Budov vnútorná soľ fenylalanínu. Chemická sila

Budov vnútorná soľ fenylalanínu. Chemická sila

Podľa povahy sacharidových intercessorov sa amíny delia na

Zagalnі osoblinosti budovi amіnіv

Podobne v molekule amoniaku, v molekule akéhokoľvek amínu, atóm dusíka nemôže zdieľať elektrónový pár, narovnaný do jedného z vrcholov vytvoreného štvorstenu:

Preto amіnіv yak і v аmіak іstotno vrazhenі osnovn_ vlastivostі.

Takže amíny, podobne ako amoniak, spätne reagujú s vodou, čím uspokojujú slabé návrhy:

Spojenie vodného katiónu s atómom dusíka molekuly amínu sa realizuje prostredníctvom dodatočného mechanizmu donor-akceptor s dodatočným nezdieľaným elektrónovým párovaním atómu dusíka. Hraničné amíny sú najsilnejšími zásadami proti amoniaku, tk. takéto amíny v protektoroch sacharidov môžu mať pozitívny indukčný (+I) účinok. Väzba medzi cymes na atómoch dusíka zvyšuje elektrónovú silu, čo uľahčuje interakciu Kozmu s katiónom H +.

Aromatické amíny ako aminoskupina bez strednej väzby s aromatickým jadrom vykazujú v porovnaní s amoniakom slabšiu hlavnú silu. Je to spôsobené tým, že nezdieľaný elektrónový pár atómu dusíka je vytesnený aromatickým systémom benzénového kruhu, po čom sa elektrónová medzera na atóme dusíka zmenšuje. V jednej štvrti, aby sa hlavné orgány znížili, budovanie budovy v spolupráci s vodou. Takže napríklad anilín menej reaguje so silnými kyselinami, ale prakticky nereaguje s vodou.

Chemická sila hraničných aminokyselín

Ako bolo určené, ameni reverzne reagujú s vodou:

Vodné rozdiely aminokyselín môžu narušiť reakciu stredu v dôsledku disociácie základov, ktoré sú stanovené:

Hraničné amíny reagujú s vodou rýchlejšie, menej amoniaku, čo si vyžaduje silnú zásaditú silu.

Hlavné sily hraničných aminokyselín sa postupne zvyšujú.

Sekundárne hraničné amíny so silnými zásadami, spodné primárne hranice, yakі є s ich čiernymi silnými zásadami, nízky obsah amoniaku. Pokiaľ ide o hlavné autority terciárnych amínov, potom môžeme hovoriť o reakciách vo vodných kruhoch, potom sú hlavné autority terciárnych amínov výraznejšie, nižšie u sekundárnych aminov a trikrát vyššie v prvých. Vzhľadom na ťažkosti ce zі sterichnymi, yakі vplyvayut protonuvannya amín na swidkіst. Preto tri intercesory „blokujú“ atóm dusíka a rešpektujú ho v interakcii s katiónmi H+.

Interakcie s kyselinami

Ako vіlnі hranica amіnі, aj їх vіdnі razchiny vstúpiť vzaєmodіyu Cosmos s kyselinami. V ktorých sa soli usadzujú:

Črepy hlavnej sily hraničných amínov sú výraznejšie, s nižším obsahom amoniaku, takéto amíny reagujú so slabými kyselinami, napríklad s kyselinou uhličitou:

Amínové soli sú tvrdé reči, dobré vo vode a škaredé u nepolárnych predajcov bio. Interakcie aminosolí s lúkami vedú k eliminácii voľných aminokyselín, podobne ako sa pije amoniak, keď sú lúky na amónnej soli:

2. Primárne okrajové amíny reagujú s kyselinou dusitou s rozpustenými alkoholmi, dusíkom N 2 a vodou. Napríklad:

Charakteristickým znakom tejto reakcie je prijatie dusíka podobného plynu, v súvislosti s chim vyhral є yakіsnoy na primárnom amíne a víťazný pre súčasné rozdelenie sekundárnych a terciárnych typov. Je potrebné poznamenať, že väčšina reakcie sa uskutočňuje výmenou amínu nie rôznymi kyselinami dusitými, ale rôznymi soľami kyseliny dusnej (dusitany) a ďalšími prídavkami k množstvu silnej minerálnej kyseliny. Pri interakcii dusitanov so silnými minerálnymi kyselinami sa kyselina dusičná rozpúšťa, pretože už reagujeme s amínom:

Sekundárne amíny sú podávané v podobných mysliach s mastnou kôrou, takzvané N-nitrozamíny, a reakcia je daná v reálnych úlohách. Terciárne amíny neinteragujú s kyselinou dusitou.

