Za karakter zagovornika ugljikohidrata, amen treba podijeliti na

Najvažnije značajke života amina

Baš kao u molekuli amonijaka, u molekuli bilo kojeg amina, atom dušika ima usamljeni elektronski par, poravnat s jednim od vrhova spojenog tetraedra:

Zato Amini i Amiaci imaju inherentan izraz glavne moći.

Dakle, amini, slično amonijaku, reagiraju obrnuto s vodom stvarajući slabe spojeve:

Vezanje kationa vode s atomom dušika molekule amina ostvaruje se dodatnim donorsko-akceptorskim mehanizmom uz pomoć dodatnog nepodijeljenog elektronskog para atoma dušika. Granični amini su najjača sredstva protiv amina, jer U takvim aminima protektori ugljikohidrata imaju pozitivan induktivni (+I) učinak. Veza između atoma dušika i atoma dušika povećava snagu elektrona, što olakšava interakciju između kozmosa i kationa H +.

Aromatski amini, budući da je amino skupina izravno povezana s aromatskom jezgrom, pokazuju slabiju bazičnu snagu u usporedbi s amonijakom. To je zbog činjenice da je slobodni elektronski par atoma dušika zamijenjen aromatskim sustavom benzenskog prstena, što rezultira smanjenjem gustoće elektrona na atomu dušika. Na svoj način, to bi trebalo dovesti do smanjenja glavnih autoriteta, ograničavajući odnos s vodom. Tako, na primjer, anilin reagira samo s jakim kiselinama, ali praktički ne reagira s vodom.

Kemijska snaga graničnih amina

Kao što je navedeno, s vodom reagiraju obrnuto:

Poremećaji vode amina mogu biti rezultat reakcije srednjeg toka, zbog disocijacije baza koje se uspostavljaju:

Granični amonijak brže reagira s vodom, niži amonijak, ovisno o jakoj bazičnoj snazi.

Glavna snaga graničnih amina će se povećati među redovima.

Amini sekundarne granice su jake baze, amini donje primarne granice su jače baze, niži amin. Kada je riječ o glavnim snagama trećih amina, kada je riječ o reakcijama u vodnim područjima, glavne snage trećih amina izražene su mnogo jače nego kod drugih amina, pa čak i nešto intenzivnije kao i prve. To je zbog prostornih poteškoća koje utječu na fluidnost protoniranog amina. Tada tri posrednika "blokiraju" atom dušika i potiču njegovu interakciju s kationima H+.

Interakcije s kiselinama

Kako su jaki granični amini i njihove vode u interakciji s Kozmosom i kiselinama. Kako se podešavaju soli?

Fragmenti glavne snage graničnih amina jači su od onih amonijaka, takvi amini reagiraju sa slabim kiselinama, na primjer, ugljičnom kiselinom:

Aminske soli su čvrste tvari, dobre u vodi, a loše u nepolarnim organskim tekućinama. Interakcija aminskih soli s livadama dovodi do oslobađanja jakih amina, na isti način kao što nastaje visoka količina amonijaka kada se livade pomiješaju s amonijevim solima:

2. Primarni granični amini reagiraju s dušikastom kiselinom u otopini sličnih alkohola, dušika N 2 i vode. Na primjer:

Karakteristična značajka ove reakcije je stvaranje plinovitog dušika, zbog čega je spoj bistar na primarnom aminu i vikorističan za njegovo odvajanje od drugog i tercijarnog. Važno je napomenuti da se ova reakcija najčešće provodi miješanjem amina ne uz oslobađanje dušikove kiseline, već uz oslobađanje soli dušikove kiseline (nitrit) i zatim dodavanjem jake mineralne kiseline u smjesu. Kada nitriti reagiraju s jakim mineralnim kiselinama, stvara se dušična kiselina, koja zatim reagira s aminom:

Sekundarne aminokiseline daju se u sličnim otopinama uljanog povrća, takozvani N-nitrozamini, ali se reakcija u stvarnim primjenama s kemijom ne izoštrava. Tercijarni amini ne reagiraju s nitratnom kiselinom.

