Vodneva zv'yazok scho pri formovaní proteínových štruktúr. Vodné odkazy
Všetko o zamіskom živote 

Vodneva zv'yazok scho pri formovaní proteínových štruktúr. Vodné odkazy

Vodná väzba v molekule proteínu je vytvorená medzi atómom vody jednej skupiny, ktorý môže mať čiastočne kladný náboj, a atómom (kyslík, dusík), ktorý môže mať čiastočne negatívny náboj a nezdieľaný elektrónový pár inej skupiny. zoskupenie. V proteínoch sa rozlišujú dva varianty vytvorenia vodných väzieb: medzi peptidovými skupinami

a medzi bichnimi radikálmi polárnych aminokyselín. Ako príklad zosúladenia vodnej väzby medzi radikálmi aminokyselinových zvyškov, ktorá pomstí hydroxidové skupiny:

Van der Waalsove sily napodobniť elektrostatickú povahu. Zápach je obviňovaný medzi rôznymi pólmi dipólu. Proteínová molekula má pozitívne a negatívne nabité bunky, pričom obe spôsobujú elektrostatickú gravitáciu.

Zdá sa, že viac chemických väzieb sa podieľa na tvorbe štruktúry proteínových molekúl. Zavdyakiho peptidové väzby sa usadzujú pomocou polypeptidových dýz a v takomto poradí sa vytvárajú primárna štruktúra bielkoviny. Rozsiahla organizácia proteínovej molekuly je charakterizovaná vodou, iónovými väzbami, van der Waalsovými silami a hydrofóbnymi interakciami. Vodné väzby, ktoré sú obviňované medzi peptidovými skupinami, znamenajú druhýkrát proteínová štruktúra. Lisovanie terciárne a kvartálne štruktúry zdіysnyuєtsya vodnevnym vyaz'yazykami, scho utvoryuyutsya medzi radikálmi polárnych aminokyselín, ionnymi zv'yazykami, van der Waalsovými silami, hydrofóbnymi interakciami. Disulfidové väzby sa podieľajú na stabilizácii terciárnej štruktúry.

Aminokyseliny – najmä nízkomolekulové amfotérne dosky, do skladu takého, smotanového uhlia, kyslosti a vody vstupuje dusík. Amfoterita aminokyselín sa prejavuje v schopnosti karboxylovej skupiny (-COOH) pôsobiť ako H+, fungujúcej ako kyselina, a aminoskupina - (-NH 2) - prijíma protón, čo ukazuje silu zásad , čo je dôvod, prečo klitín zohráva úlohu nárazníkových systémov.

Väčšina aminokyselín je neutrálna: nahraďte jednu amino a jednu karboxylovú skupinu. Základné aminokyseliny majú viac ako jednu aminoskupinu a kyslé majú viac ako jednu karboxylovú skupinu.

V živých organizmoch sa produkuje asi 200 aminokyselín a len menej ako 20 sa dostáva do skladu bielkovín - ce bielkovinotvorné (základné, bielkovinové) aminokyseliny (tab. 2), ktoré z hľadiska dominancie rozdeľujú radikál do troch skupín:

1) nepolárne(alanín, metionín, valín, prolín, leucín, izoleucín, tryptofán, fenylalanín);

2) polárne nenabité(asparagín, glutamín, serín, glycín, tyrozín, treonín, cysteín);

3) polárny náboj(arginín, histidín, lyzín – kladne nabité; kyseliny asparágová a glutámová – záporne).



Tabuľka 2. Dvadsať aminokyselín

krátke meno Aminokyselina krátke meno Aminokyselina
Ala alanín Leah Leucín
Arg arginín Liz Lyzin
Asn Asparagín Mit metionín
ASP Kyselina asparágová Pro Prolín
Šachta Valin pane Serin
Jeho histidín Tyr tyrozín
Gli Glycín Tre treonín
GLN Glutamín Tri tryptofán
Glu Kyselina glutámová fén fenylalanín
Іli izoleucín cis cysteín

Bichni lancey aminokyselín (radikálov) sa stávajú hydrofóbnymi alebo hydrofilnými a dávajú proteínom silnú silu. Sila radikálov zohráva primárnu úlohu pri vytváraní priestrannej štruktúry ( konformácie) proteín.

Aminoskupina jednej aminokyseliny môže reagovať s karboxylovou skupinou inej aminokyseliny pre ďalšiu pomoc peptidová väzba(CO-NH), upokojujúce dipeptid. Jeden koniec dipeptidovej molekuly má voľnú aminoskupinu a druhý koniec má voľnú karboxylovú skupinu. Zvdyaky tsmu dipeptid môže pridať k sebe ďalšie aminokyseliny, uspokojujúce oligopeptidy(Až 10 aminokyselín). Ak sa takýmto spôsobom pridá 11-50 aminokyselín, potom polypeptid.

Peptidy a oligopeptidy hrajú v tele dôležitú úlohu:

Oligopeptidy: hormóny (oxytocín, vazopresín); antibiotiká (gramicidín S); deyakі dokonca toxická otruynі reč (amanitіn huby);

Polypeptidy: bradykinín (peptid bolesti); deakі opiati („prírodné drogy“ ľudí) potláčajú funkciu opiátu (užívanie narkotík na zničenie opiátového systému tela, ľudový komisár vidí silnú bolesť – „lámanie“, čo je u opiátov normálne); gomoni (inzulín, ACTH a in); antibiotiká (gramicidín A); toxín (toxín záškrtu).



Proteíny sú tvorené veľkým počtom monomérov - od 51 do 1 000 0000. Samotná vec vysvetľuje veľkosť rozmanitosti bielych; їhnya počet všetkých druhov živých organizmov, aby sa stal 10 10 - 10 12.

Spojením jednej po druhej peptidovej väzbe tvoria aminokyseliny lancetu, ktorá sa nazýva primárna štruktúra proteínu. Primárna štruktúra je špecifická pre kožný proteín a je určená genetickou informáciou (sekvencia nukleotidov v DNA). V primárnej štruktúre je zvyšková konformácia a biologická sila proteínu. Preto náhrada jednej aminokyseliny v polypeptidovej lancete alebo zmena expanzie aminokyselinových zvyškov povedie k zmene štruktúry proteínu a zníženiu alebo spotrebe biologickej aktivity.

Ryža. Štruktúra molekuly proteínu: 1 - primárna; 2 - sekundárny; 3 - terciárne; 4 - štvrtinová štruktúra.

sekundárna štruktúra v dôsledku tvorby vodných väzieb v strede jednej polypeptidovej dýzy (špirálová konfigurácia, alfa helix) alebo medzi dvoma polypeptidovými dýzami (záhyby, beta guľôčky). Stupin spiralizatsії vіd 11 až 100%. Na tejto úrovni biologicky aktívne tkanivové proteíny s nízkou úrovňou výmenných procesov: keratín - štrukturálny proteín vlasov, vlny, kіgtіv, pir'ya a rohoviny, rohovinová guľa miechy, krvný fibrín, hyalín (špirálová štruktúra); fibroínový šev (zložená štruktúra). Fibrilárne proteíny môžu byť vytvorené ako výsledok krútenia špirálových obtlačkov naraz (3 pre kolagén, 7 pre keratín) alebo spojením s ligamentóznymi kopijami zložených štruktúr.

Ryža. Vodné odkazy.

Tretinová štruktúra je globulárna)– typický pre veľkých belochov – triviérne striedavý tvar, jaka má špirálovité a nešpirálové zákresy polypeptidovej lancety. Odkazy, ktoré stabilizujú tretínovú štruktúru:

1) elektrostatické gravitačné sily medzi R-skupinami, ktoré nesú náboj ionogénnej skupiny (iónové väzby);

2) vodné väzby medzi polárnymi (hydrofilnými) R-skupinami;

3) hydrofóbne interakcie medzi nepolárnymi (hydrofóbnymi) R-skupinami;

4) disulfidové väzby medzi radikálmi dvoch molekúl cysteínu. Qi väzby sú kovalentné. Zápach podporuje stabilitu terciárnej štruktúry, ale tiež musí byť viskózny, aby sa molekula mohla správne skrútiť. U mnohých bielych môže smrad začať počas dňa.

Kvartérna štruktúra- výsledok asociácie pre hydrofóbne interakcie, za pomoci vody a iónových väzieb niekoľkých polypeptidových dýz. Molekula hemoglobínového globulárneho proteínu sa skladá zo štyroch (2 alfa-2 beta-) a štyroch polypeptidových podjednotiek. (protomiriv) tá neproteínová časť ( protetická skupina) – gema. Iba zavdyaki také budovyі hemoglobín môže zlepšiť svoju transportnú funkciu.

Za chemickým skladom sa pridávajú bielkoviny len(bielkoviny), že skladanie(Proteides). Jednoduché bielkoviny sú zložené len z aminokyselín (albumíny, globulíny, protamíny, históny, glutelíny, prolamíny). Skladovanie aminokyselín (proteínová časť) vo vašom sklade ako náhrada za neproteínovú časť – nukleové kyseliny (nukleoproteíny), sacharidy (glykoproteíny), lipidy (lipoproteíny) kovové (metaloproteíny), fosfor (fosfoproteíny).

Ryža. Články, ktoré stabilizujú tretinóznu štruktúru

Proteíny môžu meniť svoju silu reverzibilne meniť svoju štruktúru pri rôznych typoch fyzikálnych (vysoká teplota, vysoký tlak, vysoký tlak atď.) a chemických (alkohol, acetón, kyseliny, lúky atď.) spôsobu denaturácie a renaturácie:

- denaturácia- proces deštrukcie prirodzenej (natívnej) štruktúry proteínu; môžete byť vlkolak kvôli záchrane primárnej štruktúry.

