Vodneva zv'yazok scho در قالب گیری ساختارهای پروتئینی. پیوندهای آبی

پیوند آب در مولکول پروتئین بین اتم آب یک گروه، که ممکن است یک بار مثبت جزئی داشته باشد، و اتم (اکسیژن، نیتروژن) که ممکن است یک بار تا حدی منفی و یک جفت الکترون مشترک دیگر داشته باشد، تشکیل می شود. گروه بندی. در پروتئین ها، دو نوع ایجاد پیوندهای آبی متمایز می شود: بین گروه های پپتیدی

و بین رادیکال های bichnimi از اسیدهای آمینه قطبی. به عنوان نمونه ای از آشتی پیوند آبکی بین رادیکال های باقی مانده اسید آمینه، که انتقام گروه های هیدروکسید را می گیرد:

نیروهای ون دروالسبرای تقلید از ماهیت الکترواستاتیک بوی تعفن بین قطب های مختلف دوقطبی سرزنش می شود. مولکول پروتئین دارای سلول هایی با بار مثبت و منفی است که هر دو باعث گرانش الکترواستاتیک می شوند.

به نظر می رسد پیوندهای شیمیایی بیشتری در شکل گیری ساختار مولکول های پروتئین شرکت می کنند. پیوندهای پپتیدی زاودیاکی توسط لنج های پلی پپتیدی ته نشین شده و در چنین رتبه ای تشکیل می شوند. ساختار اولیهپروتئین سازماندهی وسیع مولکول پروتئین با آب، پیوندهای یونی، نیروهای واندروالس و برهمکنش های آبگریز مشخص می شود. پیوندهای آبی، که بین گروه های پپتیدی مقصر هستند، نشان می دهد بار دومساختار پروتئین قالب گیری سازه های سوم و چهارم zdіysnyuєtsya vodnevnym vyaz'yazykami، scho utvoryuyutsya بین رادیکال های اسیدهای آمینه قطبی، ionnymi zv'yazykami، نیروهای واندروالس، فعل و انفعالات آبگریز. پیوندهای دی سولفیدی در تثبیت ساختار سوم نقش دارند.

آمینو اسید – به ویژه دال های آمفوتریک کم مولکولی، به انبار چنین، زغال سنگ خامه ای، ترشی و آب، نیتروژن وارد می شود.آمفوتریسیته اسیدهای آمینه در توانایی گروه کربوکسیل (-COOH) برای عمل به عنوان H + آشکار می شود و به عنوان یک اسید عمل می کند و گروه آمینه - (-NH 2) - یک پروتون را می پذیرد و قدرت بازها را نشان می دهد. به همین دلیل است که کلیتین نقش سیستم های بافر را ایفا می کند.

اکثر اسیدهای آمینه خنثی هستند: جایگزین یک آمینو و یک گروه کربوکسیل شود. آمینواسیدهای پایه بیش از یک گروه آمینه و اسیدی بیش از یک گروه کربوکسیل دارند.

در موجودات زنده، حدود 200 اسید آمینه تولید می شود و تنها کمتر از 20 اسید آمینه وارد انبار پروتئین می شود - ce پروتئین ساز (پایه، پروتئین زا)اسیدهای آمینه (صفحه 2) که در ادامه از نظر غالب بودن، رادیکال را به سه گروه تقسیم می کنند:

1) غیر قطبی(آلانین، متیونین، والین، پرولین، لوسین، ایزولوسین، تریپتوفان، فنیل آلانین)؛

2) قطبی بدون شارژ(آسپاراژین، گلوتامین، سرین، گلیسین، تیروزین، ترئونین، سیستئین)؛

3) بار قطبی(آرژنین، هیستیدین، لیزین - بار مثبت؛ اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک - منفی).

جدول 2. بیست اسید آمینه

نام کوتاه	آمینو اسید	نام کوتاه	آمینو اسید
آلا	آلانین	لیا	لوسین
ارگ	آرژنین	لیز	لیزین
اسن	آسپاراژین	میت	متیونین
ASP	آسپارتیک اسد	حرفه ای	پرولین
شفت	والین	آقا	سرین
خود	هیستیدین	تایر	تیروزین
گلی	گلیسین	Tre	ترئونین
GLN	گلوتامین	سه	تریپتوفان
چسب	اسید گلوتامیک	سشوار	فنیل آلانین
ایلی	ایزولوسین	سیس	سیستئین

بیچنی اسیدهای آمینه (رادیکال ها) آبگریز یا آب دوست می شوند و به پروتئین ها قدرت قدرتمندی می دهند. قدرت رادیکال ها نقش اصلی تشکیل یک ساختار جادار را ایفا می کند. رونوشت ها) پروتئین

گروه آمینه یک آمینو اسید می تواند برای کمک بیشتر با گروه کربوکسیل اسید آمینه دیگر واکنش نشان دهد پیوند پپتیدی(CO-NH)، آرام بخش دی پپتید. یک سر مولکول دی پپتید دارای یک گروه آمینه آزاد و انتهای دیگر دارای یک گروه کربوکسیل آزاد است. زودیاکی تسو دی پپتید می تواند اسیدهای آمینه دیگری را به خود اضافه کند و رضایت بخش باشد الیگوپپتیدها(حداکثر 10 اسید آمینه). اگر 11-50 اسید آمینه به این ترتیب اضافه شود، آنگاه پلی پپتید

پپتیدها و الیگوپپتیدها نقش مهمی در بدن دارند:

الیگوپپتیدها: هورمون ها (اکسی توسین، وازوپرسین)؛ آنتی بیوتیک ها (گرامیسیدین S)؛ deyakі حتی سمی otruynі گفتار (قارچ amanitіn).

پلی پپتیدها: برادی کینین (پپتید درد)؛ deakі opiati ("داروهای طبیعی" مردم) عملکرد مواد افیونی را شکست می دهد (مصرف مواد مخدر برای از بین بردن سیستم افیونی بدن ، کمیسر مردم درد شدیدی می بیند - "شکستن" که با مواد افیونی طبیعی است). گومونی (انسولین، ACTH و در)؛ آنتی بیوتیک ها (گرامیسیدین A)؛ سم (سم دیفتری).

پروتئین ها از تعداد زیادی مونومر - از 51 تا 100000000 تشکیل شده اند. همین موضوع عظمت تنوع سفیدپوستان را توضیح می دهد. їhnya تعداد همه گونه های موجودات زنده به 10 10 - 10 12 تبدیل می شود.

اسیدهای آمینه با پیوستن یک به یک پیوند پپتیدی، یک لانست را تشکیل می دهند که به آن می گویند ساختار اولیه پروتئین. ساختار اولیه مخصوص پروتئین پوست است و با اطلاعات ژنتیکی (توالی نوکلئوتیدها در DNA) تعیین می شود. در ساختار اولیه، یک ترکیب باقیمانده و قدرت بیولوژیکی پروتئین وجود دارد. بنابراین، جایگزینی یک اسید آمینه در لانست پلی پپتیدی یا تغییر در گسترش بقایای اسید آمینه، منجر به تغییر در ساختار پروتئین و کاهش یا مصرف فعالیت بیولوژیکی خواهد شد.

برنج. ساختار مولکول پروتئین: 1 - اولیه. 2 - ثانویه; 3 - درجه سوم; 4 - سازه ربع.

ساختار ثانویهبه دلیل تشکیل پیوندهای آبی در وسط یک نیزه پلی پپتیدی (پیکربندی مارپیچی، مارپیچ آلفا) یا بین دو لنج پلی پپتیدی (چین ها، توپ های بتا). Stupin spiralizatsії vіd 11 تا 100%. در این سطح، پروتئین‌های بافتی فعال بیولوژیکی با سطح پایین فرآیندهای تبادلی: کراتین - پروتئین ساختاری مو، پشم، kіgtіv، پیریا و شاخ، توپ شاخ نخاع، فیبرین خون، هیالین (ساختار مارپیچی). درز فیبروئین (ساختار تا شده). پروتئین‌های فیبریلری می‌توانند در نتیجه پیچاندن مارپیچ‌های برگردان به یکباره (3 برای کلاژن، 7 برای کراتین) یا اتصال به لنج‌های لیگامانی ساختارهای چین خورده تشکیل شوند.

برنج. پیوندهای آبی

ساختار ترتین کروی است)- معمولی برای سفیدپوستان درشت - شکلی که به طرز مبهم است، ییک دارای نمودارهای مارپیچی و غیر مارپیچی از لانست پلی پپتیدی است. پیوندهایی که ساختار ترتین را تثبیت می کنند:

1) نیروهای گرانش الکترواستاتیکی بین گروه‌های R که بار گروه یونی (پیوندهای یونی) را حمل می‌کنند.

2) پیوندهای آبی بین گروه های R قطبی (آب دوست).

3) فعل و انفعالات آبگریز بین گروه های R غیر قطبی (آب گریز).

4) پیوند دی سولفیدی بین رادیکال های دو مولکول سیستئین. پیوندهای چی کووالانسی هستند. بوی تعفن پایداری ساختار سوم را افزایش می دهد، اما همچنین برای چرخش صحیح مولکول باید چسبناک باشد. در تعدادی از سفیدپوستان ممکن است بوی تعفن در طول روز شروع شده باشد.

ساختار کواترنری- نتیجه ارتباط برای فعل و انفعالات آبگریز، برای کمک آب و پیوندهای یونی چندین لنج پلی پپتیدی. مولکول پروتئین کروی هموگلوبین از چهار (2 آلفا-2 بتا) و چهار زیر واحد پلی پپتیدی تشکیل شده است. (پروتومیرو)آن قسمت غیر پروتئینی ( گروه پروتز) – ژما. فقط zavdyaki چنین هموگلوبین budovі می تواند عملکرد حمل و نقل آن را بهبود بخشد.

در پشت انبار مواد شیمیایی، پروتئین ها به آن اضافه می شود فقط(پروتئین ها) که تاشو(پروتیدها). پروتئین های ساده فقط از اسیدهای آمینه (آلبومین ها، گلوبولین ها، پروتامین ها، هیستون ها، گلوتلین ها، پرولامین ها) تشکیل شده اند. ذخیره اسیدهای آمینه (بخش پروتئینی) در انبار شما برای جایگزینی بخش غیر پروتئینی - اسیدهای نوکلئیک (نوکلئوپروتئین ها)، کربوهیدرات ها (گلیکوپروتئین ها)، لیپیدها (لیپوپروتئین ها)، فلز (متالوپروتئین ها)، فسفر (فسفوپروتئین ها).

برنج. پیوندهایی که ساختار ترتینوس را تثبیت می کنند

پروتئین‌ها می‌توانند قدرت خود را تغییر دهند و ساختار خود را در انواع مختلف فیزیکی (درجه حرارت بالا، فشار بالا، فشار بالا و غیره) و شیمیایی (الکل، استون، اسیدها، مراتع و غیره) تغییر دهند.

- دناتوره سازی- روند تخریب ساختار طبیعی (بومی) پروتئین؛ شما می توانید یک گرگینه باشید، به خاطر حفظ ساختار اولیه.

- تجدید طبیعت- فرآیند ترمیم شبیه سازی ساختار پروتئین با چرخش ذهن های عادی وسط.

برنج. دناتوره شدن و تغییر حالت پروتئین: 1 – مولکول پروتئین ساختار سوم. 2 - دناتوره شدن پروتئین ها; 3- ترمیم ساختار ثالثی در فرآیند بازسازی.

توابع سفید پوستان:

1) ساختاری(بودیو):

آ ) وارد انبار غشاهای بیولوژیکی شوید، اسکلت سلولی کلیتین را ایجاد کنید.

ب) قسمت های ذخیره ارگانوئیدها (به عنوان مثال، ریبوزوم ها، مرکز کلیتین و داخل)، کروموزوم ها (پروتئین های هیستون).

ج) ایجاد اسکلت سلولی (پروتئین توبولین - بخش ذخیره سازی میکروتوبول).

د) جزء سر ساختارهای حمایت کننده بدن (کلاژن پوست، غضروف، تاندون، الاستین پوست، کراتینه مو، ناخن، پازوریس، احتکار، شاخ، پیریا).

ه) تار عنکبوت.

2) حمل و نقل: آنها قادر به انتقال مولکول ها، یون های خاص هستند (هموگلوبین حامل اسید، آلبومین خون انتقال اسیدهای چرب، گلوبولین ها - یون های فلزی و هورمون ها). پروتئین های غشایی در انتقال گفتار از کلیتین و از آن شرکت می کنند).

3) زودگذر(روهوا):

الف) میوفیبریل های کوتاه مدت بافت بدخیم نقش اکتین و میوزین را بدون هیچ آسیبی به عهده می گیرند.

ب) پروتئین توبولین در انبار میکروتوبول ها یک دوک زیرین را تشکیل می دهد، زیرا از کروموزوم های روکس در طول میتوز و میوز محافظت می کند.

ج) پروتئین توبولین در انبار undulipodium – viy i jgutikivتضمین ایمنی پروتیست ها و سلول های تخصصی (اسپرماتوزوئیدها)

4) آنزیمی(کاتالیزوری): بیش از 2000 آنزیم تمام واکنش های بیوشیمیایی را در کلیتین کاتالیز می کنند (سوپراکسید دیسموتاز رادیکال های آزاد را خنثی می کند، آمیلاز نشاسته را به گلوکز تجزیه می کند، سیتوکروم ها در فتوسنتز شرکت می کنند).

5) تنظیم کنندهبرخی پروتئین ها با هورمون هایی که تبادل گفتار را در سلول های بدن تنظیم می کنند (انسولین گلوکز خون را تنظیم می کند، گلوکاگون - تقسیم گلیکوژن به گلوکز، هیستون - فعالیت ژن و غیره).

6) گیرنده(سیگنال): در غشاها پروتئین های گیرنده (انتگرال)، به دلیل تعامل با هورمون ها و سایر دستگاه های فعال بیولوژیکی وجود دارد. بوی تعفن برای تغییر ساختار آنها (ساختار فضایی) و انتقال سیگنال ها (اطلاعات) به این شکل از صداهایی با چنین سخنرانی هایی به کلیتینا. بقیه پیامدهای واکنش های بیوشیمیایی تبادل گفتار. پروتئین‌های غشای فعال نیز ساختار خود را در پاسخ به عوامل میانی سالم تغییر می‌دهند (به عنوان مثال، پروتئین حساس به نور فیتوکروم واکنش‌های دوره نوری روزلین را تنظیم می‌کند؛ اپسین بخشی از انبار رنگدانه رودوپسین در sitkivtsi ok است).