Mimo horenia sa snažte priviesť oxid uhličitý do bodu koncentrácie, olovnatý dusík:

Interakcie s halogénalkánmi

Je pozoruhodné, že takáto sila samotná vychádza s dihydrogénchloridom pre viac amínových substitúcií. V našom prípade pri interakcii chlórovej vody s dimetylamínom:

Otrimanya amіnіv:

1) Alkylácia amoniaku halogénalkánmi:

V čase nedostatku amoniaku by mal zástupca aminoskupiny vyjsť z jogy:

2) Vystuženie kovmi (do jedného dňa v sérii aktivít) v kyslom prostredí:

so vzdialenou úrodou lúky pre vivilnennya slobodného amina:

3) Reakcia amoniaku s alkoholmi počas hodiny ich prechodu cez zahriaty oxid hlinitý. Na spodku, v pomere alkohol/amín, sú povolené primárne, sekundárne alebo terciárne amíny:

Chemická sila anilínu

anilín - triviálny názov pre aminobenzén, ktorý má vzorec:

Na ilustráciu, aminoskupina anilínovej molekuly je priamo spojená s aromatickým kruhom. V takýchto aminoskupinách, ako to bolo určené, sú hlavné sily sily slabšie, s nižším obsahom amoniaku. Takže, zokrema, anilín prakticky nereaguje s vodou a slabými kyselinami uhličitého typu.

Interakcie medzi anilínom a kyselinami

Anilín reaguje so silnými a stredne silnými anorganickými kyselinami. V čom sa rozpúšťajú soli fenylamónia:

Interakcie medzi anilínom a halogénmi

Ako už bolo povedané na hlavovom klase, aminoskupina v aromatických amínoch je vtiahnutá do aromatického kruhu, čo zase znižuje hustotu elektrónov na atómoch dusíka a v dôsledku toho je druhá väčšia v aromatickom jadre. . Je oveľa jednoduchšie zvyšovať elektrónovú silu v aromatickom jadre, kým reakcie elektrotrofnej substitúcie, zocrema, reakcie s halogénmi neprebehnú oveľa ľahšie, najmä v orto a para polohe aminoskupiny. Anilín teda ľahko vstupuje do interakcie s brómovou vodou a vytvára silné obliehanie 2,4,6-tribromanilínu:

Tsya reakcia є yakіsnoy na anilín a často vám umožní podpísať stred iných organických podmienok.

Interakcia anilínu s kyselinou dusitou

Anilín reaguje s kyselinou dusitou, ale vďaka špecifickosti a skladacej povahe tejto reakcie nebude skutočná látka s chémiou ovplyvnená.

Reakcie alkylácie anilínu

Okrem následnej alkylácie anilínu na atóme dusíka halogénovanými sacharidmi je možné odstrániť sekundárne a terciárne amíny:

Stiahnutie anilínu

1. Indikácia nitrobenzénu prítomnosťou silných neoxidačných kyselín:

C6H5-N02 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl2 + 2H20

Cl - + NaOH \u003d C6H5-NH2 + NaCl + H20

Yak metal môže byť vikoristanom, či už je to metal, ktorý je na dne v rade aktivít.

Reakcia chlórbenzénu s amoniakom:

W6H5-Cl + 2NH3 → C6H5NH2 + NH4Cl

Chemická sila aminokyselín

Aminokyseliny pomenujte pološkrupiny, v ktorých molekulách sú dva typy funkčných skupín - amino (-NH 2) a karboxy- (-COOH) skupiny.

Inými slovami, aminokyseliny možno považovať za podobné karboxylovým kyselinám, v molekulách ktorých je jeden alebo viac atómov substituovaných na aminoskupine.

Týmto spôsobom možno všeobecný vzorec aminokyselín zapísať ako (NH 2) x R (COOH) y, de x a y sa najčastejšie rovná jednej alebo dvom.

Rozptýlené molekuly aminokyselín - aminoskupina a karboxylová skupina, smrady vykazujú chemickú silu podobnú amínom a karboxylové kyseliny.

