vai zudumu.

Rīsi. Olbaltumvielu molekulas uzbūve: 1 – primārā; 2 – sekundārais; 3 – terciārais; 4 - ceturkšņa struktūra.

Sekundārā struktūra ir saistīts ar ūdens saišu veidošanos vienas polipeptīda lancetes vidū (spirālveida konfigurācija, alfa spirāle) vai starp divām polipeptīdu lancetēm (krokas, beta bumbiņas). Spiralizācijas līmenis no 11 līdz 100%. Starp tiem bioloģiski aktīvākie proteīni ir audu proteīni ar zemu vielmaiņas procesu ātrumu: keratīns - matu, vilnas, spīļu, spalvu un ragu strukturāls proteīns, mugurkaula ādas ragveida bumbiņa, asins fibrīns, gialīns ( spirālveida struktūra); fibroīna šuve (locījuma struktūra). Fibrilāros proteīnus var konsolidēt, vienlaikus sagriežot vairākas spirāles (3 kolagēnam, 7 keratīnam) vai savienojot salokāmās struktūras ar bikini lancetēm.

Rīsi. Vodnevi savienojumi.

Tertīna struktūra ir lodveida)– raksturīga lielākajai daļai proteīnu – triviāla apļveida formas struktūra, kurā veidojas polipeptīda lances spirālveida un nespirālveida posmi. Saites, kas stabilizē trešo struktūru:

1) elektrostatiskie spēki starp R-grupām, kas veic ilgstošu jonogēno grupu (jonu saišu) uzlādi;

2) ūdens saites starp polārajām (hidrofilajām) R-grupām;

3) hidrofobās mijiedarbības starp nepolārajām (hidrofobajām) R-grupām;

4) disulfīda saites starp divu cisteīna molekulu radikāļiem. Šīs saites ir kovalentas. Tie veicina terciārās struktūras stabilitāti, kā arī ir nepieciešami pareizai molekulas savīšanai. Dažos proteīnos smaka var būt katru dienu.

Kvartāra struktūra– hidrofobās mijiedarbības mijiedarbības rezultāts, izmantojot vairāku polipeptīdu lāpstiņu ūdens un jonu saites. Globulārā proteīna molekula hemoglobīns sastāv no četrām (2 alfa un 2 beta) polipeptīdu apakšvienībām. (protomiriv) un daļas, kas nav olbaltumvielas ( protēžu grupa) – heme. Tikai šāds dabiskais hemoglobīns var zaudēt savu transporta funkciju.

Ķīmisko vielu noliktavā olbaltumvielas tiek sadalītas piedodiet(olbaltumvielas) un locīšana(Proteides). Vienkāršās olbaltumvielas galvenokārt sastāv no aminoskābēm (albumīns, globulīns, protamīns, histons, glutelīns, prolamīns). Savā noliktavā apvienojiet aminoskābes (olbaltumvielu daļu) ar neolbaltumvielu daļu - nukleīnskābēm (nukleoproteīniem), ogļhidrātiem (glikoproteīniem), lipīdiem (lipoproteīniem), metāliem (metaloproteīniem), fosforu (fosfoproteīniem).

Rīsi. Saites, kas stabilizē trešo struktūru

Olbaltumvielām var būt spēja apgriezti mainīt savu struktūru, reaģējot uz fizikāliem (augsta temperatūra, spiediens, augsts spiediens utt.) un ķīmiskiem (alkohols, acetons, skābes utt.) faktoriem, kas ir izšļakstīšanās un pietūkuma pamatā. Denaturācijas un renaturācijas ceļš :

- denaturācija– proteīna dabiskās (dabīgās) struktūras iznīcināšanas process; Jūs varat būt vilkacis, lai saglabātu primāro struktūru.

- renaturācija- Proteīna struktūras tūlītējas atjaunināšanas process, vienlaikus pārvēršot normālu vidus prātu.

Rīsi. Olbaltumvielu denaturācija un renaturācija: 1 – terciārās struktūras proteīna molekula; 2 – proteīnu denaturācija; 3 – terciārās struktūras atjaunošana renaturācijas procesā.

Olbaltumvielu funkcijas:

1) strukturāli(budivelna):

A ) iekļūt bioloģisko membrānu krātuvē, stabilizēt šūnu citoskeletu;

b) organoīdu uzglabāšanas daļas (piemēram, ribosomas, šūnu centrs), hromosomas (histona proteīni);

c) izveido citoskeletu (tubulīna proteīni – mikrotubulu uzglabāšanas daļas);

d) ķermeņa nesošo struktūru galvenā sastāvdaļa (ādas, skrimšļu, cīpslu kolagēns; ādas elastīns; matu, naglu, rievu, krātuvju, ragu, spalvu keratīns);

e) zirnekļa pavedieni.

2) transports: saista un transportē specifiskas molekulas, jonus (hemoglobīna transportskābe; asins albumīni transportē taukskābes, globulīni – metālu jonus un hormonus); membrānas proteīni piedalās olbaltumvielu transportēšanā no šūnas un no tās).

3) ātri(rukhova):

a) gaļas audu saīsinātajā miofibrilā ņem aktīna un miozīna daļu, nodrošinot augšanu;

b) tubulīna proteīns mikrotubulu noliktavā veido vārpstu apakšā, kas nodrošina hromosomu apriti mitozes un meiozes laikā;

c) tubulīna proteīns glabāšanā undulipoid – vii un flagellas, nodrošina protistu un specializētu šūnu (spermatozoīdu) attīstību

4) fermentatīvs(katalītisks): vairāk nekā 2000 enzīmu katalizē visas bioķīmiskās reakcijas šūnā (superoksīda dismutāze neitralizē brīvos radikāļus, amilāze sadala cieti glikozē, citohromi piedalās fotosintēzē i);

5) regulējošasŠīs olbaltumvielas satur hormonus, kas regulē olbaltumvielu metabolismu organismā un organismā (insulīns regulē glikozes līmeni asinīs, glikagons – glikogēna sadalīšanos līdz glikozei, histons – gēnu aktivitāti u.c.);

6) receptoru(signāls): membrānām ir receptoru proteīni (integrāli), kas mijiedarbojas ar hormoniem un citām bioloģiski aktīvām vielām; tie maina savu uzbūvi (telpas struktūru) un tādējādi pārraida signālus (informāciju) no sporām ar šādu runu šūnā; kuru mantojuma rezultātā radīsies runas vielmaiņas bioķīmiskās reakcijas; Dažas membrānas olbaltumvielas arī maina savu struktūru, reaģējot uz vides faktoriem (piemēram, gaismas jutīgais proteīns fitohroms regulē augu fotoperiodiskās reakcijas; opsīns ir Sitkivtsi acs rodopsa pigmenta uzglabāšanas daļa);

7) zahisna: aizsargā organismu no citu organismu invāzijas un bojājumiem (antivielas - imūnglobulīni bloķē svešos antigēnus, fibrinogēns, tromboplastīns un trombīns aizsargā organismu no asins zuduma, proteīns - interferons aizsargā pret vīrusu infekcijām);

8) toksisks: toksīnu proteīni veidojas daudzu čūsku, krupju, komu, zarnu, sēnīšu, augu un baktēriju organismā;

9) enerģisks: pilnībā oksidējoties 1 g proteīna, atbrīvojas 17,6 kJ enerģijas; Olbaltumvielas kļūst par enerģijas avotu pēc ogļhidrātu un tauku rezervju izsīkšanas;

10) krājumi: olu albumīns ir rezerves degvielas un enerģijas materiāls putna embrija attīstībai; Piena kazeīnam ir nozīme arī zīdaiņu barošanā ar pienu.

Sekundārā struktūra− tas ir plašs polipeptīdu ķēdes sadalījums α-spirāles vai β-locījuma formā neatkarīgi no bioloģisko radikāļu veidiem un to konformācijām.

L. Polings un R. Korijs ierosināja proteīna sekundārās struktūras modeli α-spirāles formā, kurā ūdens saites ir bloķētas starp pirmo un ceturto aminoskābi, kas ļauj saglabāt proteīna dabisko struktūru. , veidojot Izskaidrojiet vienkāršākās funkcijas un pasargājiet tās no iznīcināšanas. Ūdens saišu veidošanā tiek iesaistīta visu peptīdu grupu līdzdalība, kas nodrošina maksimālu stabilitāti, samazina proteīna molekulas hidrofilitāti un lielāku hidrofobitāti. α-spirāle tiek izveidota spontāni, un tai ir visstabilākā konformācija, kas norāda uz brīvās enerģijas minimumu.

Lielākais sekundārās struktūras elements ir labās puses α-spirāle (R). Peptīda lanceug šeit izliecas kā skrūve. Vienā ādas pagriezienā ir 3,6 aminoskābju pārpalikums, gventa kroka utt. minimālais attālums starp diviem ekvivalentiem punktiem kļūst par 0,54 nm; α-spirāli stabilizē lineāras ūdens saites starp ceturtās aminoskābes rezerves NH-grupu un CO-grupu. Tādējādi garos spirālveida ādas posmos aminoskābju pārpalikums notiek divu ūdens saišu veidošanā. Nepolārās vai amfifīlās α-spirāles ar 5-6 pagriezieniem bieži nodrošina proteīnu noenkurošanu bioloģiskajās membrānās (transmembrānu spirālēs). Spoguļsimetriskā α R-spirāle kreisā α-spirāle (α L) dabā ir ļoti reta, lai gan enerģētiski tā ir iespējama. Polipeptīda lancetes proteīna savērpšanās spirālei līdzīgā struktūrā tiek panākta mijiedarbības rezultātā starp i-tās aminoskābes atlikuma skābo karbonilgrupu un aminogrupas (i+4)-aminoskābes atlikuma ūdeni. ūdens pieslēgumu papildu yu konsolidācijai (6.1. att.).

Rīsi. 6.1. Olbaltumvielu sekundārā struktūra: α-spirāle

Atšķirīga spirāles forma ir atrodama kolagēnā, kas ir vissvarīgākā veselīgu audu sastāvdaļa. Visai kreisajai kolagēna spirālei ir 0,96 nm robeža, un ar pārpalikumu 3,3 ādas spirālei ir vairāk nojumes, kas ir saskaņota ar α-spirāli. Ņemot vērā α-spirāli, ūdens vietu izveide šeit nav iespējama. Struktūra tiek stabilizēta, sagriežot trīs peptīdus, kas atrodas labās puses trīskāršā spirālē.

Papildus α-spirālēm proteīna sekundārajā struktūrā notiek arī β-struktūra, β-vigin.

Ņemot vērā kondensēto α-spirāli, β-bumbiņas var būt izvilktas uz virsmas un var tikt paplašinātas gan paralēli, gan antiparalēli (6.2. att.).

6.2. β-bumbiņu paralēlā (a) un pretparalēlā (b) rotācija

Salocītās konstrukcijās veidojas arī šķērsvirziena starpplakņu ūdens savienojumi (6.3. att.). Tā kā lancetes ir orientētas gar proksimālajām taisnām līnijām, struktūru sauc par pretparalēli salocītu loksni (? α); Tā kā lants ir orientētas vienā virzienā, struktūru sauc par paralēli salocītu loksni (β n). Salocītās konstrukcijās α-C-atomi aug uz pauguriem, un arkas ir orientētas perpendikulāri lapas vidējai virsmai, pārmaiņus uz augšu un uz leju. Enerģētiski pārāka struktūra ir βα loksne, kuru bieži ieskauj lineāras H vietas. Izstieptās salocītās loksnēs lancešu malas visbiežāk nav paralēlas, bet bieži vien ir saliektas cieši viena pie otras.

6.3. β-loksnes struktūra

Papildus parastajām polipeptīdu lāpstiņām ir arī neregulāras sekundāras struktūras. standarta struktūras, kas neatbilst ilgām periodiskām sistēmām. Tse - β-vigīnas tiek sauktas tā, jo tās bieži saista asinsvadu β-šķiedru galotnes antiparalēlos β-matadatos). In vigin, sagaidiet, lai iekļautu apmēram pusi no pārpalikuma, kas nav iekritis parastajā olbaltumvielu struktūrā.

Virssekundārā struktūra- vērtīgs proteīna molekulas organizācijas avots, ko attēlo sekundāro struktūru ansamblis, kas mijiedarbojas savā starpā.