7) zahisna: محافظت از بدن در برابر حمله به سایر ارگانیسم ها و آسیب (آنتی بادی ها - ایمونوگلوبولین ها آنتی ژن های خارجی را مسدود می کنند، فیبرینوژن، ترومبوپلاستین و ترومبین از بدن در برابر از دست دادن خون محافظت می کنند، پروتئین - اینترفرون از عفونت های ویروسی محافظت می کند).

8) سمی: پروتئین ها و سموم در موجودات مارهای غنی، وزغ، کما، روده، قارچ ها، روزلین و باکتری ها utvoryuyutsya هستند.

9) پر انرژی: با اکسیداسیون کامل 1 گرم پروتئین، 17.6 کیلوژول انرژی. پروتئین های پروتئینی تنها پس از تخلیه ذخایر کربوهیدرات ها و چربی ها به منبع انرژی تبدیل می شوند.

10) انبار کردن: آلبومین تخم مرغ - ذخیره غنچه و مواد انرژی زا برای رشد جنین پرندگان. کازئین شیر نیز vikonuє tsі funktії در شیر کودکان vigodovuvannі.

ساختار ثانویه- گستردگی انبساط لانست پلی پپتیدی در حضور مارپیچ α یا فرکانس تاخوردگی β بدون اثری از انواع رادیکال های جانبی در آن ترکیبات.

L. Pauling و R. Kori مدلی از ساختار ثانویه پروتئین را در مارپیچ α قابل مشاهده منتشر کردند، که در آن رباط های مبتنی بر آب بین پوست اول و اسید آمینه چهارم همپوشانی دارند، که اجازه می دهد تا ساختار بومی آن حفظ شود. پروتئین، برای افزایش ساده ترین عملکردها، برای محافظت از همه گروه‌های پپتیدی باید در پیوندهای آبی ایجاد شده شرکت کنند، که حداکثر پایداری را تضمین می‌کند، آب دوستی و آبگریزی بیشتر مولکول پروتئین را کاهش می‌دهد. مارپیچ α به طور خود به خود ته نشین می شود و پایدارترین ترکیب است که کمترین انرژی آزاد را می دهد.

بزرگترین عنصر ساختار ثانویه مارپیچ α راست (R) است. لانست پپتید در اینجا مانند خوکچه هندی تا می شود. 3.6 اسید آمینه اضافی کروک گوینتا توبتو روی کویل پوست می افتد. حداقل اختلاف بین دو نقطه معادل 0.54 نانومتر است. مارپیچ α با پیوندهای آب خطی بین گروه NH و گروه CO از گروه چهارم پشت تعادل اسید آمینه تثبیت می شود. به این ترتیب، در پوسته های مارپیچی بلند، اسید آمینه اضافی در قالب گیری دو پیوند آبی شرکت می کند. مارپیچ α غیر قطبی یا آمفیفیلیک با 5-6 چرخش، اغلب لنگر انداختن پروتئین ها در غشاهای بیولوژیکی (مارپیچ های گذرنده) را تضمین می کند. این آینه متقارن است به α R-مارپیچ لوا α-مارپیچ (α L) به ندرت در طبیعت تیز می شود، اگرچه از نظر انرژی ممکن است. پیچاندن لنس پلی پپتیدی پروتئین به ساختاری مارپیچ مانند به دلیل تعامل بین گروه کربونیل ترش اسید آمینه i-امین و گروه آمینه آبی (i + 4) - اسید آمینه اضافی در پشت آمینو اسید اضافی است. جذب پیوندهای آب (شکل 6).

برنج. 6.1. ساختار ثانویه پروتئین: α-مارپیچ

شکل دوم مارپیچ در کلاژن، مهم ترین جزء بافت های خوب است. هدف، مارپیچ کلاژن با کروکودیل 0.96 نانومتر است و با بیش از 3.3 در کویل پوست، با مارپیچ α برابر است. در vіdmіnu vіd α-spіralі، ایجاد مکان های آبی در اینجا امکان پذیر نیست. ساختار با چرخاندن سه لنتس پپتیدی در یک مارپیچ سمت راست تثبیت می شود.

ترتیب مارپیچ های α در ساختار ثانویه ایجاد شده پروتئین، سرنوشتی مشابه ساختار β، β-ویجین دارد.

بر روی سطح مارپیچ α متراکم، گوی های β ممکن است کمی پیچ خورده باشند و می توانند به صورت موازی و ضد موازی تا شوند (شکل 6.2).

6.2. انبساط موازی (الف) و ضد موازی (ب) توپ های β

در سازه های چین خورده، پیوندهای آب بین لایه ای عرضی نیز برقرار می شود (شکل 6.3). از آنجایی که لانست ها در خطوط مستقیم پروتیلاژنی قرار دارند، ساختار یک صفحه تا شده ضد موازی (? α) نامیده می شود. اگر لانست ها یک راست به جلو جهت گیری شوند، ساختار را یک صفحه تا شده موازی (β n) می نامند. در ساختارهای چین خورده، اتم‌های α-С روی چین‌ها تا می‌شوند و لنتس‌های نیزه‌ای شکل عمود بر صفحه میانی ورق، به طور متناوب در سربالایی و پایین قرار دارند. به نظر می‌رسد که ساختار تاخورده VA با مکان‌های H کمی خطی از نظر انرژی کوتاه‌تر است. در ورقه های تا شده کشیده، مرزهای لانست ها اغلب موازی نیستند، بلکه یک به یک تا می شوند.

6.3. ساختار بتا فولد

کرم لنج های پلی پپتیدی معمولی نیز یک ساختار ثانویه نامنظم است، یعنی. ساختارهای استانداردی که سیستم های دوره ای بلندمدت را برآورده نمی کنند. بدبوهای Tse - β-wigini به این دلیل نامیده می شوند که اغلب بالای رشته های β عروقی را در گیره های موازی بتا سفت می کنند. در ویگینی، نزدیک به نیمی از سرریزها برای ورود به صدا در می آیند که در ساختار منظم سفیدپوشان قرار نمی گیرند.

ساختار فوق ثانویه- خط اصلی سازماندهی یک مولکول پروتئین، نمایش مجموعه ای از ساختارهای ثانویه که با یکدیگر تعامل دارند.

بیایید در مورد نقش برهمکنش های ضعیف در ماکرومولکول های بیولوژیکی صحبت کنیم. خواهان بوی بد و ضعیف، تف کردنشان بر موجودات زنده به هیچ وجه بدبختی نیست. مجموعه متوسطی از مشاهده پیوندهای ضعیف در پلیمرهای زیستی همه فرآیندهای مختلف بیولوژیکی را انباشته می کند، به نظر می رسد که آنها به یکدیگر ظاهر نمی شوند: انتقال اطلاعات پوسیدگی، کاتالیز آنزیمی، ایمنی ماشین آلات موجودات طبیعی و روباتیک. و انتصاب "ضعیفان" گناهی ندارد که به عمان معرفی شود - نقش تعاملات آنها عظیم است.

این اثر به عنوان بخشی از مسابقه مقالات علمی عامه پسند که در کنفرانس "زیست شناسی - علم قرن بیست و یکم" در سال 2015 برگزار شد، منتشر شده است.

چرا نام مقاله به این صورت است؟ به آن، تا همین اواخر، روابط متقابل ضعیف در شیمی (در بیوشیمی، zocrema، tezh) به وضوح احترام کافی نداشت. جانشینان چیزی شبیه به این را زمزمه کردند: «پیوند کووالانسی میزنی به آن قدرت، خواه گفتار باشد، قبل از ماهیت برهمکنش های کووالانسی بین اتم ها به ما اختصاص داده شده است. و ضعیف vzaєmodії - آب، یون، پیوندهای الکترواستاتیکی- آن دسته از افراد ضعیفی که در قالب گیری مراجع خط کلام دیگری دارند. تنها با توسعه چنین جهات غیر کلاسیک در شیمی، به عنوان فوق مولکولی که شیمی هماهنگی، به تعاملات ضعیف، علاقه شدید وجود داشت. علاوه بر این، مشخص شد که در سلول‌های زنده فعال، برهمکنش ضعیف بین اتم‌ها و مولکول‌ها اغلب نقش اصلی را بازی می‌کنند.

در سمت راست، به ترتیب با کاستی‌های قابل مشاهده، که از همان علامت "ضعیف" آواز می‌خواند (مثلاً پیوند آبکی 15-20 برابر کمتر، کووالانسی پایین‌تر "قوی")، پرواگا - بوی بد به میزان قابل توجهی آسان است. سرزنش کردن و اشک ریختن برای ایجاد یا توسعه پیوندهای کووالانسی، یک واکنش شیمیایی با انرژی زیاد مورد نیاز است که بازه زمانی قابل توجهی را می گیرد که نیاز به کاتالیز و غیره دارد. و برای تشکیل فعل و انفعالات ضعیف کافی است که ترکیب مولکول را تغییر دهیم. و اگر حدس می‌زنم که یک کلینیک زندگی می‌کنم و به آن نگاه می‌کنم که انگار یک ماشین مولکولی را تا می‌کنم، ضعیف‌ترین فعل و انفعالات در آن در مهم‌ترین مدیریت ظاهر می‌شود، که به طرز شگفت‌انگیزی، ناپاک است، به سرعت به تغییر وسط واقعی واکنش نشان می‌دهد یا نه. .

* - عدم احترام به چنین فعل و انفعالی برای زیست شناسان، داروسازان و افرادی که بیمار هستند گران تمام می شود - اغلب در گالری پویایی ساختاری زیست مولکول ها سرنخی از گزینش پذیری داروها و برنامه های تکاملی آتی برای توسعه مقاومت وجود دارد: " » . - ویرایش

با یک لنج بسته شده است

شکل 1. فرضی در مورد ساختار پروتئین در بیست و سی بارداری.

Proteshche kіlka ده سال در مورد نقش تعاملات ضعیف در سیستم های زنده، هیچ کس حدس نمی زد. به عنوان مثال، در پایان قرن 19، امیل فیشر دیدوف، پروتئین چه بود پلی آمید خطی، آنچه از بیش از حد اسیدهای آمینه α تشکیل می شود در روزگار ما ویستاوا به یک اصل بدیهی تبدیل شده است. اکنون، تعداد کمی از مردم کسانی را به یاد می آورند که در ربع اول قرن بیستم، مهم ترین قرن ها، به درستی فیشر شک کردند و تعدادی از فرضیات خود را در مورد ساختار پروتئین آویزان کردند - تا فرضیه های اصلی را تمام کنند، و می خواستند در این ساعت مورد توجه تاریخی قرار گیرد (شکل 1). خید їх mirkuvan buv تقریباً همینطور است. مانند یک پروتئین، برای فیشر، یک پلیمر خطی، vin گناهکار است که یک مولکول نخ مانند است که به شکل یک توپ بدون درهم پیچیدگی پیچیده می شود. چگونه چنین مولکولی عملکردهای بیولوژیکی را انجام می دهد؟ نکته بعدی که باید اضافه کرد این است که در آن زمان اعلام پروتئین های کروی قبلاً سرزنش شده بود. شکل کروی فشرده مولکول پروتئین، در نگاه اول، از اظهارات شیمیدان آلمانی متفاوت بود.

در پرتو دهه 20-30 قرن گذشته، یک گلبول پروتئینی با یک پلیمر دوخته می شود که از چرخه های شش عضوی پایدار، z'ednah، zrozumіlo، mіtsnimi پیوندهای کووالانسی تشکیل شده است. طبق اظهارات شیمیدان روسی (و خالق پروتیگا زغال سنگ) N.D. به عنوان مثال، زلینسکی، پروتئین ها از چرخه های دیکتوپرازین تشکیل شده اند که آمیدهای داخلی اسیدهای آمینه هستند. تعدادی دیگر از شیمیدانان که گلبول پروتئین را به عنوان یک سیستم پلی آروماتیک متراکم ارائه می کنند، که شامل هتروسیکل های نیتروژنی است، و وجود اسیدهای آمینه در هیدرولیزهای پروتئینی، به نظر من، مصنوع است که از کشف هتروسیکل ها در طول هیدرولیز حاصل می شود.

در آغاز دهه 40 قرن بیستم، موفقیت دانشمندان برجسته ای مانند لینوس پاولینگ، روزالیند فرانکلین، جیمز واتسون، فرانسیس کریک و موریس ویلکینز، امکان قالب گیری ساختارهای پایدار پلیمرهای زیستی را برای برهمکنش های ضعیف نشان داد. جی واتسون، اف. کریک و ام. ویلکینز در سال 1962 جایزه نوبل فیزیولوژی پزشکی را برای "کشف ساختار مولکولی اسیدهای نوکلئیک و اهمیت آنها برای انتقال اطلاعات ژنتیکی" دریافت کردند. آر. فرانکلین، متأسفانه، به جایزه ای که شایسته آن بود، عمل نکرد (اتومیست ال. پولینگ جایزه نوبل دختران شد). در آن زمان، مشخص شد که گلبول پروتئین یاکبی توسط یک چرخه بسته شده است، که بدیهی است که به مقاومت بالایی رسیده است، اما بر عملکردهای بیولوژیکی نمی توان غلبه کرد، اسیلا قادر به واکنش به آن نبود. دنیای بیرون این یک مولکول "مرده" خواهد بود.

در اینجا ردی از احترام به واقعیت سیکاگو وجود دارد. صرف نظر از مواردی که نظریه زلینسکی تأیید نشد، به عنوان یک اداره پست برای قالب‌گیری شیمی دیکتوپی‌پرازین‌ها - به طور مستقیم، عمل کرد که باعث ایجاد آماده‌سازی دارویی کم شد. متابولیت های ثانویه دیکتوپی پرازین، از جمله فعالیت دارویی، که در طبیعت زنده یافت می شود، به انبار بطری نمی روند. بنابراین، یک فرضیه کاملاً نادرست یک نتیجه عملی بد به ارمغان آورد - پدیده ای که علم اغلب دارد.

رابطه، رشته. پیوند هیدروژنی

Malyunok 2. پیوندهای آبکی در سنجاب.