- renaturácia- Proces obnovy mimiky štruktúry proteínu s rotáciou normálnej mysle stredu.

Ryža. Denaturácia a renaturácia proteínu: 1 – molekula proteínu terciárnej štruktúry; 2 - denaturácia bielkovín; 3 - obnovenie terciárnej štruktúry v procese renaturácie.

Funkcie bielych:

1) štrukturálne(budive):

a ) vstúpiť do skladu biologických membrán, založiť klitínový cytoskelet;

b) zásobné časti organoidov (napríklad ribozómy, klitínové centrum a in), chromozómy (histónové proteíny);

c) založiť cytoskelet (tubulínový proteín – zásobná časť mikrotubulu);

d) hlavová zložka nosných štruktúr tela (kolagén kože, chrupavky, šľachy; elastín kože; keratínové vlasy, nechty, pazúry, depozity, rohy, pir'ya);

e) pavučiny.

2) dopravy: sú schopné transportovať špecifické molekuly, ióny (hemoglobín prenášajúca kyselina; krvný albumín transportovať mastné kyseliny, globulíny - ióny kovov a hormóny); membránové proteíny sa podieľajú na transporte reči z klitínu a z neho).

3) pominuteľné(ruhová):

a) krátkodobé myofibrily malígneho tkaniva prevezmú úlohu aktínu a myozínu bez akéhokoľvek poškodenia;

b) tubulínový proteín v sklade mikrotubulov tvorí vreteno pod, pretože chráni chromozómy rux počas mitózy a meiózy;

c) tubulínový proteín v sklade unulipodium – viy a jgutikiv zaistenie bezpečnosti protistov a špecializovaných buniek (spermatozoidy)

4) enzymatické(katalytické): viac ako 2000 enzýmov katalyzuje všetky biochemické reakcie v klitíne (superoxiddismutáza neutralizuje voľné radikály, amyláza rozkladá škrob na glukózu, cytochrómy sa zúčastňujú fotosyntézy);

5) regulátora niektoré bielkoviny s hormónmi, ktoré regulujú výmenu reči v bunkách v tele (inzulín reguluje glukózu v krvi, glukagón – štiepenie glykogénu na glukózu, histón – génová aktivita a to in.);

6) receptor(signál): v membránach sú receptorové proteíny (integrálne), v dôsledku interakcie s hormónmi a inými biologicky aktívnymi traktami; páchne meniť svoju konformáciu (priestorovú štruktúru) a prenášať signály (informácie) takýmto spôsobom zo zvukov s takýmito rečami do klitiny; zvyšok následkov biochemických reakcií výmeny reči; aktívne membránové proteíny tiež menia svoju štruktúru v reakcii na faktory zdravého stredu (napríklad svetlocitlivý proteín fytochróm reguluje fotoperiodické reakcie roslínu; opsín je skladová časť pigmentu rodopsín v sitkivtsi ok);

7) zahisna: chrániť telo pred napadnutím iných organizmov a pred poškodením (protilátky - imunoglobulíny blokujú cudzie antigény, fibrinogén, tromboplastín a trombín chránia telo pred stratou krvi, proteín - interferón chráni pred vírusovými infekciami);

8) toxické: proteíny-toxíny sú utvoryuyutsya v organizmoch bohatých hady, ropuchy, kóma, črevné, huby, roslín a baktérie;

9) energický: pri kompletnej oxidácii 1 g bielkovín, 17,6 kJ energie; proteínové bielkoviny sa stávajú zdrojom energie až po vyčerpaní zásob sacharidov a tukov;

10) zásobiť sa: vaječný albumín - rezervný budive a energetický materiál pre vývoj vtáčích embryí; kazeín mlieka tiež vikonuє tsі funktії na vigodovuvannі detské mlieko.

sekundárna štruktúra- rozsah expanzie polypeptidovej lancety v prítomnosti α-helixu alebo β-skladacej frekvencie bez stopy po typoch laterálnych radikálov v týchto konformáciách.

L. Pauling a R. Kori propagovali model sekundárnej štruktúry proteínu vo viditeľnej α-helixe, v ktorej sa väzy na vodnej báze prekrývajú medzi kožou prvej a štvrtej aminokyseliny, čo umožňuje zachovať prirodzenú štruktúru proteín, na zvýšenie najjednoduchších funkcií, na ochranu Všetky peptidové skupiny by sa mali podieľať na vytvorených vodných väzbách, ktoré zaisťujú maximálnu stabilitu, znižujú hydrofilitu a väčšiu hydrofóbnosť molekuly proteínu. α-helix sa spontánne usadzuje a je najstabilnejšou konformáciou, ktorá dáva najmenej voľnej energie.

Najväčším prvkom sekundárnej štruktúry je pravá α-helix (R). Peptidová lanceta sa tu skladá ako pokusný králik. Nadbytok 3,6 aminokyselín, krok gvinta, tobto, dopadá na kožnú cievku. minimálny rozdiel medzi dvoma ekvivalentnými bodmi je 0,54 nm; α-helix je stabilizovaný lineárnymi vodnými väzbami medzi NH-skupinou a CO-skupinou štvrtej za rovnováhou aminokyselín. Týmto spôsobom sa v dlhých špirálových obaloch prebytok aminokyselín podieľa na formovaní dvoch vodných článkov. Nepolárne alebo amfifilné α-helixy s 5-6 závitmi často zabezpečujú ukotvenie proteínov v biologických membránach (transmembránové helixy). Je zrkadlovo symetrická k α R-špirále leva α-špirála (α L) je v prírode zriedkavo zaostrená, aj keď je to energeticky možné. Skrútenie polypeptidovej dýzy proteínu do špirálovitej štruktúry je spôsobené súhrou medzi kyslou karbonylovou skupinou nadbytku i-tej aminokyseliny a vodným prebytkom aminoskupiny (i + 4) za dodatočnou aminokyselinou. absorpcia vodných väzieb (obr. 6).

Ryža. 6.1. Sekundárna štruktúra proteínu: α-helix

Druhá forma špirály je v kolagéne, najdôležitejšej zložke dobrých tkanív. Cieľom je kolagénová špirála s krokodílom 0,96 nm a s prebytkom 3,3 v kožnej špirále sa viac rovná α-helixu. Na vіdmіnu vіd α-spіralі tu zriadenie vodných miest nie je možné. Štruktúra je stabilizovaná skrútením troch peptidových lancet v pravotočivej špirále.

Poradie α-helixov v zavedenej sekundárnej štruktúre proteínu má rovnaký osud ako β-štruktúra, β-vigín.

Na povrchu kondenzovanej α-helixu môžu byť β-guličky mierne skrútené a môžu byť zložené paralelne aj antiparalelne (obr. 6.2).

6.2. Paralelné (a) a antiparalelné (b) rozšírenie β-gulí

V skladaných štruktúrach sa vytvárajú aj priečne medzivrstvové vodné prepojenia (obr. 6.3). Ako lancety sú orientované na protilazhnye priamky, štruktúra sa nazýva antiparalelné skladaný list (? α); Ak sú lancety orientované priamo dopredu, štruktúra sa nazýva paralelný skladaný list (β n). V skladaných štruktúrach sú a-С-atómy zložené na skladoch a kopijovité lancety sú orientované kolmo na strednú rovinu listu, striedavo hore a dole. Zdá sa, že βα-zložená štruktúra s mierne lineárnymi H-miestami je energeticky kratšia. V natiahnutých skladaných listoch nie sú okraje lanciet najčastejšie rovnobežné, ale skôr preložené jeden po druhom.

6.3. β-násobná štruktúra

Krém pravidelných polypeptidových kopí je tiež nepravidelnou sekundárnou štruktúrou, tj. štandardné štruktúry, ktoré nevyhovujú dlhodobým periodickým systémom. Tse - β-wigini sa tak nazývajú, pretože často sťahujú vrcholy cievnych β-prameňov v antiparalelných β-vlásenkách). Pri viniči sa ozýva vstúpiť takmer polovica prepadov, ktoré nespadali do pravidelnej štruktúry bielych.

supersekundárna štruktúra- hlavná línia organizácie molekuly proteínu, reprezentácie súboru sekundárnych štruktúr, ktoré sa navzájom ovplyvňujú.

Povedzme si o úlohe slabých interakcií v biologických makromolekulách. Chcieť smrad a slabých, ich pľuvanie na živé organizmy nie je v žiadnom prípade mizerné. Skromný súbor pozorovaní slabých článkov v biopolyméroch kumuluje všetky rôzne biologické procesy, zdalo by sa, že sa navzájom nezjavili: prenos informácií o rozpade, enzymatická katalýza, bezpečnosť strojov prírodných organizmov a robotika. A vymenovanie "slabých" nie je vinné za to, aby boli zavedené do Ománu - úloha ich interakcií je kolosálna.

Táto práca vychádza v rámci súťaže vedecko-populárnych článkov konanej na konferencii „Biológia – veda 21. storočia“ v roku 2015.

Prečo sa článok volá takto? Tomu sa donedávna slabým vzájomným vzťahom v chémii (v biochémii, zocrema, tezh) zjavne nedostatočne rešpektovalo. Následníci zamrmlali asi toto: „Kovalentné spojenie mitzny s touto silou, či už je to reč, je nám priradené skôr ako povaha kovalentných interakcií medzi atómami. A slabý vzaєmodії - voda, ión, elektrostatické väzby- tí slabosi, ktorí majú inú reč v formovaní autorít. Až s rozvojom takých neklasických smerov v chémii, ako je supramolekulárna, že koordinačná chémia, až po slabé interakcie, bol veľký záujem. Navyše sa zistilo, že vo fungujúcich živých bunkách často hrajú hlavnú úlohu slabé interakcie medzi atómami a molekulami.