Parunāsim par vājās mijiedarbības lomu bioloģiskajās makromolekulās. Lai gan smaka ir vāja, tās ietekme uz dzīviem organismiem nebūt nav maznozīmīga. Pieticīgs vājo saišu veidu kopums biopolimēros ietver visu bioloģisko procesu daudzveidību, kas, šķiet, nekādā veidā nav savstarpēji saistīti: nokrišņu informācijas nodošana, fermentatīvā katalīze, rūpes par ķermeņa integritāti, dabiskās molekulārās mašīnas. Un nav nepareizi maldināt ievērojamos “vājos” - šo savstarpējo attiecību loma ir kolosāla.

Šis darbs publicēts 2015. gadā konferencē “Bioloģija – 21. gadsimta zinātne” notikušā populārzinātnisko rakstu konkursa ietvaros.

Kāpēc rakstu tā sauc? Jo vēl nesen vājās mijiedarbības ķīmijā (bioķīmijā, zocrema utt.) acīmredzami trūka cieņas. Viņa priekšgājēji rakstīja apmēram šādi: “Kovalentā saite ir svarīga, un jebkuras runas spēks mums ir norādīts pirms atomu kovalentās mijiedarbības rakstura. Un vāja savstarpējā mijiedarbība - ūdens, jonu, elektrostatiskās saites- tie ir vāji, jo formēto autoritātes runa ir atšķirīga. Tikai attīstoties tādiem neklasiskiem ķīmijas virzieniem kā supramolekulārā un koordinācijas ķīmija, ir radusies interese par vājām mijiedarbībām. Turklāt bija skaidrs, ka funkcionējošā dzīvā šūnā lielu lomu bieži spēlē vāja mijiedarbība starp atomiem un molekulām.

Labajā pusē ir secība ar redzamu trūkumu, kas nāk no pašas “vājā” nozīmes (ūdens saite, piemēram, ir 15-20 reizes mazāka, apakšējā “stipra” ir kovalenta), no mijiedarbība, kas mums ir jāzina, un priekšrocība ir tā, ka smaku ir daudz vieglāk vainot un pārsprāgt. Lai izveidotu vai pārtrauktu kovalentās saites, ir nepieciešama ķīmiska reakcija ar izšķērdētu enerģiju, kas prasa ievērojamu laika periodu, kam nepieciešama katalīze utt. Un, lai izveidotu vāju mijiedarbību, pietiek ar molekulas konformācijas maiņu. Un, tā kā es zinu, ka dzīvais organisms tiek uzskatīts par sarežģītu molekulāro mašīnu, tad vājākās mijiedarbības tajā parādās kā būtisks vissmalkākās kontroles elements, kas instinktīvi un, šķiet, ātri reaģē uz jebkurām izmaiņām vidē šobrīd.

* - Šādas mijiedarbības neievērošana ir dārga biologiem, farmaceitiem un pat slimiem cilvēkiem - bieži vien biomolekulu konformācijas dinamikas vidū ir norāde uz zāļu selektivitāti un gaidāmajiem rezistences attīstības evolūcijas plāniem: " » . - ed.

Adīts ar vienu lanceti

1. attēls. Pieņēmumi par olbaltumvielu struktūru divdesmit līdz trīsdesmit gadu vecumā.

Tikai pirms dažām desmitgadēm neviens neaptvēra vājas mijiedarbības lomu dzīvās sistēmās. Piemēram, 19. gadsimta beigās Emīls Fišers uzskatīja, ka proteīns lineārais poliamīds Kas rodas no α-aminoskābju pārpalikuma Mūsdienās šī koncepcija ir kļuvusi par aksiomu. Mūsdienās retais atceras, ka 20. gadsimta pirmajā ceturksnī lielākā daļa cilvēku vēl šaubījās, vai Fišeram ir taisnība, un izteica vairākus savus pieņēmumus par proteīnu uzbūvi – vairāk nekā dažus oriģinālus, vēloties tobrīd pārstāvēt. tīri vēsturiskā interese (1. att.). Viņu mārketinga virzība būs aptuveni tāda pati. Tā kā olbaltumvielas, pēc Fišera domām, ir lineārs polimērs, tai ir jābūt pavedienam līdzīgai molekulai, kas sabrūk bezlodes bumbiņā. Kā šāda molekula veic bioloģiskās funkcijas? Jāpiebilst, ka tajā laikā jau bija parādījušies apgalvojumi par lodveida proteīniem. No pirmā acu uzmetiena proteīna molekulas kompaktā lodveida forma atšķīrās no vācu ķīmiķa atklājumiem.

Kopš pagājušā gadsimta 20.-30.gadu parādīšanās proteīna globula ir šūta ar polimēru, ko veido stabili sešu locekļu cikli, kurus, acīmredzot, savieno mazas kovalentās saites. Pēc krievu ķīmiķa (un oglekļa dioksīda radītāja) atklājumiem N.D. Piemēram, Zelinska olbaltumvielas sastāv no diketopiperazīna cikliem un iekšējiem aminoskābju amīdiem. Vairāki citi ķīmiķi proteīna globuli prezentē kā kondensētu poliaromātisku sistēmu, kurā ietilpst slāpekļa heterocikli, un aminoskābju klātbūtne olbaltumvielu hidrolizātos, pēc viņu domām, ir artefakts, kas rodas heterociklu iznīcināšanas rezultātā hidrolīzes laikā.

Kopš 20. gadsimta četrdesmitajiem gadiem tādi izcili zinātnieki kā Linuss Polings, Rozalinda Franklina, Džeimss Vatsons, Frensiss Kriks un Moriss Vilkinss ir parādījuši iespēju veidot stabilas biopolimēru struktūras, izmantojot struktūru.vāja mijiedarbība. J. Vatsons, F. Kriks un M. Vilkinss 1962. gadā saņēma Nobela prēmiju fizioloģijā vai medicīnā par "nukleīnskābju molekulārās struktūras atklāšanu un to nozīmi ģenētiskās informācijas pārraidē." tsii. Diemžēl R. Franklins nenodzīvoja līdz pelnītajai balvai (natomists L. Pollings kļuva par divkārtēju nobelistu). Kļuva skaidrs, ka, ja proteīna globula būtu šķērssavienota ar policiklu, tai būtu bijusi augsta stabilitāte, taču tās bioloģiskās funkcijas nevar novērst, jo tā nebūtu pareizi reaģējusi uz ārējām aktivitātēm. Tad molekula būtu “mirusi”.

Šeit mums jāpievērš uzmanība šim faktam. Neatkarīgi no tā, ka Zelinska teorija neapstiprinājās, tā kalpoja par pamatu diketopiperazīnu ķīmijas formulēšanai – tieši izraisot zemas kvalitātes medikamentu radīšanu. Diketopiperazīna rakstura sekundārie metabolīti, tostarp tie, kuriem ir ārstnieciska iedarbība, tiek konstatēti arī dzīvā dabā, nevis olbaltumvielu krātuvēs. Tātad sākotnēji nepareizā hipotēze radīja dīvainu praktisku rezultātu – fenomenu, kura zinātnei bieži vien nav.

Bonds. Ūdeņraža saite

Mazulis 2. Ūdens savienojumi vāverēs.

Viens no visizplatītākajiem vājās mijiedarbības veidiem ir ūdens pieslēgumi, kas ir saistīts ar polāro grupu klātbūtni molekulās - hidroksilgrupas, aminogrupas, karbonilgrupas utt. Biopolimēru makromolekulās, kā likums, polārās grupas ir plaši pārstāvētas (piemēram, dabiskajā kaučukā). Ūdens pieslēguma īpatnība ir tie, kas Tās nozīme ir ne tikai attālumā starp grupām, bet arī plašajā apkārtnē(2. att.). Vissvarīgākā saite tiek izveidota, kad visas trīs saites tās izveidotajos atomos ir atdalītas vienā taisnā līnijā par aptuveni 3 Å. Uzlabojums par 20-30° ir kritisks: turpmāks pieaugums novedīs pie katastrofālas vērtības samazināšanās, līdz savienojums tiks pilnībā novājināts. Bet tas ir enerģētiski nedzīvotspējīgs. Tāpēc ūdens saistvielas darbojas kā biopolimēru struktūru stabilizatori, piešķirot tiem stingrību. Piemēram, izdevis L. Paulings α-spirāle- viens no proteīna sekundārās struktūras veidiem - tiek stabilizēts ar ūdens saitēm, kas veidojas starp ūdens atomiem ar slāpekļa un peptīdu saišu karbonilgrupām spirāles gala pagriezienos. 1954. gadā Polings “par ķīmiskās saites būtības attīstību un tās stagnāciju līdz salokāmo molekulu esamības izskaidrošanai” zaudēja savu pirmo Nobela prēmiju – ķīmijā. Vēl viena (arī “tāda paša veida”) - Miera prēmija - tika piešķirta 1962. gadā, bet par citām aktivitātēm.

Slava spirālei

Tiek parādīts mazulis 3, DNS apakšvirkne ir atšķaidīta, un DNS ir zināma smadzenēm. Tagad, iespējams, katrs Holivudas iestudējums nevar iztikt bez šīs molekulas tēla, ko dabaszinātnēs analfabētie filmu producenti piešķir patiesai mistiskajai jēgai. Faktiski dabiskā DNS sastāv no divām vienas (komplementāras) makromolekulas spoguļattēla molekulām, kas ar ūdens saitēm savienotas ar “mirkšķināšanas” stiprinājumu. Nukleotīdiem, no kuriem veidojas makromolekulas, ir vairākas slāpekļa bāzes, no kurām divas ir līdzīgas. purina(adenīns un guanīns), un pārējie divi ir līdzīgi perimidīna(timīns un citozīns). Svarīga šo runu iezīme ir selektīvi veidotu ūdens savienojumu klātbūtne. Adenīns viegli izšķīdina subhidrisko saistvielu ar timīnu vai uracilu, savukārt proteokomplekss ar citozīnu ir ievērojami mazāk spēcīgs. Tomēr guanīns ļoti labi spēj izveidot trīskāršu saistvielu ar citozīnu. Citiem vārdiem sakot, “atpazīsim” viens otru. Turklāt sporiditāte ir tik liela, ka adenīna-timīna (AT) un guanīna-citozīna (G-C) kompleksi kristalizējas kā neatkarīgas vienības.

3. attēls. Uz augšu: Stabilizēt DNS struktūru ūdens saitēm starp slāpekļa bāzēm. Apakšā: viena DNS pagrieziena modelis B formā, kas izveidots, pamatojoties uz rentgenstaru struktūras analīzes datiem. Atomu krāsa: kisen - sarkans, ogles - pelēks, ūdens - balts, slāpeklis - zils, fosfors - dzeltens. Malyunok no vietnes www.visual-science.com.

Ir skaidrs, kā polinukleotīdu noliktavā ir smaka. Saites starp A-T un G-C pāriem savieno divus DNS pavedienus, veidojot slaveno apakšspirāli. Šī bāzu daudzveidība pieļauj komplementāras polinukleotīdu sekvences klātbūtni kopējā matricā. Nukleīnskābes ir vienīgās zinātniskās molekulas, kas vairojas (replicējas). Šī valdība ļāva viņiem nest informāciju par lejupslīdi.

Acīmredzot trīskāršais ūdens savienojums G-C pārī ir zemāks, zemāks A-T. Izveidē bija liela nozīme visam, kas ir svarīgs, piemēram, fizikāli ķīmiskajai sporitātei starp primārajām aminoskābēm un primārajiem nukleotīdiem. ģenētiskais kods. DNS, kas ir bagāta ar GC pāriem, augstā temperatūrā tiek veikta termiskā denaturācija (molekulārbiologu profesionālajā valodā tas nozīmē “kušana”, lai gan kušanas process vārda DNS denaturācija tiešā nozīmē nenotiek). Piemēram, termofīlo baktēriju DNS denaturējas temperatūrā, kas tuvojas 100 °C, un atsevišķa DNS, kas sastāv tikai no A-T pāriem, denaturējas tikai 65 °C temperatūrā. DNS “kušana” pamazām izpaužas caur hiperhromisks efekts- Paaugstināta ultravioletās gaismas sacietēšana ar augstu 280 nm slāpekļa bāzu koncentrāciju, kas dabiskajā DNS molekulā ir iepakotas spirāles vidū un vāji izbalinātas.

Izrādās, ka dzīvības pamats – gausums – ir ūdens saišu veidošanās. Lipīgums ir tikai viena no mucas bezpersoniskuma izpausmēm. Visa molekulārā bioloģija balstās uz starpmolekulārā atpazīšana, Un tur, ar savu melno, - uz vājām attiecībām. Tie visi ir ģenētiskie enzīmi, ribosomas, tRNS, RNS traucējumi utt. Tā ir imunitāte. Ir daudz receptoru-ligandu mijiedarbības variantu. Zrestha - pati dzīve!