Izvan izgaranja bilo kojih amina, dovesti do otapanja ugljičnog dioksida, vode i dušika:

Interakcije s haloalkanima

Važno je napomenuti da kada klorovodik reagira s više supstitucija amina, to je tako snažno. U našem slučaju, u interakciji s klorom i dimetilaminom:

Otrimanya amínív:

1) Alkilacija amonijaka s halogeniranim alkanima:

Kad god nedostaje amonijaka, zamijenite ga sljedećim:

2) Obnavljanje metalima (do vode u nizu aktivnosti) u kiselom mediju:

od dalje obrade livade za bdijenje velikog Amina:

3) Reakcija amonijaka s alkoholima tijekom prolaska njihove smjese kroz zagrijanu glinicu. Primarni, sekundarni ili tercijarni amini nastaju prema omjeru alkohol/amin:

Kemijska moć anilina

Anilin - trivijalni naziv za aminobenzen, koji ima formulu:

Kao što se može vidjeti iz ilustracije, u molekuli anilina amino skupina je izravno povezana s aromatskim prstenom. U takvim aminima, kao što je naznačeno, glavni izrazi moći su mnogo slabiji, niži u amiaki. Dakle, zocrema, anilin praktički ne reagira s vodom ili slabim kiselinama poput ugljične kiseline.

Interakcija anilina s kiselinama

Anilin reagira s jakim, umjerenim ili anorganskim kiselinama. Kada su fenilamonijeve soli otopljene:

Interakcija anilina s halogenima

Kao što je već rečeno na početku cijelog poglavlja, amino skupina u aromatskim aminima je uvučena u aromatski prsten, što zauzvrat smanjuje gustoću elektrona na atomu dušika, a kako se ona naknadno povećava u aromatskoj jezgri. Povećana gustoća elektrona u aromatskoj jezgri dovodi do toga da se reakcije elektrofilne supstitucije, oksidacije i reakcije s halogenima odvijaju puno lakše, osobito u orto-para položajima ispred amino skupine. Dakle, anilin lako stupa u interakciju s bromnom vodom, stvarajući bijeli talog 2,4,6-tribromanilina:

Ova reakcija je jasna za anilin i često omogućuje identifikaciju drugih organskih reakcija.

Interakcija anilina s dušikastom kiselinom

Anilin reagira s dušikastom kiselinom, no zbog specifičnosti i složenosti te reakcije stvarni ID s kemijom je sužen.

Reakcije alkilacije za anilin

Osim sekvencijalne alkilacije anilina na atomu dušika s ugljikohidratima sličnim halogenu, mogu se izolirati sekundarni i tercijarni amini:

Obrezivanje anilina

1. Obnavljanje nitrobenzenskih materijala u prisutnosti jakih neoksidirajućih kiselina:

C6H5-NO2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl2 + 2H2O

Cl - + NaOH = C6H5-NH2 + NaCl + H2O

Kao i metali mogu biti vikorstani, bilo da se radi o metalima koji su u nizu aktivnosti.

Reakcija klorobenzena s amonijakom:

3 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Kemijska snaga aminokiselina

Aminokiseline Nazivi molekula u molekulama uključuju dvije vrste funkcionalnih skupina - amino (-NH 2) i karboksi-(-COOH) skupine.

Drugim riječima, aminokiseline se mogu smatrati sličnim karboksilnim kiselinama, u molekulama u kojima je jedan ili više atoma zamijenjeno amino skupinama.

Dakle, osnovna formula aminokiselina može se napisati kao (NH 2) x R(COOH) y, gdje su x i y najčešće jednaki jedan ili dva.

Neke molekule aminokiselina sadrže i amino skupinu i karboksilnu skupinu, koje pokazuju kemijska svojstva slična onima amina i karboksilnih kiselina.