یکی از گسترده ترین انواع تعاملات ضعیف است لینک های آبکه به دلیل وجود در مولکول های گروه های قطبی - هیدروکسیل ها، گروه های آمینه، کربونیل ها و غیره سرزنش می شود. در ماکرومولکول های بیوپلیمرها، به عنوان یک قاعده، گروه های قطبی به طور گسترده ای نشان داده می شوند (به عنوان مثال، لاستیک طبیعی). ویژگی های اتصال آب آنهایی است که її mіtsnіst نه تنها در قالب بین گروه ها، بلکه به شکل پوسیدگی وسیع آنها نیز دراز بکشند.(شکل 2). اگر هر سه تخصیص در اتم های ایجاد شده روی یک خط مستقیم نزدیک به 3 Å تقسیم شوند، کمترین پیوند ایجاد می شود. افزایش 20-30 درجه حیاتی در نظر گرفته می شود: دور از افزایش وید تا کاهش فاجعه بار ذهنیت تا تماس کامل. و از نظر انرژی نامرئی است. برای آن، پیوندهای آب، تثبیت کننده‌های ساختارهای پلیمری، به آنها سختی می‌دهند. به عنوان مثال، به نقل از L. Pauling α-مارپیچ- یکی از انواع ساختار ثانویه پروتئین - توسط پیوندهای آبی تثبیت می شود که بین اتم های آب در گروه های نیتروژن و کربونیل پیوندهای پپتیدی روی سیم پیچ های عروقی مارپیچ ایجاد می شود. در سال 1954 پاولینگ اولین جایزه نوبل خود را برای شیمی دریافت کرد. دیگری (همان "یک داغ") - جوایز به جهان - در سال 1962 به دلیل فعالیت های دیگر اعطا شد.

جلال به مارپیچ زیر سیم

تصویر سومین مارپیچ DNA زیرچین شده کوچک شکسته را نشان می دهد. در عین حال، شاید یک تولید هالیوودی نمی تواند بدون تصویری از کل مولکول، که تهیه کنندگان فیلم، که در علوم طبیعی بی سواد هستند، حسی واقعاً عرفانی به آن دست دهد. در واقع، DNA بومی از دو ماکرومولکول آینه ای تشکیل شده است که یکی از یک مولکول (مکمل) است که با پیوندهای مرتبط با آب در بلوک زیپ "bliskavka" به هم متصل شده اند. نوکلئوتیدها، که درشت مولکول ها از آنها تشکیل شده اند، باید با بازهای نیتروژنی جایگزین شوند که دو مورد از آنها مشابه هستند. پورین(آدنین و گوانین)، و دو تای دیگر مشابه هستند پیریمیدین(تیمین و سیتوزین). ویژگی بارز این سخنرانی ها ساختن قالب ارتعاشی پیوندهای آبی است. آدنین به راحتی پیوندهای آبی فرورانش را با تیمین یا اوراسیل حل می کند، پروتئوکمپلکس با سیتوزین به طور قابل توجهی کمتر است. گوانین، navpaki، احمقانه stavlyuvat potryyny svyazok іz سیتوزین. به عبارت دیگر، "تشخیص" یکی از یکی را اثبات کنید. علاوه بر این، بحث در مورد کفپوش بزرگ است، زیرا مجتمع های آدنین- تیمین (A-T) و گوانین-سیتوزین (G-C) مانند گفتار مستقل متبلور می شوند.

شکل 3 سربالایی: تثبیت ساختار پیوندهای آبی DNA بین بازهای نیتروژن دار. در پایین: مدلی از یک چرخش DNA در فرم B، که بر اساس داده های پراش اشعه ایکس ایجاد شده است. رنگ اتم ها: کیسن - قرمز، زغال سنگ - خاکستری، آب - سفید، نیتروژن - آبی، فسفر - زرد. عزیزم از سایت www.visual-science.com.

Zrozumіlo، چگونه و بوی بد در انبار پلی نوکلئوتیدها رخ می دهد. پیوندهای آبی بین جفت های A-T و G-C دو رشته DNA را به هم می دوزند و مارپیچ معروف زیر سیم را تشکیل می دهند. دلیل این sporidnіnіst pіdstav به شما این امکان را می دهد که یک لنست پلی نوکلئوتیدی مکمل بر اساس ماتریس باشید. اسیدهای نوکلئیک تنها مولکول های علمی هستند که می توانند تکثیر شوند (تکثیر). مقامات Tsya به آنها اجازه دادند تا حامل اطلاعات رکود اقتصادی شوند.

بدیهی است که سومین پیوند آبی در جفت G-T مهمتر است، پیوند پایین در A-T است. زوایوچی روی همه چیز، تسه، یاک و اسپوریدننیست فیزیکی و شیمیایی بین آمینو اسیدهای اولیه و نوکلئوتیدهای سینگ، در تشکیل کد ژنتیکی. DNA، غنی از جفت های G-C، در معرض دناتوره شدن حرارتی است (با بیولوژیست های مولکولی حرفه ای من صحبت می کنم - "ذوب"، اگرچه فرآیند ذوب معنای دقیقی از کلمه دناتوره سازی DNA ندارد) برای هر دما. برای مثال، DNA باکتری‌های گرمادوست در دماهای نزدیک به 100 درجه سانتی‌گراد دناتوره می‌شود و DNA قطعه‌ای که به تنهایی از جفت‌های A-T تشکیل شده است، تنها در دمای 65 درجه سانتی‌گراد است. "ذوب" DNA در کنار هم خود را از طریق نشان می دهد اثر هیپرکرومیک- تقویت رس‌پذیری اشعه ماوراء بنفش با ورقه‌های قدیمی 280 نانومتری توسط بازهای نیتروژنی، همانطور که در مولکول DNA بومی در وسط مارپیچ بسته شده و به صورت ضعیف رس می‌شود.

برای بیرون آمدن، که اساس زندگی - spadkovіst - تا تشکیل پیوندهای آبکی ساخته شده است. Adzhe spadkovist - تنها یکی از برنامه های غیر شخصی است. همه زیست شناسی مولکولی اشاره دارد تشخیص بین مولکولی، و آنجا، با شیطان خود، - در روابط متقابل ضعیف. تمام آنزیم های ژنتیکی، ریبوزوم ها، تداخل tRNA، RNA و غیره. مصونیت Tse. انواع عددی برهمکنش گیرنده-لیگاند. زرشتوی - خود زندگی!

Zrozumilo، با ایجاد یک مکانیسم کامل برای انتقال اطلاعات رکود، ماهیت حرامزاده در مورد روش شکست آن. تقلید پایه های پیریمیدین 5-هالوژنوراسیل (5-فلوراوراسیل، 5-بروموراسیل و دیگران) به عنوان سوپرجهش زا طبقه بندی می شوند - فرکانس جهش های ژنی با مرتبه بزرگی افزایش می یابد. اتفاقاً، با توجه به قدرت 5- هالوراسیل در رابطه با علل آن به دو شکل توتومری: در فرم معمولی کتو، بوی بد یک پیوند آب فرورانشی با آدنین برقرار می کند و خود را برای تیمین "دیدن" می کند و در شکل نادر انول، آن را مشاهده می کند. آنالوگ سیتوزین زبان 4 را تشکیل می دهد. بنابراین، "ابهام" 5-halogenuracil منجر به تخریب همانند سازی و تثبیت احتمالی جهش ها می شود، به طوری که می توان آن را به نوکلئوتید وارد کرد.

شکل 4. مکانیسم فعالیت جهش زایی 5- هالوژنوراسیل ها (بر اساس 5-بروموراسیل).

قدرت نام واندروالس

شکل 5. پارامترهای مشخصه پتانسیل های اندرکنش واندروالس.

بدیهی است که پیوندهای آبی تنها نوع تعامل ضعیف نیستند. ون در والسویبه طور متقابل در طبیعت زنده نقش دارند.

پازل-"مار" یا Opovid در مورد بریدگی های پیچشی

مولکول های پلیمرهای زیستی اغلب دارای وزن مولکولی بسیار بالایی هستند - تا صدها هزار و به میلیون ها دالتون می رسد. چنین مولکول‌های عظیمی می‌توانند بر گروه‌های اتمی غیرشخصی غلبه کنند و از لحاظ نظری تعداد نجومی شکل‌گیری‌ها را بگیرند. در واقع، این که آیا یک پلیمر زیستی در ذهن های استاندارد، یک ترکیب بومی را نمی پذیرد، به نوعی در یک موجود زنده وجود دارد. باز هم توضیح این پدیده مهم است. به راستی، برای اینکه یک مولکول انعطاف پذیر هندسه خود را به طور نامحدود در یک محیط حرارتی بدون وقفه تغییر دهد، چه چیزی لازم است؟

ثابت شده است که تغییر در ساختار مولکول پلی پپتید همیشه به دلیل تغییر در برش های بین گروه های اتمی نیزه اصلی پلی پپتید است (در اصطلاح به آن "ستون ستون فقرات" می گویند. -صدا کرد میله های پیچشیکه با حروف یونانی Φ (برای پیوندهای زغال سنگ-نیتروژن) و Ψ (برای پیوند زغال سنگ و زغال سنگ) نشان داده می شوند. معلوم شد که به دور از همه معانی تئوریک انتقال یافته میله های پیچشی ساختمان در واقعیت تحقق می یابد.

در کلیساهای هندی راماچاندران و ساسی‌سخاران، همسانی‌های نیزه‌های سفید ادامه یافت و نقشه ترکیب‌هایی که نام آن‌ها را می‌پوشید، ثمره سوسیلی آنها شد (شکل 6). فیلد سفید روی نقشه مقادیر حصار شده لبه‌ها را نشان می‌دهد، دایره‌ای به رنگ نارنجی و سایه‌دار - مجاز، و قابل مشاهده نیست، و دایره‌های قرمز و سایه‌دار - ترکیب اصلی پروتئین. می توان دید که کل نقشه ممکن است به رنگ سفید ساخته شده باشد. بنابراین، ترکیب بومی پروتئین در ذهن یک موجود زنده از نظر انرژی قابل دوام ترین است، و پروتئین به خودی خود پذیرفته شده است. Yakbi biopolimeri کوچک آزادی ساختاری بیشتر، به وضوح غنی شده ربات یک ماشین مولکولی زنده غیر ممکن خواهد شد.

شکل 6. رسوب ساختار فضایی پلی پپتیدها در کویل های پیچشی. لیوروش:نقشه Ramachandran-Sasisekharan برای نرده ها (میدان سفید) و مجاز (میدان های سایه دار) ترکیبات رسوبات اسید آمینه بزرگ با بسته بندی در امتداد kutas پیچشی Φ و Ψ برای نیزه سفید. (خود چین‌ها کل تنوع ساختاری لنتس‌های پلی‌پپتیدی خطی را تعیین می‌کنند.) روی آبسیسا و منتخب، مقادیر چین‌های Φ و Ψ vіd -180 درجه تا +180 درجه ترسیم می‌شوند. در طرح کلی ناحیه قرمز، تمام ترکیبات گروه سلولی طبق برش 1 برای مارپیچ های α و چین های β مجاز است. در طرح کلی فضای نارنجی، بخشی از kutіv χ 1 حصارکشی شده است. (Kuti χ نشان دهنده مقررات مجاز برای لوازم جانبی اسیدهای آمینه اضافی در سنجاب است، بدون اینکه در نوع جادار تخمگذاری در هالتر تداخل ایجاد کند.) راست دست:اهمیت برش های پیچشی Φ و Ψ در مولکول های پلی پپتیدی. بوی تعفن خود به لنسرهای سفید اجازه می دهد مانند پازل - "مارها" عظمت انواع تخمگذار مولکول های پروتئین را که محافظت می شوند بپذیرند.

Сучасна комп'ютерна біофізика прагне побудувати реалістичну модель біополімерів, щоб тільки на підставі послідовності молекули (її первинної структури) можна було б передбачити просторову будову, оскільки в природі ми спостерігаємо, що так і відбувається: процес мимовільного згортання білка в «нативну» конформацію називають تاشو(ویدیو انگلیسی. قبل از تا زدن- تا کردن، تا کردن). با این حال، درک فیزیک این فرآیند از ایده آل بودن فاصله زیادی دارد و الگوریتم های محاسباتی مدرن، اگرچه نتایج دلگرم کننده ای به دست می دهند، اما هنوز با پیروزی باقی مانده شعبده باز فاصله دارند.

ترس از آب، چرا ساختار زیست مولکول ها وجود دارد

بسیاری از پلیمرهای زیستی در طبیعت با otochenny آب جایگزین می شوند. و آب، با سیاهی اش، سرزمین مادری است که به شدت مرتبط است، با شبکه ای از پیوندهای آبی "دوخته" شده است (شکل 7). این با دمای جوش بالای غیرعادی آب توضیح داده می شود: گاهی اوقات آب می تواند شبیه دهانه های کریستالی باشد. با چنین ساختاری از H 2 Pro، با جنب و جوش انواع سخنرانی ها مرتبط است. Z'ednannya، zdatnі برای برقراری اتصالات آب از طریق حضور گروه های قطبی (ساکارز، اتیل الکل، آمونیاک)، به راحتی می توان وارد "کریستال گراتی" آب شد و به طور معجزه آسایی از آن جدا شد. گفتار، تسکین گروه های قطبی (بنزن، زغال سنگ کوتیریکلرید، سیرکا عنصری)، قادر به "شکستن" یک خط پیوندهای آبی و پراکندگی با آب نیست. ظاهراً گروه اول سخنرانی ها "آب دوست" (آب دوست) و دیگری "آب گریز" (آب دوست) نامیده می شود.

شکل 7. پیوندهای آبگریز در پروتئین. در کوههای شیطان:سرب معمولی نقطه چین - H-zvyazku. در ساختار روباز یخ می توان سوراخ های خالی کوچکی را دید که با مولکول های H2O تیز شده اند. در سمت راست:طرح بسته بندی نامنظم مولکول های H 2 Pro که توسط پیوندهای آب در اطراف یک مولکول غیر قطبی محدود شده اند. در پایین:موجود برای مولکول های پروتئینی که از آب تامین می شود. نقاط سبز مراکز اتم هایی را که بین آب قرار دارند نشان می دهد. خط سبز - їх پوسته های Van der Waals. مولکول آب با کیسه آبی (شعاع 1.4 Å) نشان داده می شود. سطح قابل دسترس برای آب (خط قرمز) توسط مرکز دایره کیسه ایجاد می شود، اگر مولکول به دور مولکول بچرخد، در نزدیکی آب گیر کرده و به سطوح واندروالس اتم های بیرونی بچسبد.

تماس آب با سطح آبگریز از نظر انرژی نامرئی است. آب نباید پیوندهای آبی را ذخیره کند، اما بین فازها تریومیر صحیح است، جبران آن غیرممکن است (شکل 7). در نتیجه، ساختار آب تغییر می کند: منظم تر می شود، مولکول ها شل می شوند، یعنی. آب مرطوب در دمای بالای 0 درجه سانتیگراد یخ می زند! Zvichayno، آب حق نامرئی به vzaєmodіyu را به حداقل می رساند. به عنوان مثال، آنهایی که قطرات کوچک روغن روی سطح می توانند در یک قطره بزرگ به آنها خشمگین شوند توضیح داده شده است: در واقع، وسط آب به هم می چسبد و سطح تماس سطح را تغییر می دهد.

پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک می توانند هر دو قطعه آب دوست و آبگریز باشند. بنابراین، مولکول پروتئین که به محیط آبکی تکیه داده، به شکل یک کروی جمع می‌شود، به گونه‌ای که اسیدهای آمینه آبدوست (گلوتامین، گلوتامیک اسید، آسپاراژین، آسپارتیک اسید، سرین) در تماس با آب روی این سطح ظاهر می‌شود و آبگریز است. لوسین، ایزولوسین) - گلبول های میانی و تماس با یکدیگر، توبتو. تماس های آبگریز بین خود برقرار کنند. به همین دلیل است که فرآیند بلع پروتئین در ساختار سوم شبیه به فرآیند تف کردن قطرات روغن است و ماهیت ساختار سوم پروتئین پوست به دلیل پراکندگی متقابل بقایای اسید آمینه است. قانون این است که تمام ساختارهای تهاجمی (ثانویه، سوم و چهارم) پروتئین به یک ساختار اولیه اختصاص داده می شوند.

* - Tse to kіntsya virno فقط برای پروتئین های کوچک و کوچک در نزدیکی آب و پروتئین های تعبیه شده در غشای زیستی یا مجتمع های پروتئینی بزرگ می توانند جمع شوند. برای مثال، پروتئین های غشایی به میزان کمتری سازماندهی شده اند، به طوری که نه با فروشنده قطبی، بلکه با وسط آبگریز صفرای لیپیدی در تماس هستند: » . - ویرایش

همانطور که تعیین شد، مارپیچ DNA زیرین با کمک اتصالات آب بین پایه ها ایجاد می شود. با این حال، در مرزهای لانست جلدی، پایه های نیتروژنی در یک "پشته" با تماس های آبگریز روی هم قرار می گیرند (در این مورد، آنها را "برهم کنش های انباشته" می نامند). ستون فقرات قند فسفات هیدروفیل مولکول DNA، به روش خاص خود، با آب برهمکنش می کند.

به عبارت دیگر، ساختار بومی بسیاری از پلیمرهای زیستی (به دلیل وجود وینیاتکا، به عنوان مثال، پروتئین ها، لخته های موجود در غشاهای لیپیدی) توسط آب otochennya - محیط طبیعی وسط هر موجود زنده تشکیل می شود. Іz cym pov'yazana miteva دناتوره سازی پلیمرهای زیستی در تماس با خرده فروشان ارگانیک.

سطح آبدوست زاودیاکی از مولکول‌های بومی بیوپلیمرهای پوشیده شده با پوسته هیدراته حجیم («پوشش هیدراته»). در مورد آن‌ها، پوششی از مولکول‌های آب چقدر بزرگ و ضخیم است، تا این واقعیت را تأیید کند که حذف کریستال‌های پروتئین تقریباً 60٪ از پیوندهای آب تشکیل شده است. وقتی مهم است که این ایده را در نظر بگیریم که پوشش هیدراته، مانند خود لنست پلی پپتیدی، بخش نامرئی مولکول پروتئین است، می‌خواهیم چنین ایده‌ای برای یافته‌های مربوط به فردیت سخنرانی‌های شیمیایی عالی باشد. و با این حال بدیهی است که پوسته هیدراته ساختمان نشان دهنده قدرت بیوپلیمر و عملکرد آن است و پدیده رایج در روزگار ما در مورد ساختار آب یادآور زمیستی جدید (علمی) است.

شارژ خیر

Malyunok 8. تعامل الکترواستاتیک بین پروتئین و آب otochennyam.جهت گیری مولکول های آب (به صورت دوقطبی نشان داده شده است) به سمت پروتئین و بار (تصاویر فقط برای وضوح مثبت هستند).

بدیهی است که آب دوستی بر سطح مولکول های زیست پلیمری غالب است. این سطحی است که معمولاً حامل بار الکتریکی است. پروتئین ها با گروه های کربوکسیل و آمینه، اسیدهای نوکلئیک - گروه های فسفات، پلی ساکاریدها - کربوکسیل، سولفات و بور شارژ می شوند. علاوه بر این، یک نوع برهمکنش ضعیف، پلیمرهای زیستی قدرتمند، پیوندهای یونی є - به عنوان داخلی بین رادیکال‌های خود مولکول، بنابراین zvnіshnі - با یون‌های فلزی یا با ماکرومولکول‌های suidny (شکل 8).

هماهنگی شایسته

قابل درک است که نمی توان یک نوع مهم دیگر از تعاملات ضعیف را حدس زد - پیوندهای هماهنگی. 9 نشانه برای یک قطعه کوچک از کمپلکس کبالت سه ظرفیتی با لیگاند مصنوعی - اتیلن دی آمین تترائوئیک اسید (EDTA، EDTA) وجود دارد. کمپلکس های طبیعی پلیمرهای زیستی، بدیهی است که ساختاری چین خورده دارند، اما حتی بیشتر شبیه به ایده هستند. کمپلکس هایی با فلزات چند ظرفیتی مشخصه پروتئین ها و پلی ساکاریدها هستند. متالوپروتئین ها بزرگترین دسته بیوپلیمرها هستند. قبل از آنها می توان پروتئین های حامل ترش، غنی از آنزیم ها، پروتئین های غشایی - لانکی از لنج های انتقال الکترون را دید. متالوپروتئین ها ممکن است فعالیت کاتالیزوری مشخصی داشته باشند. من می خواهم یک کاتالیزور بدون وقفه باشم - یون فلزی انتقالی، لنزهای پلی پپتیدی به عنوان قوی ترین کاتالیزور عمل می کنند، و علاوه بر این، بوی بد ساختمان فعالیت فلز را هدایت می کند، قدرت کاتالیزوری آن و اثر کاتالیزوری را کاهش می دهد. خود قابل توجه است. به این ترتیب، دقت فرآیندهای متابولیکی و امکان تنظیم دقیق فوق زبانی به دست می آید.

9. لینک های هماهنگی. آ - ساختار مجتمع هشت وجهی، ذوب شده با اتم Z 3+ z EDTK. ب - هماهنگی یون مرکزی در شعاع مختلف spivvіdnoshenі yogo با شعاع مهم ترین اهداکنندگان الکترون مشخص است. مالیونوک ح.

ساختارهای ثانویه

پروتئین ها با دو نوع ساختار ثانویه مشخص می شوند. مارپیچ α بیش از یک بار مورد بحث قرار گرفته است. در اینجا فقط می توان اضافه کرد که دو نوع مارپیچ α امکان پذیر است - راست دست (با حرف R نشان داده شده است) و چپ دست (با حرف L نشان داده شده است). در طبیعت، مارپیچ های راست دست کمتری وجود دارد - بوی بد به طور قابل توجهی پایدار است (شکل 10). در واقع، مارپیچ α تنها می تواند از یک ایزومر نوری اسیدهای آمینه تشکیل شود.

علاوه بر این، ساختار پروتئین، قسمت های تاشونده β-arkush، گسترش یافته است. همانطور که در مارپیچ α، پیوندهای آب بین سیم پیچ ها قرار می گیرند، در ورق β بین رشته های خودکشی قرار می گیرند که یک ساختار بزرگ دوتایی ("arkush") را تشکیل می دهند. چنین ساختاری به پروتئین های کم فیبری، به عنوان مثال، درز طبیعی فیبری متصل است. صرف نظر از کسانی که علاوه بر گرفتن پیوندهای آبی، تسلیم mіtsnіst نمی شوند، zavdyak های اعداد باشکوه و ترسیم صحیح چنین zv'yazkіv حتی به mіtsne zshivannya lanzyugivs می رسند. Tse در خط خود برای غارت یک موضوع درز با mіtsnoy فوق العاده برای باز کردن - mіtsnoy بیشتر، موضوع فولاد پایین تر با همان قطر.

شکل 10. ساختارهای جانبی پروتئین. در کوههای شیطان:مارپیچ α راست آ - ساختار اتمی. ر - گروه های بیچنی. خطوط سیاه - پیوندهای آبی. ب - نمایش شماتیک یک چرخش tієї و α-مارپیچ (نمایش از انتها). فلش چرخش مارپیچ (از انبساط به یک مازاد) را در جهان نزدیک به ما نشان می دهد (تعداد مازاد با این تغییر می کند). در سمت راست:ساختار ثانویه نیزه پلی پپتیدی (ا-مارپیچ و رشته ورقه β) و ساختار سوم - نیزه پلی پپتیدی، در گلبول چین می شود. در زیر یک لوروچ آمده است:مارپیچ راست (R) و چپ (L). در زیر آنها نشانه هایی از یک برش مثبت مثلثاتی وجود دارد که با آن فلش "نزدیک به ما" به اطراف می پیچد. در برابردوره سالانه (vіdpovіdaє R-spіralі). دست راست زیر:ورق ساختار β را می توان روی سطح تا کرد. Bіchnі groupi (vіdrostki کوچک) raztashovanі روی چین ها و چین ها در همان bіk، yak و fold، tobto. مستقیم به پایین و سربالایی، گروه های bichnі با یک رشته β ترسیم می شوند. مالیونوک ح.

کل طیف ترکیبات

نقش برهمکنش های ضعیف در پلیمرهای زیستی با روش های طیف سنجی بررسی تایید شده است. شکل 11 قطعاتی از طیف IC (مادون قرمز) و CD (دو رنگی دایره ای) پلی پپتیدی مصنوعی پلی لیزین را نشان می دهد که در سه ترکیب - α-مارپیچ، β-arkush و سیم پیچ نامرتب یافت می شود. با کمال تعجب، اما طیف zovsim فرار نمی کند، nibi از سه سخنرانی مختلف گرفته شده است. بنابراین، در زمان میان‌وجهی ضعیف، تسلط مولکول بر جهان کوچکتر، پیوند کووالانسی پایین‌تر، نشان داده می‌شود.

شکل 11. مقایسه طیف های خاک رس سه ترکیب پلی لیزین. لیوروش:اشکال مشخصه طیف CD (در UV "دور") برای پلی لیزین در ترکیب مارپیچ α، ساختار β و سیم پیچ تصادفی (r). راست دست:اشکال مشخصه طیف های انتقال ІЧ، که مشابه آب مهم (D2O) برای پلی لیزین در این ترکیبات خود هستند. تطبیق در برخی مواقع توسط ناحیه "آمید I" انجام می‌شد که باعث ایجاد کولیکاسیون Z=در مورد اتصال می‌شد. مالیونوک ح.

بیست در گام N

تعداد ترکیبات لنس های پروتئینی در باگاتورازها از طریق تعداد زیادی اسید آمینه که وارد انبار آنها می شود افزایش می یابد. بیست اسید آمینه پروتئین زا وجود دارد و انواع مختلفی از رادیکال های بیولوژیکی وجود دارد. به عنوان مثال، در گلیسین، رادیکال زنجیره ای به یک اتم آب کاهش می یابد، در حالی که در تریپتوفان این رادیکال عظیم است و با مقدار زیاد اسکاتول در پشت ساختار تا می شود. رادیکال ها آبگریز و آبدوست، اسیدی و بازی، معطر، هتروسیکلیک و تحریک کننده هستند.

با کمال تعجب، قدرت رادیکال های زنجیره ای در بقایای اسید آمینه بر اساس قدرت ساختاری نیزه پلی پپتیدی است. بوی بد، zokrema، بر روی بزرگی میله های پیچشی و تنظیمات را در نقشه های Ramachandran انجام دهید. نوع دیگری از آنها این است که بار یک مولکول پروتئین، її را رسوب دهند نقطه ایزوالکتریک- یکی از مهمترین شاخص های قدرت پروتئین (شکل 12). به عنوان مثال، اسید آسپارتیک اضافی فقط در یک محیط قوی اسیدی، در pH 3، بار منفی را از دست می دهد. از طرف دیگر، مقدار اضافی اسید آمینه پایه آرژنین، بار مثبت را در pH 13 از دست می دهد - در یک محیط به شدت اسیدی. . در محیط حوضچه، در pH 11، فنل هیدروکسید تیروزین شارژ می شود و در pH 10 با گروه سولفیدریل سیستئین شارژ می شود. جالب توجه هیستیدین است که رادیکال آن شامل چرخه ایمیدازول است: باقیمانده در pH 6 بار مثبت پیدا می کند. در ذهن های فیزیولوژیکی به عبارت دیگر، تبدیل متقابل اشکال باردار و بدون بار هیستیدین اضافی به طور مداوم در بدن رخ می دهد. سهولت انتقال به دلیل فعالیت کاتالیزوری هیستیدین اضافی است: اسید آمینه، زوکرما، برای ورود به انبار مراکز فعال آنزیم های کم، مانند نوکلئازها.

Malyunok 12. تمایز ساختار و قدرت رادیکال های بیولوژیکی اسیدهای آمینه در ذخیره سازی پروتئین ها. در کوههای شیطان: bichnі cola بیست ذخایر اسید آمینه استاندارد. در سمت راست:گروه‌های bichni، یاک‌ها (مانند همه بوهای غیرقطبی هستند) می‌توانند سطوح منفرد آبگریز را روی مارپیچ‌های α و در صفحات ساختاری β تشکیل دهند. فرونشست مشابه گروه های قطبی در لنسرها منجر به ایجاد مناطق آبدوست در سطوح مجاور رشته های α-مارپیچ و β-رشته می شود. در پایین:بار گروه های زنجیره ای یونیزه شده، و همچنین N-پایانه لانست پپتیدی (NH 2 -C α) و پایانه یوگا C (C α -C'OOH) در pH های مختلف. مالیونوک ح.

مارپیچ Podviyna Potryyna

همانطور که در بالا گفته شد، من مارپیچ DNA را به هیچ کس تحویل نمی دهم. مصرف مارپیچ کلاژن به طور قابل توجهی کمتر شناخته شده است، علاوه بر این، به طور غیرمستقیم، حتی کلاژن پروتئین اصلی ارگانیسم موجودات آکوردی (و انسان) است که از آن بافت های خوبی تشکیل می شود.

کلاژن انبار اسیدهای آمینه روزانه را تقویت می کند: در بسیاری از موارد اسیدهای آمینه معطر، سپس با گلیسین و پرولین غنی می شود. توالی اسیدهای آمینه پلی پپتیدها به کلاژن نیز تغییر نمی کند: اسیدهای آمینه به ترتیب صحیح فهرست شده اند. پوست سوم اضافی є گلیسین. پوست لانست به سمت کلاژن در مارپیچ سمت چپ می‌پیچد (من حدس می‌زنم که مارپیچ α ممکن است سمت راست باشد) و در همان زمان نیزه‌ها در سمت راست پیچ می‌شوند. من تلاش خواهم کرد("کلاژن") ابرکویل(شکل 13).