Protams, izveidojot pamatīgu pārsprieguma informācijas pārraidīšanas mehānismu, daba turpināja minēt, kāda ir tā sabrukšanas metode. Pirimidīna bāzu mimētikas 5-halogenuracils (5-fluoruracils, 5-bromuracils un citi) tiek klasificēti kā supermutagēni – tādā gadījumā gēnu mutāciju biežums palielinās par vairākām kārtām. Protams, 5-halogenuracilu spēks ir saistīts ar to klātbūtni divās tautomērās formās: parastajā keto formā tie veido pakārtotu ūdens saiti ar adenīnu, “redzot” sevi kā timīnu, un retos gadījumos to enola formas kļūst par citozīna analogiem. un izveidot trīskāršo saiti 'mēli 4). Šī 5-halogenuracilu “neskaidrība” izraisa replikācijas ātruma traucējumus un iespējamu mutāciju konsolidāciju, jo tiem ir atļauts iekļauties nukleotīdā.

4. attēls. 5-halogenuracilu (izmantojot 5-bromuracilu) mutagēnās iedarbības mehānisms.

Vārda van der Vāls spēks

5. attēls. Van der Vālsa mijiedarbības potenciālu raksturīgie parametri.

Ūdens savienojumi, protams, nav vienīgais vājās mijiedarbības veids. Van der Vālsovs Dzīvajā dabā ne mazāk svarīga loma ir savstarpējai mijiedarbībai.

Puzle “Čūska” vai padomi par vērpes stieņiem

Biopolimēru molekulām bieži ir ļoti liela molekulmasa – līdz simtiem tūkstošu un līdz pat miljoniem daltonu. Šādām masīvām molekulām nav atomu grupu, un tās teorētiski pieņem astronomiskas konformācijas. Faktiski jebkurš biopolimērs standarta prātos nepieņems dabisko uzbūvi, kāda tā pastāv dzīvā organismā. Ir svarīgi izskaidrot šo fenomenu. Patiešām, kas liek mazai molekulai bezgalīgi mainīt savu ģeometriju, saskaroties ar nepārtrauktu karstumu?

Pierādījumi liecina, ka izmaiņas polipeptīda molekulas konformācijā sākas ar izmaiņām savienojumos starp galvenā polipeptīda atomu grupām (žargonā to sauc par “mugurkaulu”), t.s. vērpes stieņi, kas apzīmēti ar grieķu burtiem Φ (oglekļa-slāpekļa saitēm) un Ψ (oglekļa-ogļu saitēm). Izrādījās, ka ne visas teorētiski pārnestās vērpes stieņu vērtības faktiski tiek īstenotas.

Indijas zinātnieki Ramachandran un Sasisekharan pētīja proteīna lantsugs uzbūvi, un viņu pūliņu rezultātā tika izveidota konformācijas karte, kas nes to nosaukumu (6. att.). Baltais lauks kartē ir bloķētās griezuma vērtības, kas ir apvilktas oranžā krāsā un iekrāsotas — atļautas, citādi neredzamas, un aplis ar sarkanu krāsu un stipri iekrāsots — proteīna dabiskā uzbūve. Var redzēt, ka visa karte ir nokrāsota baltā krāsā. Tādējādi proteīna dabiskā uzbūve dzīva organisma apziņā ir enerģētiski vispieejamākā, un pati olbaltumviela to ātri uzsūc. Ja biopolimēriem trūktu lielākas konformācijas brīvības, dzīvas molekulārās mašīnas labi iedibinātā darbība kļūtu apgrūtinoša.

6. attēls. Polipeptīdu telpas struktūras garums vērpes slāņos. Livoruch: Ramachandran-Sasisekharan karte tiem, kurus bloķē (balts lauks) un pieļauj (ēnotais lauks) lielu aminoskābju pārpalikumu konformācija, kad tie ir ietīti vērpes spolēs Φ un Ψ proteīna lankusā. (Šie kuti paši apzīmē visu lineāro polipeptīdu lancetu konformācijas daudzveidību.) Abscist un ordinātu asis parāda kuts Φ un Ψ vērtības no –180° līdz +180°. Apzīmētajā zonā ir atļautas visas mucu grupas konformācijas saskaņā ar 1. griezumu α-spirālēm un β-loksnēm; apelsīnu lauka apkārtnē daļa kuts χ 1 ir norobežota. (Kuti χ norāda nosacījumus proteīna aminoskābju pārpalikuma aizsardzībai, neietekmējot plašo dēšanas veidu ar iedegumu.) Labroči: Vērpes griezumu apzīmējums ir Φ un Ψ polipeptīda molekulā. Smaka pati par sevi ļauj proteīnu lāpstiņām, piemēram, mīklai līdzīgām “čūskām”, pieņemt lielo olbaltumvielu molekulu veidu daudzveidību, no kurām tie ir piesardzīgi.

Pašreizējā datorbiofizika drīzumā izstrādās reālistisku biopolimēru modeli, lai ikdienas dzīves plašumos varētu pārnest tikai molekulas (primārās struktūras) secību, dabā esošie fragmenti ir aizsargāti Šķiet, ka tā ir taisnība: process Proteīna pārejošu sadegšanu tā “natīvajā” konformācijā sauc locīšana(Angļu versija) salocīt- Zgortati, salieciet). Tomēr izpratne par šī procesa fiziku joprojām ir tālu no ideālas, un pašreizējie skaitļošanas algoritmi, kas vēlas sniegt daudzsološus rezultātus, joprojām ir tālu no atlikušajiem panākumiem.

Bailes no ūdens, kāds ar to sakars biomolekulu uzbūvei?

Lielākā daļa biopolimēru dabā ir atrodami ūdenī. Un ūdens ar savu melnumu ir cieši saistīta upe, ko “sašūts” triviāls ūdens saišu tīkls (7. att.). Tas izskaidro neparasti augsto ūdens viršanas temperatūru: reti kad ūdens nonāk tuvu kristāliskiem kristāliem. Šī H 2 Pro struktūra ir saistīta arī ar dažādu runu izvēli. Savienojums, kas ar polāro grupu (saharozes, etilspirta, amonjaka) klātbūtni rada ūdens saites, viegli uzsūcas ūdens “kristāliskajos nogulsnēs” un brīnumaini izšķīst. Rechovīni, kas satur polārās grupas (benzols, hlorēts ogleklis, elementārais sērs), nevar “izlauzties cauri” ūdens saišu robežai un sajaukties ar ūdeni. Acīmredzot vienu runu grupu sauc par “hidrofilu” (ūdeni mīlošu), bet otru par “hidrofobu” (ūdeni mīlošu).

7. attēls. Hidrofobās saites proteīnā. Ugunsgrēkā: normāls ledus. Punktēta līnija - N-saite. Ledus ažūriskajā struktūrā redzamas nelielas tukšas vietas, kas iezīmētas ar H2O molekulām. Augšā pa labi: shēma neregulārai H 2 Pro molekulu iesaiņošanai, kuras ir saistītas ar ūdens saitēm ap nepolāru molekulu. Apakšā:ūdens ir pieejams uz ūdens iedarbībai pakļautās proteīna molekulas virsmas. Zaļie punkti parāda atomu centrus, kas atrodas starp ūdeni; zaļā līnija - viņu van der Waals gliemežvāki. Ūdens molekulu attēlo zila bumbiņa (rādiuss 1,4 Å). Ūdenim pieejamo virsmu (sarkano līniju) veido maisa centrs, kad tas ripo ap ar ūdeni saistīto molekulu, pielīp pie tā ārējo atomu van der Volsa virsmām.

Ūdens saskare ar hidrofobu virsmu ir enerģētiski neredzama. Ūdens nevar aizsargāt ūdens saites, bet starp fāzu atdalījumiem nevar izveidot pareizo triviālo robežu (7. att.). Rezultātā mainās ūdens struktūra: tas kļūst sakārtotāks, molekulas zaudē vaļīgumu utt. Vasarā ūdens sasalst temperatūrā virs 0 ° C! Protams, ūdens plūst viens no otra līdz minimumam. Tas, piemēram, izskaidro, kāpēc mazi ūdens pilieni uz ūdens virsmas mēdz veidot vienu lielu pilienu: patiesībā ūdens pašā vidū tās visas uzreiz iztukšo, mainot saskares virsmas laukumu.

Olbaltumvielas un nukleīnskābes satur gan hidrofilus, gan hidrofobus fragmentus. Tāpēc proteīna molekula, nosēdusies pie ūdens kodola, sadeg globulā tā, ka uz tās virsmas parādās hidrofīlo aminoskābju pārpalikums (glutamīns, glutamīnskābe, asparagīns, asparagīnskābe, serīns) un saskaras komforts ar ūdeni, un hidrofobas vielas (fenilalanīns, triptofāns, valīns, leicīns, izoleicīns) - globulas vidū un saskaras savā starpā, tad. izveidot savā starpā hidrofobusus kontaktus. Olbaltumvielu sadedzināšanas process terciārajā struktūrā ir līdzīgs eļļas pilienu kušanas procesam, un ādas proteīna terciārās struktūras raksturu nosaka aminoskābju pārpalikumu savstarpēja izšķīšana. Sekojošais noteikums ir tāds, ka visus proteīna struktūras posmus (sekundāro, terciāro un kvartāro) identificē pēc tās primārās struktūras.

* - Tas attiecas tikai uz maziem un trausliem proteīniem, un olbaltumvielas, kas ievadītas biomembrānā, vai lielus olbaltumvielu kompleksus var salocīt. Piemēram, membrānas proteīni ir sakārtoti tā, lai tie atbilstu viens otram, lai tie nesaskartos ar polāro savienojumu, bet gan ar lipīdu bizila hidrofobo kodolu: » . - ed.

Kā minēts, DNS dubultspirāle veidojas ar ūdens saišu palīdzību starp bāzēm. Tomēr ādas saskarnēs asinsvadu slāpekļa bāzes ir sakārtotas “kaudzē” ar hidrofobiem kontaktiem (šajā gadījumā to sauc par “kraušanas mijiedarbību”). DNS molekulas hidrofilais cukura-fosfāta mugurkauls mijiedarbojas ar ūdeni.

Citiem vārdiem sakot, vairumam biopolimēru (piemēram, proteīnu, kas ir ietverti šūnu lipīdu membrānā) dabisko struktūru veido ūdens nogulsnes - jebkura dzīva organisma dabiska vidusviela. Tas ir saistīts ar biopolimēru mitotisko denaturāciju, nonākot saskarē ar organiskiem savienojumiem.

Biopolimēru dabisko molekulu hidrofilā virsma ir pārklāta ar masveida hidrāta apvalku (“hidrāta apvalku”). Par to, cik liels un smalks šis ūdens molekulu slānis ir adīts, ņemiet vērā faktu, ka aptuveni 60% olbaltumvielu kristālu veidojas no adīta ūdens. Šajā gadījumā ir svarīgi paturēt prātā, ka hidratācijas apvalks ir tikpat neredzama proteīna molekulas daļa kā pati polipeptīda lancete, lai gan šī ideja ir jāņem vērā saistībā ar ķīmiskās runas individualitāti. Un tomēr ir acīmredzams, ka hidratācijas apvalks ir radīts, lai noteiktu biopolimēra jaudu un tā funkcijas, un mūsdienās populārākie apgalvojumi par ūdens struktūru tiks aizstāti ar jaunu (zinātnisku) aizstājēju.

Maksa par Badorosti

Malyunok 8. Elektrostatiskā mijiedarbība starp proteīna un ūdens straumēm.Ūdens molekulu (attēli dipolu formā) orientācija uz proteīnu un lādiņu (attēli ir pozitīvi tikai uzsvara dēļ).

Protams, biopolimēru virsmas molekulas ir spēcīgas to hidrofilitātes dēļ. Tās virsma, kā likums, nes elektrisko lādiņu. Olbaltumvielas ir uzlādētas ar karboksilgrupām un aminogrupām, nukleīnskābes - fosfātu grupām, polisaharīdiem - karboksilgrupu, sulfātu un boru. Turklāt vēl viens vājo mijiedarbību veids, kas dominē biopolimēros, ir jonu saites – gan iekšējās starp pašas molekulas radikāļiem, gan ārējās – ar metāla joniem vai ar asinsvadu makromolekulām (8. att.).