Kiseline snaga aminokiselina

Otopina soli livada i karbonata livadskih metala

Esterifikacija aminokiselina

Aminokiseline mogu biti podvrgnute reakcijama esterifikacije s alkoholima:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Glavne moći aminokiselina

1. Otapanje soli pri interakciji s kiselinama

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl

2. Interakcije s nitratnom kiselinom

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Napomena: interakcije s dušikastom kiselinom odvijaju se na isti način kao i s primarnim aminima

3. Alkilacija

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I

4. Interakcija aminokiselina jedna s jednom

Aminokiseline mogu reagirati jedna s jednim, umirujućim peptidom - tako da imaju peptidnu vezu u svojim molekulama - C(O)-NH-

U ovom slučaju treba imati na umu da nakon što se izvede reakcija između dvije različite aminokiseline, bez dodavanja bilo kakvih specifičnih procesa sintezi, stvaranje različitih dipeptida se događa istovremeno. Tako, na primjer, zamjenom reakcije glicina s alaninom sa supstancom koja dovodi do glicilananina, može doći do reakcije koja dovodi do alanilglicina:

Osim toga, molekula glicina se ne veže na molekulu alanina. Reakcije peptizacije također se javljaju između molekula glicina:

ja alanin:

Osim toga, fragmenti molekula peptida koji se stvaraju, kao i izlazne molekule aminokiselina, zamjenjuju amino skupine i karboksilne skupine, sami peptidi mogu reagirati s aminokiselinama i drugim peptidima, dakle stvaranjem novih peptidnih veza.

Osim aminokiselina, koriste se za sintetske polipeptide ili tzv. poliamidna vlakna. Dakle, uz pomoć polikondenzacije 6-aminoheksanske (ε-aminokapronske) kiseline, kapron se sintetizira u industriji:

Kao rezultat ove reakcije ekstrahira se najlonska smola za proizvodnju tekstilnih vlakana i plastike.

Otapanje unutarnjih soli aminokiselina u vodi

U vodenim vrstama aminokiseline su važne u pojavi unutarnjih soli - bipolarnih iona (iona boje):

Opsesija aminokiselinama

1) Reakcija kloriranih karboksilnih kiselina s amonijakom:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Razgradnja (hidroliza) proteina pod utjecajem jakih mineralnih kiselina i kiselina.

Aminokiseline su heterofunkcionalni spojevi koji spajaju dvije funkcionalne skupine: amino skupinu - NH 2 i karboksilnu skupinu - COOH, vezane na ugljikohidratni radikal. Formalna formula najjednostavnijih aminokiselina može se napisati na sljedeći način:

Fragmenti aminokiselina kombiniraju dvije različite funkcionalne skupine, koje reagiraju jedna na jednu, karakteristične reakcije razlikuju se od karakterističnih reakcija karboksilnih kiselina i amina.

Moć aminokiselina

Amino skupina - NH 2 označava glavnu snagu aminokiselina, budući da je sposobna sebi dodati vodeni kation kroz donor-akceptorski mehanizam uz dodatnu prisutnost slobodnog elektronskog para u atomu dušika.

Skupina -COOH (karboksilna skupina) označava kiselu snagu ovih spojeva. Također, aminokiseline su amfoterni organski spojevi. Na livadama smrad reagira poput kiseline:

S jakim kiselinama kao bazama:

Osim toga, amino skupina u aminokiselini stupa u interakciju s karboksilnom skupinom, koja ulazi u njezino skladište, stvarajući unutarnju snagu:

Ionizacija molekula aminokiselina događa se zbog kisele ili blage prirode sredine:

Fragmenti aminokiselina nalaze se u vodenim biljkama kao tipični amfoterni spojevi, zatim u živim organizmima igraju ulogu puferskih tvari, podržavajući koncentraciju iona u vodi.

Aminokiseline su kristalne tvari bez šipki koje se tope kada se polažu na temperature iznad 200 °C. Smrad se javlja u blizini vode iu zraku. Zbog prisutnosti R-radikala, mirisi mogu biti slatki, gorki ili neugodni.