Vpravo v poradí s viditeľnými nedostatkami, ktoré spieva už od samotného označenia „slabý“ (vodnatá väzba napr. 15-20-krát menej mіtsna, nižšia „silná“ kovalentná), perevaga - smrad je výrazne ľahký. obviňovať a trhať. Na vytvorenie alebo rozvoj kovalentných väzieb je potrebná chemická reakcia s veľkým množstvom energie, ktorá trvá značný časový interval, čo si vyžaduje katalýzu atď. A na vytvorenie slabých interakcií stačí zmeniť konformáciu molekuly. A ak hádam žijem klitina, aby som sa na to pozrel, ako keby som poskladal molekulárny stroj, tak sa v ňom objavia najslabšie interakcie v najdôležitejšom manažmente, ktorý je úžasne, šmejd, svižne reagujúci na to, či sa zmena skutočného stredu alebo nie. .

* - Nedostatok rešpektu k takýmto interakciám je pre biológov, farmaceutov a chorých ľudí drahý - v galérii konformačnej dynamiky biomolekúl je často kľúč k selektivite liekov a pripravovaným evolučným plánom rozvoja rezistencie: " » . - vyd.

Zviazaný jednou kopijou

Obrázok 1. Predpoklad o štruktúre proteínu v dvadsiatich tridsiatich tehotenstvách.

Proteshche kіlka desať rokov o úlohe slabých interakcií v živých systémoch, nikto neuhádol. Napríklad na konci 19. storočia Emil Fisher didov, čo bol proteín lineárny polyamid, Čo sa tvorí z prebytku α-aminokyselín V našich dňoch sa vistava stala axiómou. Dnes si už málokto pamätá na tých, ktorí v prvej štvrtine 20. storočia, v najvýznamnejších storočiach, pochybovali o Fischerovej správnosti a vyvesili množstvo vlastných predpokladov o štruktúre proteínu – dokončiť tie pôvodné, chcúc byť v tejto hodine historicky zaujímavé (obr. 1). Khid їх mirkuvan buv je približne rovnaký. Podobne ako proteín, pre Fischer, lineárny polymér, vin je vinný tým, že je vláknitou molekulou, ktorá sa stáča do nezamotanej klbka. Ako takáto molekula plní biologické funkcie? Ďalšia vec, ktorú treba dodať, je, že v tom čase už bolo obviňované oznámenie o globulárnych proteínoch. Kompaktný guľovitý tvar molekuly proteínu sa na prvý pohľad rozchádzal s tvrdeniami nemeckého chemika.

Vo svetle 20-30-tych rokov minulého storočia je proteínová globula zošitá polymérom, ktorý je tvorený stabilnými šesťčlennými cyklami, z'ednah, zrozumіlo, mіtsnimi kovalentnými väzbami. Podľa vyjadrení ruského chemika (a tvorcu uhoľného protiplynu) N.D. Zelinského napríklad proteíny sú zložené z diketopperazínových cyklov, čo sú vnútorné amidy aminokyselín. Množstvo ďalších chemikov prezentujúcich proteínovú globulu ako kondenzovaný polyaromatický systém, ktorý zahŕňa dusíkaté heterocykly a prítomnosť aminokyselín v proteínových hydrolyzátoch je podľa mňa artefakt, ktorý je výsledkom objavu heterocyklov počas hydrolýzy.

Úspech takých prominentných vedcov ako Linus Pauling, Rosalind Franklin, James Watson, Francis Crick a Maurice Wilkins, ktorý sa práve začal v 40. rokoch dvadsiateho storočia, ukázal možnosť formovania stabilných štruktúr biopolymérov pre slabé interakcie. J. Watsonovi, F. Crickovi a M. Wilkinsovi bola v roku 1962 udelená Nobelova cena za fyziológiu medicíny za „objavenie molekulárnej štruktúry nukleových kyselín a ich významu pre prenos genetickej informácie“. R. Franklin sa, žiaľ, nedožil zaslúženej ceny (nobelovou cenou pre dievčatá sa stala atomistka L. Pollingová). Vtedy sa ukázalo, že proteínová globula yakbi bola uzavretá polycyklom, že by, samozrejme, narástla do vysokej odolnosti, ale biologické funkcie sa nedali prekonať, oscilla by nebola schopná reagovať na vonkajší svet. To by bola "mŕtva" molekula.

Tu je stopa rešpektu voči cikagovej skutočnosti. Bez ohľadu na to, že sa Zelinského teória nepotvrdila, slúžila ako pošta na formovanie chémie diketopiperazínov - priamo, čo spôsobilo vznik nízkych liekových prípravkov. Sekundárne metabolity diketopiperazínovej povahy, vrátane drogovej aktivity, nachádzajúce sa v živej prírode, neputujú do skladu fľaše. Polovične nesprávna hypotéza teda priniesla banálny praktický výsledok – fenomén, ktorý veda často má.

Bond. Vodíková väzba

Malyunok 2. Vodné väzby vo veveričkách.

Jedným z najširších typov slabých interakcií je vodné prepojenia, ktorý je obviňovaný z prítomnosti v molekulách polárnych skupín - hydroxylov, aminoskupín, karbonylov atď. V makromolekulách biopolymérov sú spravidla široko zastúpené polárne skupiny (napríklad prírodný kaučuk). Zvláštnosťou vodovodnej prípojky sú tie, ktoré її mіtsnіst položiť nielen vo forme medzi skupinami, ale aj vo forme ich priestranného hniloby(obr. 2). Najmenšia väzba sa vytvorí, ak sú všetky tri priradenia v stanovených atómoch rozdelené na jednu priamku blízkou 3 Á. Zvýšenie o 20-30 ° sa považuje za kritické: preč od zvýšenia vedy ku katastrofálnemu poklesu mentality až po úplné zavolanie. A tse energeticky neviditeľné. Tvrdosť im dodávajú vodné väzby, stabilizátory biopolymérnych štruktúr. Napríklad citovaný L. Paulingom a-helix- jeden z typov sekundárnej štruktúry proteínu - je stabilizovaný vodnými väzbami, ktoré vznikajú medzi atómami vody na dusíku a karbonylovými skupinami peptidových väzieb na cievnych závitoch špirály. V roku 1954 Pauling získal svoju prvú Nobelovu cenu - za chémiu. Ostatne (rovnako "jedno-horce") - vyznamenanie do sveta - bolo udelene v roku 1962, alezovsim za ine aktivity.

Sláva špirále s kosticami

Obrázok ukazuje malú 3. zlomenú špirálu DNA s podskladaním. Hollywoodska produkcia sa azda nezaobíde bez obrazu celej molekuly, ktorej filmári, negramotní v prírodných vedách, dávajú priam mystický vnem. V skutočnosti sa natívna DNA skladá z dvoch zrkadlových obrazov jednej z jednej (komplementárnej) makromolekúl spojených väzbami spojenými s vodou na bloku zipsu „bliskavky“. Nukleotidy, z ktorých sa skladajú makromolekuly, by sa mali nahradiť dusíkatými zásadami, z ktorých dve sú podobné. purín(adenín a guanín) a ďalšie dva sú podobné pyrimidín(tymín a cytozín). Charakteristickým znakom týchto prejavov je budovanie vibračného formovania vodných článkov. Adenín ľahko rozpúšťa subduktívne vodné väzby s tymínom alebo uracilom, proteokomplex s cytozínom je výrazne menej významný. Guanín, navpaki, sily stavlyuvat potryyny svyazok іz cytozín. Inými slovami, podložiť „rozpoznať“ jeden z nich. Navyše, polemika o podlahe je veľká, pretože komplexy adenín-tymín (A-T) a guanín-cytozín (G-C) kryštalizujú ako nezávislá reč.

Obrázok 3 do kopca: Stabilizovať štruktúru vodných väzieb DNA medzi dusíkatými bázami. Na spodku: model jedného obratu DNA v B-forme, vytvorený na základe údajov röntgenovej difrakcie. Farba atómov: kysen - červená, uhlie - sivá, voda - biela, dusík - modrá, fosfor - žltá. Baby zo stránky www.visual-science.com.

Zrozumіlo, ako a smrad sa vyskytujú v sklade polynukleotidov. Vodné spojenia medzi pármi A-T a G-C zošívajú dva reťazce DNA dohromady a vytvárajú slávnu špirálu s kosticami. Dôvod tohto sporidnіnіst pіdstav vám umožňuje byť komplementárna polynukleotidová lanceta na základe matrice. Nukleové kyseliny sú jediné vedecké molekuly, ktoré sa môžu množiť (replikovať). Úrady Tsya im umožnili stať sa nositeľmi informácií z recesie.

Je zrejmé, že tretí vodný článok v páre G-T je dôležitejší, nižší je v A-T. Zvayuchy na všetko, tse, yak a fyzikálne a chemické sporidnenist medzi primárnymi aminokyselinami a sing nukleotidmi, hrali úlohu pri tvorbe genetický kód. DNA, bohatá na G-C-páry, podlieha tepelnej denaturácii (hovorím mojim profesionálnym molekulárnym biológom – „tavenie“, hoci proces topenia nemá striktný význam slova denaturácia DNA) pri akejkoľvek teplote. Napríklad DNA termofilných baktérií denaturuje pri teplotách blížiacich sa k 100 °C a časť DNA, ktorá je zložená len zo samotných A-T párov, má len 65 °C. "Topenie" DNA vedľa seba sa prejavuje cez hyperchrómny efekt- Zosilnenie zhlukovania ultrafialového svetla so starými 280 nm vláknitými lúčmi dusíkatými bázami, ako je to v natívnej molekule DNA, ktorá je nabalená v strede špirály a je slabo ílovitá.