Kompetenta koordinācija

Protams, nevar nenojaust vēl vienu svarīgu vājo savstarpējo attiecību veidu - koordinācijas saites. Zīdainim ir 9 indikācijas par trīsvērtīgā kobalta gabalu kompleksu ar sintētisko ligandu - etilēndiamīntetraoktīnskābi (EDTA). Dabiskajiem biopolimēru kompleksiem acīmredzot ir salokāma struktūra, bet pat ne līdzīga tiem, kas tiek piedāvāti. Kompleksi ar polivalentiem metāliem ir raksturīgi proteīniem un polisaharīdiem. Metāla proteīni ir lielākā biopolimēru klase. Pirms tiem ir skābuma nesējproteīni, daudz enzīmu, membrānas proteīni - elektronu transporta lancetu lanki. Metaloproteīniem ir skaidri parādīta katalītisko aktivitāti. Un, lai gan starpproduktu nesaturošais katalizators ir pārejas metāla jons, polipeptīdu lances kalpo kā spēcīgākais katalizators, turklāt tie tieši stimulē metāla aktivitāti, nomācot tā blakusproduktus. Tas nozīmē, ka katalīzes efektivitāte ievērojami palielinās. . Tādā veidā tiek panākts vielmaiņas procesu pamatīgums un ārkārtīgi smalkas regulēšanas iespēja.

9. Koordinācijas saites. A - Oktaedriska kompleksa struktūra, ko veido EDTC 3+ atoms. b - Centrālā jona koordinācija ir raksturīga ar atšķirīgu saistību starp tā rādiusu un papildu elektronu donoru rādiusiem. Malyunok z.

Sekundārās struktūras

Olbaltumvielām ir raksturīgas divu veidu sekundārās struktūras. α-spirāle ir apspriesta vairāk nekā vienu reizi. Šeit var piebilst tikai to, ka ir divu veidu α-spirāles - labās puses (apzīmētas ar burtu R) un kreisās (apzīmētas ar burtu L). Dabā mums ir mazāk labās rokas spirāles - tās ir ievērojami stabilākas (10. att.). Acīmredzot α-spirāļu veidošanās ir iespējama tikai ar vienu aminoskābju optisko izomēru.

Proteīna struktūra – β-arkušu krokas – ir vēl vairāk paplašināta. Ja α-spirālē ūdens saites veidojas starp pagriezieniem, bet β-loksnē tās veidojas starp dzīslām, veidojot stipri salocītu divdimensiju struktūru (“arkush”). Šī struktūra ir pievienota zemu fibrilāru proteīniem, piemēram, dabiskajam šuvju fibroīnam. Neatkarīgi no tiem, kuri bez ūdens saišu ņemšanas netraucē šūšanas nozīmi, lielu prasmi un pareizu šādu saišu novilkšanu var sasniegt pat lancešu šūšanas laikā. Izrādās, ka šuves vītnes griešana ir fenomenāli noderīga plīsīšanai - vēl jo vairāk, apakšējā tērauda vītne ir tāda paša diametra.

10. attēls. Proteīna sānu struktūras. Ugunsgrēkā: labā α-spirāle. A - atomu struktūra. R – bichny grupas. Melnās līnijas ir ūdens savienojumi. b - α-spirāles viena pagrieziena shematisks attēlojums (gala skats). Bultiņa parāda spirāles rotāciju (no izplešanās par vienu pārsniegumu) mums tuvākajā pasaulē (pārmērības skaitļi mainīsies). Augšā pa labi: polipeptīda lancetes sekundārā struktūra (α-spirāle un β-loksnes virkne) un terciārā struktūra - polipeptīda lancete, ielocās globulā. Zemāk kreisais: labās (R) un kreisās (L) spirāles. Zem tiem ir norādes uz pozitīvu trigonometrijas griezumu, kurā bultiņa pagriežas “tuvu mums”. pret gada gaita (kas liecina par R-spirālēm). Zemāk ar labo roku:β-struktūras loksne bieži ir salocīta uz virsmas. Pupiņu grupas (mazus asnus) izklāj uz krokām un saloka tajā pašā vietā, kur ieloce. Taisni uz leju un uz augšu sānu grupas ir novilktas gar β-virkni. Malyunok z.

Viss konformāciju spektrs

Vājās mijiedarbības lomu biopolimēros var redzēt no spektroskopiskās izpētes metodēm. 11. attēlā redzami sintētiskā polipeptīda polilizīna IC (infrasarkanais) un CD (circular dichroism) spektra fragmenti, kas atrodami trīs konformācijās - α-spirāle, β-arkuša un nesakārtota spole. Tas ir neapmierinoši, bet spektri vispār nav apvienoti, tie ir ņemti no trim dažādām runām. Tad vāja mijiedarbība nozīmē molekulas spēku pār mazāko pasauli, zemāko kovalento saiti.

11. attēls. Polilizīna spektru saskaņošana ar trim konformācijām. Livoruch: raksturīgās CD spektru formas (“tālajā” UV) polilizīnam α-spirālveida konformācijā, β-struktūrā un nesakārtotā spolē (r). Labroči: raksturīgās IR pārraides spektru formas, kas izmirušas svarīgā ūdenī (D 2 O) polilizīnam tieši šajās konformācijās. “Amīda I” zonas tuvumā tika veikta katru reizi, izsitot savienojumu starp savienojumiem. Malyunok z.

Divdesmit solī N

Olbaltumvielu lāpstiņu konformāciju skaits palielinās eksponenciāli, pateicoties lielajam aminoskābju skaitam, kas nonāk to noliktavā. Ir divdesmit proteinogēnas aminoskābes, un tās satur dažādus bioloģiskos radikāļus. Piemēram, glicīnā bioloģiskais radikālis tiek reducēts līdz vienam ūdens atomam, savukārt triptofānā tas ir masīvs un salocīts liekā skatola struktūras dēļ. Radikāļi ir hidrofobi un hidrofili, skābi un bāziski, aromātiski, heterocikliski un skābi.

Acīmredzot aminoskābju pārmērības bioloģisko radikāļu spēks ir balstīts uz polipeptīda lancetes konformācijas spējām. Smird, zokrema, uzlej uz vērpes stieņu lielumu un izdari grozījumus Ramachandran kartēs. Tie satur arī proteīna molekulas lādiņu, izoelektriskais punkts- viens no svarīgākajiem olbaltumvielu jaudas rādītājiem (12. att.). Piemēram, asparagīnskābes pārpalikums zaudē negatīvu lādiņu stipri skābā vidē, pie pH 3. Bāzes aminoskābes arginīna pārpalikums, piemēram, zaudē pozitīvo lādiņu pie pH 13 – stipri skābā vidē. Pļavas vidē pie pH 11 tiek uzlādēta tirozīna fenola hidroksilgrupa, bet pie pH 10 tā ir uzlādēta arī ar cisteīna sulfhidrilgrupu. Lielu interesi rada histidīns, kura radikālā ietilpst imidazola gredzens: atlikušais iegūst pozitīvu lādiņu pie pH 6, tad. fizioloģiskajā prātā. Citiem vārdiem sakot, organismā pakāpeniski izdalās lādētu un neuzlādētu liekā histidīna formu savstarpēja pārvēršana. Šī pārejas vienkāršība ir saistīta ar pārmērīga histidīna katalītisko aktivitāti: šī aminoskābe, zocrem, nonāk zemu enzīmu, piemēram, nukleāžu, aktīvajos centros.

Malyunok 12. Aminoskābju bioloģisko radikāļu struktūru un spēku daudzveidība olbaltumvielu krātuvē. Ugunsgrēkā: Alus kola ar divdesmit standarta aminoskābēm. Augšā pa labi: Bioloģiskās grupas, kas (tā kā visas vielas ir nepolāras) var veidot atsevišķas hidrofobas virsmas uz α-spirālēm un uz β-strukturālām sekcijām. Līdzīgas polāro grupu pievienošanas lancetēs izraisa hidrofilu reģionu veidošanos uz α-spirāļu un β-virkņu ārējām virsmām. Apakšā: jonizēto bioloģisko grupu uzlāde, kā arī peptīda lancetes N-gals (NH 2 -C α) un C-gals (C α -C’OOH) dažādos pH līmeņos. Malyunok z.

Dubultā spirāle

Kā teikts iepriekš, DNS dubultā spirāle nevienam nav jāuzrāda. Kolagēna trīskāršā spirāle ir daudz mazāk zināma un nepelnīti, jo kolagēns ir galvenais hordātu (un cilvēku) ķermeņa proteīns, no kura veidojas veseli audi.

Kolagēns noārda nabadzīgo aminoskābju noliktavu: tajā ir ikdienas aromātiskās aminoskābes, pēc tam tiek bagātināts ar glicīnu un prolīnu. Arī polipeptīdu lancešu aminoskābju secība līdz kolagēnam ir unikāla: aminoskābes ir sakārtotas pareizā secībā; Trešais ādas pārpalikums ir glicīns. Lancetes āda kolagēnam savijas pa īpaši kreiso spirāli (domāju, ka α-spirāle ir pirmā pa labi), un tajā pašā laikā lancete griežas labajā pusē. trīskāršs("kolagēns") superspirāle(13. att.).

Malyunok 13. Superspirāla kolagēna un formēšanas modelis. Livoruch: modelis secībai (glicīns-prolīns-prolīns) n . Vīzijas Lancüg ādai ir sava krāsa. Ir norādītas saistošās ūdens saites: H-atomas NH-grupas glicīns (zils) un O-atomijas CO-grupa trio Gly-Pro-Pro pirmā prolīna (sarkanā krāsā). Šajā gadījumā Gly lance "1" savieno savienojumu ar lance "2" un Pro - ar lance "3" utt. Lancete, kas lokās ap pārējiem diviem, rada kolagēnu likumu superspirāle. “Super” - jo plašākā mērogā blakus esošo pārmērību konformācijas mērogā kolagēna lance jau rada poli(Pro)II tipa spirāli (tā ir “mikrospirāle” - liva); To var stepēt tieši aiz prolīna gredzeniem.
Labroči: kolagēna apgaismojums in vivo. Krok 1. Pro - α 1 -lancu un pro - α 2 -lancu biosintēze (1300 pārpalikums uz ādu) attiecībā 2:1. Kroks 2. Esošo Pro un Lys pārpalikumu hidroksilēšana. Kroks 3. Varža pievienošana (GLC-GAL) hidroksilgrupas pārpalikumam. Krok 4. Trimēra un S-S-saišu veidošanās tā galos. Krok 5. Trīskāršās spirāles izveidošana prokolagēna vidū. Krok 6. Prokolagēna sekrēcija postakrila zonā. Krok 7. Lodveida elementu sadalīšana. Kroki 8-10. Spontāna fibrilu izveidošana no trīskāršām superspirālēm, aminoskābju pārpalikumu atlikušā modifikācija un modificēta liekā kolagēna lāpstiņu kovalento šķērssaišu izveidošana. Malyunok z.

Šajā konkrētajā gadījumā kolagēns neizsīks. Desmitiem gadu liekā prolīna un lizīna hidroksilētajā noliktavā (3-hidroksiprolīns, 4-hidroksiprolīns, 5-hidroksilizīns) un rada papildu ūdens saites, lai stabilizētu un samazinātu olbaltumvielu fibrilu. Vēl lielākas ūdens saišu veidošanās iespējas rada vairākas pārmērīgas glikozilācijas aiz hidroksilgrupām un virkne hidroksilgrupu vai hidroksilizīna oksidēšanas līdz keto grupai.

Aminoskābju pārpalikuma hidroksilēšana līdz kolagēnam nav iespējama askorbīnskābes (C vitamīna) klātbūtnē. Tāpēc, ja šī vitamīna trūkst cilvēkiem un dzīvniekiem, kuri nav spējīgi patstāvīgi veikt askorbīnskābes biosintēzi, attīstās nopietna slimība – skorbuts. Ar skorbutu organismā tiek sintezēts patoloģisks kolagēns, kā rezultātā samazinās muskuļu masa. Acīmredzot veselie audi kļūst vēl trauslāki – tie kļūst dzidri, sāpes un hematoma izplatās līdz ķermenim. Ēdot augļus, kas bagāti ar askorbīnskābi, bieži samazinās skorbuts. Var teikt, ka šo simptomu cēlonis ir normālam kolagēnam raksturīgās ūdens saišu sistēmas trūkums, ko rada hidroksiaminoskābju pārpalikums.