Aminokiseline se dijele na prirodne (nalaze se u živim organizmima) i sintetske. Među prirodnim aminokiselinama (oko 150) postoje proteinogene aminokiseline (oko 20), koje ulaze u rezervu proteina. Smradovi su u obliku slova L. Otprilike polovica ovih aminokiselina prisutna je u nezamjenjiva, Jer smrad se ne može sintetizirati u ljudskom tijelu. Esencijalne kiseline su valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, lizin, treonin, cistein, metionin, histidin, triptofan. U ljudsko tijelo i govor ide s ježom. Ako je njihova snaga nedovoljna, normalan razvoj i funkcioniranje ljudskog tijela je poremećeno. U slučajevima teške bolesti, tijelo nije u stanju sintetizirati neke druge aminokiseline. Dakle, u fenilketonuriji, tirozin se ne sintetizira. Najvažnija moć aminokiselina je sposobnost stupanja u molekularnu kondenzaciju uz prisutnost vode i spojeva amidne skupine -NH-CO-, na primjer:

Visokomolekularni spojevi koji se eliminiraju kao rezultat takve reakcije sadrže veliki broj amidnih fragmenata i dobili su naziv polimamidi.

Prije njih, osim spomenutog sintetskog vlakna najlona, ​​tu je npr. enant koji nastaje polikondenzacijom aminoenantne kiseline. Za ekstrakciju sintetičkih vlakana, aminokiseline se dodaju aminokiselinama iz karboksilnih skupina na krajevima molekula.

Poliamidi alfa aminokiselina nazivaju se peptidi. Važno je otopiti sav višak aminokiselina dipeptidi, tripeptidi, polipeptidi. U takvim vrstama, skupine -NH-CO- nazivaju se peptidne skupine.

Sve -aminokiseline, osim glicina, sadrže kiralni -ugljikohidratni atom i mogu se izoštriti u izgledu enantiomeri:

Otkriveno je da sve prirodne aminokiseline imaju istu identičnu konfiguraciju na ugljikovom atomu. -Atom ugljika (-)-serin bula je mentalno dodijeljen L-konfiguracija i -atom ugljikohidrata (+)-serin - D-Konfiguracija. U ovom slučaju, projekcija -aminokiseline na Fishera napisana je na takav način da je karboksilna skupina raširena prema vrhu, a R je ispod, na L-aminokiseline amino skupine postat će toksične, i D-aminokiseline – desno. Fisherova shema za promjenu aminokiselina slična je svim aminokiselinama koje imaju kiralni ugljikov atom.

Vidi se po malom da L-aminokiselina može biti desnokretna (+) ili lijevokretna (-) ovisno o prirodi radikala. Ono što je važno je veliki broj aminokiselina koje se nalaze u prirodi, dosežući L-Red. Ix enantiomorfija, onda. D-aminokiseline sintetiziraju samo mikroorganizmi i nazivaju se "neprirodne" aminokiseline.

Na temelju nomenklature (R,S), većina "prirodnih" ili L-aminokiselina ima S-konfiguraciju.

L-izoleucin i L-treonin, koji imaju dva kiralna centra u molekuli, mogu biti članovi para dijastereomera ovisno o konfiguraciji na ugljikovom atomu. U nastavku su inducirane točne apsolutne promjene u ovim aminokiselinama.

KISELINSKO-BAZNA SNAGA AMINOKISELINA

Aminokiseline su amfoterni spojevi koji mogu djelovati kao kationi ili anioni. Ova moć je jasno objašnjena kao kisela ( -ZDRAVLJE), i glavni ( -NH 2 ) skupine u istoj molekuli. U vrlo kiselim ružama N.H. 2 -kiselinska skupina se protonira i kiselina postaje kation.Kod jakih kiselina karboksilna skupina aminokiseline se deprotonira i kiselina prelazi u anion.

Aminokiseline imaju čvrst izgled zwitter-ioni (bipolarni ioni, unutarnje soli). U zwitter ionima proton se prenosi s karboksilne skupine na amino skupinu:

Ako stavite aminokiselinu u vodljivi medij i tamo spustite par elektroda, tada u kiselim otopinama aminokiselina migrira na katodu, au kiselim otopinama - na anodu. Pri danoj pH vrijednosti karakterističnoj za danu aminokiselinu, ona se ne prenosi ni na anodu ni na katodu, budući da se molekula kože pojavljuje kao zwitter ion (koji nosi i pozitivan i negativan naboj). Ova pH vrijednost se naziva izoelektrična točka(pI) vrijednosti aminokiselina.