Ak chcete vyjsť, že základ života - spadkovіst - je postavený na tvorbe vodnatých väzieb. Adzhe spadkovist - len jedna z neosobných aplikácií. Celá molekulárna biológia odkazuje na intermolekulárne rozpoznávanie, A tam, s vlastným diablom, - na slabé vzájomné vzťahy. Všetky genetické enzýmy, ribozómy, tRNA, interferencia RNA atď. Tse imunita. Numerické varianty interakcie receptor-ligand. Zreshtoy - život sám!

Zrozumilo, že vytvoril dôkladný mechanizmus na prenos recesných informácií, povahu bastarda o spôsobe jeho rozkladu. Mimetiká pyrimidínových báz 5-halogenuracilu (5-fluóruracil, 5-bromuracil a iné) sú klasifikované ako supermutagénne - frekvencia génových mutácií sa rádovo zvyšuje. Mimochodom, vzhľadom na silu 5-halouracilu vo vzťahu k jeho príčinám v dvoch tautomérnych formách: v normálnej keto forme zápach vytvára subduktívne vodné spojenie s adenínom, „vidí“ v sebe tymín a vo vzácnej enolovej forme to tvorí analóg cytozínového jazyka 4). „Nejednoznačnosť“ 5-halogenuracilu teda vedie k deštrukcii replikácie a možnej fixácii mutácií, takže sa môže zaviesť do nukleotidu.

Obrázok 4. Mechanizmus mutagénnej aktivity 5-halogenuracilov (na báze 5-brómuracilu).

Sila mena Van der Waals

Obrázok 5. Charakteristické parametre van der Waalsových interakčných potenciálov.

Vodné prepojenia zjavne nie sú jediným druhom slabých interakcií. Van der Waalsowy vzájomne zohrávajú úlohu v živej prírode.

Puzzle-"had", alebo Opovid o torzných rezoch

Molekuly biopolymérov majú často veľmi vysokú molekulovú hmotnosť – až státisíce a dosahujú milióny daltonov. Takéto masívne molekuly môžu prekonať neosobné atómové skupiny a teoreticky získať astronomický počet konformácií. V skutočnosti, či by biopolymér v štandardných mysliach neprijal prirodzenú konformáciu, tak ako existuje v živom organizme. Opäť je dôležité tento jav vysvetliť. Naozaj, čo je potrebné na to, aby flexibilná molekula donekonečna menila svoju geometriu v neprerušovanom tepelnom prostredí?

Je dokázané, že zmena v konformácii molekuly polypeptidu je vždy spôsobená zmenami v rezoch medzi atómovými skupinami hlavnej dýzy polypeptidu (v žargóne sa nazýva „chrbtica“), tzv. -volal torzné tyče, ktoré sa označujú gréckymi písmenami Φ (pre väzby uhlie-dusík) a Ψ (pre väzby uhlie-uhlie). Ukázalo sa, že zďaleka nie všetky teoreticky prenesené významy torzných tyčí budovy sú realizované v skutočnosti.

V indických kostoloch Ramachandran a Sacisekharan pokračovali konformácie bielych kopijí a ovocím ich susile sa stala mapa konformácií, ktoré nesú ich mená (obr. 6). Biele pole na mape zobrazuje ohraničené hodnoty okrajov, zakrúžkované oranžovo a tieňované - povolené a neviditeľné, a zakrúžkované červenou farbou a tieňované - natívna konformácia proteínu. Je vidieť, že celá mapa mohla byť vyhotovená v bielej farbe. Prirodzená konformácia proteínu v mysliach živého organizmu je teda energeticky najviac životaschopná a proteín je sám o sebe nehybne prijatý. Yakbi biopolimeri malé viac konformačnej slobody, jasne obohatené robot živého molekulárneho stroja by sa stalo nemožné.

Obrázok 6. Uloženie priestorovej štruktúry polypeptidov v torzných cievkach. Livoruch: mapa Ramachandran-Sasisekharan pre ploty (biele pole) a povolené (tieňované polia) konformácie veľkých ložísk aminokyselín s obalením pozdĺž torzných kutas Φ a Ψ pre bielu kopiju. (Samotné záhyby určujú celú konformačnú diverzitu lineárnych polypeptidových lancetov.) Na osi x a y sú vynesené hodnoty záhybov Φ a Ψ vіd –180° až +180°. V obryse červenej oblasti sú všetky konformácie bunkovej skupiny podľa rezu 1 povolené pre α-závitnice a β-záhyby; v obryse oranžového priestoru je časť kutіv χ 1 oplotená. (Kuti χ označujú prípustné ustanovenia pre vybavenie prebytku aminokyselín vo veveričke, bez toho, aby zasahovali do priestranného typu znášania v ohlávke.) pravák: Význam torzných rezov Φ a Ψ v molekulách polypeptidov. Samotný zápach umožňuje bielym kopijníkom akceptovať, ako hádanky - "hady", veľkosť typov ukladania proteínových molekúl, ktoré sú strážené.

Сучасна комп'ютерна біофізика прагне побудувати реалістичну модель біополімерів, щоб тільки на підставі послідовності молекули (її первинної структури) можна було б передбачити просторову будову, оскільки в природі ми спостерігаємо, що так і відбувається: процес мимовільного згортання білка в «нативну» конформацію називають skladanie(Vid angl. pred zložením- Zložiť, zložiť). Pochopenie fyziky tohto procesu však zďaleka nie je ideálne a moderné výpočtové algoritmy, hoci poskytujú povzbudivé výsledky, sú stále ďaleko od zvyškového víťazstva kúzelníka.

Strach z vody, prečo existuje štruktúra biomolekúl

Väčšina biopolymérov v prírode je nahradená vodou otochenny. A voda so svojou čiernotou je silne asociovanou materskou krajinou, „pošitou“ trivimirovou sieťou vodných článkov (obr. 7). Vysvetľuje to anomálne vysoká teplota varu vody: niekedy môže byť voda podobná kryštálovým kráterom. S takouto štruktúrou H 2 Pro je spojená so živosťou rôznorodosti prejavov. Z'ednannya, zdatný na vytvorenie vodných spojení prostredníctvom prítomnosti polárnych skupín (sacharóza, etylalkohol, amoniak), je ľahké sa dostať do „kryštálovej ghrati“ vody a zázračne sa oddeliť. Reč, reliéf polárnych skupín (benzén, chotirichloridové uhlie, elementárna sirka), ktoré nie sú schopné „preraziť“ líniu vodných spojení a rozptýliť sa vodou. Zdá sa, že prvá skupina prejavov sa nazýva „hydrofilná“ (milujúca vodu) a druhá „hydrofóbna“ (milujúca vodu).

Obrázok 7. Hydrofóbne väzby v proteíne. V horách zla: normálne vedenie. Bodkovaná čiara - H-zvyazku. V prelamovanej štruktúre ľadu možno vidieť malé prázdne diery, zaostrené molekulami H2O. Napravo: Schéma nepravidelného balenia molekúl H 2 Pro viazaných vodnými väzbami okolo nepolárnej molekuly. Na spodku: dostupné pre molekuly bielkovín dodávaných vodou. Zelené bodky znázorňujú stredy atómov, ktoré sú medzi vodou; zelená línia - їх van der Waals mušle. Molekula vody je reprezentovaná modrým vakom (polomer 1,4 Å). Povrch prístupný pre vodu (červená čiara) je vytvorený stredom kruhu vrecka, ak sa molekula valí okolo molekuly, prilepená blízko vody a prilepená na Van der Waalsove povrchy vonkajších atómov.

Kontakt vody s hydrofóbnym povrchom je energeticky neviditeľný. Voda by nemala zachraňovať vodné spoje, ale medzi fázami je správne trivimir, je nemožné ju doplniť (obr. 7). V dôsledku toho sa mení štruktúra vody: stáva sa usporiadanejšou, molekuly sa uvoľňujú, tzn. Vlhká voda zamŕza pri teplotách nad 0 °C! Zvichayno, voda je správne volať neviditeľné pre vzaєmodіyu na minimum. Vysvetľujú sa napríklad tie, na ktoré sa malé kvapôčky oleja na povrchu môžu rozhnevať v jednej veľkej kvapke: v skutočnosti sa samotný stred vody zlepí a zmení plochu kontaktu s povrchom.

Proteíny a nukleové kyseliny môžu byť hydrofilné aj hydrofóbne fragmenty. Preto sa molekula proteínu, opretá o vodnaté prostredie, poskladá do guľôčky tak, že sa na tomto povrchu v kontakte s vodou objavia hydrofilné prebytky aminokyselín (glutamín, kyselina glutámová, asparagín, kyselina asparágová, serín) a hydrofóbny leucín, izoleucín) - stredné globule a vzájomný kontakt, tobto. vytvoriť medzi sebou hydrofóbne kontakty. Preto je proces prehĺtania proteínu do terciárnej štruktúry podobný procesu vypľúvania olejových kvapiek a charakter terciárnej štruktúry kožného proteínu je spôsobený vzájomným rozptýlením zvyškov aminokyselín. Platí pravidlo, že všetky útočné (sekundárne, terciárne a štvrtinové) štruktúry proteínu sú priradené k rovnakej primárnej štruktúre.