Enerģijas ainava

Vairākkārt ir teikts, ka biopolimēru dabiskā uzbūve ir enerģētiski visspēcīgākā, un pati molekula nav pieņemama standarta prātos. Lai iekļūtu telpā, pietiek pabrīnīties par makromolekulas enerģētiskās ainavas karti (14. att.). Vislielākā “depresija” uz tās liecina par dabisko konformāciju (enerģijas minimumu), un lielākās “virsotnes”, acīmredzot, atrodas visneparastākajās, saspringtākajās struktūrās, kurās molekula ir unikāla. Mēs cienām tos, kuriem saskaņā ar vietējo uzbūvi ir globāls ūdens pastiprinājuma minimums no citām ieplakām ar plašu plašumu - “enerģijas sprauga”. Tas atvieglo makromolekulas spontānu pāreju no tās dabiskās konformācijas uz citu, kas arī ir enerģētiski redzama. Jāteic, ka šim noteikumam ir savi trūkumi – zemu biopolimēru funkcijas ir saistītas ar pāreju no vienas konformācijas uz otru, un citu enerģētisko ainavu. Tomēr šādas apsūdzības neapstiprina nelikumīgo noteikumu.

14. attēls. Pašlocīšanās terciārā proteīna struktūra. Livoruch: viens no iespējamiem turpmākās olbaltumvielu uzņemšanas veidiem. Visas ķermeņa daļas satur augstu brīvās enerģijas daudzumu, tāpēc tās nevar uzkrāties, norijot, un nevar izvairīties no tās vidus. Labroči: Shematisks baltās lancetes enerģētiskās ainavas attēlojums. (Mēs varam attēlot tikai divas koordinātas, lai aprakstītu proteīna lances uzbūvi, turpretim reālo konformāciju apraksta simtiem koordinātu.) Plaisa starp globālo enerģijas minimumu un citām enerģijām ir liela, lai stabili novietotos, ir nepieciešami noteikti minimumi. lancete sabrukt bez termodinamiskās pārejas riska "viss vai nekas" tipam; Tas nodrošina proteīna funkcionēšanas uzticamību – pēc principa “viss un nekas” kā spuldzīte.

Ja biopolimērs ir spontāni un pareizi novietots, tas nebūs iespējams ilgu laiku. Piemēram, olu vārīšana ir nekas vairāk kā olu baltuma karstuma denaturēšana. Bet neviens vēl nebija uzmanījies, lai atlikušā ola atgrieztos jēlā olā. Iemesls tam ir polipeptīdu lances nesakārtotā mijiedarbība savā starpā, to savīšana vienā bumbiņā. Šāda denaturētā materiāla stabilizācija tiek novērota arī dzīvos audos, piemēram, tās pašas termiskās infūzijas laikā. Evolūcija ir pārnesusi svarīgākās problēmas, kas radījušas šādu nosaukumu karstuma šoka proteīni. Šie līdzekļi ir nosaukti tā, ka fragmenti organismā intensīvi vibrē termiskās iedarbības laikā. Mūsu mērķis ir palīdzēt denaturētajām makromolekulām griezties uz to dabisko struktūru. Tiek saukti arī par karstuma šoka proteīniem pavadoņi, tad. "auklītes". Tiem ir raksturīga lokāla tukša telpa, kurā tiek ievietoti denaturēto molekulu fragmenti un tiek radīti optimāli apstākļi pareizai lancešu novietošanai. Tādējādi chaperonu funkcija tiek samazināta līdz sterisko pāreju likvidēšanai uz biopolimēru spontānas renaturācijas ceļu.

Ne bez olbaltumvielām, bet ar ogļhidrātiem

15. attēls. Ūdens saites polisaharīdos. Livoruch: celulozē Papildu glikoze traukā tiek pagriezta par 180°, kas ļauj izveidot divas H-saites. Pārpalikumu ir grūti pārvietot pa vienam, un celulozes molekula ir stīvs pavediens, kas neliecas. Šādi pavedieni rada ūdens saites savā starpā, veidojot mikrofibrils, kā apvienoties fibrila- sadedzināt ar augstu mehānisko efektivitāti. Labroči: Vēl viena saišu konfigurācija starp monomēriem amilozē novest pie tā, ka starp lieko glikozi veidojas ūdens saites, tā ka lankusā ir tālu viena veida viena. Tāpēc amiloze veido spirālveida struktūras, kurās vienā pagriezienā ir 6 liekās glikozes. Ūdens pieslēgumi savieno pirmo un sesto pārpalikumu, otro un septīto, trešo un astoto utt.

Patiesībā tika runāts tikai par divām biopolimēru klasēm – olbaltumvielām un nukleīnskābēm. Ale ir trešā lieliskā klase. polisaharīdi, ko tradicionāli izlaidām aiz cieņas.

Molekulārie biologi vienmēr ir bijuši norūpējušies par polisaharīdiem kā neapstrādātu vielu. To sakot, nukleīnskābes ir galvenais izpētes objekts, un tās nes ģenētisku informāciju. Arī olbaltumvielas ir neskartas, un visi fermenti tos sasniedz. Un polisaharīdi ir enerģijas rezerve, kas sadedzina dzīvu organismu vai dzīvu materiālu, ne vairāk. Acīmredzot šī pieeja ir nepareiza un pakāpeniski iedzīvojas pati par sevi. Tagad mēs zinām, ka polisaharīdi un to atvasinājumi (saukti par proteoklikāniem) spēlē galveno lomu šūnu aktivitātes regulēšanā. Piemēram, receptori uz šūnu virsmas ir dehidrētas polisaharīda rakstura molekulas, un tikai tagad ir sākusi saprast polisaharīdu lomu uz augu šūnu sieniņām paša auga vitalitātes regulēšanā, lai gan tas jau ir liegts Mani. pieejamie dati.

Mēs uzsveram vājās mijiedarbības lomu, kas izpaužas polisaharīdos, iespējams, pat spēcīgāk nekā citos biopolimēros. No pirmā acu uzmetiena ir skaidrs, ka Bavovņas vate un kartupeļu ciete nav viens un tas pats, lai gan ķīmiski Budova celulozeі amiloze(frakcija bez cietes) ir ļoti līdzīga. Paklausības ir (1→4)-D-glikāni - homopolimēri, kas veidojas no D-glikozes pārpalikuma granulu ciklu veidā, kas pa vienam savienoti ar glikozīdu saitēm 1. un 4. pozīcijā (15. att.). Atšķirība ir tāda, ka amiloze ir α-(1→4)-D-glikāns (tai ir glikozes pārpalikums, kas acīmredzami nav vienāds), un celuloze ir β-(1→4)-D-glikāns (tai ir liekā ādas glikoze pagriezās par 180° uz diviem asinsvadiem). Rezultātā celulozes makromolekulas šķiet iztaisnotas un rada starpsavienojumu starp ūdens saitēm gan savā starpā, gan ādas makromolekulas vidū. Šādu makromolekulu stars rada fibrila. Fibrilas vidū makromolekulas ir iepakotas uz biezas un sakārtotas plāksnes, lai izveidotu kristālisku struktūru, kas ir reti sastopama polimēriem. Celulozes šķiedras mehāniski tuvojas tērauda un inertajām plāksnēm, kur tās tiek pakļautas otto-slāpekļa reaģentam (karstam slāpekļskābes un otoskābes maisījumam). Tāpēc celulozei ir nozīme atbalsta un mehāniskajās funkcijās. Vona ir vīnogulāju sienu rāmis, un tajā dominē to skelets. Līdzīgi kā reālajā dzīvē hitīns- sēņu šūnu sieniņu slāpekļa polisaharīds un daudzu bezmugurkauliņu radījumu ārējais skelets.

Amilozes struktūra ir atšķirīga. Šīs makromolekulas veido plašas spirāles formu, no kurām katra satur sešas glikozes pārmērības. Āda ir pārlieku sasieta ar ūdeņainu saiti no mums sešiem kā mūsu “brālim”. Spirālei ir tukša iekšējā telpa, lai tajā varētu iekļūt kompleksveidotāji (piemēram, joda molekulas, kas neitralizē zilās krāsas kompleksu ar cieti). Šāda struktūra neļauj amilozei būt pūkainai un izplūdušai. Kā celulozes aizstājējs tas viegli izšķīst ūdenī, izšķīdinot viskozu pastu, un ne mazāk viegli hidrolizējas. Tāpēc roslīnās amiloze nekavējoties rodas dehidratācijas dēļ amilopektīns pilda rezerves polisaharīda – glikozes depozitārija lomu.

Nu, visa statistika liecina par kolosālo lomu, kādu dzīvā organismā spēlē vāja mijiedarbība. Raksts nepretendē uz zinātnisku novitāti: vissvarīgākais ir tas, ka fakti tajā jau ir aplūkoti no diezgan netriviāla viedokļa. Jūs varat tikai minēt par tiem, kas jau ir minēti vālītē. vājas saites ir labāk piemērotas svarīgu molekulu lomai molekulārajā mašīnā, mazāk kovalentās. Un tie, kas ir plaši pārstāvēti dzīvajās sistēmās un veic daudzas būtiskas funkcijas, nepastiprina Dabas ģēniju. Esmu pārliecināts, ka šajā rakstā izskanējušo informāciju uzsvērs tie, kas nodarbojas ar viengabala molekulāro mašīnu radīšanu: atcerēsies tos, kuriem ir viena gaisma, dzīvā un nedzīvā daba Tie paši likumi. Mēs neatbalstām jaunas zinātnes sākumu - molekulārā bionika Ģenētiskā koda pagriezienos: konfliktējošas dvēseles Fiziskas bailes no hidrofobijas;

  • Ir četri proteīnu strukturālās organizācijas līmeņi: primārais, sekundārais, terciārais un kvartārais. Rabarberiem ir savas īpašības ādai.

    Olbaltumvielu primārā struktūra ir lineāra polipeptīda lance ar aminoskābēm, kas savienotas ar peptīdu saitēm. Primārā struktūra ir proteīna molekulas strukturālās organizācijas vienkāršākais līmenis. Augstu stabilitāti nodrošina kovalentās peptīdu saites starp vienas aminoskābes α-aminogrupu un citas aminoskābes α-karboksilgrupu. [rādīt] .

    Ja prolīna vai hidroksiprolīna aminogrupa ir iesaistīta peptīdu saites veidošanā, tai ir atšķirīgs izskats [rādīt] .

    Kad šūnās veidojas peptīdu saites, tiek aktivizēta vienas aminoskābes karboksilgrupa, pēc tam tā apvienojas ar citas aminoskābes aminogrupu. Ir iespējams arī veikt polipeptīdu laboratorisko sintēzi.

    Peptīdu saite ir polipeptīda lances fragments, kas atkārtojas. Ir vairākas pazīmes, kas attiecas ne tikai uz primārās struktūras formu, bet arī uz līdzīgāko polipeptīda lancetes organizāciju:

    • koplanaritāte - visi atomi, kas iekļauti pirms peptīdu grupas, atrodas vienā plaknē;
    • Derīgums ir divās rezonanses formās (keto vai enola formās);
    • starpnieku trans-pozīcija ir pilnībā C-N-konjunkcija;
    • Tas ir saistīts ar ūdens saišu veidošanos, un āda no peptīdu grupām var dziedēt divas ūdens saites ar citām grupām, ieskaitot peptīdu.

    Peptīdu grupas ir saistītas ar prolīna vai hidroksiprolīna aminogrupu. Ēkas smaka tiek radīta tikai ar vienu ūdeņainu skaņu (brīnišķīga lieta). Tas plūst uz proteīna veidoto sekundāro struktūru. Polipeptīda lancete, kas satur prolīnu vai hidroksiprolīnu, viegli izliecas, ko nevar viegli noņemt ar citām ūdens saistvielām.

    Peptīdu un polipeptīdu nomenklatūra . Peptīdu nosaukumi ir atvasināti no aminoskābju nosaukumiem, kas ir pirms tiem. Divas aminoskābes dod dipeptīdu, trīs - tripeptīdu, dažas - tetrapeptīdu utt. Jebkura veida ādas peptīds vai polipeptīda lancete satur N-gala aminoskābi, kas aizstāj brīvo aminogrupu, un C-gala aminoskābi. , Ko darīt ar brīvo karboksilgrupu. Nosaucot polipeptīdus, konsekventi nomainiet visas aminoskābes, sākot ar N-galu, aizstājot tās nosaukumos ar C-gala, sufiksu -in uz -il (aminoskābju fragmenti peptīdos vairs nesatur karboksilgrupu, un karbonilgrupa). Piemēram, nosaukums, kas parādīts attēlā. 1 tripeptīds - leuc mūlis fenilalāns mūlis treons iekšā.