Kyslá sila aminokyselín

Soli z lúk a kaluže kovové uhličitany

Eterifikácia aminokyselín

Aminokyseliny môžu vstúpiť do esterifikačnej reakcie s alkoholmi:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Hlavná sila aminokyselín

1. Soli rozpúšťadla pri interakcii s kyselinami

NH2CH2COOH + HCl → + Cl

2. Interakcia s kyselinou dusitou

NH2-CH2-COOH + HNO2 → HO-CH2-COOH + N2 + H20

Poznámka: interakcia s kyselinou dusitou prebieha rovnako ako s primárnymi amínmi

3. Alkylácia

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I

4. Interakcia aminokyselín jedna po druhej

Aminokyseliny môžu reagovať jedna po druhej, čím uľahčujú peptidy - polovičné vrstvy, ktoré odstraňujú peptidové väzby vo svojich molekulách - C (O) -NH-

V tomto prípade je potrebné poznamenať, že v čase reakcie uskutočňovanej medzi dvoma rôznymi aminokyselinami bez toho, aby sa syntéza nejako špecificky uvažovala, dochádza k syntéze rôznych dipeptidov súčasne. Takže napríklad namiesto reakcie glycínu s alanínom, ktorá vedie ku glycylananínu, môže dôjsť k reakcii, ktorá vedie k alanylglycínu:

Okrem toho molekula glycínu nie je viazaná reagovať s molekulou alanínu. Existujú tiež peptizačné reakcie medzi molekulami glycínu:

Ja alanina:

Karmínové, úlomky molekúl peptidov, ktoré sa rozpúšťajú, keď sú molekuly aminokyselín nahradené aminoskupinami a karboxylovými skupinami, samotné peptidy môžu reagovať s aminokyselinami a inými peptidmi a vytvárať nové peptidové väzby.

Ostatné aminokyseliny victorie sa používajú pre syntetické polypeptidy alebo takzvané polyamidové vlákna. Takže, zokrema, pomocou polykondenzácie kyseliny 6-aminohexánovej (ε-aminokaprónovej) sa kaprón syntetizuje v priemysle:

Otriman ako výsledok reakcie je nylonová živica vicorovaná na výrobu textilných vlákien a plastov.

Absorpcia vnútorných solí aminokyselín vo vode

Vo vodných roztokoch sú aminokyseliny dôležitejšie ako vnútorné soli - bipolárne ióny (farebné ióny):

Vlastníctvo aminokyselín

1) Reakcia chlórkarboxylových kyselín s amoniakom:

Cl-CH2-COOH + 2NH3 \u003d NH2-CH2-COOH + NH4Cl

2) Rozklad (hydrolýza) bielkov na štiepenie silných minerálnych kyselín a žmolkov.

Aminokyseliny sú heterofunkčné spoluky tak, že nahrádzajú dve funkčné skupiny: aminoskupinu - NH 2 a karboxylovú skupinu -COOH, spojenú so sacharidovým zvyškom. Všeobecný vzorec najjednoduchších aminokyselín možno napísať takto:

Aminokyseliny Oskіlki možno nájsť v dvoch rôznych funkčných skupinách, ak sa pridajú jedna na jednu, charakteristické reakcie sa líšia v charakteristických reakciách karboxylových kyselín a amínov.

Dominancia aminokyselín

Aminoskupina - NH 2 znamená hlavnú silu aminokyselín, pretože je možné k sebe pridať vodný katión mechanizmom donor-akceptor s ďalšou zrejmosťou voľného elektrónu v atóme dusíka.

Skupina -COOH (karboxylová skupina) určuje kyslú silu týchto spolukov. Aminokyseliny sú tiež amfotérne organické zlúčeniny. S páchnucimi lúkami reagujú ako kyselina:

So silnými zásadami podobnými kyselinám-amínom:

Okrem toho aminoskupina v aminokyselinách vstupuje do súhry s karboxylovou skupinou, ktorá vstupuje až do skladu, čím uspokojuje vnútornú silu:

Ionizácia molekúl aminokyselín na ukladanie v kyslej povahe média:

Črepiny aminokyselín vo vodnej ružici pôsobia ako typické amfotérne slimáky, zatiaľ čo v živých organizmoch hrá smrad úlohu nárazníkových rečí, zvyšujúcich koncentráciu iónov vo vode.

Aminokyseliny sú kryštalické dutiny bez tyčí, ktoré sa môžu roztaviť pri teplote vyššej ako 200 °C. Zápach je oddelený vodou a nevýrazný v éteri. Úhor vo forme R-radikálu, zápach môže byť sladký, horký alebo nesladký.