* - Tse to kіntsya virno iba pre malé a malé proteíny v blízkosti vody a proteíny, vložené do biomembrány, alebo veľké proteínové komplexy môžu byť skladateľné. Membránové proteíny sú napríklad organizované v menšej miere, takže nie sú v kontakte s polárnym maloobchodníkom, ale s hydrofóbnym stredom lipidovej žlče: » . - vyd.

Ako bolo určené, základná špirála DNA je vytvorená pomocou vodných spojení medzi základňami. Avšak na hraniciach kožnej lancety sú dusíkaté bázy naukladané do „hromady“ s hydrofóbnymi kontaktmi (v tomto prípade sa nazývajú „stohovanie-interakcie“). Hydrofilný cukor-fosfátový hlavný reťazec molekuly DNA svojím vlastným spôsobom interaguje s vodou.

Inými slovami, natívna štruktúra väčšiny biopolymérov (kvôli vinyatke, napríklad proteíny, zrazeniny v lipidových membránach) je tvorená vodou otochennya - prirodzeným médiom stredu akéhokoľvek živého organizmu. Іz cym pov'yazana mitteva denaturácia biopolymérov v kontakte s ekologickými maloobchodníkmi.

Zavdyakiho hydrofilný povrch natívnych molekúl biopolymérov pokrytých objemným hydratovaným obalom („hydratovaný plášť“). O tom, aký veľký a husto upletený je obal molekúl vody, potvrdzuje fakt, že odstraňovanie proteínových kryštálov je približne zo 60 % zložené z väzieb vody. Keď je dôležité vziať do úvahy myšlienku, že hydratovaný plášť je takou neviditeľnou súčasťou molekuly proteínu, ako samotná polypeptidová lanceta, ktorá chce, aby takáto myšlienka prevýšila zistenia o individualite chemických prejavov. A predsa je zrejmé, že hydratovaný plášť budovy znamená silu biopolyméru a jeho funkciu a dnes populárny fenomén o štruktúre vody pripomína nový (vedecký) zmist.

Poplatok za dobrotu

Malyunok 8. Elektrostatická interakcia medzi proteínom a vodou otochennyam. Orientácia molekúl vody (zobrazených ako dipóly) smerom k proteínu a náboju (obrázky sú pozitívne len kvôli prehľadnosti).

Je zrejmé, že hydrofilnosť je dominantná na povrchu molekúl biopolyméru. Toto je povrch spravidla nesúci elektrický náboj. Proteíny sú nabité karboxylovými a aminoskupinami, nukleové kyseliny - fosfátové skupiny, polysacharidy - karboxyl, sulfát a bór. Okrem toho jeden typ slabych interakcii, silne biopolyméry, є ionnі väzby - ako interné medzi radikálmi samotnej molekuly, tak zvnіshnі - s kovovými iónmi alebo so suidnými makromolekulami (obr. 8).

Kompetentná koordinácia

Pochopiteľne, nemožno neuhádnuť ešte jeden dôležitý typ slabých interakcií – koordinačné väzby. Existuje 9 indikácií pre malý kúsok komplexu trojmocného kobaltu so syntetickým ligandom - kyselinou etyléndiamíntetraovou (EDTA, EDTA). Prírodné komplexy biopolymérov majú, samozrejme, zloženú štruktúru, ale ešte viac podobnú myšlienke. Pre proteíny a polysacharidy sú charakteristické komplexy s polyvalentnými kovmi. Metaloproteíny sú najväčšou triedou biopolymérov. Pred nimi je možné vidieť proteíny - nosiče kyslých látok, bohaté na enzýmy, membránové proteíny - lanki elektrónových transportných tyčí. Metaloproteíny môžu mať jasne výraznú katalytickú aktivitu. Chcem byť neprerušovaným katalyzátorom є ión prechodného kovu, polypeptidové dýzy slúžia ako najsilnejší katalyzátor a navyše zápach z budovy riadi aktivitu kovu, uberá z jeho strany katalytickú silu a katalytický efekt sám o sebe je významný. Dosahuje sa tak dôkladnosť metabolických procesov a možnosť nadjazykovej jemnej regulácie.

9. Koordinačné väzby. a - Štruktúra oktaedrického komplexu, fúzovaného s atómom Z 3+ z EDTK. b - Koordinácia centrálneho iónu je charakteristická pri rôznych polomeroch spivvіdnoshenі yogo s polomermi najdôležitejších donorov elektrónov. Malyunok h.

Sekundárne štruktúry

Proteíny sa vyznačujú dvoma typmi sekundárnych štruktúr. O a-helixe sa diskutovalo viac ako raz. Tu je možné len dodať, že sú možné dva typy α-špirál - pravotočivá (označená písmenom R) a ľavotočivá (označená písmenom L). V prírode je menej pravotočivých špirál - smrad je výrazne stabilný (obr. 10). V skutočnosti môžu byť a-helixy vytvorené iba z jedného optického izoméru aminokyselín.

Okrem toho je rozšírená štruktúra proteínu, skladacie časti β-arkush. Rovnako ako v α-špirále sú vodné spojenia usadené medzi cievkami, v β-liste sú medzi samovražednými vláknami, ktoré tvoria veľkú dvojito zloženú štruktúru (“arkush”). Takáto štruktúra je pripojená k nízkym vláknitým proteínom, napríklad k vláknitému prírodnému švu. Bez ohľadu na tých, ktorí okrem toho, že berú vodné odkazy, nepodliehajú mіtsnіst, zavdyakom majestátnych čísel a správnemu kresleniu takýchto zv'yazkіv dosahujú dokonca mіtsne zshivannya lanzyugivs. Tse vo vlastnej línii okradnúť šev niť s fenomenálnym mіtsnoy pre otvorenie - viac mіtsnoy, spodná oceľová niť rovnakého priemeru.

Obrázok 10. Bočné štruktúry proteínu. V horách zla: pravá α-helix. a - atómová štruktúra. R - bichni skupiny. Čierne čiary - vodné prepojenia. b - Schematické znázornenie jednej otáčky tієї a α-helix (pohľad od konca). Šípka ukazuje otočenie špirály (od expanzie k jednému prebytku) vo svete bližšie k nám (s tým sa menia čísla prebytkov). Napravo: sekundárna štruktúra polypeptidovej dýzy (α-závitnica a vlákno β-listu) a terciárna štruktúra - polypeptidová dýza sa prehýba na globule. Nižšie je levoruch: pravá (R) a ľavá (L) špirála. Pod nimi sú náznaky pozitívneho rezu trigonometrie, ktorým sa „blízko od nás“ obtáča šíp. proti priebeh ročného (vіdpovіdaє R-spіralі). Pravá ruka nižšie: list β-štruktúry je možné na povrchu zložiť. Bіchnі groupi (malé vіdrostki) raztashovanі na záhyby a záhyby v rovnakom bіk, yak a záhyb, tobto. priamo dolu a do kopca, skupiny bichnі sú zostavené s β-vláknom. Malyunok h.

Celá škála konformácií

Úloha slabých interakcií v biopolyméroch je potvrdená spektroskopickými metódami skúmania. Obrázok 11 ukazuje fragmenty spektier IC (infračervené) a CD (cirkulárny dichroizmus) syntetického polypeptidového polylyzínu, ktorý sa nachádza v troch konformáciách - a-helix, β-arkush a neusporiadaná špirála. Prekvapivo, ale spektrom zovsim neuniknu, nibi su prevzate z troch roznych reci. Preto sa v časoch slabej intermodality prejavuje dominancia molekuly nad menším svetom, nižšia kovalentná väzba.

Obrázok 11. Porovnanie ílových spektier troch konformácií polylyzínu. Livoruch: charakteristické formy CD spektier (v "ďalekom" UV) pre polylyzín v konformácii α-helixu, β-štruktúry a náhodného zvitku (r). pravák: charakteristické formy ІЧ-transmisných spektier, ktoré sú v týchto konformáciách podobné dôležitej vode (D 2 O) pre polylyzín. Zosúladenie sa občas uskutočňovalo oblasťou "amid I", čo vyvolalo kolíciu Z = O spojení. Malyunok h.

Dvadsať v kroku N

Počet konformácií proteínových kopí v bagatorázach sa zvyšuje prostredníctvom veľkého počtu aminokyselín, ktoré vstupujú do ich skladu. Existuje dvadsať proteínogénnych aminokyselín a existuje množstvo biologických radikálov. Napríklad v glycíne je reťazový radikál redukovaný na jeden atóm vody, zatiaľ čo v tryptofáne je masívny a skladaný za štruktúrou s nadbytkom skatolu. Radikály sú hydrofóbne a hydrofilné, kyslé a zásadité, aromatické, heterocyklické a dráždivé.

Prekvapivo je sila reťazových radikálov v aminokyselinových zvyškoch založená na konformačnej sile polypeptidovej lancety. Smrad, zokrema, nasyp na veľkosť torzných tyčí a urob úpravy na Ramachandranových mapách. Ďalším typom z nich je uloženie náboja molekuly proteínu, її izoelektrický bod- jeden z najdôležitejších ukazovateľov sily proteínu (obr. 12). Napríklad prebytok kyseliny asparágovej stráca negatívny náboj iba v silne kyslom prostredí, pri pH 3. Nadbytok bázickej aminokyseliny arginínu naopak stráca pozitívny náboj pri pH 13 - v silne kyslom prostredí . V kalužovom médiu sa pri pH 11 naplní fenolhydroxid tyrozínu a pri pH 10 sa naplní sulfhydrylová skupina cysteínu. Veľmi zaujímavý je histidín, ktorého radikál zahŕňa imidazolový cyklus: zvyšok potom získava kladný náboj pri pH 6. vo fyziologických mysliach. Inými slovami, k vzájomnej premene nabitej a nenabitej formy nadbytku histidínu dochádza v organizme nepretržite. Jednoduchosť prechodu je spôsobená katalytickou aktivitou nadbytku histidínu: aminokyselina, zocrema, vstúpiť do skladu aktívnych centier nízkych enzýmov, ako sú nukleázy.