Malyunok 13. مدل سوپرکویل کلاژن و قالب گیری. لیوروش:مدل برای توالی (گلیسین-پرولین-پرولین) n. چرم lansyug چشم انداز با رنگ خود را. ارتباط بین اتم های H از گروه های NH گلیسین (آبی) و اتم های O از گروه های CO از اولین پرولین از تثلیث Gly-Pro-Pro (chervonim) نشان داده شد. با کمک Gly، نیزه "1" با نیزه "2" و Pro - با نیزه "3" و غیره متصل می شود. برای حدود دو نفر دیگر، پوست لانسه‌ها کلاژن را تامین می‌کند قانونابرکویل "Super" - در مقیاس بزرگتر، در مقیاسی از ترکیبات با مقدار کمی مازاد، کلاژن لنس قبلاً یک مارپیچ از نوع poly (Pro) II ایجاد می کند (tsya "microspiral" - ترک کرد) її شما می توانید برای یک کیلت مستقیم پرولین راه بروید.
راست دست:کلاژن روشن کننده in vivo. کروک 1. بیوسنتز لنسرهای pro - α 1 - و پرو - α 2 - لنسر (1300 اضافی در هر پوست) در نسبت 2:1. کروک 2. Hydroxyluvannya deyaky مازاد Pro و Lys. کروک 3. پذیرش tsukrіv (GLC-GAL) به مازاد هیدروکسیل. کروک 4. Utvorennya trimer و S-S-zv'yazkіv در چرخه های یوگا. کروک 5. مارپیچ Utvorennya potrynoy در وسط پروکلاژن. کروک 6. ترشح پروکلوژن در فضای زیر سلولی. کروک 7. حذف عناصر کروی کروکی 8-10. ادغام خودبخودی فیبریل‌ها از سوپرکویل سوم، اصلاح باقی‌مانده رسوبات اسید آمینه و ادغام پیوندهای متقاطع کووالانسی اضافه‌های نیزه‌ای کلاژن اصلاح‌شده. مالیونوک ح.

در برخی موارد، کلاژن به پایان نمی رسد. مازاد فعال پرولین و لیزین در ذخیره سازی هیدروکسید (3-هیدروکسی پرولین، 4-هیدروکسی پرولین، 5-هیدروکسی لیزین) و ایجاد پیوندهای آب افزودنی که فیبریل پروتئین را تثبیت می کند. حتی احتمالات بیشتری برای تشکیل پیوندهای آبی توسط پیوندهایی ایجاد می شود که تعدادی گلیکوزیلاسیون اضافی در پشت گروه های هیدروکسیل دارند و هیدروکسیدهای دی اسید هیدروکسیلیزین را به یک کتوگروه اکسید می کنند.

هیدروکسی‌سازی بقایای اسید آمینه در کلاژن در حضور اسید اسکوربیک (ویتامین C) غیرممکن است. بنابراین، در غیاب این ویتامین در انسان و موجودات، نه دیر به بیوسنتز مستقل اسید اسکوربیک، بیماری شدید ایجاد می شود - اسکوربوت. با اسکوربوت، کلاژن غیرطبیعی در بدن سنتز می شود که به تسکین مخاط کمک می کند. واضح است که بافت‌های شاد حتی گریه‌کننده‌تر می‌شوند - آن‌ها به صورت شفاف در بدن فرو می‌روند و یک هماتوم را صدا می‌کنند. خوردن میوه های غنی از اسید اسکوربیک، به راحتی تسلیم علائم اسکوربوت می شود. صدای بعدی که علت این علائم است، وجود مشخصه سیستم کلاژنی معمولی پیوندهای آبی است که توسط اسیدهای هیدروکسی آمینه اضافی ته نشین می شود.

چشم انداز انرژی

بیش از یک بار گفته شد که ترکیب بومی پلیمرهای زیستی از نظر انرژی قابل دوام ترین است و مولکول در سیستم های استاندارد به خودی خود قابل قبول نیست. به منظور perekonatisya در tsoma، کافی است در نقشه چشم انداز انرژی ماکرومولکول شگفت زده شوید (شکل 14). Naiglybsha "تغار" در ساختار بومی niy vіdpovіdaє (حداقل انرژی)، و nіvishchi "قله های سنگین"، zrozumіlo، قابل مشاهده ترین، ساختارهای فشرده را پوشش می دهند، آن را به عنوان یک مولکول منحصر به فرد در نظر می گیرند. به کسانی که دارای یک ترکیب بومی از حداقل جهانی حصار آب در دیگر فرورفتگی ها با گستره وسیع هستند - "شکاف انرژی" احترام بگذارید. این انتقال خود به خودی یک ماکرومولکول از ترکیب اصلی خود به یک ترکیب دیگر را تسهیل می کند، همچنین از نظر انرژی قابل دوام است. لازم به گفتن است که چه کسی قوانین را سرزنش می کند - عملکردهای بیوپلیمرهای مرتبط با انتقال از یک ترکیب به ترکیب دیگر، بوی بد و چشم انداز انرژی دیگری کم است. و با این حال چنین سرزنش هایی کمتر احتمال دارد که این قانون آشکار را تایید کند.

شکل 14. ساختار پروتئین سوم خود تاشو. لیوروش:یکی از مسیرهای احتمالی بلع بعدی پروتئین است. همه صنایع شروع به فکر کردن به انرژی بالا و آزاد می کنند و اینکه وقتی بلعیده می شوند جمع نمی شوند، بدون وسط نمی توان از آنها محافظت کرد. راست دست:نمایش شماتیک از چشم انداز پر انرژی لانست سفید. (На малюнку ми можемо зобразити лише дві координати, що описують конформацію білкового ланцюга, тоді як реальна конформація описується сотнями координат.) Широка щілина між глобальним енергетичним мінімумом та іншими енергетичними мінімумами необхідна для того, щоб стабільне укладання ланцюга руйнувалося лише шляхом термодинамічного переходу типу « همه یا هیچ»؛ Tse قابلیت اطمینان عملکرد پروتئین را تضمین می کند - طبق اصل "همه چیز-هیچ" مانند یک لامپ برقی.

درست قرار دادن پوستر بیوپلیمری کاملاً مطمئن نیست. به عنوان مثال، تهیه تخم مرغ چیز دیگری نیست، مانند دناتوره شدن حرارتی سفیده تخم مرغ. و با این حال، به هیچ چیز فکر نکردم، تا به تخم مرغ برسم و دوباره آن را به تخم پدر برگردانم. دلیل این امر، فعل و انفعال نامنظم بین لنزهای پلی پپتیدی، در هم تنیده شدن آنها به یک توپ است. این نوع تثبیت یک فولاد دناتوره شده در بافت زنده مشاهده خواهد شد، مثلاً با همان تزریق حرارتی. تکامل به ارمغان آورد نسخه از این مشکلات، ایجاد به اصطلاح پروتئین های شوک حرارتی. این عوامل به این صورت نامیده می شوند که خرده ها در طول جراحی های حرارتی به شدت در ارگانیسم ارتعاش می کنند. هدف کمک به ماکرومولکول های دناتوره شده است تا ساختار اصلی خود را تغییر دهند. پروتئین های شوک حرارتی نیز نامیده می شوند همراهان، سپس. "دایه ها". آنها با ظاهر یک فضای خالی محلی مشخص می شوند که در آن قطعاتی از مولکول های دناتوره قرار می گیرند و به طور بهینه برای قرار دادن صحیح لنج ها ایجاد می شوند. به این ترتیب، عملکرد چاپرون ها به پذیرش انتقال فضایی به مسیر خود-بازسازی بیوپلیمرها کاهش می یابد.

نه پروتئین کمتر، بلکه کربوهیدرات

شکل 15. پیوندهای آبی در پلی ساکاریدها. لیوروش: در سلولزگلوکز اضافی 180 درجه می چرخد ​​که امکان تشکیل دو پیوند H را فراهم می کند. حرکت بیش از حد در یک لحظه غیرممکن است و یک مولکول سلولز یک نخ سخت است که خم نمی شود. چنین رشته هایی پیوندهای آبی بین خود ایجاد می کنند و تشکیل می شوند میکروفیبریل ها، گویی متحد شده اند الیاف- جگوتی با مقاومت مکانیکی بالا. راست دست:پیکربندی دیگر پیوندهای بین مونومرها در آمیلوزمنجر به این واقعیت می شود که پیوندهای آبی بین گلوکز اضافی که در لنج ها از یک و یکسان فاصله دارند، مستقر می شوند. بنابراین، آمیلوز ساختارهای مارپیچی را ایجاد می کند که در آن یک نوبت دارای 6 گلوکز اضافی است. با گره های آبکی، اولی باقی می ماند، دیگری همان است، سومی و هشتمی نازک است.

در واقع، تنها دو دسته از پلیمرهای زیستی مورد بحث قرار گرفته اند - پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک. آل є من سومین کلاس عالی هستم. پلی ساکاریدها، که ما به طور سنتی به دلیل احترام گذاشتیم.

زیست شناسان مولکولی همیشه تا پلی ساکاریدها با یک znevagoyu ضعیف، مانند یک ماده درشت، رتبه بندی شده اند. مولیاو، اسیدهای نوکلئیک موضوع تحقیق هستند، بوی بد اطلاعات ژنتیکی هستند. پروتئین ها نیز سیکاوی هستند و همه آنزیم ها قبل از آنها دیده می شوند. و پلی ساکاریدها چیزی بیش از یک ذخیره انرژی، چیزی بیش از یک ماده حیات بخش برای یک موجود زنده نیستند. Zrozumіlo، tsey pіdkhіd є nevirnim i stupovo zhivaє خودت. اکنون می دانیم که پلی ساکاریدها و ساکاریدها (zocrema proteoklikani) نقش کلیدی در تنظیم فعالیت سلولی دارند. به عنوان مثال، گیرنده‌های سطح کلیتین و کاهش مولکول پلی‌ساکاریدی، و نقش پلی‌ساکارید در دیواره‌های کلیتین روزلین در تنظیم زندگی خود روزلین، تازه ظاهر شده‌اند. اگرچه آنها قبلاً برداشته شده اند.

نقش برهمکنش‌های ضعیف به ما گفته می‌شود، زیرا پلی‌ساکاریدها خود را نشان می‌دهند، شاید قوی‌تر و کمتر در پلیمرهای زیستی دیگر الهام‌بخش شوند. از همان نگاه اول، واضح است که پشم پنبه و نشاسته سیب زمینی تنها نیستند، من chemichna budova می خواهم سلولزі آمیلوز(کسری نشاسته بدون رنگ) مشابه است. حضور گفتار (1 → 4) -D-گلوکان ها هموپلیمری است که از D-گلوکز اضافی به شکل چرخه های پیرانوزیک تشکیل می شود که یک به یک با یک پیوند گلیکوزیدی در موقعیت های 1 و 4 به هم متصل می شوند (شکل 15). تفاوت این است که آمیلوز α-(1→4)-D-گلوکان نیست (در آنها، گلوکز اضافی یک به یک چرخانده نمی شود)، و سلولز β-(1→4)-D-گلوکان است (در چرخش های گلوکز). 180 درجه برای دو تا از سوآیدهای خودش). در نتیجه، درشت مولکول های سلولز به نظر می رسد که صاف می شوند و زنجیره ای از پیوندهای آبی را هم در بین خود و هم در وسط ماکرومولکول پوست ایجاد می کنند. بسته‌ای از این درشت مولکول‌ها راضی می‌کند فیبر. فیبریل‌های میانی ماکرومولکول به گونه‌ای روی کف پوشانده می‌شوند که ساختار کریستالی را تشکیل می‌دهند که برای پلیمرها معمول است. فیبرهای سلولزی برای استحکام مکانیکی به کفپوش‌های فولادی و بی‌اثر نزدیک می‌شوند که با یک معرف ازن-نیتروژن (مخلوط داغ اسیدهای نیتریک و ازن) زجاجیه می‌شوند. محور چرایی ویکون های سلولز در روسلین ها، عملکردهای مکانیکی است. وان قاب دیوارهای کلیتین روزلین ها است، آب اسکلت است. حتی بیشتر شبیه به budova maє کیتین- پلی ساکارید نیتروژن دار دیواره کلیتین قارچ ها و اسکلت تخمدان موجودات غنی بدون ستون فقرات.

آمیلوز ساختار متفاوتی دارد. ماکرومولکول های Її شکل مارپیچ گسترده ای را تشکیل می دهند، سیم پیچ پوست به شش گلوکز اضافی متصل است. باندهای چرمی اضافی با صدایی مانند "برادر" آب می شود. مارپیچ می تواند فضای خالی را پر کند، به طوری که عوامل پیچیده ساز می توانند نفوذ کنند (به عنوان مثال، مولکول های ید، که کمپلکس رنگ آبی را با نشاسته هیدراته می کنند). چنین ساختاری برای کشتن آمیلوز با کرک و آلمانی. روی سطح سلولز به راحتی در آب پراکنده می شود و خمیر چسبناک را نرم می کند و به راحتی هیدرولیز نمی شود. به که در roslins آمیلوز در یک بار از razgaluzhenim آمیلوپکتیننقش یک پلی ساکارید ذخیره - ذخیره گلوکز را بازی می کند.

از این پس، تمام نشانه‌های داده‌های آماری نقش عظیمی را نشان می‌دهند، زیرا آنها در تعامل یک موجود زنده نقش ضعیفی دارند. این مقاله وانمود نمی‌کند که یک تازگی علمی است: سرگیجه‌آورتر است، اما ما قبلاً حقایق را از نقطه‌نظری غیر پیش پا افتاده می‌دانیم. شما فقط می توانید در مورد آنهایی که قبلاً در بلال به صدا درآمده اند حدس بزنید. پیوندهای ضعیف به طور قابل توجهی برای نقش cheruvannya مهم توسط یک ماشین مولکولی، کووالانسی پایین تر مناسب تر هستند.. و کسانی که روی زمین بوی بد می دهند به طور گسترده در سیستم های زنده نشان داده شده اند و ممکن است عملکردهای قهوه ای داشته باشند، اما فقط نبوغ طبیعت را تقویت می کنند. من spodіvayus، scho vіdomosti، scho صدا در tsіy statti، zatsіkalyat و ساکت، که در ایجاد ماشین های مولکولی تکه ای مشغول است: دنبال یاد کسانی باشید که دنیای وحدت، طبیعت زنده و بی جان هستند، قوانین یکسانی را گرامی می دارند. . چی روی بلال علم جدید نمی ایستد - بیونیک مولکولی در نوبت کد ژنتیکی: روح های پراکنده آب هراسی فیزیکی.

شما می توانید چندین سازمان ساختاری برابر پروتئین ها را ببینید: اول، دوم، سوم و چهارم. چرم ریون ویژگی های خاص خود را دارد.