    Primārās proteīna struktūras iezīmes . Polipeptīdu lances mugurkaulu veido stingras struktūras (plakanas peptīdu grupas) ar izteikti sausām sekcijām (-CHR), kas veidojas ap saitēm. Šādas polipeptīda lancetes īpašības ieplūst atklātās telpas izkārtojumā.

    Sekundārā struktūra ir metode polipeptīda lances ievietošanai sakārtotā struktūrā, izveidojot ūdens saites starp vienas lances vai vairāku polipeptīdu lancešu peptīdu grupām. Atkarībā no konfigurācijas sekundārās struktūras tiek sadalītas spirālveida (α-spirāles) un lodīšu salocītās daļās (β-struktūra un krusteniskā β-forma).

    α-spirāle. Tas ir sekundāras proteīna struktūras veids, kas izskatās kā regulāra spirāle, ko veido starppeptīdu ūdens saites starp vienu polipeptīda lanceti. α-spirāles modeli (2. att.), kas kontrolē visas peptīdu saites spējas, ierosināja Polings un Korijs. Galvenās α-spirāles iezīmes:

    • polipeptīda lanjuga spirālveida konfigurācija, kurai ir Gencija simetrija;
    • ūdens saišu veidošanās starp ādas pirmās un ceturtās aminoskābju pārpalikumu peptīdu grupām;
    • spirālveida pagriezienu regularitāte;
    • visu aminoskābju pārpalikumu nozīme α-spirālē nav atkarīga no to kaitīgo radikāļu klātbūtnes;
    • Aminoskābju bioloģiskie radikāļi nepiedalās α-spirāles veidošanā.

    α-spirāle ir līdzīga nedaudz izstieptai elektriskās plīts spirālei. Ūdens savienojumu regularitāte starp pirmo un ceturto peptīdu grupu nozīmē polipeptīda lances pagriezienu regularitāti. Viena pagrieziena augstums jeb α-spirāles garums ir 0,54 nm; Pirms tam ir 3,6 aminoskābju pārpalikumi, tad katrs aminoskābes pārpalikums pārvietojas pa asi (vienas aminoskābes pārpalikuma augstums) par 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), kas ļauj runāt par ekvivalenci un visām aminoskābēm. pārpalikums α-spirālē. Regulārības periods - spirāles ir vienāds ar 5 apgriezieniem un 18 aminoskābju pārmērībām; Viena perioda ilgums kļūst par 2,7 nm. Rīsi. 3. Pauling-Corey a-spirāles modelis

    β-struktūra. Šī ir cita veida sekundārā struktūra, kurai ir nedaudz izliekta polipeptīda lances konfigurācija un kas veidojas ar interpeptīdu ūdens saišu palīdzību starp viena polipeptīda lances blakus esošajām sekcijām vai blakus esošajām polipeptīdu lancejām. To sauc arī par sfēriski salocītu struktūru. Є β-struktūru šķirnes. Savstarpēji savienotās daļas, kuras veido viens polipeptīda proteīns, sauc par krustenisko β-formu (īso β-struktūru). Ūdens saites krusteniskā β formā veidojas starp polipeptīda lanjuga cilpu peptīdu grupām. Visām polipeptīdu lancetēm ir raksturīgs cits veids - pilnīga β-struktūra, kurai ir izliekta forma un ko veido starppeptīdu ūdens saites starp blakus esošajām paralēlajām polipeptīdu lancetēm (3. att.). Šī struktūra dod mājienu akordeonam. Turklāt ir iespējami β-struktūru varianti: tās var izveidot ar paralēlām lancetēm (polipeptīdu lancešu N-gals ir taisns vienā virzienā) vai antiparalēlas (N-gals ir taisns dažādās pusēs). Vienas sfēras bioloģiskie radikāļi atrodas starp citas sfēras bioloģiskajiem radikāļiem.

    Ūdens saišu veidošanās rezultātā olbaltumvielas var pāriet no α-struktūrām uz β-struktūrām un atkal atpakaļ. Lancetes mezgla parasto interpeptīdu ūdens saišu vietā (vienmēr polipeptīda lancete savērpjas spirālē) spirālveida posmi ir atvīti un ūdens saites ir noslēgtas starp vijumiem.tie ir polipeptīdu lancetu fragmenti. Šī izpausmju pāreja notiek keratīnā – matu baltumā. Kad mati kļūst plāni, β-keratīna spirālveida struktūra viegli sabrūk un pārvēršas α-keratīnā (cirtaini mati iztaisnojas).

    Proteīnu regulāro sekundāro struktūru (α-spirāles un β-struktūru) iznīcināšanu pēc analoģijas ar kristālu kausēšanu sauc par polipeptīdu “kušanu”. Kad tas notiek, ūdens saites pārtrūkst, un polipeptīdu lāpstiņas uzbriest, veidojot nevainojamu bumbiņu. Tāpat sekundāro struktūru stabilitāti nosaka starppeptīdu ūdens saites. Cita veida saites var nebūt iesaistītas polipeptīda lancetes disulfīda saišu dēļ vietās, kur tiek izšķīdināts liekā cisteīna daudzums. Īsi peptīdi tiek ieslēgti ciklā ar disulfīda saitēm. Daudzām olbaltumvielām ir α-spirālveida sekcijas un β-struktūras. Var nebūt dabisko proteīnu, kas ir 100% α-spirālveida (vaininieks ir paramiozīns, gaļas proteīns, kas ir 96-100% α-spirālveida), tāpat kā sintētiskie polipeptīdi ir 100% α-spirālveida.

    Citām olbaltumvielām ir dažādas spiralizācijas stadijas. Augsts α-spirālveida struktūru biežums tiek novērots paramiozīnā, mioglobīnā un hemoglobīnā. Tomēr tripsīnā, ribonukleāzē, ievērojama polipeptīda lancetes daļa iekļaujas sfēriskajā β-struktūrā. Atbalsta audu olbaltumvielas: keratīns (matu, vilnas olbaltumvielas), kolagēns (cīpslu, ādas olbaltumvielas), fibroīns (dabisko šuvju olbaltumvielas) parāda polipeptīdu lāpstiņu β-konfigurāciju. Polipeptīdu lancešu proteīnu spiralizācijas pasaule runā par tiem, kuriem acīmredzami ir spēks bieži izjaukt spiralizāciju vai “salauzt” polipeptīda lancetes regulāro locīšanu. Iemesls tam ir kompaktāks polipeptīda proteīna izvietojums terciārajā struktūrā.

    Terciārā proteīna struktūra

    Trešā proteīna struktūra ir metode polipeptīda lāpstiņas ievietošanai kosmosā. Pamatojoties uz terciārās struktūras formu, olbaltumvielas tiek sadalītas galvenokārt lodveida un fibrilārajos. Globulārajiem proteīniem visbiežāk ir elipsei līdzīga forma, bet fibrilārajiem (vītņveidīgajiem) proteīniem ir adīta forma (nūjiņa, vārpstas forma).

    Olbaltumvielu terciārās struktūras konfigurācija arī liecina, ka fibrilārajiem proteīniem trūkst β-struktūras, bet globulārajiem proteīniem ir α-spirālveida struktūra. Fibrilāri proteīni, kuriem ir spirālveida, nevis slāņaini salocīta sekundārā struktūra. Piemēram, α-keratīns un paramiozīns (gliemju skeleta gaļas olbaltumvielas), tropomiozīni (skeleta gaļas olbaltumvielas) tiek pārnesti uz fibrilāriem proteīniem (tam ir stieņa forma), un to sekundārā struktūra ir α-spirāle; Tomēr globulārajiem proteīniem var būt liels skaits β-struktūru.

    Lineārā polipeptīda lancetes spirālizācija maina tā izmēru aptuveni 4 reizes; un, ievietojot to trešajā konstrukcijā, tas kļūst desmitiem reižu kompaktāks ar zemāku izvades lāpstiņu.

    Saites, kas stabilizē proteīna terciāro struktūru . Terciārās struktūras stabilizēšanā nozīme ir saistībai starp bioloģiskajiem aminoskābju radikāļiem. Šīs saites var iedalīt:

    • stiprs (kovalents) [rādīt] .

      Pirms kovalentajām saitēm starp cisteīnu bioloģiskajiem radikāļiem ir disulfīda saites (-S-S-), kas atrodas dažādās polipeptīda lances daļās; Izopeptīds vai pseidopeptīds - starp lizīna, arginīna bioloģisko radikāļu aminogrupām, nevis α-aminogrupām, un asparagīnskābes, glutamīnskābes un aminocitronskābes bioloģisko radikāļu COOH grupām, nevis aminoskābju α-karboksilgrupām. Saistīšanas veidu sauc par peptīdu līdzīgu. Reti esteru saites veidojas, apvienojoties COOH grupai dikarboksilaminoskābēm (asparagīns, glutamīns) un hidroksiaminoskābju OH grupai (serīns, treonīns).

    • vājš (polārais un van der Vāls) [rādīt] .

      Pirms tam polārās saites parādās ūdens un joni. Rezultātā veidojas ūdens saites starp vienas aminoskābes binārā radikāļa -NH 2 - VIN vai -SN grupu un citas aminoskābes karboksilgrupu. Jonu vai elektrostatiskās saites veidojas, saskaroties ar uzlādētām bioloģisko radikāļu grupām -NH + 3 (lizīns, arginīns, histidīns) un -COO - (asparagīnskābe un glutamīnskābe).

      Nepolāri vai van der Waals savienojumi tiek izšķirti starp ogļhidrātu aminoskābju radikāļiem. Aminoskābju alanīna, valīna, izoleicīna, metionīna, fenilalanīna hidrofobie radikāļi ūdens vidē mijiedarbojas viens ar vienu. Vājas van der Vālsa saites veicina hidrofobas kodola veidošanos no nepolāriem radikāļiem proteīna globulas vidū. Jo vairāk ir nepolāru aminoskābju, jo lielāka ir van der Vāla saišu loma polipeptīda lancetes struktūrā.

    Skaitliskās saites starp olbaltumvielu aminoskābju radikāļiem norāda proteīna molekulas telpisko konfigurāciju.

    Olbaltumvielu terciārās struktūras organizācijas iezīmes . Polipeptīda lances terciārās struktūras konformāciju nosaka pirms tā nonākušo aminoskābju atkritumu radikāļu (kas būtiski neietekmē primāro un sekundāro struktūru veidošanos) un mikropagarinājumu, kas ir vidū. Ieklājot, pragne proteīna polipeptīda lancete iegūst enerģētiski skaidru formu, ko raksturo brīvās enerģijas minimums. Tāpēc nepolārās R-grupas, “unikāls” ūdens, darbojas tā, it kā tās būtu proteīna terciārās struktūras iekšējā daļa, noņemot polipeptīda lancetes hidrofobās pārmērības galveno daļu. Proteīna globulas centrā nav ūdens molekulu. Aminoskābes polārās (hidrofilās) R-grupas veido hidrofobais kodols, un tās atdala ūdens molekulas. Polipeptīda lance himēriski mirst triviālajā telpā. Šajā gadījumā tiek iznīcināta sekundārā spirālveida konformācija. Lancete “saplīst” vājās vietās, kur ir prolīns vai hidroksiprolīns, lancetē trauslākas aminoskābju fragmenti, kas veido tikai vienu ūdens saiti ar citām peptīdu grupām. Vēl viena svarīga sastāvdaļa ir glicīns, kura R-grupa ir maza (ūdens). Tāpēc citu aminoskābju R-grupas, ja tās ir novietotas, mēdz aizņemt lielu laukumu, kurā atrodas glicīns. Vairākas aminoskābes - alanīns, leicīns, glutamāts, histidīns - veicina stabilu spirālveida struktūru saglabāšanos olbaltumvielās, un tādas kā metionīns, valīns, izoleicīns, asparagīnskābe veicina β-struktūru veidošanos. Olbaltumvielu molekulai ar terciāru konfigurāciju ir šaurākas sadaļas α-spirāles (spiralizētas), β-struktūras (sharuvaty) un nesalocītas spoles veidā. Tikai pareiza vieta proteīna klāšanai saglabās to aktīvu; traucējumi izraisa olbaltumvielu līmeņa izmaiņas un bioloģiskās aktivitātes zudumu.