Malyunok 12. Diferenciácia štruktúr a síl biologických radikálov aminokyselín pri ukladaní bielkovín. V horách zla: bichnі cola dvadsať štandardných zásob aminokyselín. Napravo: bichni skupiny, jaky (ako všetky smrady sú nepolárne) môžu vytvárať jednotlivé hydrofóbne povrchy na α-špirálach a na β-štrukturálnych rovinách. Analogický pokles polárnych skupín v lanceroch vedie k vytvoreniu hydrofilných oblastí na priľahlých povrchoch α-helixov a β-reťazcov. Na spodku: náboj skupín ionizovaného reťazca, ako aj N-koniec peptidovej lancety (NH2-Ca) a jóga C-konca (Ca-C'OOH) pri rôznom pH. Malyunok h.

Podviyna Potryyna špirála

Ako je povedané vyššie, špirálu DNA nikomu nepredložím. Konzumácia kolagénovej špirály je podstatne menej uznávaná, navyše nezaslúžene, aj kolagén je hlavnou bielkovinou organizmu strunatcových tvorov (a ľudí), z ktorých sa tvoria dobré tkanivá.

Kolagén oživuje denný sklad aminokyselín: v mnohých prípadoch aromatické aminokyseliny, potom obohatené o glycín a prolín. Aminokyselinová sekvencia polypeptidových lancetov ku kolagénu je tiež nemenná: aminokyseliny sú uvedené v správnom poradí; pokožka tretí prebytok є glycín. Koža lancety sa krúti ku kolagénu najmä v ľavej špirále (hádam, že α-závitnica môže byť správna) a zároveň sú kopija skrútené vpravo skúsim("kolagén") supercoil(obr. 13).

Malyunok 13. Model Supercoil pre kolagén a formovanie. Livoruch: model pre sekvenciu (glycín-prolín-prolín) n. Kožené vízie lansyug s vlastnou farbou. Bola naznačená väzba medzi H-atómami NH-skupín glycínu (modrá) a O-atómami CO-skupín prvého prolínu z trojice Gly-Pro-Pro (chervonim). Pomocou Gly sa dýza "1" spojí s dýhou "2" a Pro - s dýhou "3" atď. Curling asi dvoch ďalších, koža kopijovitých uspokojuje kolagén zákona supercoil. "Super" - k tomu vo väčšom meradle, na škále konformácií s niekoľkými prebytkami, kolagénová dýza už vytvára špirálu typu poly (Pro) II (tsya "mikrošpirála" - vľavo); її môžete chodiť na priame prolínové kіlets.
pravák: rozjasňujúci kolagén in vivo. Krok 1. Biosyntéza pro - α 1 -lancerov a pro - α 2 - lancerov (1300 prebytkov na kožu) v pomere 2:1. Krok 2. Hydroxyluvannya deyaky prebytky Pro a Lys. Krok 3. Prijatie tsukrіv (GLC-GAL) do hydroxylových prebytkov. Krok 4. Utvorennya trimer a S-S-zv'yazkіv na jogových cykloch. Krok 5. Utvorennya potrynoy špirály v strede prokolagénu. Krok 6. Sekrécia prokolagénu v subcelulárnom priestore. Krok 7. Odstránenie guľových prvkov. Kroky 8-10. Spontánne začlenenie fibríl z tretích supercoilov, zvyšková modifikácia depozitov aminokyselín a začlenenie kovalentných zosieťovaní nadbytkov modifikovaného kolagénu kopijovitého. Malyunok h.

V niektorých špecifikách kolagén nekončí. Aktívne prebytky prolínu a lyzínu v zásobárni hydroxidu (3-hydroxyprolín, 4-hydroxyprolín, 5-hydroxylyzín) a vytvárajú aditívne vodné väzby, ktoré stabilizujú proteínové vlákna. Ešte viac možností na vytváranie vodných väzieb vytvárajú tie, ktoré majú množstvo nadbytočných glykozylácií za hydroxylovými skupinami a hydroxidy dekyselín oxidujú hydroxylizín na ketoskupinu.

Hydroxylácia aminokyselinových zvyškov v kolagéne je nemožná v prítomnosti kyseliny askorbovej (vitamín C). Preto pri nedostatku tohto vitamínu u ľudí a tvorov, nie neskoro k samostatnej biosyntéze kyseliny askorbovej, sa vyvinie ťažké ochorenie - skorbut. Pri skorbuti sa v tele syntetizuje abnormálny kolagén, ktorý pomáha uvoľňovať hlien. Je zrejmé, že šťastné tkanivá sú ešte viac plačlivé - rozpadajú sa, dotknú sa tela a vyvolávajú hematóm. Jedenie ovocia, bohatého na kyselinu askorbovú, ľahko podľahne príznakom skorbutu. Ďalším prejavom, ktorý je príčinou týchto symptómov, je prítomnosť charakteristická pre normálny kolagénový systém vodných väzieb, ktorý sa vyrovnáva nadbytkom hydroxyaminokyselín.

energetická krajina

Viac ako raz bolo povedané, že prirodzená konformácia biopolymérov je energeticky najživotaschopnejšia a molekula v štandardných systémoch nemôže byť akceptovaná sama osebe. Aby bolo možné perekonatisya v tsoma, stačí žasnúť nad mapou energetickej krajiny makromolekuly (obr. 14). Naiglybsha "koryto" na niy vіdpovіdaє natívnej konformácie (energetické minimum), a nіvishchi "ťažké vrcholy", zrozumіlo, prekrývajú najviditeľnejšie, napäté štruktúry, ber to ako jedinečnú molekulu. Vzdávajte úctu tým, ktorí majú prirodzenú konformáciu globálneho minima vodného oplotenia v iných priehlbinách so širokým priestorom - "energetická medzera". Uľahčuje spontánny prechod makromolekuly z jej natívnej konformácie do inej, je tiež energeticky životaschopná. Treba povedať, že komu sa vyčítajú pravidlá - funkcie majú nízke biopolyméry spojené s prechodom z jednej konformácie do druhej, smrad a energetická krajina inej. A predsa je menej pravdepodobné, že takéto obvinenia potvrdia nehorázne pravidlo.

Obrázok 14. Samoskladacia štruktúra terciárneho proteínu. Livoruch: jedna z možných ciest následného prehĺtania bielkovín. Všetky odvetvia začínajú myslieť vysoko a voľnú energiu a že sa nehromadia, keď sú pohltené, nemôžu byť strážené bez stredu. pravák: Schematické znázornenie energetickej krajiny bielej lancety. (На малюнку ми можемо зобразити лише дві координати, що описують конформацію білкового ланцюга, тоді як реальна конформація описується сотнями координат.) Широка щілина між глобальним енергетичним мінімумом та іншими енергетичними мінімумами необхідна для того, щоб стабільне укладання ланцюга руйнувалося лише шляхом термодинамічного переходу типу « všetko alebo nič"; tse zaisťujú spoľahlivosť fungovania proteínu - podľa princípu "všetko-nič", ako elektrická žiarovka.

Prote spontánne správne položenie biopolymérového plagátu nie je ani zďaleka isté. Napríklad príprava vajec nie je nič iné, ako tepelná denaturácia vaječného bielka. A predsa som na nič nemyslel, aby som sa dostal k vajcu a renaturoval ho späť do vajca otca. Dôvodom je neusporiadaná súhra medzi polypeptidovými dýzami, ich prepletením do jednej gule. Tento druh stabilizácie denaturovanej ocele bude pozorovaný v živom tkanive, povedzme, práve tou tepelnou infúziou. Evolúcia priniesla verzáciu týchto problémov, vytvorila tzv proteíny tepelného šoku. Tieto prostriedky sa nazývajú tak, že črepy pri termických operáciách v organizme intenzívne vibrujú. Cieľom je pomôcť denaturovaným makromolekulám zmeniť ich prirodzenú štruktúru. Proteíny tepelného šoku sú tiež tzv družiny, potom. „pestúnky“. Vyznačujú sa výskytom lokálneho prázdneho miesta, v ktorom sú umiestnené fragmenty denaturovaných molekúl a sú vytvorené optimálne pre správne uloženie dýz. Týmto spôsobom sa funkcia chaperónov redukuje na prijatie stérických prechodov na cestu samorenaturácie biopolymérov.

Nie menej bielkovín, ale sacharidov

Obrázok 15. Väzby vody v polysacharidoch. Livoruch: pri celulóze prebytok glukózy sa otočí o 180°, čo umožňuje vytvorenie dvoch H-spojení. Nie je možné pohnúť priveľa naraz a molekula celulózy je tvrdá niť, ktorá sa neohýba. Takéto vlákna vytvárajú medzi sebou vodné väzby a vytvárajú sa mikrofibrily, akoby zjednotený v vlákna- jguti s vysokou mechanickou pevnosťou. pravák: iná konfigurácia väzieb medzi monomérmi v amylóze vedú k tomu, že vodné väzby sa usadzujú medzi nadbytkom glukózy, ktoré v dýzach nie je ani zďaleka jedno a to isté. Preto amylóza vytvára špirálové štruktúry, v ktorých jeden závit má 6 prebytkov glukózy, tobto. s vodnatými väzbami prvý ostane, druhý je taký istý, tretí a ôsmy sú tenké.