REAKCIJE AMINOKISELINA

Većina reakcija u kojima se javljaju aminokiseline u laboratorijskim pokusima ( in vitro), moć nad svim aminima i karboksilnim kiselinama.

1. odobrenje amida na karboksilnoj skupini. Kada karbonilna skupina aminokiseline reagira s aminoskupinom amino, paralelno se odvija reakcija polikondenzacije aminokiseline, što dovodi do stvaranja amida. Kako bi se spriječila polimerizacija, amino skupina kiseline je blokirana tako da reagira samo amino skupina amina. Pomoću ove metode koristi se karbobenzoksiklorid (karbobenziloksiklorid, benzil kloroformat). trlja-butoksikarboksazid i sur. Za reakciju s aminom, karboksilna skupina se aktivira dodavanjem etil kloroformata. Ugasit ću grupu zatim nastaviti s katalitičkom hidrogenolizom ili hladnim razrjeđivanjem vodenog bromida u kiseloj kiselini.

2. odobrenje amida iza amino skupine. Kada se amino skupina acilira, stvara se amid.

Reakcija je brža u glavnom mediju, što osigurava visoku koncentraciju slobodnog amina.

3. osvjetljenje preklopnih etera. Karboksilna skupina aminokiselina lako se esterificira uobičajenim metodama. Na primjer, metilni eteri se dobivaju propuštanjem suhe kloridne vode nalik plinu kroz smjesu aminokiselina u metanolu:

Aminokiseline su prisutne prije polikondenzacije, što rezultira stvaranjem poliamida. Poliamidi koji nastaju iz -aminokiselina nazivaju se peptidi ili drugo polipeptidi . Amidna veza u takvim polimerima naziva se peptid zveckanje. Polipeptidi s molekulskom težinom od najmanje 5000 nazivaju se bjelančevine . Skladište proteina sadrži blizu 25 različitih aminokiselina. Prilikom hidrolize ovog proteina, sve aminokiseline ili bilo koja od njih mogu se formirati u istim omjerima dodanim proteinu.

Jedinstveni niz viškova aminokiselina u lanceti, koji je odgovoran za ovaj protein, zove se primarna struktura proteina . Osobitosti uvijanja molekula Lanzug proteina (međusobno kretanje fragmenata u prostoru) nazivaju se sekundarna struktura proteina . Polipeptidni proteini proteina mogu se međusobno povezivati ​​stvaranjem aminokiselina, disulfida, vode i drugih veza za strukturu bioloških koplja aminokiselina. Kao rezultat, spirala se uvija u loptu. Ovaj specijalitet će se zvati tercijarna struktura proteina . Da bi pokazao biološku aktivnost, protein je odgovoran za stvaranje makrokompleksa odmah. oligoprotein), koji se sastoji od mnogo proteinskih podjedinica pune vrijednosti. Kvartarna struktura označava stupanj asocijacije takvih monomera u biološki aktivnim materijalima.

Proteini se dijele u dvije velike skupine. fibrilarni (adicija molekula na širinu veću od 10) i kuglasti (Postavite manje od 10). Dosegnite fibrilarne proteine kolagena najveća ekspanzija proteina kralježnice; Ovaj dio sadrži oko 50% suhe hrskavice i oko 30% tvrde kosti. U većini regulacijskih sustava biljaka i životinja katalizu provode globularni proteini tzv enzima .

>> Kemija: Aminokiseline

Formalna formula najjednostavnijih aminokiselina može se napisati na sljedeći način:

H2N-CH-COOH
ja
R

Budući da aminokiseline kombiniraju dvije različite funkcionalne skupine, međusobno djelujući jedna na drugu, njihove reakcije variraju ovisno o karakterističnim svojstvima karboksilnih kiselina i amina.