    Olbaltumvielu kvartārā struktūra

    Olbaltumvielām, kas sastāv no viena polipeptīda lancīna, ir neterciāra struktūra. Pirms tiem nāk mioglobīns - gaļas audu proteīns, kas saistīts ar skābumu, vairākiem fermentiem (lizocīms, pepsīns, tripsīns utt.). Tomēr šie proteīni ir izgatavoti no daudzām polipeptīdu lancetēm, no kurām katrai ir terciārā struktūra. Šādām olbaltumvielām ir ieviests ceturkšņa struktūras jēdziens, kas ir vairāku polipeptīdu lāpstiņu organizēšana ar terciāru struktūru vienā funkcionālā proteīna molekulā. Tādu proteīnu ar kvartāru struktūru sauc par oligomēru, bet tā polipeptīdus ar terciāru struktūru sauc par protomēriem vai apakšvienībām (4. att.).

    Ar kvartāru organizāciju proteīni saglabā terciārās struktūras pamatkonfigurāciju (globulāru vai fibrilāru). Piemēram, hemoglobīns ir proteīns, kam ir ceturkšņa struktūra un kas sastāv no četrām apakšvienībām. Ādas apakšvienībai - lodveida proteīnam un hemoglobīnam ir arī lodveida konfigurācija. Matu un vilnas proteīni ir keratīni, kas pa trešo struktūru tiek pārnesti uz fibrilārajiem proteīniem, veidojot fibrilāru konformāciju un ceturtdaļas struktūru.

    Olbaltumvielu ceturkšņa struktūras stabilizācija . Visas olbaltumvielas, kurām ir ceturkšņa struktūra, tiek uzskatītas par atsevišķām makromolekulām, kas nesadalās apakšvienībās. Kontakti starp apakšvienību virsmām ir iespējami tikai tāpēc, ka sabrūk aminoskābju atlikumu polārās grupas, fragmenti ādas terciārās struktūras formēšanas laikā no polipeptīdu lancīniem, nepolāru aminoskābju bioloģiskie radikāļi (kas kļūst par lielāko daļu visas proteinogēnās aminoskābes) atrodas apakšvienības vidū. Starp šīm polārajām grupām veidojas daudzi joni (sāļi), ūdeņi un dažos gadījumos disulfīda saites, kas ir noderīgas kompleksa organizēto apakšvienību sadalīšanai. Kniežu stagnācija, kas pārrauj ūdens saites, vai atteces, kas atjauno disulfīda vietas, izraisa protomēru sadalīšanos un proteīna ceturtdaļas struktūras pārstrukturēšanu. Tabulā 1 datu kopsavilkums par saitēm, kas stabilizē dažādas proteīna molekulas struktūras [rādīt] .

    1. tabula. Viskozitātes raksturojums, pamatojoties uz olbaltumvielu strukturālo organizāciju
    Organizatoriskais līmenis Savienojumu veidi (atbilstoši ietekmes mazināšanai) Dažāda veida saišķis
    Primārā (lineārā polipeptīda lancete) Kovalents (spēcīgs) Peptīds - starp aminoskābju α-amino- un α-karboksilgrupām
    Deuterinna (α-spirāle, β-struktūras) VājaVodnevi - starp vienas polipeptīda lancetes peptīdu grupām (āda pirmajā un ceturtajā) vai starp to pašu polipeptīdu lancetu peptīdu grupām
    Kovalents (spēcīgs)Disulfīds - disulfīda cilpas starp polipeptīda lancetes lineāro sekciju
    Tretinna (lodveida, fibrilāra) Kovalents (spēcīgs)Disulfīds, izopeptīds, saliekamās papardes - starp dažādu polipeptīda lancetes sekciju aminoskābju bioloģiskajiem radikāļiem
    VājaVodnevi - starp bioloģiskajiem aminoskābju radikāļiem dažādu polipeptīdu lancetu parauglaukumos

    Joni (sāļi) - starp polipeptīda lanjuga aminoskābju bioloģisko radikāļu ļoti lādētām grupām

    Van der Waals - starp polipeptīda Lanzug aminoskābju nepolārajiem bioloģiskajiem radikāļiem
    Kvartārais (lodveida, fibrilārs) VājaJoni - starp ļoti lādētām ādas aminoskābju bioloģisko radikāļu grupām no apakšvienībām

    Vodnevi - starp aminoskābju pārmērības bioloģiskajiem radikāļiem, izplatās uz apakšvienības zemes gabalu virsmas, kas saskaras.
    Kovalents (spēcīgs)Disulfīds - starp lieko cisteīnu ādā un dažādu apakšvienību saskares virsmām.

    Dažu fibrilāro proteīnu strukturālās organizācijas iezīmes

    Fibrilāro proteīnu strukturālā organizācija mazāk atšķiras no globulārajiem proteīniem. Šīs īpašības var uzšūt uz muca ar keratīnu, fibroīnu un kolagēnu. Keratīni parādās α- un β-konformācijās. α-keratīnam un fibroīnam ir sfēriski salocīta, bieži vien sekundāra struktūra, tomēr keratīns ir paralēls, un fibroīns ir antiparalēli (div. 3. att.); Turklāt keratīnam ir starpslāņa disulfīda saites, savukārt fibroīnam ir spēcīga smarža. Disulfīda saišu sadalīšanās noved pie polipeptīdu saišu sadalīšanās keratīnos. Tomēr maksimālā disulfīda saišu daudzuma izveidošana keratīnos, infūzējot oksidētājus, rada blīvu struktūru. Fibrilāro proteīnu pārvaldībā ir svarīgi rūpīgi nodalīt dažādas līdzvērtīgas organizācijas. Ja pieņemam (tāpat kā globulāram proteīnam), ka terciārā struktūra ir atbildīga par ieklāšanas modeļa veidošanu vienas polipeptīda lancetes telpā, bet kvartārā - daudzām lancetēm, tad fibrilārajos proteīnos pat tad, kad veidojas sekundārā struktūra. , tas aizņem viena polipeptīda ipeptīda lances likteni. Tipisks fibrilāro olbaltumvielu avots ir kolagēns, kas ir lielākais proteīns cilvēka organismā (apmēram 1/3 no visiem proteīniem). Tas atrodas audumos, kuriem ir augsta vērtība un zema stiepšanās (birstes, cīpslas, āda, zobi utt.). Kolagēnā trešdaļa aminoskābju pārpalikuma attiecas uz glicīnu, un aptuveni ceturtdaļa vai trešdaļa vairāk attiecas uz prolīnu vai hidroksiprolīnu.

    Izolēta polipeptīda lancete līdz kolagēnam (primārā struktūra), kas ir līdzīga laman līnijai. Ir aptuveni 1000 aminoskābju, un molekulmasa ir aptuveni 105 (5. att., a, b). Polipeptīdu savienojums, kas sastāv no trim aminoskābēm (triplets), kas atkārtojas, ar šādu struktūru: GLI-A-B, A un B - vai nu glicīns, aminoskābes (visbiežāk prolīns un hidroksiprolīns). Polipeptīdu lances uz kolagēnu (vai α-lances), veidojot sekundārās un terciārās struktūras (5. att., c un d), nevar radīt tipiskas α-spirāles, kurām ir skrūves simetrija. Tas ir svarīgi prolīnam, hidroksiprolīnam un glicīnam (antispirālas aminoskābes). Tāpēc trīs α-lancetes darbojas kā savītas spirāles, piemēram, līdz trim vītnēm, kas aptītas ap cilindru. Trīs spirālveida α-lancetes veido kolagēna struktūru, ko sauc par tropokolagēnu (5. att., d). Tropokolagēnam, pateicoties savai organizācijai, ir kolagēna terciārā struktūra. Plakanie prolīna un hidroksiprolīna gredzeni, kas regulāri tiek nogriezti starp lances malām, piešķir tai stingrību, tāpat kā starplances saites starp α-lance un tropokolagēnu (kolagēns ir izturīgs pret stiepšanos). Tropokolagēns faktiski ir fibrilu kolagēna apakšvienība. Tropokolagēna apakšvienību sakraušanās kolagēna kvartārajā struktūrā attīstās pakāpeniski (5. att., e).

    Kolagēna struktūru stabilizācija tiek panākta, veidojot starplancinālas ūdens, jonu un van der Waals saites un nelielu skaitu kovalento saišu.

    α-Lantsyugs pret kolagēnu nodara kaitējumu ķīmiskajai budovai. Ir dažādu sugu α 1 -lants (I, II, III, IV) un α 2 -lances. Ir arī svarīgi, lai gan α 1 - un α 2 - lances piedalās tropokolagēna trilanjuģiskās spirāles veidošanā un tiek sadalītas dažādos kolagēna veidos:

    • pirmais tips - divi α 1 (I) un viens α 2 -lance;
    • cits veids - trīs α 1 (II)-Lances;
    • trešais tips - trīs α 1 (III)-lansjugs;
    • ceturtais veids - trīs α 1 (IV)-lances.

    Vislielākā kolagēna izplešanās ir pirmā tipa: tas atrodas kaulaudos, ādā, cīpslās; Cits kolagēna veids atrodas skrimšļaudos utt. Viena veida audos var būt dažādi kolagēna veidi.

    Kolagēna struktūru agregācija ir sakārtota, to stingrība un inertums nodrošina kolagēna šķiedru augsto vērtību. Kolagēna proteīni apvieno arī ogļhidrātu komponentus, tāpēc tie veido olbaltumvielu-ogļhidrātu kompleksus.

    Kolagēns ir pēcklīnikas proteīns, ko veido veselu audu šūnas, kas sasniedz visus orgānus. Kolagēna bojājumi (vai tā ražošanas bojājumi) izraisa daudzus traucējumus veselīgu orgānu audu atbalsta funkcijās.

    Storinka 3 visas puses: 7

    Primārā struktūra- Precīza nukleotīdu secība Lancia. Satur fosfodiestera saites. Lances vālīte – 5"-gals (galā ir fosfāta pārpalikums), gals, lancetes gals, tiek apzīmēts kā 3" (OH)-gals.

    Parasti slāpekļa bāzes nepiedalās paša Lanzug izveidē, bet ūdens saitēm starp komplementārajām slāpekļa bāzēm ir svarīga loma izveidotajā NC sekundārajā struktūrā:

    · starp adenīnu un uracilu RNS un adenīnu un timīnu DNS, veidojas 2 ūdens saites,

    · starp guanīnu un citozīnu – 3.

    PC raksturo lineāra, bet ne nestrukturēta struktūra. Starp primāro un sekundāro struktūru lielākajai daļai datoru ir raksturīga terciārā struktūra - piemēram, DNS, tRNS un rRNS.

    RNS (ribonukleīnskābes). RNS atrodas citoplazmā (90%) un kodolā. Pēc struktūras un funkcijas RNS iedala 4 veidos:

    1) tRNS (transports),

    2) rRNS (ribosomas),

    3) mRNS (matrica),

    4) kodola RNS (kodoli).

    Messenger RNS. To daļa veido vairāk nekā 5% no visas šūnu RNS. Sintezēts kodolā. Šo procesu sauc par transkripciju. Tā ir vienas DNS virknes gēna kopija. Olbaltumvielu biosintēzes laikā (šo procesu sauc par translāciju) tas nonāk citoplazmā un saistās ar ribosomu, kur notiek olbaltumvielu biosintēze. MRNS satur informāciju par proteīna primāro struktūru (aminoskābju secību Lancerā), tad. Nukleotīdu secība mRNS ļoti līdzinās aminoskābju atlikumu secībai olbaltumvielās. Trīs nukleotīdus, kas kodē 1 aminoskābi, sauc par kodonu.

    Ģenētiskā koda spēks. Kodonu kopums veido ģenētisko kodu. Kopumā kodā ir 64 kodoni, 61 ir nozīmes kodoni (tos attēlo dziedošā aminoskābe), 3 ir bezjēdzīgi kodoni. Šķiet, ka tā ir aminoskābe. Šos kodonus sauc par terminatīviem, jo ​​tie norāda uz olbaltumvielu sintēzes pabeigšanu.

    6 ģenētiskā koda pilnvaras:

    1) trīskāršība(ādas aminoskābi proteīnā kodē 3 nukleotīdu secība),

    2) daudzpusība(Viens visu veidu baktērijām – baktēriju, dzīvnieku un augu baktērijām),

    3) nepārprotamība(1 kodons apzīmē vairāk nekā 1 aminoskābju partiju),

    4) vīrišķība(1 aminoskābi var kodēt 1 kodons; tikai 2 aminoskābes – metionīns un triptofāns var kodēt ar 1 kodonu, citas – 2 un vairāk)

    5) bez pārtraukuma(ģenētiskā informācija tiek nolasīta 3 kodonus taisnā līnijā 5"®3" bez pārtraukuma),

    6) kolinearitāte(nukleotīdu secība mRNS un aminoskābju atlikumu secība proteīnā).