V skutočnosti sa diskutovalo len o dvoch triedach biopolymérov – proteínoch a nukleových kyselinách. Ale є i tretia skvelá trieda. polysacharidy, ktorý sme už tradične pustili z úcty.

Molekulárni biológovia boli vždy zaradení do polysacharidov s deaky znevagoyu, ako je hrubá látka. Movlyav, nukleové kyseliny sú predmetom výskumu, smrady sú genetická informácia. Proteíny sú tiež cicavci a pred nimi je vidieť všetky enzýmy. A polysacharidy nie sú viac ako energetická rezerva, nie viac ako životodarný materiál pre živý organizmus. Zrozumіlo, tsey pіdkhіd є nevirnim i stupovo zhivaє sami. Teraz vieme, že polysacharidy a sacharidy (zocrema proteoklikani) hrajú kľúčovú úlohu v regulácii bunkovej aktivity. Napríklad receptory klitínového povrchu a úbytok molekuly polysacharidovej povahy a úloha polysacharidu v klitínových stenách roslínu v regulácii života samotného roslínu sa len začali objavovať, hoci ich už odobrali.

Je nám povedané úloha slabých interakcií, pretože polysacharidy sa prejavujú, možno, inšpirujú silnejšie, nižšie v iných biopolyméroch. Už na prvý pohľad je jasné, že vata a zemiakový škrob nie sú jediné, chcem chemichnu budovu celulózaі amylóza(nezafarbená frakcia škrobu) je podobná. Prítomnosť rečových (1 → 4)-D-glukánov je homopolymér, ktorý vzniká z nadbytku D-glukózy vo forme pyranózových cyklov, spojených jeden po druhom jednou glykozidovou väzbou v pozíciách 1 a 4 (obr. 15). Rozdiel je v tom, že amylóza nie je α-(1→4)-D-glukán (v nich sa nadbytočná glukóza neotáča jedna ku jednej) a celulóza je β-(1→4)-D-glukán (v glukózových rotáciách o 180° pre dvoch vlastných sprievodcov). V dôsledku toho sa zdá, že makromolekuly celulózy sa narovnávajú a vytvárajú reťazec vodných väzieb medzi sebou aj uprostred makromolekuly kože. Zväzok takýchto makromolekúl vyhovuje vláknina. Stredné vlákna makromolekuly sú nalepené na podlahe tak, že vytvárajú kryštálovú štruktúru, ktorá je typická pre polyméry. Celulózové vlákna pre mechanickú pevnosť sa približujú k oceli a inertným podlahovým krytinám, ktoré sú sklovité s ozónovo-dusíkovým činidlom (horúca zmes dusičnej a ozónovej kyseliny). Os, prečo celulózové vikony v roslinách sú podporné, mechanické funkcie. Vaughn je rám klitínových stien roslínov, voda je kostra. Ešte viac sa podobá na budovu maє chitín- dusíkatý polysacharid klitínových stien húb a kostry vaječníkov bohatých bezchrbtových tvorov.

Amylóza má odlišnú štruktúru. Її makromolekuly tvoria tvar širokej špirály, kožná cievka je pripojená k šiestim prebytkom glukózy. Prebytok kožených obväzov sa zalieva zvukom ako „brat“. Špirála môže naplniť vnútro naprázdno, takže môžu preniknúť komplexotvorné látky (napríklad molekuly jódu, ktoré hydratujú modrý farebný komplex škrobom). Takáto štruktúra zabiť amilose s páperím a nemčinou. Na povrchu celulózy sa ľahko disperguje vo vode, zmäkčuje viskóznu pastu a nie menej ľahko sa hydrolyzuje. K tomu v roslinách amilose naraz z razgaluzhenim amylopektín zohráva úlohu rezervného polysacharidu – zásobárne glukózy.

Odteraz všetky údaje zo štatistických údajov naznačujú kolosálnu úlohu, pretože zohrávajú slabú úlohu v interakcii živého organizmu. Článok nepredstiera, že je vedeckou novinkou: je opojnejší, ale už poznáme fakty z netriviálneho hľadiska. O tých, ktoré už odzneli na klase, môžete len hádať. slabé články sú výrazne vhodnejšie pre úlohu dôležitého cheruvannya molekulárnym strojom, nižšie kovalentné. A tí, ktorí páchnu na podlahe, sú široko zastúpení v živých systémoch a môžu mať hnedé funkcie, ale len posilňujú génia Prírody. I spodіvayus, scho vіdomosti, scho znelo v tsіy statti, zatsіkalyat a ticho, kto sa zaoberá tvorbou kusových molekulárnych strojov: nasledujte pamäť tých, ktorí sú svetom jednoty, živej a neživej prírody, ctia si jeden a ten istý zákon . Chi nestojí na klase novej vedy - molekulárna bionika Na prelome genetického kódu: sporadické duše Fyzická hydrofóbia;

  • Môžete vidieť niekoľko rovnakých štruktúrnych organizácií proteínov: prvý, druhý, tretí a štvrtinový. Kožený rіven má svoje vlastné zvláštnosti.

    Primárna štruktúra proteínov sa nazýva lineárny polypeptidový reťazec aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Primárna štruktúra je najjednoduchším meradlom štruktúrnej organizácie proteínovej molekuly. Vysoká stabilita je daná kovalentnými peptidovými väzbami medzi α-aminoskupinou jednej aminokyseliny a α-karboxylovou skupinou inej aminokyseliny. [šou] .

    Aj keď v zavedenej peptidovej väzbe hrá úlohu iminoskupina prolín alebo hydroxyprolín, je menej pravdepodobné [šou] .

    Keď sa v bunkách vytvoria peptidové väzby, karboxylová skupina jednej aminokyseliny sa aktivuje na klase a potom sa spojí s aminoskupinou druhej. Rovnakým spôsobom sa uskutočňuje približne laboratórna syntéza polypeptidov.

    Peptidová väzba je fragment polypeptidovej lancety, ktorý sa opakuje. Vaughn môže mať množstvo funkcií, ktoré prispievajú nielen k forme primárnej štruktúry, ale aj k skutočnej organizácii polypeptidovej dýzy:

    • koplanarita - všetky atómy, ktoré vstupujú do peptidovej skupiny, sú v rovnakej rovine;
    • zdatnіst іsnuvati v dvoch rezonančných formách (keto-alebo enol formaі);
    • trans-pozicia interresorov v sto-sovno C-N-linke;
    • zdatnosť až do vytvorenia vodných väzieb, navyše kožné peptidové skupiny môžu vytvoriť dve vodné väzby s menšími skupinami, vrátane peptidových skupín.

    Vignatok na vytvorenie peptidových skupín za účasti aminoskupiny prolínu alebo hydroxyprolínu. Smrady budovy tvoria iba jeden vodný zvon (úžasný). Tse vplivaє na formovanie sekundárnej štruktúry proteínu. Polypeptidová dýza na diaľku, kde sa nachádza prolín alebo hydroxyprolín, sa ľahko poskladá, čo akosi nezmizne ďalším vodnatým zvukom.

    Nomenklatúra peptidov a polypeptidov . Názov peptidov sa skladá z názvov aminokyselín, ktoré sú pred nimi. Dve aminokyseliny dávajú dipeptid, tri tripeptid, chotiri - tetrapeptid atď. Pomenovanie polypeptidov, postupné preškálovanie všetkých aminokyselín, počnúc od N-konca, nahradenie v ich názvoch C-terminál, prípona -in na -il (úlomky aminokyselín v peptidoch už nemožno nazývať karboxylovou skupinou, ale karbonylová skupina). Napríklad pomenovanie toho, ktorý je znázornený na obr. 1 tripeptid - leuk mulica fenylalanu mulica treón v.

    Vlastnosti primárnej štruktúry proteínu . V chrbtici polypeptidovej lancety sú zhorstki štruktúry (ploché peptidové skupiny) nakreslené s nápadne rukhomi dilyanki (-CHR), ako sú stavebné obaly okolo väzov. Takéto vlastnosti životnosti polypeptidovej lancety sa pridávajú do podstielky na voľnom priestranstve.

    Sekundárna štruktúra je spôsob uloženia polypeptidovej lancety do usporiadanej štruktúry zavdyaka vytvorených vodných väzieb medzi peptidovými skupinami jednej lancety alebo súčtom polypeptidových lancet. Podľa konfigurácie sekundárnej štruktúry sa delia na špirálové (α-helix) a sféricky zložené časti (β-štruktúra a krížová β-forma).

    α-Špirála. Ide o iný typ sekundárnej štruktúry proteínu, ktorý môže vyzerať ako pravidelná špirála, ktorá je vytvorená väzbami interpeptidových vodných väzieb na hraniciach jednej polypeptidovej lancety. Model existencie a-helixu (obr. 2), ktorý riadi všetku silu peptidovej väzby, navrhli Pauling a Corey. Hlavné vlastnosti α-helixu:

    • špirálová konfigurácia polypeptidovej lancety, ktorá má skrutkovicovú symetriu;
    • vytvorenie vodných väzieb medzi peptidovými skupinami dermálnych prvých a štvrtých aminokyselinových zvyškov;
    • pravidelnosť otáčok v špirále;
    • rovnosť oboch aminokyselinových zvyškov v a-helixe je nezávislá od púčikov a ich toxických radikálov;
    • voľné radikály aminokyselín sa nezúčastňujú na vytvorenej α-helixe.