ساختار اولیه پروتئین ها یک لانس پلی پپتیدی خطی از اسیدهای آمینه نامیده می شود که توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده اند. ساختار اولیه ساده ترین معیار سازماندهی ساختاری یک مولکول پروتئین است. پایداری بالا توسط پیوندهای پپتیدی کووالانسی بین گروه α-آمینه یک اسید آمینه و گروه α-کربوکسیل یک اسید آمینه دیگر ایجاد می شود. [نمایش] .

اگرچه در پیوند پپتیدی ایجاد شده، نقش پرولین یا هیدروکسی پرولین گروه ایمینو نقش دارد، احتمال آن کمتر است. [نمایش] .

هنگامی که پیوندهای پپتیدی در سلول ها برقرار می شود، گروه کربوکسیل یک اسید آمینه روی بلال فعال می شود، سپس به گروه آمینه دیگری می پیوندد. تقریباً سنتز آزمایشگاهی پلی پپتیدها به همین روش انجام می شود.

پیوند پپتیدی قطعه ای از لنست پلی پپتیدی است که تکرار می شود. وان ممکن است تعدادی ویژگی داشته باشد که نه تنها به شکل ساختار اولیه، بلکه به سازماندهی واقعی لنس پلی پپتیدی نیز می افزاید:

• همسطحی - همه اتم هایی که وارد گروه پپتید می شوند در یک صفحه هستند.
• zdatnіst іsnuvati در دو شکل رزونانس (کتو یا انول فرمі)؛
• جابجایی واسطه ها در یک پیوند C-N صد sovno.
• zdatnist تا زمان ایجاد پیوندهای آبی، علاوه بر این، گروه های پپتیدی پوست می توانند دو پیوند آبی با گروه های کوچکتر از جمله گروه های پپتیدی ایجاد کنند.

Vignatok برای تشکیل گروه های پپتیدی برای مشارکت گروه آمینه پرولین یا هیدروکسی پرولین. بوی تعفن ساختمان فقط یک زنگ آب (شگفت انگیز) را تشکیل می دهد. Tse vplivaє در قالب گیری ساختار ثانویه پروتئین. نیزه پلی پپتیدی در دوردست، جایی که پرولین یا هیدروکسی پرولین یافت می‌شود، به راحتی تا می‌شود، که انگار با صدای آبکی دیگری از بین نمی‌رود.

نامگذاری پپتیدها و پلی پپتیدها . نام پپتیدها از نام اسیدهای آمینه قبل از آنها تشکیل شده است. دو اسید آمینه یک دی پپتید، سه - یک تری پپتید، کوتیری - یک تتراپپتید و غیره می دهند. نامگذاری پلی پپتیدها، مقیاس مجدد متوالی همه اسیدهای آمینه، از ترمینال N، جایگزینی در نام آنها، ترمینال Crim، پسوند -in به -il (تکه‌های اسیدهای آمینه در پپتیدها را دیگر نمی‌توان یک گروه کربوکسیل نامید، اما یک گروه کربونیل). به عنوان مثال، نام بردن تصویر نشان داده شده در شکل. 1 تری پپتید - لوک قاطرفنیل آلان قاطرترئون که در.

ویژگی های ساختار اولیه پروتئین . در ستون فقرات لانست پلی پپتیدی، ساختارهای ژورستکی (گروه‌های پپتیدی مسطح) با روخومی دیلیانکی برجسته (-CHR) کشیده شده‌اند، مانند پوشش ساختمان در اطراف رباط‌ها. چنین ویژگی هایی از عمر یک لانست پلی پپتیدی به بستر در فضای باز اضافه می شود.

ساختار ثانویه روشی برای قرار دادن لانست پلی پپتیدی در ساختار منظم زاودیاکای ایجاد پیوندهای آبی بین گروه های پپتیدی یک لانست یا مجموع لانست های پلی پپتیدی است. با توجه به پیکربندی ساختار ثانویه، آنها به دو بخش مارپیچ (α-مارپیچ) و کروی چین خورده (ساختار β و فرم متقاطع β) تقسیم می شوند.

α-مارپیچ. این نوع متفاوتی از ساختار ثانویه پروتئین است که ممکن است شبیه یک مارپیچ معمولی باشد که توسط رباط های پیوندهای آب بین پپتیدی در مرزهای یک لنست پلی پپتیدی ایجاد می شود. مدل وجود مارپیچ α (شکل 2)، که تمام قدرت پیوند پپتیدی را کنترل می کند، توسط پاولینگ و کوری پیشنهاد شد. ویژگی های اصلی α-helix:

• پیکربندی مارپیچ لنست پلی پپتیدی که دارای تقارن پیچ است.
• ایجاد پیوندهای آبی بین گروه های پپتیدی از باقی مانده های اسید آمینه اول و چهارم پوستی.
• منظم بودن چرخش در مارپیچ؛
• برابری هر دو باقی مانده اسید آمینه در مارپیچ α مستقل از جوانه ها و رادیکال های سمی آنها است.
• رادیکال های آزاد اسید آمینه در مارپیچ α شرکت نمی کنند.

صدای مارپیچ α شبیه به مارپیچ کشیده شده یک اجاق برقی است. منظم بودن پیوندهای آبی بین گروه اول و چهارم پپتید، منظم بودن چرخش لنس پلی پپتیدی را تعیین می کند. ارتفاع یک دور یک مارپیچ α تا 0.54 نانومتر است. حداکثر 3.6 اسید آمینه اضافی، به طوری که اسید آمینه اضافی پوست 0.15 نانومتر (0.54:3.6 \u003d 0.15 نانومتر) به سمت بالا محور (ارتفاع یک اسید آمینه اضافی) حرکت می کند، که به شما امکان می دهد در مورد برابری همه آمینوها صحبت کنید. اسیدهای اضافی در مارپیچ α دوره منظم - مارپیچ تا 5 نوبت یا 18 باقی مانده اسید آمینه. طول یک دوره 2.7 نانومتر می شود. برنج. 3. مدل مارپیچی پاولینگ کوری

ب-ساختار. این نوع متفاوتی از ساختار ثانویه است که ممکن است پیکربندی لنست پلی پپتیدی را کمی خم کند و برای کمک از پیوندهای آب بین پپتیدی در مرزهای حدود سه درخت از همان نیزه پلی‌پپتیدی یا مجموع لانس‌های پلی پپتیدی تشکیل می‌شود. Її همچنین ساختار تاشو کروی نامیده می شود. Є انواع ساختارهای β. تبادل کروی های نهال ها، که توسط یک نیزه پلی پپتیدی پروتئین ته نشین می شوند، شکل متقاطع β (ساختار β کوتاه) نامیده می شوند. پیوندهای آب در فرم متقابل β بین گروه‌های پپتیدی حلقه‌های پلی پپتید lanciug ذوب می‌شوند. نوع دوم، ساختار β-کل، مشخصه کل لانست پلی پپتیدی است که می تواند به شکل خم شود و توسط پیوندهای آب بین پپتیدی بین مجموع لنتس های پلی پپتیدی موازی کاهش می یابد (شکل 3). این سازه برای آکاردئون مشکل ساز است. علاوه بر این، انواع ساختارهای β ممکن است: بوی بد بو را می توان با لانست های موازی (لانست های پلی پپتیدی N-kintsi که در یک جهت صاف می شوند) و ضد موازی (N-kintsi در طرف های مختلف صاف می شود) ایجاد کرد. رادیکال های زنجیره ای یک توپ بین رادیکال های زنجیره ای توپ دیگر فاصله دارند.

در پروتئین ها، امکان تغییر ساختار α به ساختار β و پس از انتقال پیوندهای آبی وجود دارد. جایگزینی پیوندهای آب بین پپتیدی منظم لنگ لانست (زیپ لانست پلی پپتیدی به صورت مارپیچی می پیچد) مارپیچ ها و زامیکانی پیوندهای آب بین قطعات پیچ خورده لنسه های پلی پپتیدی را می پیچد. چنین انتقالی از تظاهرات در کراتین یک سنجاب مودار است. هنگامی که موها دستکش هستند، به راحتی می توان ساختار مارپیچی بتا کراتین و وین را شکست تا به کراتین α منتقل شود (موهای مجعد صاف می شود).

تخریب ساختارهای ثانویه منظم پروتئین ها (ساختارهای α-مارپیچ و β-ساختار) با قیاس با ذوب یک کریستال را "ذوب" پلی پپتیدها می گویند. با این آب، پیوندها شکسته می‌شوند و لنج‌های پلی پپتیدی به شکل یک توپ بدون خراش متورم می‌شوند. همچنین، پایداری ساختارهای ثانویه توسط پیوندهای آبی بین پپتیدی تعیین می شود. سایر انواع پیوندها ممکن است از این سایت گرفته نشوند، زیرا مقدار کمی از پیوندهای دی سولفیدی لانست پلی پپتیدی در مناطق انحلال سیستئین اضافی وجود دارد. پپتیدهای کوتاه مرتبط با پیوندهای دی سولفید در چرخه سوسو می زنند. در پروتئین های غنی، یک ساعت سلول های مارپیچ α و ساختارهای β وجود دارد. پروتئین های طبیعی که 100٪ s-helix هستند، ممکن است مورد استفاده قرار نگیرند (پارامیوزین یک پروتئین مخاطی است که 96-100٪ α-مارپیچ است)، اما پلی پپتیدهای مصنوعی 100٪ مارپیچ هستند.

سایر پروتئین‌ها ممکن است باعث ایجاد سطوح مختلفی از اسپک شدن شوند. فرکانس بالایی از ساختارهای α-مارپیچ در پارامیوزین، میوگلوبین و هموگلوبین مشاهده می شود. از سوی دیگر، در تریپسین، ریبونوکلئاز، بخش بزرگی از لانست پلی پپتیدی در ساختار β-کروی قرار می گیرد. پروتئین های بافت پشتیبان: کراتین (پروتئین مو، پشم)، کلاژن (پروتئین تاندون، پوست)، فیبروئین (پروتئین طبیعی درز) ممکن است پیکربندی بتا لنج های پلی پپتیدی را تغییر دهد. تفاوت در دنیای مارپیچی شدن لنتس های پلی پپتیدی در سفیدپوستان در مورد کسانی صحبت می کند که بدیهی است که این قدرت را دارند که اغلب مارپیچی شدن را مختل کنند یا قرار دادن منظم لانس پلی پپتیدی را "شکستن" کنند. دلیل این امر، آرایش فشرده تر لنست پلی پپتیدی پروتئین در وسواس آواز، یعنی در ساختار ترتینوز است.

ساختار ترتین پروتئین

ساختار سوم پروتئین روش قرار دادن لنست پلی پپتیدی در فضای باز است. با توجه به شکل ساختار سوم، پروتئین ها مهمتر به دو دسته کروی و فیبریلار تقسیم می شوند. پروتئین های کروی اغلب شکل بیضی مانند دارند و پروتئین های فیبریلار (نخ مانند) شکلی پیچ خورده دارند (شکل چوب، دوک دوکی).

پروتئوپیکربندی ساختار سوم پروتئین ها نشان می دهد که پروتئین های فیبریلار فقط می توانند ساختار β و مارپیچ های کروی داشته باشند. Є پروتئین های فیبریلار که یک ساختار مارپیچی و نه یک ساختار ثانویه چین خورده را تشکیل می دهند. به عنوان مثال، α-کراتین و پارامیوزین (پروتئین غشای تقلیدی نرم تنان)، تروپومیوزین (پروتئین غشای اسکلتی) به پروتئین های فیبریلار (شکل چوب مانند) آورده می شوند و ساختار ثانویه آنها یک α- است. مارپیچ; از طرف دیگر، پروتئین های کروی ممکن است تعداد زیادی ساختار β داشته باشند.

مارپیچی شدن لانست پلی پپتیدی خطی تقریباً 4 بار تغییر می کند. و قرار گرفتن در ساختار سوم برای غارت її ده ها بار فشرده تر و باریک تر.

ستاره هایی که ساختار ترتین پروتئین را تثبیت می کنند . در تثبیت ساختار سوم، پیوند بین رادیکال های سوم اسیدهای آمینه نقش دارد. پیوندهای Qi را می توان به موارد زیر اضافه کرد:

• قوی (کووالانسی) [نمایش] .

  قبل از پیوندهای کووالانسی، پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) بین رادیکال های زنجیره سیستئین وجود دارد که در مکان های مختلف نیزه پلی پپتیدی یافت می شود. ایزوپپتیدها یا شبه پپتیدها - بین گروه های آمینه رادیکال های سمی در لیزین، آرژنین و نه گروه های آلفا آمینه، و گروه های COOH از رادیکال های سمی در اسیدهای آسپارتیک، گلوتامیک و آمینوسیتریک و نه گروه های آلفا کربوکسیل اسیدهای آمینه. Zvіdsi و به نام نوع پیوند - شبیه به پپتید. به ندرت پیوندهای اتری وجود دارد، محلول هایی از گروه COOH از اسیدهای آمینه دی کربوکسیلیک (اسپارتیک، گلوتامیک) و گروه OH هیدروکسی آمینه اسیدها (سرین، ترئونین).

• ضعیف (قطبی و واندروالس) [نمایش] .

  قبل از پیوندهای قطبیآب و یون را ببینید. بدیهی است که پیوندهای آبی بین گروه -NH 2 - BH یا -SH از رادیکال زنجیره ای یک اسید آمینه و گروه کربوکسیل دیگری مقصر هستند. پیوندهای یونی یا الکترواستاتیک با تماس گروه های باردار از رادیکال های سمی -NH + 3 (لیزین، آرژنین، هیستیدین) و -COO - (اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک) حل می شوند.

  پیوندهای غیرقطبی یا واندروالس utvoryuyutsya mizh در رادیکال های کربوهیدرات اسیدهای آمینه. رادیکال های آبگریز اسیدهای آمینه آلانین، والین، ایزولوسین، متیونین، فنیل آلانین در محیط آبی یکی یکی برهم کنش می کنند. پیوندهای ضعیف واندروالسی تشکیل یک هسته آبگریز از رادیکال های غیر قطبی را در وسط گلبول پروتئین به هم متصل می کنند. هر چه اسیدهای آمینه غیرقطبی بیشتر باشد، نقش پیوندهای واندروالس در انباشته شدن لانست پلی پپتیدی بیشتر است.

پیوندهای عددی بین رادیکال‌های اسید آمینه، پیکربندی فضایی مولکول پروتئین را تعیین می‌کند.