Aminokyseliny sa delia na prírodné (vyskytujúce sa v živých organizmoch) a syntetické. Medzi prírodnými aminokyselinami (asi 150) sú viditeľné proteinogénne aminokyseliny (asi 20), ktoré vstupujú do skladu bielkovín. Pong є L-tvar. Približne polovica týchto aminokyselín je prítomná až do nenahraditeľný, Bo smrady nie sú syntetizované v ľudských organizmoch. Esenciálne kyseliny sú valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, lyzín, treonín, cysteín, metionín, histidín, tryptofán. V tele človeka a reči je ježko. Aj keď váš život bude nedostatočný, normálny vývoj a fungovanie ľudského tela bude narušené. V prípade okremi zahvoryuvannyah organizmus nie je schopný syntetizovať iné aminokyseliny. Takže pri fenylketonúrii sa tyrozín nesyntetizuje. Najdôležitejšou silou aminokyselín je schopnosť vstúpiť do molekulárnej kondenzácie s výskytom rozpusteného amidového zoskupenia -NH-CO-, napríklad:

Vysoké molekulové hmotnosti, ktoré sú v dôsledku takejto reakcie eliminované, sa vypomstia veľkému počtu amidových fragmentov, a preto odobrali meno polimamid.

Pred nimi sa používa krém z menovaného syntetického vlákna kapron, napríklad enanth, ktorý vzniká pri polykondenzácii kyseliny aminoenantovej. Na extrakciu syntetických vlákien pridanie aminokyselín s pridaním aminokarboxylových skupín na konce molekúl.

Polyamidové alfa-aminokyseliny sú tzv peptidy. Úhor v množstve zásob aminokyselín sú rozdelené dipeptid, tripeptid, polypeptid. V takýchto hemisférach sa skupiny -NH-CO- nazývajú peptidy.

All-aminokyseliny, krémový glycín, pomstia chirálno-uhlíkový atóm a môžu byť zaostrené pri pohľade enantioméry:

Bolo dokázané, že všetky prírodné -aminokyseliny môžu mať jednu a tú istú vnímateľnú konfiguráciu na atóme uhlíka. -Atóm uhlíka (-)-serín bula mentálne pripisovaný L-konfigurácia a -atóm uhlíka (+)-serín - D- Konfigurácia. Týmto je projekcia -aminokyselín do Fischera zapísaná tak, že karboxylová skupina je zmiešaná so zvieraťom a R je na dne, pri L-aminokyseliny aminoskupiny zmenia zlo, a D-aminokyseliny - vpravo. Fischerova schéma priraďuje zmenu aminokyselín všetkým -aminokyselinám, ktoré môžu byť chirálnym atómom uhlíka.

Z malej to vidno L-aminokyselina môže byť pravotočivá (+) alebo ľavotočivá (-) v prítomnosti povahy radikálu. Dôležitejší je počet -aminokyselín, ktoré sa nachádzajú v prírode L-Riadok. Їх enantiomorfia, potom. D-aminokyseliny, syntetizované iba mikroorganizmami a sú tzv „neprirodzené“ aminokyseliny.

Podľa nomenklatúry (R,S) môže mať väčšina "prírodných" alebo L-aminokyselín S-konfiguráciu.

L-izoleucín a L-treonín, ktoré majú dve chirálne centrá v molekule, môžu byť niektorými členmi páru diastereomérov v ladnej konfigurácii na atóme uhlíka. Nižšie by mali byť uvedené správne absolútne hodnoty týchto aminokyselín.

KYSLO-BÁZICKÁ SILA AMINOKYSELÍN

Aminokyseliny sú amfotérnou rečou, ktorá môže byť použitá v katiónoch aj aniónoch. Táto sila sa vysvetľuje tým, že je kyslá ( -COOH), ja hlavné ( -NH 2 ) skupiny v tej istej molekule. Zároveň kyslé ruže NH 2 -skupina kyseliny sa protónuje a kyselina sa stáva katiónom Vo vysokorozsahových odrodách sa karboxylová skupina aminokyseliny deprotonuje a kyselina sa premieňa na anión.