Otrimannya

Aminokiseline se mogu izolirati iz karboksilnih kiselina zamjenom atoma vode u radikalu s halogenom, a zatim s amino skupinom u reakciji s amonijakom. Kombinacija aminokiselina uzrokuje kiselu hidrolizu proteina.

Snažan

Amino skupina -NH2 označava glavnu snagu aminokiselina, koje su sposobne dobiti vodeni kation kroz donor-akceptorski mehanizam uz dodatnu prisutnost slobodnog elektronskog para u atomu dušika.

Skupina -COOH (karboksilna skupina) označava kiselu snagu ovih spojeva. Također, aminokiseline su amfoterni organski spojevi.

Na livadama smrad reagira poput kiseline. Jake kiseline su aminske baze.

Osim toga, amino skupina u molekuli aminokiseline stupa u interakciju s karboksilnom skupinom, koja ulazi u njezino skladište, stvarajući unutarnju snagu:

Fragmenti aminokiselina nalaze se u vodenim biljkama kao tipični amfoterni spojevi, zatim u živim organizmima igraju ulogu puferskih tvari, podržavajući koncentraciju iona u vodi.

Aminokiseline su kristalne tvari bez šipki koje se tope kada se polažu na temperature iznad 200 °C. Smrad se javlja u blizini vode iu zraku. Zbog prisutnosti R-radikala, mirisi mogu biti slatki, gorki ili neugodni.

Aminokiseline pokazuju optičku aktivnost, što rezultira fragmentima ugljikovih atoma (asimetrični atomi), povezanim s nekoliko različitih smjesa (amino-oktična kiselina - glicin). Asimetrični atom ugljika označen je zvjezdicom.

Kao što već znate, optički aktivne riječi koncentrirane su u obliku parova antipoda-izomera, čiji su fizički i kemijski utjecaji, međutim, isti, s jednim upozorenjem - zadaćom omatanja područja polarizirane izmjene u suprotnosti i strane. Izravno, omotavanje polarizacijske ravnine označeno je znakom (+) - desno omotavanje, (-) - lijevo omotavanje.

D-aminokiseline i L-aminokiseline se otapaju. Otapanje amino skupine NH2 u lijevoj projekcijskoj formuli pokazuje L-konfiguraciju, a desnoj - D-konfiguraciju. Znak za omatanje nije pleten zbog spajanja na L ili D red. Tako L-ce-rin ima znak omota (-), a L-alanin - (+).

Aminokiseline se dijele na prirodne (nalaze se u živim organizmima) i sintetske. Među prirodnim aminokiselinama (oko 150) postoje proteinogene aminokiseline (oko 20), koje ulaze u rezervu proteina. Smradovi su u obliku slova L. Otprilike polovica ovih aminokiselina smatra se esencijalnom, a ostatak sintetiziraju ljudi. Esencijalne aminokiseline su valin, leucin, izoleucin, fenilalalin, lizin, treonin, cistein, metionin, histidin, triptofan. Podaci iz govora dolaze u ljudsko tijelo od životinja (Tablica 7). Ako je njihova snaga nedovoljna, normalan razvoj i funkcioniranje ljudskog tijela je poremećeno. U slučajevima teške bolesti, tijelo nije u stanju sintetizirati neke druge aminokiseline. Dakle, u fenilketonuriji, tirozin se ne sintetizira.

Najvažnija moć aminokiselina je njihova sposobnost da uđu u molekularnu kondenzaciju uz prisutnost vode i spojeva amidne skupine -NH-CO-, na primjer:

H2N-(CH2)5-COOH + H-NH-(CH2)5-COOH ->
aminokapronska kiselina

H2N-(CH2)5-CO-NH-(CH2)5-COOH + H20

Visokomolekularni spojevi koji nastaju takvom reakcijom sadrže velik broj amidnih fragmenata pa se stoga nazivaju poliamidi.

Prije njih, osim spomenutog sintetskog vlakna najlona, ​​tu je npr. enant koji nastaje polikondenzacijom aminoenantne kiseline. Za ekstrakciju sintetičkih vlakana, aminokiseline dodane karboksilnim skupinama na krajevima molekula (razmislite zašto).