ویژگی های سازماندهی ساختار سوم پروتئین . ترکیب ساختار سوم لانست پلی پپتیدی به قدرت رادیکال های جانبی در اسیدهای آمینه ای که قبل از آن وارد می شوند (به طوری که در تشکیل ساختارهای اولیه و ثانویه کمپوست قرار نگیرد) و نقاط ریز بستگی دارد. ، وسط. هنگامی که روی هم چیده می‌شود، پلی پپتیدی لانسوگ پروتئین پراگنه یک فرم انرژی قابل دوام ایجاد می‌کند که با حداقل انرژی آزاد مشخص می‌شود. بنابراین، گروه های R غیر قطبی، "به طور منحصر به فرد" پیشرو، بخش داخلی ساختار سوم پروتئین را برآورده می کنند. هیچ مولکولی آب در مرکز گلبول پروتئین وجود ندارد. گروه های قطبی (آب دوست) اسیدهای آمینه با نام هسته آبگریز مخلوط شده و توسط مولکول های آب نقطه گذاری می شوند. لانست پلی پپتیدی به طور کایمریک در فضای بی اهمیت ناپدید می شود. برای پیچش های її، ترکیب مارپیچ ثانویه از بین می رود. نیزه ها در نقاط ضعیف "شکستن" می شوند، جایی که پرولین یا هیدروکسی پرولین یافت می شود، مقادیر کمی از اسیدهای آمینه در لانس ها شل تر است و تنها یک پیوند آبی با گروه های پپتیدی کوچکتر ایجاد می کند. دومین منبع باکره گلیسین است که گروه R آن کوچک است (آب). بنابراین، گروه های R از سایر اسیدهای آمینه، هنگامی که قرار می گیرند، فضای زیادی را در زمینه مهم گلیسین اشغال می کنند. تعدادی از اسیدهای آمینه - آلانین، لوسین، گلوتامات، هیستیدین - ساختارهای مارپیچ پایدار در پروتئین را حفظ می کنند و همچنین متیونین، والین، ایزولوسین، اسید آسپارتیک به ساختارهای β می چسبند. در یک مولکول پروتئین با پیکربندی سوم، شکاف هایی به شکل مارپیچ های α (مارپیچ)، ساختارهای β (شاروات) و یک درهم تنیدگی وجود دارد. فقط فضای مناسب برای قرار دادن پروتئین برای فعال کردن آن. اختلال باعث تغییر در قدرت پروتئین و صرف فعالیت بیولوژیکی می شود.

ساختار چهارتایی پروتئین

پروتئین هایی که از یک لنست پلی پپتیدی تشکیل می شوند، فقط می توانند ساختار سومی را تشکیل دهند. قبل از آنها می توان میوگلوبین را مشاهده کرد - پروتئینی از بافت m'yazovoi که در اتصال ترش، تعدادی آنزیم (لیزوزیم، پپسین، تریپسین و غیره) شرکت می کند. با این حال، برخی از پروتئین ها از چند لنج پلی پپتیدی، پوست هایی از نوعی ساختار ترتینوز تحریک می شوند. برای چنین پروتئین هایی، مفهوم ساختار یک چهارم معرفی شده است، که به معنای سازماندهی لنج های پلی پپتیدی برگردان با ساختار سوم در یک مولکول پروتئینی کاربردی است. چنین پروتئینی با ساختار یک چهارم، الیگومر و نیزه پلی پپتیدی با ساختار سوم، پروتومرها یا زیر واحدها نامیده می شوند (شکل 4).

در مورد سازماندهی یک چهارم برابر، پروتئین ها پیکربندی اصلی ساختار سوم (کروبی یا فیبریلار) را حفظ می کنند. به عنوان مثال، هموگلوبین پروتئینی است که ساختار یک چهارم دارد و از چندین زیر واحد تشکیل شده است. پوست از زیر واحدها - پروتئین کروی و هموگلوبین نیز ممکن است یک پیکربندی کروی داشته باشند. پروتئین‌های مو و پشم - کراتین‌ها که در امتداد ساختار سوم تا پروتئین‌های فیبریلار دیده می‌شوند، می‌توانند یک ساختار فیبریلار و یک ساختار یک چهارم تشکیل دهند.

تثبیت ساختار چهارم پروتئین ها . تمام پروتئین‌ها که ساختار یک چهارمی داشتند، به شکل ماکرومولکول‌های منفرد دیده شدند که به زیر واحدها تجزیه نمی‌شوند. تماس بین سطوح زیر واحدها فقط برای ساختار گروه های قطبی باقی مانده اسیدهای آمینه، خرده ها در طول تشکیل ساختار سوم پوست از لنج های پلی پپتیدی در رادیکال های بیچینی اسیدهای آمینه غیرقطبی (که تشکیل دهنده اسیدهای آمینه غیرقطبی هستند) امکان پذیر است. بخش بیشتری از تمام اسیدهای آمینه پروتئین زا) از زیر واحدها در وسط. بین این گروه های قطبی به صورت عددی پیوندهای یونی (نمک)، آب و در برخی موارد - دی سولفید وجود دارد که می توانند زیر واحدها را به عنوان یک مجموعه سازمان یافته تزئین کنند. سکون سخنرانی‌ها که پیوندهای آبی را می‌شکند، یا سخنرانی‌هایی که مکان‌های دی سولفید را بازیابی می‌کنند و باعث تجزیه پروتومرها و اختلال در ساختار چهارم پروتئین می‌شوند. در جدول 1 داده های خلاصه شده در مورد پیوندهایی که سازماندهی متفاوت مولکول پروتئین را تثبیت می کنند [نمایش] .

جدول 1. خصوصیات پیوندها که سازمان ساختاری پروتئین ها دارد
سازمان ریون	Tipi zv'yazkіv (برای mіtsnіstyu)	انواع مختلف زویازکو
اولیه (پلی پپتیدی خطی lanciug)	کووالانسی (قوی)	پپتید - بین گروه های α-آمینو- و α-کربوکسیل اسیدهای آمینه
ثانویه (α-مارپیچ، ساختارهای β)	ضعیف	آب - بین گروه های پپتیدی (پوست اول و چهارم) یک لانست پلی پپتیدی یا بین گروه های پپتیدی لنتس های پلی پپتیدی جمع شده
	کووالانسی (قوی)	دی سولفید - حلقه های دی سولفید در مرزهای دودمان لنست پلی پپتیدی
ترتیننا (کروبی، فیبریلار)	کووالانسی (قوی)	دی سولفید، ایزوپپتید، فرن چین خورده - بین رادیکال های بیچنیمی اسیدهای آمینه گونه های مختلف پلی پپتید لانسوگ
	ضعیف	Vodnevі - بین رادیکال های bichnymi اسیدهای آمینه گونه های مختلف پلی پپتید lanciug Інні (نمک) - بین گروه های باردار پروتیلنی از رادیکال های زنجیره ای در آمینو اسیدهای پلی پپتیدی لانسوگ Van der Waals - بین رادیکال های زنجیره غیر قطبی اسیدهای آمینه پلی پپتیدی لانسوگ
کواترنر (کروبی، فیبریلار)	ضعیف	Інні - mizh protilen باردار با گروه هایی از رادیکال های باکتریایی در آمینو اسیدهای پوست از زیر واحدها Vodnevі - بین رادیکال های bichnymi باقی مانده های اسید آمینه، روی سطح زیر واحدهایی که در تماس هستند پخش می شود.
	کووالانسی (قوی)	دی سولفید - بین سیستئین اضافی پوست و سطوح تماس زیر واحدهای مختلف.

ویژگی های سازماندهی ساختاری پروتئین های فیبریلار خاص

سازمان‌دهی ساختاری پروتئین‌های فیبریلار ممکن است دارای ویژگی‌های کم در جفت با پروتئین‌های کروی باشد. به طور خاص، می توان کراتین، فیبروئین و کلاژن را روی برنامه اعمال کرد. کراتین در ترکیبات α و β یافت می شود. α-کراتین و فیبروئین دارای ساختار ثانویه کروی تا شده هستند، با این حال، در کراتین، لانست موازی است، و در فیبروئین، ضد موازی است (شکل 3). علاوه بر این، در کراتین پیوندهای دی سولفید بینابینی وجود دارد و در فیبری بوی بد روزانه وجود دارد. توسعه پیوندهای دی سولفیدی تا زمان گسترش لنج های پلی پپتیدی در کراتین ها انجام می شود. ناپاکی، ایجاد حداکثر تعداد پیوندهای دی سولفیدی در کراتین ها به نحوی که تزریق عوامل اکسید کننده ساختاری گسترده ایجاد می کند. تمایز بین سازمان‌های برابر مختلف در سفیدهای فیبریلار در زمان تشکیل‌های کروی مهم است. اگر پذیرفته شود (در مورد پروتئین کروی) که ساختار سوم مسئول قرار گرفتن در فضای یک لانست پلی پپتیدی است و ساختار چهارم - چند لانست، سپس در پروتئین های فیبریلار، حتی در هنگام تشکیل ساختار ثانویه، سرنوشت لانست پلی پپتیدی گرفته شده است. یک ته معمولی پروتئین فیبریلار کلاژن است که می تواند به وسیع ترین پروتئین ها در بدن انسان برسد (حدود 1/3 جرم همه پروتئین ها). Vіn mіstsya در پارچه، scho mаyut vysoko mіtsnіst і raztyazhnіst کوچک (منگوله، تاندون، shkіra، دندان، و غیره). در کلاژن ترتین اسید آمینه اضافی روی گلیسین و نزدیک به چهار یا سه مورد دیگر روی پرولین یا هیدروکسی پرولین قرار می گیرد.

جداسازی لانست پلی پپتیدی به کلاژن (ساختار اولیه) مشابه لاین لامان. حاوی حدود 1000 اسید آمینه و وزن مولکولی آن حدود 105 است (شکل 5، a، b). نیزه پلی پپتیدی محرک های سه گانه اسیدهای آمینه (سه گانه)، که تکرار می شود، انبار تهاجمی: gli-A-B، de A و B - چه کرم، گلیسین، اسیدهای آمینه (عمدتاً پرولین و هیدروکسی پرولین). لانس های پلی پپتیدی به کلاژن (یا آلفا لنس ها) در طول قالب گیری ساختارهای ثانویه و سوم (شکل 5، c و d) نمی توانند آلفا-مارپیچ های معمولی ایجاد کنند، که می تواند یک تقارن دوقلو ایجاد کند. که برای پرولین، هیدروکسی پرولین و گلیسین (اسیدهای آمینه ضد اسپیرال) مهم است. برای این کار، سه لانس α مانند مارپیچ های دوتایی، مانند تا سه رشته که دور یک استوانه می پیچند، ساخته می شوند. سه آلفا مارپیچی ساختار کلاژن را تشکیل می‌دهند، که تکرار می‌شود، همانطور که تروپوکولاژن نامیده می‌شود (شکل 5، د). تروپوکولوژن برای سازماندهی و ساختار سوم کلاژن. حلقه های مسطح پرولین و هیدروکسی پرولین، که به طور منظم از لنس کشیده می شوند، به آن سختی، مانند و پیوندهای متقابل بین آلفا لانس های تروپوکولاژن می دهند (به همین دلیل است که کلاژن در برابر کشش مقاوم است). تروپوکولوژن در واقع زیرواحد کلاژن فیبریل است. آرایش زیرواحدهای تروپوکلاژن در ساختار چهارم کلاژن پله مانند است (شکل 5، ه).

تثبیت ساختارهای کلاژن به دلیل وجود آب بینابینی، پیوندهای یونی و واندروالسی و تعداد کمی پیوند کووالانسی است.

آلفا-لانسیوگ به کلاژن می تواند از نظر شیمیایی متفاوت باشد. لنس α 1 از گونه های مختلف (I، II، III، IV) و α2-لنس ها را تشخیص دهید. علاوه بر این، اگر α 1 - و α 2 - لانسیوگ در مارپیچ trilanceug ایجاد شده تروپوکولاژن شرکت کنند، بین نوع کوتیری و کلاژن تمایز قائل می شوند:

• نوع اول - دو α 1 (I) و یک α 2 -لنس.
• نوع دیگر سه α1 (II) -لنس است.
• نوع سوم - سه لانس α 1 (III).
• نوع چهارم - سه لانس α 1 (IV).

بزرگترین گسترش کلاژن از نوع اول: وریدی در بافت استخوانی، شکیر، تاندون ها. نوع دیگری از کلاژن در بافت غضروفی و ​​غیره یافت می شود. در یک نوع بافت، انواع مختلفی از کلاژن وجود دارد.

تجمع ساختارهای کلاژن سفارش داده شده است، سختی و بی اثر بودن آنها استحکام بالای الیاف کلاژن را تضمین می کند. پروتئین های کلاژنیک نیز در اجزای کربوهیدراتی گنجانده شده اند، بنابراین آنها مجتمع های پروتئین-کربوهیدرات هستند.

کلاژن یک پروتئین پوزاکلیتینی است که توسط کلیتین های بافت خوب ایجاد می شود که می تواند به همه اندام ها وارد شود. این به دلیل کلاژن ضعیف (یا آسیب یوگی) به دلیل آسیب عددی به عملکردهای حمایتی بافت سالم اندام ها است.

استوریکا 3

همه طرف: 7

ساختار اولیه- دنباله Pevna از جزر و مد نوکلئو در Lancius. از پیوندهای فسفودی استر راضی است. لپه لانست 5 "-kinets است (در انتهای یوگو، فسفات اضافی وجود دارد)، انتهای، تکمیل لنسر، به عنوان 3" (OH) -kinets نشان داده شده است.

به عنوان یک قاعده، بازهای نیتروژنی در تشکیل خود لنس شرکت نمی کنند، اما پیوندهای آبی بین پایه های نیتروژنی مکمل نقش مهمی در تشکیل ساختار ثانویه NK دارند:

بین آدنین و اوراسیل در RNA یا آدنین و تیمین در DNA، 2 پیوند آبی ایجاد می شود.

بین گوانین و سیتوزین - 3.

PC با یک ساختار خطی، اما نه مشخص مشخص می شود. اکثر رایانه های شخصی دارای ساختار اولیه و ثانویه هستند که با ساختار سوم مشخص می شود - به عنوان مثال، DNA، tRNA و rRNA.

RNA (اسیدهای ریبونوکلئیک). RNA در سیتوپلاسم (90%) و هسته قرار دارد. با توجه به ساختار و عملکرد RNA، آنها به 4 نوع تقسیم می شوند:

1) tRNA (حمل و نقل)،

2) rRNA (ریبوزوم)،

3) mRNA (ماتریس)،

4) nRNA (هسته ای).

RNA پیام رسان. تروک ها بیش از 5 درصد از کل RNA کلیتینی اغلب سقوط می کنند. در هسته سنتز می شود. این فرآیند رونویسی نامیده می شود. این یک کپی از ژن یکی از لانس های DNA است. در ساعت بیوسنتز پروتئین (این فرآیند ترجمه نامیده می شود) به داخل سیتوپلاسم نفوذ کرده و به ریبوزوم متصل می شود و بیوسنتز پروتئین اتفاق می افتد. mRNA اطلاعاتی در مورد ساختار اولیه پروتئین (توالی اسیدهای آمینه در لنسلت) دارد. توالی نوکلئوتیدها در mRNA مشابه توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در پروتئین است. به 3 نوکلئوتید که 1 آمینو اسید را کد می کنند، کدون می گویند.