V pevnom stave sú aminokyseliny na dohľad farebne iónové (bipolárne ióny, vnútorné soli). Vo farebných iónoch sa protón prenáša z karboxylovej skupiny na aminoskupinu:

Ak umiestnite aminokyselinu do stredu, ktorá môže byť vodivá, a spustíte tam pár elektród, potom v kyslých variantoch bude aminokyselina migrovať na katódu a pri variantoch s kalužemi na anódu. Pri určitej hodnote pH, ktorá je charakteristická pre túto aminokyselinu, neprejde príliš ďaleko k anóde alebo ku katóde, takže molekula kože sa javí ako farebný ión (nesie pozitívny aj negatívny náboj). Hodnota pH je tzv izoelektrický bod(pI) cієї aminokyseliny.

AMINOKYSELINOVÉ REAKCIE

Viac reakcií, pri ktorých aminokyseliny vstupujú do laboratórnych myslí ( in vitro), ktoré dominujú všetkým amínom a karboxylovým kyselinám.

1. amidácia amidu na karboxylovej skupine. Pri reakcii karbonylovej skupiny aminokyseliny s aminoskupinou amínu paralelne prebieha polykondenzačná reakcia aminokyseliny, ktorá vedie k rozpustnosti amidov. Aby sa zabránilo polymerizácii, blokuje sa aminoskupina kyseliny, takže do reakcie vstupuje iba aminoskupina amínu. Z cієyu metóda vicoristingu karbobenzoxychloridu (karbobenzyloxychlorid, benzylchlórformiát), tert-butoxykarboxazid a in. Pre reakciu s amínom sa karboxylová skupina aktivuje pridaním etylchlórformiátu. zahisnu skupinu potom odstránime cestu katalytickej hydrogenolýzy alebo studenej destilácie bromidovej vody v kyseline oktoovej.


2. aminoskupina aminoskupina. V prípade acylácie aminoskupiny -aminokyselín sa amid rozpustí.


Reakcia je kratšia ako v hlavnom médiu, pri ktorej je zabezpečená vysoká koncentrácia voľného amínu.

3. osvetlenie skladacích éterov. Karboxylová skupina aminokyseliny sa ľahko esterifikuje tými najsofistikovanejšími metódami. Napríklad metylétery sa kontrolujú prechodom suchej plynnej chloridovej vody cez koncentráciu aminokyselín v metanole:


Aminokyseliny sa vyrábajú polykondenzáciou, ktorej výsledkom je polyamid. Polyamidy, ktoré sú poskladané z -aminokyselín, sú tzv peptidy alebo polypeptidy . Amidová väzba v takýchto polyméroch je tzv peptid zvukový. Polypeptidy s molekulovou hmotnosťou najmenej 5000 sa nazývajú bielkoviny . Do skladu bielkovín vstupuje takmer 25 rôznych aminokyselín. Počas hydrolýzy tohto proteínu môžu byť všetky aminokyseliny alebo niektoré z nich absorbované v rovnakých pomeroch, aké sú pripojené k proteínu okrem.

Jedinečná sekvencia prebytkov aminokyselín v Lanciugu, ktorá je dominantná pre tento proteín, sa nazýva primárna štruktúra proteínu . Zvláštnosti krútenia kopí v molekulách bielkovín (vzájomne sa krútiace fragmenty v priestore) sú tzv. sekundárna štruktúra bielkovín . Polypeptidové dýzy bielych sa môžu navzájom prelínať prijatím amidu, disulfidu, vody a iných väzieb pre lykožrúty bielych aminokyselín. V dôsledku toho sa špirála skrúti do gule. Bude sa volať špecialita Tsya terciárna štruktúra proteínu . Ak chcete ukázať biologickú aktivitu aktívnych proteínov pavučiny, vytvorte makrokomplex. oligoproteín), ktorý sa skladá z množstva celkových proteínových podjednotiek. Kvartérna štruktúra určuje stupeň asociácie takýchto monomérov v biologicky aktívnom materiáli.

Proteíny sa delia do dvoch veľkých skupín. fibrilárne (posunúť dĺžku molekuly na šírku väčšiu ako 10), že guľovitý (Nastavte menej ako 10). Až po fibrilárne biele kolagén najväčšia expanzia miechových proteínov; Na túto časť pripadá 50 % suchej chrupavky a takmer 30 % tvrdej reči kefky. Vo väčšine regulačných systémov sa roslín a tvory katalyzované globulárnymi proteínmi, ktoré sú tzv enzýmy .