Tablica 7. Dodatni zahtjevi za ljudsko tijelo u aminokiselinama

Poliamidi a-aminokiselina nazivaju se peptidi. Potrebno je odvojiti dipeptide, tripeptide i polipeptide od viška aminokiselina. U takvim vrstama, skupine -NP-ZI- nazivaju se peptid.

Izomerija i nomenklatura

Izomerija aminokiselina određena je različitim položajima amino skupine. Također je imenovan širok raspon aminokiselina u kojima je položaj amino skupine označen slovima grčke abecede. Stoga se 2-aminobutanska kiselina također može nazvati a-aminomaslačna kiselina:

Biosinteza proteina u živim organizmima uključuje 20 aminokiselina, za koje najčešće imaju povijesna imena. Imena te ruska i latinična slova usvojena za njih i značenja prikazani su u tablici 8.

1. Napiši reakciju aminopropionske kiseline; kako sa sumpornom kiselinom i natrijevim hidroksidom, tako i s metilnim alkoholom. Sve govore nazovite prema međunarodnoj nomenklaturi.

2. Zašto su aminokiseline heterofunkcionalni spojevi?

3. Koje su karakteristike matičnih aminokiselina koje se koriste za sintezu vlakana, te aminokiselina koje sudjeluju u biosintezi proteina u živim organizmima?

4. Po čemu se reakcije polikondenzacije razlikuju od reakcije polimerizacije? Koje su njihove sličnosti?

5. Kako kontrolirati aminokiseline? Napiši reakciju aminopropionske kiseline s propanom.

Zamjena lekcije bilješke lekcije prateći okvir lekcija prezentacija metode ubrzanja interaktivne tehnologije Praksa zadaće i pravo na samoprovjeru radionice, treninzi, slučajevi, potrage domaća zadaća rasprava prehrana retorička prehrana za studente Ilustracije audio, video isječci i multimedija fotografije, slike, grafike, tablice, šaljive šeme, anegdote, vicevi, stripovi, parabole, naredbe, križaljke, citati Dodatni sažetak statistika, savjeti za dodatne savjete, varalice, priručnici, osnovni i dodatni rječnik pojmova i dr. Detaljna obuka i lekcijeispravljanje usluga za prijatelja ažuriranje fragmenta za nastavnika, elementi inovacije u nastavi, zamjena starih znanja novima Samo za čitatelje idealne lekcije kalendarski plan za rijeku metodološke preporuke programske rasprave Integrirane lekcije

Aminokiseline zamjenjuju karboksilnu skupinu aminokiselina i pokazuju sva svojstva karakteristična za reakcije s takvim funkcionalnim skupinama. Pri pisanju reakcije aminokiselina koriste se formule s neioniziranim karboksi skupinama aminokiselina.

1) reakcije po amino skupini. Amino skupina u aminokiselinama otkriva primarnu moć amina: amini su baze, a reakcije djeluju kao nukleofili.

1. Reakcija aminokiselina kao baze. Kada aminokiseline reagiraju s kiselinama, nastaju amonijeve soli:

glicin klorohidrat, glicin klorohidrat

2. Djelovanje nitratne kiseline. Kada dušikova kiselina reagira, hidroksi kiseline se otapaju i pojavljuju se dušik i voda:

Ova reakcija se koristi za brzu identifikaciju slobodnih amino skupina u aminokiselinama, kao iu proteinima.

3. Osvjetljavanje N – acilnih spojeva, reakcija aciliranja.

Aminokiseline reagiraju s anhidridima i kiselinskim halidima koji umiruju N-acil derivate aminokiselina:

Natrijeva sol benzilnog etera N karbobenzoksiglicin - kloroformin glicin

Aciliranje je jedan od načina zaštite amino skupine. N-acil spojevi su od velike važnosti u sintezi peptida, budući da se N-acil spojevi lako hidroliziraju uz prisutnost slobodne amino skupine.