قدرت کد ژنتیکیتعداد کدون های موجود در انبار کد ژنتیکی. در کل، 64 کدون در کد وجود دارد، 61 - معنی (їм відпідє певна اسید آمینه)، 3 - کدون بی معنی. به نظر می رسد یک اسید آمینه است. کدون های Qi پایان دهنده نامیده می شوند، خرده ها نشان دهنده اتمام سنتز پروتئین هستند.

6 قدرت کد ژنتیکی:

1) سه قلو(اسید آمینه پوست در پروتئین توسط دنباله ای از 3 نوکلئوتید کدگذاری می شود)

2) تطبیق پذیری(یکی برای همه انواع باکتری ها - باکتری ها، موجودات و گیاهان)

3) منحصر به فرد بودن(1 کدون با کمتر از 1 آمینو اسید منطبق است)،

4) ویروس زایی(1 اسید آمینه را می توان با کدون های اعشاری رمزگذاری کرد؛ فقط 2 اسید آمینه - متیونین و تریپتوفان می توانند هر کدام یک کدون باشند، در غیر این صورت - هر کدام 2 یا بیشتر)،

5) امنیت(اطلاعات ژنتیکی توسط 3 کدون در یک خط مستقیم 5"®3" بدون وقفه خوانده می شود)

6) هم خطی بودن(توالی نوکلئوتیدها در توالی mRNA باقی مانده اسیدهای آمینه در پروتئین).

ساختار mRNA اولیه

لنس پلی نوکلئوتیدی که در آن 3 ناحیه اصلی دیده می شود:

1) از پیش ترجمه شده،

2) پخش،

3) پس از ترجمه

منطقه ای که در حال انتقال است، انتقام 2 توطئه:

الف) KEP-dіlnitsya - عملکرد vikonuє zahisnu (برای اطمینان از حفظ اطلاعات ژنتیکی).

ب) منطقه AG - محل اتصال ریبوزوم ها برای بیوسنتز پروتئین.

این منطقه برای بازیابی اطلاعات ژنتیکی در مورد ساختار یک یا چند پروتئین ترجمه شد.

ناحیه پس از ترجمه با دنباله ای از نوکلئوتیدها نشان داده می شود که می توانند جایگزین آدنین شوند (از 50 تا 250 نوکلئوتید) که به آن ناحیه پلی-A می گویند. این بخش از mRNA دو عملکرد دارد:

الف) ساکت خواهم شد

ب) برای خدمت به عنوان "بلیط گذرنامه" برای بیوسنتز پروتئین، پس از یک بار زدن mRNA، یک اسپرت نوکلئوتید از ناحیه poly-A تقسیم می شود. Її dozhina تعدد تنوع mRNA را در بیوسنتز پروتئین تعیین می کند. اگر mRNA فقط 1 بار ویکوریزه شود، ناحیه پلی-A ندارد، اما انتهای آن 3 اینچ با سنجاق سر 1 یا دسیلکام ختم می‌شود. این سنجاق‌ها قطعات ناپایداری نامیده می‌شوند.

RNA ماتریس، به عنوان یک قاعده، ساختار ثانویه و سوم ندارد (هیچ چیز در مورد آن شناخته شده نیست).

انتقال RNAآنها 12-15٪ از کل مقدار RNA در کلیتین را جمع می کنند. تعداد نوکلئوتیدها در لانسیوس 75-90 است.

ساختار اولیه– لانسوگ پلی نوکلئوتیدی

ساختار ثانویه- برای її تعیین مدل ویکوریست R. Holly، به عنوان "برگ اصطبل"، ممکن است 4 حلقه و 4 شانه باشد:

صفحه گیرنده - محل اتصال اسیدهای آمینه، ممکن است یک توالی CCA در همه tRNA ها داشته باشد.

تعیین:

I - بازوی پذیرنده، 7 جفت نوکلئوتید،

II - بازوی دی هیدرووریدیل (3-4 جفت باز) و حلقه دی هیدرووریدیل (حلقه D)

III - بازوی کاذب (5 جفت نوکلئوتید) و حلقه کاذب (حلقه T)

IV - بازوی آنتی کدون (5 جفت نوکلئوتید)،

V - حلقه آنتی کدون،

VI - حلقه dodat.

توابع حلقه:

• حلقه آنتی کدون - شناسایی کدون mRNA،
• D-loop - برای تعامل با آنزیم در طول بیوسنتز پروتئین،
• حلقه TY - برای اتصال تیموس به ریبوزوم برای بیوسنتز پروتئین،
• حلقه زائده - برای درج ساختار ثانویه tRNA.

ساختار Tretinna- در پروکاریوت ها ظاهر دوک (بازوی D و بازوی TY به سمت پایین جمع شده و دوک را می سازد)، در یوکاریوت ها ظاهر حرف L معکوس است.

نقش بیولوژیکی tRNA:

1) انتقال (اسید آمینه را به محل سنتز پروتئین، ریبوزوم می رساند)،

2) آداپتور (شناسایی کدون mRNA)، تبدیل کد توالی نوکلئوتیدی به mRNA به دنباله اسیدهای آمینه در پروتئین.

RNA ریبوزومی، ریبوزوم ها.تا 80 درصد از RNA کلیتینی در این قسمت یافت می شود. Utvoryuyut "اسکلت"، یا ستون فقرات ریبوزوم. ریبوزوم ها کمپلکس های نوکلئوپروتئینی هستند که از تعداد زیادی rRNA و پروتئین تشکیل شده اند. Tse "کارخانه" برای بیوسنتز پروتئین در سلول ها.

ساختار اولیه rRNA - لانس پلی نوکلئوتیدی.

با توجه به وزن مولکولی و تعداد نوکلئوتیدها در لانس، 3 نوع rRNA متمایز می شود:

• مولکولی بالا (حدود 3000 نوکلئوتید)؛
• مولکولی میانی (تا 500 نوکلئوتید)؛
• وزن مولکولی کم (کمتر از 100 نوکلئوتید).

برای مشخص کردن rRNA ها و ریبوزوم های مختلف، مرسوم است که وزن مولکولی و تعداد نوکلئوتیدها را شمارش نکنید. ضریب رسوب (اولویت ته نشینی در اولتراسانتریفیوژ). ضریب رسوب در swedbergs (S) یافت می شود.

1 S = 10-13 ثانیه.

به عنوان مثال، یکی از فاکتورهای رسوبی با وزن مولکولی بالا 23 S است، وزن مولکولی متوسط ​​کم مشابه 16 و 5 S است.

ساختار ثانویه rRNA– chastkovy spiralizatsiya برای پیوندهای آب راهونوک بین پایه های مکمل نیتروژنی، ساختن گیره ها و حلقه ها.

ساختار Tretinna rRNA - بسته بندی فشرده و استفاده از سنجاق سر به شکل V یا U.

ریبوزوم هااز 2 زیر واحد - کوچک و بزرگ تشکیل شده است.

در پروکاریوت ها، زیر واحد ضریب رسوب ماتیم 30 S، زیر واحد بزرگ - 50 S، و کل ریبوزوم - 70 S است. یوکاریوت ها به طور معمول دارای 40، 60 و 80 S هستند.

انبار، زندگی و نقش بیولوژیکی DNA.در ویروس ها، و همچنین در میتوکندری، DNA 1-lanciu، در سایر کلیتین ها - 2-lanciu DNA، در پروکاریوت ها - 2-lanciu kilceva.

انبار DNA- Dorimuetsya suvore spіvіdnoshennia پایه های نیتروژنی در 2 لانس DNA، yakі vyznachayutsya قوانین Chargaf.

قوانین چارگاف:

1. تعداد بازهای نیتروژنی مکمل سالم است (A = T، G = C).
2. کسر مولی پورین ها کسر مولی پشتی پیریمیدین ها است (A+G=T+C).
3. تعداد 6-کتوپیدها از تعداد 6-آمینوپیدها قدیمی تر است.
4. Spivvіdnoshennia G+C/A+T – ضریب ویژگی گونه. برای موجودات و موجودات در حال رشد< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

در میکروارگانیسم ها، نوع HC غالب است، نوع AT مشخصه گوساله های مهره ای، مهره ای و مهره ای است.

ساختار اولیه - 2 پلی نوکلئوتید، لنس ضد موازی (بخش ساختار اولیه PC).

ساختار ثانویه- با یک مارپیچ 2 خطی نشان داده می شود که وسط آن مکمل پایه نیتروژنی آرایش است که شبیه "انباشته سکه" است. ساختار ثانویه برای پیوندهای rahunok از 2 نوع کاهش می یابد:

• vodnevih - بوی بد به صورت افقی، بین پایه های نیتروژنی مکمل (پیوند A و T 2 میانی، mizh G و C - 3)،
• نیروهای وابستگی متقابل آبگریز - zv'yazki vinikayut بین مدافعان پایه های نیتروژنی و به صورت عمودی می دمند.

ساختار ثانویهمشخص شده توسط:

• تعداد نوکلئوتیدها در مارپیچ،
• قطر مارپیچ، طول مارپیچ،
• من بین آپارتمان ها ایستاده ام که توسط یک جفت پایه مکمل مستقر شده اند.

6 ترکیب ساختار ثانویه وجود دارد که با حروف بزرگ الفبای لاتین مشخص می شوند: A، B، C، D، E و Z. این ترکیبات توسط پارامترهای اصلی کنترل می شوند و انتقال متقابل امکان پذیر است. استاندارد انطباق در موارد زیر غنی است:

• وضعیت فیزیولوژیکی کلیتینی،
• pH متوسط،
• تفاوت قدرت یونی،
• dії پروتئین های تنظیمی مختلف و در.

مثلا، AT-ترکیب DNA به مدت نیم ساعت در زیر سلول و زیرخانواده DNA، ترکیب A - برای نیم ساعت رونویسی پذیرفته می شود. ساختار Z به شکل لوو پیچ خورده است، رشتا به سمت راست پیچ خورده است. ساختار Z را می توان به صورت رگه ای و در سلول های روی سلول های DNA، جایی که توالی های دی نوکلئوتیدی G-C تکرار می شوند، رگه دار کرد.

پیش از این، ساختار ثانویه توسط واتسون و کریک (1953) از نظر ریاضی ایمن و مدل‌سازی شده بود، که بوی تعفن جایزه نوبل را برای آن گرفت. Yak vyavilos zgod، آنها مدل vіdpovіdaє را ارائه کردند B-conformations.

پارامترهای اصلی її:

• 10 نوکلئوتید در هر نوبت،
• قطر مارپیچ 2 نانومتر،
• سیم سیم پیچ 3.4 نانومتر،
• بین صفحات پایه 0.34 نانومتر قرار بگیرید،
• راست دست.

هنگام قالب گیری ساختار ثانویه، 2 نوع شیار تشکیل می شود - بزرگ و کوچک (ظاهراً 2.2 و 1.2 نانومتر عرض). بزرگ Borozenki نقش مهمی در عملکرد DNA ایفا می کند، زیرا پروتئین های تنظیم کننده به آنها متصل می شوند که ممکن است مانند دامنه "انگشتان روی" باشد.

ساختار Tretinna- پروکاریوت ها دارای یک ابرکویل هستند، یوکاریوت ها، و انسان ها، از جمله، ممکن است چند آرایش مساوی داشته باشند:

• نوکلئوسومنیوس،
• فیبریل (یا سالین)،
• فیبر کروماتین،
• حلقه شده (دامنه abo)،
• ابر دامنه (خود ریواس را می توان در یک میکروسکوپ الکترونی در یک خروش عرضی مشاهده کرد).

نوکلئوزومی.نوکلئوزوم (در سال 1974 معرفی شد) بخشی از فرم دیسکی شکل با قطر 11 نانومتر است که از یک اکتامر هیستونی تشکیل شده است که 2 چرخش نامنظم (1.75 دور) مانند DNA دو رشته ای ایجاد می کند.

هیستون ها پروتئین هایی با وزن مولکولی کم هستند، حاوی 105-135 باقی مانده اسید آمینه، در هیستون H1 - 220 باقی مانده اسید آمینه، تا 30٪ بر روی کسری از liz و arg قرار می گیرند.

اکتامر هیستون هسته نامیده می شود. Vin از یک تترامر مرکزی H32-H42 و دو دایمر H2A-H2B تشکیل شده است. دایمرهای qi 2 ساختار را تثبیت می‌کنند و 2 رشته DNA را به‌صورت ضربتی متصل می‌کنند. بین نوکلئوزوم ها یک پیوند دهنده نامیده می شود که می تواند تا 80 نوکلئوتید داشته باشد. هیستون H1 DNA را در اطراف هسته حرکت می دهد و به طور ایمن بین نوکلئوزوم ها تغییر می کند، به طوری که در تشکیل فیبریل ها (سطح دوم لایه گذاری ساختار سوم) شرکت می کند.

هنگامی که پیچ خورده، فیبریل ها تشکیل می شوند فیبر کروماتین(ردیف سوم)، که با آن 6 گرم نوکلئوزوم در یک نوبت صدا می دهد، قطر چنین ساختاری به 30 نانومتر افزایش می یابد.

در کروموزوم های اینترفاز، فیبرهای کروماتین به صورت سازماندهی می شوند دامنه ها یا حلقه هاکه از 35-150 هزار جفت باز تشکیل شده و بر روی ماتریکس داخل هسته ای لنگر انداخته اند. حلقه های تشکیل شده سرنوشت پروتئین های متصل به DNA را می گیرند.

سوپردامنه Riven utveryuyut تا 100 حلقه، در این سلول های کروموزوم در میکروسکوپ الکترونی به خوبی متراکم سلول های محکم بسته بندی شده از DNA.

Zavdyaki چنین DNA ukladannya به طور فشرده روی هم چیده شده است. Її dozhina 10000 بار کوتاه می شود. متعاقباً، بسته‌بندی DNA به هیستون‌ها و سایر پروتئین‌ها متصل می‌شود که کمپلکس نوکلئوپروتئین را شبیه کروماتین می‌کند.

نقش بیولوژیکی DNA:

• ذخیره و انتقال اطلاعات ژنتیکی
• کنترل تقسیم بندی و عملکرد سلول ها،
• کنترل ژنتیکی مرگ برنامه ریزی شده سلولی

انبار کروماتین شامل DNA (30٪ از کل کروماتین)، RNA (10٪) از پروتئین ها (هیستون و غیر هیستون) است.

گزینه های خوب برای کار کنترل روی موضوع

بررسی شده