>> Chémia: Aminokyseliny

Všeobecný vzorec najjednoduchších aminokyselín možno napísať takto:

H2N-CH-COOH
ja
R

Pretože aminokyseliny patria do dvoch rôznych funkčných skupín, pridávajú sa jedna po druhej, ich reakcie sú ovplyvnené charakteristickou silou karboxylových kyselín a amínov.

Otrimannya

Aminokyseliny môžu byť odstránené z karboxylových kyselín nahradením atómu vody halogénom v radikále a potom aminoskupinou pri interakcii s amoniakom. Súčet aminokyselín znie ako kyslá hydrolýza bielkovín.

moc

Aminoskupina -NH2 určuje hlavnú silu aminokyselín, črepy sú schopné donor-akceptorovým mechanizmom k sebe pridať vodný katión s dodatočnou zjavnosťou voľného elektrónového páru v atóme dusíka.

Skupina -COOH (karboxylová skupina) určuje kyslú silu týchto spolukov. Aminokyseliny sú tiež amfotérne organické zlúčeniny.

Z lúk smrad reaguje ako kyselina. So silnými kyselinami - ako sú zásady - amíny.

Okrem toho aminoskupina v molekule aminokyseliny vstupuje do interakcie s karboxylovou skupinou, ktorá môže byť zahrnutá až do skladu, čím spĺňa vnútornú silu:

Črepiny aminokyselín vo vodnej ružici pôsobia ako typické amfotérne slimáky, zatiaľ čo v živých organizmoch hrá smrad úlohu nárazníkových rečí, zvyšujúcich koncentráciu iónov vo vode.

Aminokyseliny sú kryštalické dutiny bez tyčí, ktoré sa môžu roztaviť pri teplote vyššej ako 200 °C. Zápach je oddelený vodou a nevýrazný v éteri. Úhor v sklade R-radikálu, smrad môže byť sladký, horký alebo nesladký.

Aminokyseliny môžu byť opticky aktívne, črepy môžu nahradiť atómy uhlíka (asymetrické atómy), viazať ich rôznymi náhradami (kyselina aminooctová - glycín sa stáva viničom). Asymetrický atóm v rohu je označený hviezdou.

Ako už viete, opticky aktívne zvuky reči sa objavujú v pároch antipódy-izoméry, ktorých fyzikálna a chemická sila je rovnaká, a to z jedného dôvodu - budova obopína rovinu polarizovanej promenády na opačnej strane. Priame ovíjanie polarizačnej roviny je označené znamienkom (+) - pravé ovíjanie, (-) - ľavé ovíjanie.

Rozlišujte medzi D-aminokyselinami a L-aminokyselinami. Rozdiel medzi aminoskupinami NH2 v projekčných vzorcoch je L-konfigurácia a pravá ruka je D-konfigurácia. Označenie obalu sa nevzťahuje na platnosť z'ednannya do L- alebo D-riadku. Takže L-ce-rin má obalový znak (-) a L-alanín - (+).

Aminokyseliny sa delia na prírodné (vyskytujúce sa v živých organizmoch) a syntetické. Medzi prírodnými aminokyselinami (asi 150) sú viditeľné proteinogénne aminokyseliny (asi 20), ktoré vstupujú do skladu bielkovín. Pong v tvare L. Približne polovica týchto aminokyselín je tvorená nepostrádateľnými úlomkami smradu, ktoré sú syntetizované u ľudí. Esenciálne aminokyseliny sú valín, leucín, izoleucín, fenylalalín, lyzín, treonín, cysteín, metionín, histidín, tryptofán. V tele človeka táto reč pochádza od toho istého (tabuľka 7). Aj keď váš život bude nedostatočný, normálny vývoj a fungovanie ľudského tela bude narušené. V prípade okremi zahvoryuvannyah organizmus nie je schopný syntetizovať iné aminokyseliny. Takže pri fenylketonúrii sa tyrozín nesyntetizuje.

Najdôležitejšou silou aminokyselín je schopnosť vstúpiť do molekulárnej kondenzácie s výskytom rozpusteného amidového zoskupenia-NH-CO-, napríklad:

H2N-(CH2)5-COOH + H-NH-(CH2)5-COOH ->
kyselina aminokaprónová

H2N-(CH2)5-CO-NH-(CH2)5-COOH + H20

Vysokomolekulárne zlúčeniny, ktoré sa získajú v dôsledku takejto reakcie, sa pomstia veľkému počtu amidových fragmentov, a preto odobrali názov polyamidy.