    MRNS primārā struktūra

    Polinukleotīdu lancete, kurā ir 3 galvas reģioni:

    1) iepriekš tulkots,

    2) pārraide,

    3) pēctulkota.

    Apgabals, kas tiek tulkots, ir sadalīts 2 sadaļās:

    a) KEP-dilnitsa - ir žāvēšanas funkcija (nodrošina ģenētiskās informācijas saglabāšanu);

    b) AG-reģions – ribosomas piesaistes vieta proteīna biosintēzes laikā.

    Reģions ir tulkots tā, lai tas satur ģenētisku informāciju par viena vai vairāku proteīnu struktūru.

    Pēctranslācijas reģionu attēlo nukleotīdu secība, kas satur adenīnu (50 līdz 250 nukleotīdus), ko sauc par poli-A reģionu. Šai mRNS daļai ir divas funkcijas:

    a) Es izžūšu,

    b) kalpo kā “reģistrēšanās” proteīna biosintēzes laikā, fragmenti pēc vienreizējas mRNS oksidācijas tiek izspļauti nukleotīdu ķekars no poli-A reģiona. Šī atšķirība nozīmē mRNS viskozitātes daudzveidību olbaltumvielu biosintēzē. Tā kā mRNS tiek sapludināta tikai vienu reizi, tā nesatur poli-A reģionu, un tās 3 collu galu beidz viena vai vairākas matadatas. Šīs matadatas sauc par nestabilitātes fragmentiem.

    Messenger RNS, kā likums, nav sekundāras vai terciāras struktūras (par cenu nekas nav zināms).

    Transporta RNS. Pievienojiet 12-15% no kopējās RNS šūnās. Nukleotīdu skaits lanciusā ir 75-90.

    Primārā struktūra– polinukleotīdu lancete.

    Sekundārā struktūra– šim nolūkam izmantojiet R. Holly modeli, ko sauc par "stabilo palagu", ir 4 cilpas un 4 pleci:

    Akceptora vieta ir vieta, kur ir pievienota aminoskābe; visām tRNS ir viena un tā pati CCA secība

    Norādīts:

    I – akceptora grupa, 7 nukleotīdu pāri,

    II – dihidrouridila cilpa (3-4 nukleotīdu pāri) un dihidrouridila cilpa (D-cilpa),

    III – pseidouridila roka (5 nukleotīdu pāri) un pseidouridila cilpa (T-cilpa),

    IV – antikodona grupa (5 nukleotīdu pāri),

    V – antikodona cilpa,

    VI – papildu cilpa.

    Cilpas funkcijas:

    • antikodona cilpa – atpazīst mRNS kodonu,
    • D-cilpa – mijiedarbībai ar fermentu proteīnu biosintēzes laikā,
    • TY-cilpa – no laika atkarīgai piesaistei ribosomai proteīna biosintēzes laikā,
    • papildu cilpa – tRNS sekundārajai struktūrai.

    Tretīna struktūra- prokariotiem vārpstas izskats (D-veida roka un TY-roka ir salocīta ap vārpstu un aizver vārpstu), eikariotos - apgriezts burts L.

    tRNS bioloģiskā loma:

    1) transportēšana (nogādā aminoskābi uz olbaltumvielu sintēzes vietu, ribosomām),

    2) adapteris (atpazīst mRNS kodonu), pārvērš nukleotīdu secības kodu mRNS no aminoskābju secības proteīnā.

    Ribosomu RNS, ribosomas.Šis reģions veido līdz pat 80% no visas šūnu RNS. “Skeletu” jeb mugurkaulu veido ribosomas. Ribosomas ir nukleoproteīnu kompleksi, kas sastāv no liela skaita rRNS un proteīnu. Tās ir vistas olbaltumvielu biosintēzes “rūpnīcas”.

    Primārā struktūra rRNS - polinukleotīdu lance.

    Saskaņā ar molekulmasu un nukleotīdu skaitu Lancus ir 3 rRNS veidi:

    • augsta molekulmasa (apmēram 3000 nukleotīdu);
    • vidēja molekulāra (līdz 500 nukleotīdiem);
    • zema molekulmasa (mazāk nekā 100 nukleotīdi).

    Lai raksturotu dažādas rRNS un ribosomas, ir pieņemts mērīt nevis molekulmasu un nukleotīdu skaitu, bet gan sedimentācijas koeficients (tā ir sedimentācijas plūstamība ultracentrifūgā). Sedimentācijas koeficients noteikts Svedbergā (S),

    1 S = 10-13 sekundes.

    Piemēram, viens no lielas molekulmasas sedimentācijas koeficientiem ir 23 S, vidējas un zemas molekulmasas sugas ir 16 un 5 S.

    Sekundārā rRNS struktūra– daļēja spiralizācija ūdens saišu struktūrai starp komplementārām slāpekļa bāzēm, matadatu un cilpu veidošanai.

    Tretīna struktūra rRNS ir kompakts iepakojums ar uzliktām matadatām V vai U formā.

    Ribosomas sastāv no 2 apakšvienībām – mazām un lielām.

    Prokariotos mazās apakšvienības sedimentācijas koeficients ir 30 S, lielajai apakšvienībai ir 50 S, un visai ribosomai ir 70 S; eikariotiem parasti ir 40, 60 un 80 S.

    Noliktava un DNS bioloģiskā loma. Vīrusiem un mitohondrijiem ir 1-lance DNS, citām šūnām ir 2-lance DNS, un prokariotiem ir 2-lance DNS.

    DNS noliktava- Tiek saglabāta slāpekļa bāzu saderība divās DNS daļās, kā noteikts Chargaf noteikumos.

    Chargaf noteikumi:

    1. Komplementāro slāpekļa bāzu skaits ir līdzīgs (A = T, G = C).
    2. Purīnu molārā daļa ir līdzīga pirimidīnu molārajai daļai (A+G=T+C).
    3. 6-ketopisko aizvietotāju skaits ir līdzīgs 6-aminoaizvietotāju skaitam.
    4. G+C/A+T attiecība ir sugas specifikas koeficients. Radījumiem un augošiem augiem< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

    Mikroorganismos dominē mugurkaula, bezmugurkaula un garajām šūnām raksturīgais GC-tips, AT-tips.

    Primārā struktūra - 2 polinukleotīds, antiparalēlas lancetes (PC primārā struktūra).

    Sekundārā struktūra– ir attēlota ar 2 lancetu spirāli, kuras vidū ir izvietotas komplementāras slāpekļa bāzes, kas sakārtotas “monētu kaudzes” formā. Sekundārās struktūras pamatā ir 2 veidu saišu struktūra:

    • ūdens – smarža plūst horizontāli, starp komplementārām slāpekļa bāzēm (starp A un T 2 savienojumiem, starp G un C – 3),
    • hidrofobās mijiedarbības spēki – šīs saites mijiedarbojas starp slāpekļa bāzu aizstāvjiem un kustas vertikāli.

    Sekundārā struktūra raksturo:

    • nukleotīdu skaits spirālē,
    • spirāles diametrs, spirāles mala,
    • Es stāvēšu starp plaknēm, kuras veido pāris papildinošas pamatnes.

    Ir 6 sekundārās struktūras konformācijas, kuras apzīmē lielie latīņu alfabēta rakstnieki: A, B, C, D, E un Z. A, B un Z konformācijas ir raksturīgas šūnām, citas - neklitam. sistēmas (piemēram, probirā). Šīs konformācijas ir pakļautas pamatparametriem, kas nodrošina savstarpēju pāreju. Konformācijas stadija ir bagāta ar to, kas slēpjas:

    • klienta fizioloģiskais stāvoklis,
    • vidus pH,
    • jonu spēka sadalīšanās,
    • dažādu regulējošo proteīnu un citu.

    Piemēram, IN- DNS konformācija iegūst subklīnisko un DNS subkonformāciju, un A-konformācija uzņemas transkripcijas laiku. Z veida struktūra ir kreisa, bet struktūra ir labā roka. Z-struktūra var salipt kopā DNS segmentos, kur atkārtojas G-C dinukleotīdu sekvences.

    Sekundāro struktūru vispirms matemātiski analizēja un modelēja Vatsons un Kriks (1953), par ko viņi saņēma Nobela prēmiju. Kā izrādījās šogad, viņu prezentētais modelis apliecina B-formācija.

    Galvenie parametri:

    • 10 nukleotīdi vienā pagriezienā,
    • spirāles diametrs 2 nm,
    • spirāles izmērs 3,4 nm,
    • stāvēt starp pamatplaknēm 0,34 nm,
    • labrocis.

    Veidojot sekundāro struktūru, veidojas 2 veidu rievas - lielas un mazas (ar platumu 2,2 un 1,2 nm). Lielajām rievām ir svarīga loma DNS darbībā, jo pirms tām atrodas regulējošie proteīni, kas darbojas kā “cinka pirksta” domēns.

    Tretīna struktūra- Prokariotiem ir superspirāle, eikariotiem un starp tiem cilvēkiem ir vairākas vienādas struktūras:

    • nukleosomnija,
    • fibrilārs (vai solenoīds),
    • hromatīna šķiedra
    • cilpa (vai domēns),
    • superdomēns (šo rabarberu var redzēt elektronu mikroskopā ar šķērsvirziena tumšo izskatu).

    Nucleosomnium. Nukleosoma (atklāta 1974. gadā) ir diskveida daļiņa 11 nm diametrā, kas sastāv no histona oktamēra, ap kuru DNS sadalās 2 nevienmērīgos pagriezienos (1,75 apgriezienos).

    Histoni ir zemas molekulmasas proteīni, kas satur 105-135 aminoskābes, histonā H1 - 220 aminoskābes, līdz 30% nokrīt uz ķermeņa daļu.

    Histona oktamēru sauc par kodolu. Vin sastāv no centrālā tetramēra H32-H42 un diviem dimēriem H2A-H2B. Šie 2 dimēri stabilizē struktūru un cieši saista 2 DNS virknes. Telpu starp nukleosomām sauc par linkeri, kurā var būt līdz 80 nukleotīdiem. Histons H1 novirza DNS attīšanu ap kodolu un nodrošina izmaiņas saskarnē starp nukleozomām, lai tas piedalās fibrilu veidošanā (terciārās struktūras 2. līmenis).

    Sagriežot, veidojas fibrila hromatīna šķiedra(3. līmenis), kad vienā pagriezienā ir 6 g nukleosomu, šādas struktūras diametrs palielinās līdz 30 nm.

    Starpfāzu hromosomās hromatīna šķiedras ir sakārtotas domēni vai cilpas, kas sastāv no 35-150 tūkstošiem bāzu pāru un ir noenkurots uz intranukleārās matricas. Izveidotās cilpas uzņemas DNS saistošo proteīnu lomu.

    Superdomēns Rabarbers veido līdz pat 100 cilpām, šajās hromosomas sadaļās elektronu mikroskopā ir labi iezīmētas kondensētas DNS daļas, kas ir cieši iepakotas.

    Tādā veidā DNS tiek iesaiņota kompakti. Šī diena paies 10 000 reižu. DNS iepakošanas rezultātā tas saistās ar histoniem un citiem proteīniem, kas stabilizē nukleoproteīnu kompleksu hromatīnā.

    DNS bioloģiskā loma:

    • ģenētiskās informācijas saglabāšana un pārnešana,
    • šūnas dalīšanās un funkcionēšanas kontrole,
    • programmētas šūnu nāves ģenētiskā kontrole

    Hromatīns sastāv no DNS (30% no kopējās hromatīna masas), RNS (10%) un olbaltumvielām (histona un nehistona).

    Dažādas testa iespējas par tēmu

    pārskatās


    • Jūs arī varat to pelnīt

    Kaluz reģiona daba, augi un radības Pam'ятник природи «Калузький Бір»

    Kaluzas reģiona daba, augi un radības Dabas piemineklis “Kaluzky Bir”

    0
    Aizņemties ar lasītprasmi

    Lasīšanas un rakstīšanas mācīšanās nodarbības "Burtu un skaņu zināšanas Plāns-kopsavilkums lasīt un rakstīt (vecākā grupa) par tēmu

    0
    Agresija un agresivitāte

    Agresija un agresivitāte

    0