4. Obuhvaćanje Schiffovih osnova. U interakciji a-aminokiselina s aldehidima nastaju supstitucije (Schiffova supstitucija) kroz fazu stvaranja karbinolamina:

alanin formaldehid N-metiloln sličan alaninu

5. Reakcija alkilacije. Amino skupina u a-aminokiselini je alkilirana spojevima sličnim N-alkilu:

Najznačajnija reakcija je s 2,4-dinitrofluorobenzenom. Dinitrofenilni spojevi (DNP spojevi) koji se uklanjaju, koriste se kada se aminokiselinska sekvenca ugradi u peptide i proteine. Interakcija a-aminokiselina s 2,4-dinitrofluorobenzenom uključuje reakciju nukleofilne supstitucije na benzenskom prstenu. Zbog prisutnosti dviju jakih skupina koje privlače elektron u benzenskom prstenu, halogen postaje suh i ulazi u reakciju supstitucije:

2.4 – dinitro -

fluorobenzen N-2,4-dinitrofenil-a-aminokiselina

(DNFB) DNF – pomoćne a – aminokiseline

6. Reakcija s fenil izotiocijanatom. Ova reakcija se široko koristi za ugradnju peptida. Fenil izotiocijanoat je sličan izotiocijanskoj kiselini H-N=C=S. Interakcija a - aminokiselina s fenil izotiocijanatom odvija se putem mehanizma reakcije nukleofilne adicije. Proizvod, nakon što se uspostavi, zatim prolazi unutarnju reakciju molekularne supstitucije koja dovodi do stvaranja cikličkog supstituiranog amida: feniltiohidantoina.

Ciklički rezultati proizlaze iz cikličkog izlaza i fenilnih derivata tiohidantoina (PTG - derivati) - aminokiselina. FTG - dnevna izloženost radikalu R.

Krema bazičnih soli a-aminokiselina može se kombinirati s unutarnjim kompleksnim solima s kationima važnih metala. Za sve a-aminokiseline karakteristično je da lijepo kristaliziraju, intenzivno otopljene u plavoj boji unutrašnje kompleksne (kelatne) soli meda:
Etil eter u alanin

Stvaranje folding etera jedna je od metoda eliminacije karboksilne skupine u sintezi peptida.

3. Otopina halogenida. Pri reakciji na a-aminokiseline iz zaštićene amino skupine sa sumporovim oksikloridom (tionil kloridom) ili fosfornim oksid trikloridom (fosfornim kloridom) sintetiziraju se kiselinski kloridi:

Zadržavanje halogenida jedan je od načina aktiviranja karboksilne skupine u sintezi peptida.

4. Uklanjanje anhidrida a – aminokiselina. Halidi mogu biti vrlo reaktivni, što smanjuje selektivnost reakcije u njihovoj blizini. Stoga je najčešći način aktiviranja karboksilne skupine u sintezi peptida njezino pretvaranje u anhidrid. Anhidridi u kombinaciji s kiselim halogenidima imaju manju aktivnost. Kada a-aminokiselina reagira, koja može sadržavati zaštićenu amino skupinu, stvara se anhidridna veza s etil esterom kloromravlje kiseline (etil kloroformat):

5. Dekarboksilacija. a - Aminokiseline koje imaju dvije skupine koje privlače elektron na istom ugljikovom atomu lako se dekarboksiliraju. Ova reakcija se događa u tijelu uz sudjelovanje enzima dekarboksilaze uz oslobađanje biogenih amina:

ninhidrin

Pojačanje aminokiselina prije zagrijavanja. Zagrijavanjem a-aminokiselina nastaju ciklički amidi koji se nazivaju diketopiperazini:

Diketopiperazin

g - i d - Aminokiseline lako odvajaju vodu i cikliziraju uz stvaranje unutarnjih amida, laktama:

g - laktam (butirolaktam)

Na mirnim vipadima, ako je karboksil Grupi Rodlyni P'yatym I s više vuglets atoma, s zagrijanom pola-od-polovice polu-dimenzionalnih lantsyugiv molekula,