Pred nimi sa používa krém s názvom syntetického vlákna kapron, napríklad enanth, ktorý vzniká pri polykondenzácii kyseliny aminoenantovej. Na odstránenie syntetických vlákien pridanie aminokyselín s pridaním aminokarboxylových skupín na konce molekúl (premýšľajte prečo).

Tabuľka 7. Ďalšie potreby ľudského tela v aminokyselinách

Polyamidy a-aminokyselín sa nazývajú peptidy. Dipeptidy, tripeptidy, polypeptidy sa delia na depozity ako množstvo prebytočných aminokyselín. V takýchto hemisférach sa -NP-3I- skupiny nazývajú peptidy.

Izoméria a nomenklatúra

Izoméria aminokyselín závisí od rozdielu medzi uhlíkovou lancetou a polohou aminoskupiny. Názvy aminokyselín sú tiež široké, v ktorých sú polohy aminoskupín označené písmenami gréckej abecedy. Kyselina 2-aminobutánová sa teda môže nazývať aj kyselina a-aminomaslová:

Na biosyntéze bielkovín v živých organizmoch sa podieľa 20 aminokyselín, pre ktoré sa používa väčšina historických názvov. Mená a mená prijaté pre ne ruskými a latinskými písmenami sú uvedené v tabuľke 8.


1. Napíšte pomer reakcií kyseliny aminopropiónovej; ako s kyselinou sírovou a hydroxidom sodným, tak aj s metylalkoholom. Pomenujte všetky prejavy podľa medzinárodnej nomenklatúry.

2. Prečo sú aminokyseliny heterofunkčné?

3. Aké sú charakteristiky esenciálnych aminokyselín, ktoré podporujú syntézu vlákien, a tých aminokyselín, ktoré sa podieľajú na biosyntéze bielkovín v bunkách živých organizmov?

4. Aké sú polykondenzačné reakcie pri polymerizačnej reakcii? Prečo existuje podobnosť?

5. Ako majú aminokyseliny? Napíšte rovnaké reakcie prítomnosti kyseliny aminopropiónovej s propánom.

Na lekciu zhrnutie lekcie podporná rámcová prezentácia k hodine akceleračných metód a interaktívnych technológií Prax úlohy a správne sebaoverenie workshopov, školení, prípadových štúdií, questov Ilustrácie audio, videoklipy a multimédiá fotografie, obrázky, grafika, tabuľky, schémy, humor, anekdoty, vtipy, komické podobenstvá, objednávky, krížovky, citáty Dodatočné abstraktnéštatistické čipy do doplnkových príručiek k jasličkám základný a doplnkový slovník pojmov Dôkladne tútori a lekcieoprava milostí od asistenta aktualizácia fragmentu asistenta na prvok inovácie na hodine nahradenia starých vedomostí novými Tіlki pre čitateľov ideálne lekcie kalendárny plán pre rіk metodické odporúčania programu diskusie Integračné lekcie

Aminokyseliny stoja proti aminokarboxylovej skupine a vykazujú všetky sily, ktoré sú charakteristické pre takéto funkčné skupiny. Pri zápise reakcií aminokyselín sa píšu vzorcami s neionizáciou aminokarboxylových skupín.

1) reakcie na aminoskupine. Aminoskupina v aminokyselinách ukazuje konečnú silu amínov: amíny sú bázy a reakcie zohrávajú úlohu nukleofilov.

1. Reakcia aminokyselín ako zásady. Keď aminokyseliny interagujú s kyselinami, amónne soli sa rozpúšťajú:


glycín chlórhydrát, kyselina chlorovodíková sil glycín

2. Diya kyselina dusitá. Keď sa kyselina dusitá zriedi, hydroxykyseliny sa rozpustia a objaví sa dusík a voda:

Tsyu reakcia vikoristovuyut pre kіlkіsnogo označenie vіlnyh amіnnih skupín v aminokyselinách, rovnako ako v proteínoch.

3. Osvetlenie N - acylu podobné, acyluvanová reakcia.

Aminokyseliny reagujú s anhydridmi a halogenidmi kyselín za vzniku N-acylových zlúčenín aminokyselín:

Benzyléter sodný sila N karbobenzoxyglycín - chloroform glycín

Acyluvannya je jedným zo spôsobov obrany aminoskupiny. N-acylpolyfenoly môžu mať veľký význam pri syntéze peptidov, pretože N-acylpolyamidy sa ľahko hydrolyzujú z rozpustenej aminoskupiny.

4. Pochopenie základov Schiffa. V súhre a-aminokyselín s aldehydmi sa substitúcie názvu (Schiffov návrh) rozpúšťajú cez štádium roztoku karbinolaminu:


alanín formaldehyd N-metylol je viac podobný alanínu

5. Reakcia alkylácie. Aminoskupina v a-aminokyselinách je alkylovaná na N roztoky - alkylpox:

Najvýznamnejšou reakciou je 2,4 - ditrofluórbenzén. Deriváty Dintrofenylu (DNP-retardanty), ktoré sú eliminované, napomáhajú vloženej aminokyselinovej sekvencii v peptidoch a proteínoch. Interakcia a-aminokyselín s 2,4-dinitrofluórbenzénom ako príklad reakcie nukleofilnej substitúcie na benzénovom kruhu. V dôsledku prítomnosti dvoch silných skupín priťahujúcich elektróny v benzénovom kruhu sa halogén drobí a vstupuje do substitučnej reakcie:




2,4 - dinitro -

fluórbenzén N - 2,4 - dinitrofenil - a - aminokyselina

(DNFB) DNP – podobné a – aminokyseliny

6. Reakcia s fenylizotiokyanoátom. Táto reakcia sa široko používa na zavedenie peptidov. Fenylizotiokyanoát, podobný kyseline izotiokyánovej H-N=C=S. Interakcia a-aminokyselín s fenylizotiokyanoátom prebieha reakčným mechanizmom nukleofilnej adície. V produkte, ktorý sa rozpustil, začala intramolekulárna substitučná reakcia, ktorá vedie k roztoku cyklického substituovaného amidu: fenyltiohydantoínu.

Objavujú sa cyklické periódy s vlažným výstupom a є fenyl podobný tiodantoínu (FTG – neskorý) – aminokyseliny. FTG - podobný púčikovému radikálu R.


Krém esenciálnych solí a-aminokyselín môže byť použitý v mysliach vnútorných komplexných solí s dôležitými katiónmi kovov. Pre všetky a-aminokyseliny sú tiež charakteristicky krásne kryštalizované, intenzívne nasýtené modrou farbou vnútorného komplexu (chelátovej) soli midi):
Etyléter alanín

Konverzia skladacích esterov je jednou z metód na odstránenie karboxylovej skupiny zo syntézy peptidov.

3. Prijatie halogenidov kyselín. Pri delení a-aminokyselín z aminoskupiny chránenej oxydichloridom (tionylchlorid) alebo oxid-trichloridom fosforečným (chlorid fosforečný) sa rozpúšťajú chloridy kyselín:

Retencia halogenidov kyselín je jedným zo spôsobov aktivácie karboxylovej skupiny pri syntéze peptidov.

4. Otrimannya bezvodá a - aminokyseliny. Halogénanhydridy môžu byť ešte reaktívnejšie, čo znižuje selektivitu reakcie pri ich víťazstvách. Preto najbežnejším spôsobom aktivácie karboxylovej skupiny pri syntéze peptidov je konverzia її na anhydrid. Anhydridy v kombinácii s halogenidmi kyselín môžu mať menšiu aktivitu. Pri interakcii s a-aminokyselinami, ktoré môžu chrániť aminoskupinu, s etyléterom kyseliny chlórmravčej (etylchlórformiát), sa rozpúšťa anhydridová väzba:

5. Dekarboxylácia. a - Aminokyseliny, ktoré majú na rovnakom atóme uhlíka dve skupiny priťahujúce elektróny, sa ľahko dekarboxylujú. Táto reakcia prebieha v organizme v dôsledku účasti dekarboxylázových enzýmov s biologickými aminokyselinami:


Ningidrin

Pridávanie aminokyselín do zahrievania. Pri zahrievaní a-aminokyseliny rozpúšťajú cyklické amidy, ktoré sa nazývajú diketopiperazíny:

diketopiperazín


g - і d - Aminokyseliny ľahko rozkladajú vodu a cyklizujú s rozpustenými vnútornými amidmi, laktámami:

g - laktám (butirolaktám)

Pri nízkych teplotách, ak je aminokarboxylová skupina oddelená piatimi atómami uhlíka, pri zahrievaní nastáva polykondenzácia medzi rozpustenými polyamidovými polymérnymi dýzami a štiepením molekúl vody.

preskúmané

Uložiť na Odnoklassniki Uložiť