    Zvuk α-špirály je podobný ako pri natiahnutej špirále elektrického sporáka. Pravidelnosť vodných väzieb medzi prvou a štvrtou peptidovou skupinou určuje pravidelnosť závitov polypeptidovej dýzy. Výška jedného závitu α-špirály je do 0,54 nm; až 3,6 prebytkov aminokyselín, takže nadbytok kožných aminokyselín sa posunie nahor po osi (výška nadbytku jednej aminokyseliny) o 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm), čo vám umožňuje hovoriť o rovnosti všetkých aminokyselín kyseliny redundantné v α-helixe. Obdobie pravidelnosti - špirály až 5 závitov alebo 18 aminokyselinových zvyškov; Dĺžka jednej periódy je 2,7 nm. Ryža. 3. Paulingov-Koryho špirálový model

    β-štruktúra. Ide o iný typ sekundárnej štruktúry, ktorá môže mierne ohýbať konfiguráciu polypeptidovej lancety a vytvára sa pomocou interpeptidových vodných väzieb na hraniciach približne troch stromov tej istej polypeptidovej lancety alebo súčtu polypeptidových lancet. Її tiež nazývaná sféricky zložená štruktúra. Є rôzne β-štruktúry. Zámeny guľôčok semenáčikov, ktoré sú osadené jednou polypeptidovou dýzou proteínu, sa nazývajú krížová β-forma (krátka β-štruktúra). Vodné väzby v krížovej β-forme sú fúzované medzi peptidovými skupinami slučiek polypeptidu lanciug. Druhý typ, celková β-štruktúra, je charakteristický pre celú polypeptidovú lancetu, ktorá sa môže tvarovo ohýbať a je redukovaná interpeptidovými vodnými väzbami medzi summovými paralelnými polypeptidovými lancetami (obr. 3). Táto štruktúra je pre akordeón zložitá. Okrem toho sú možné varianty β-štruktúr: smradľavé môžu byť vyrobené s paralelnými lancetami (N-kintsi polypeptidové lancety narovnané v rovnakom smere) a antiparalelné (N-kintsi narovnané na rôznych stranách). Reťazcové radikály jednej guľôčky sú rozmiestnené medzi reťazovými radikálmi druhej gule.

    V proteínoch je možné po prechode vodných väzieb prejsť z α-štruktúr na β-štruktúry a späť. Náhrada pravidelných interpeptidových vodných väzieb uzdičky lancety (zips polypeptidovej lancety sa krúti do špirály) krúti špirály a zamikanny vodných väzieb medzi skrútenými fragmentmi polypeptidových lancet. Takýto prechod prejavov v keratíne je chlpatá veverička. Keď sú vlasy bez rukavíc, je ľahké zlomiť špirálovú štruktúru β-keratínu a vin prechádzať na α-keratín (kučeravé vlasy sa narovnávajú).

    Zničenie pravidelných sekundárnych štruktúr proteínov (α-helixov a β-štruktúr) analogicky s topením kryštálu sa nazýva „topenie“ polypeptidov. Touto vodou sa články prerušia a polypeptidové dýzy sa nafúknu do tvaru gule bez pražcov. Stabilita sekundárnych štruktúr je tiež určená interpeptidovými vodnými väzbami. Iné typy väzieb sa z tohto miesta nemusia odoberať pre malé množstvo disulfidových väzieb polypeptidovej lancety v oblastiach rozpúšťania prebytočného cysteínu. Krátke peptidy spojené s disulfidovými väzbami v cykle blikajú. V bohatých proteínoch sú jednu hodinu α-helikálne bunky a β-štruktúry. Prirodzené proteíny, ktoré sú 100% s α-helixom, sa nesmú použiť (paramyozín je slizničný proteín, ktorý je z 96-100% α-helix), ale syntetické polypeptidy sú 100% spiralizované.

    Iné bielkoviny môžu spôsobovať rôzne úrovne prekypovania. Vysoká frekvencia α-helikálnych štruktúr sa pozoruje v paramyozíne, myoglobíne a hemoglobíne. Na druhej strane v trypsíne, ribonukleáze, veľká časť polypeptidovej lancety zapadá do sférickej β-štruktúry. Podporné tkanivové proteíny: keratín (vlasový proteín, vlna), kolagén (šľachový proteín, koža), fibroín (prirodzený švový proteín) môžu zmeniť β-konfiguráciu polypeptidových dýz. Rozdiel vo svete špirálovitosti polypeptidových lancet u bielych hovorí o tých, ktorí, samozrejme, majú moc často narúšať špirálu alebo „zlomiť“ pravidelné kladenie polypeptidovej lancety. Dôvodom je kompaktnejšie usporiadanie polypeptidovej lancety proteínu v speváckej obsesii, teda v tretinóznej štruktúre.

    Tretinová štruktúra proteínu

    Treťou štruktúrou proteínu je spôsob uloženia polypeptidovej lancety do otvoreného priestoru. Podľa formy terciárnej štruktúry sa bielkoviny dôležitejšie delia na globulárne a fibrilárne. Globulárne bielkoviny majú najčastejšie elipsovitý tvar a vláknité (vláknité) bielkoviny skrútený tvar (tvar tyčinky, vretena).

    Proteokonfigurácia terciárnej štruktúry proteínov naznačuje, že fibrilárne proteíny môžu mať iba β-štruktúru a globulárne α-helixy. Є fibrilárne proteíny, ktoré tvoria špirálu a nie vrstvenú zloženú sekundárnu štruktúru. Napríklad α-keratín a paramyozín (proteín mimickej membrány mäkkýšov), tropomozín (proteín membrán kostry) sa prenášajú na fibrilárne proteíny (majú tyčinkovitý tvar) a ich sekundárna štruktúra je α- špirála; Na druhej strane, globulárne proteíny môžu mať veľký počet β-štruktúr.

    Špiralizácia lancety lineárneho polypeptidu sa mení približne 4-krát; a ktorým sa v tretej štruktúre okradnúť її desiatky krát kompaktnejšie, nižšie vytiahnuté.

    Hviezdičky, ktoré stabilizujú tretínovú štruktúru proteínu . Pri stabilizácii terciárnej štruktúry hrá úlohu väzba medzi terciárnymi radikálmi aminokyselín. Odkazy Qi je možné pridať do:

    • silný (kovalentný) [šou] .

      Pred kovalentnými väzbami sú medzi radikálmi cysteínového reťazca disulfidové väzby (-S-S-), ktoré sa nachádzajú na rôznych miestach polypeptidovej lancelety; izopeptidy alebo pseudopeptidy - medzi aminoskupinami toxických radikálov v lyzíne, arginíne a nie α-aminoskupinami a COOH skupinami toxických radikálov v kyseline asparágovej, glutámovej a aminocitrónovej, a nie α-karboxylovými skupinami aminokyselín. Zvіdsi a nazývaný typ väzby - podobný peptidu. Zriedkavo sa vyskytujú éterické väzby, roztoky COOH-skupiny dikarboxylových aminokyselín (asparágová, glutámová) a OH-skupiny hydroxyaminokyselín (serín, treonín).

    • slabý (polárny a van der Waals) [šou] .

      Predtým polárne odkazy vidieť vodu a ión. Vodné väzby sú samozrejme obviňované medzi skupinou -NH2-BH alebo -SH radikálu reťazca jednej aminokyseliny a karboxylovou skupinou druhej. Iónové alebo elektrostatické väzby sa rozpúšťajú kontaktom nabitých skupín toxických radikálov -NH + 3 (lyzín, arginín, histidín) a -COO - (kyseliny asparágové a glutámové).

      Nepolárne alebo van der Waalsove odkazy utvoryuyutsya mizh v sacharidových radikáloch aminokyselín. Hydrofóbne radikály aminokyselín alanín, valín, izoleucín, metionín, fenylalanín vo vodnom prostredí interagujú jeden po druhom. Slabé van der Waalsove väzby spájajú tvorbu hydrofóbneho jadra z nepolárnych radikálov v strede proteínovej globule. Čím viac nepolárnych aminokyselín, tým väčšia je úloha van der Waalsových väzieb v stohovaní polypeptidovej lancety.

    Číselné väzby medzi aminokyselinovými radikálmi určujú priestorovú konfiguráciu molekuly proteínu.

    Vlastnosti organizácie terciárnej štruktúry proteínu . Konformácia terciárnej štruktúry polypeptidovej lancety závisí od sily laterálnych radikálov v aminokyselinách, ktoré vstupujú pred ňu (aby sa nekládol kompost na tvorbu primárnych a sekundárnych štruktúr) a mikrobodov, tj. , stred. Polypeptidový lanceug proteínu pragne po naskladaní vyvinie energeticky životaschopnú formu, ktorá sa vyznačuje minimom voľnej energie. Preto nepolárne R-skupiny, "jedinečne" vedúce, spĺňajú vnútornú časť terciárnej štruktúry proteínu; V strede proteínovej gule nie sú žiadne molekuly vody. Polárne (hydrofilné) R-skupiny aminokyselín sú zmiešané s názvom hydrofóbneho jadra a sú prerušované molekulami vody. Polypeptidová lanceta chiméricky mizne v triviálnom priestore. Pre її zákruty je sekundárna špirálová konformácia zničená. Lancety sa "lámu" na slabých miestach, kde sa nachádza prolín alebo hydroxyprolín, malé množstvá aminokyselín sú v dýzach voľnejšie, čím sa vytvára iba jedno vodné spojenie s menšími peptidovými skupinami. Druhým zdrojom panenského je glycín, ktorého R-skupina je malá (voda). Preto R-skupiny iných aminokyselín, ak sú stanovené, zaberajú veľký priestor v oblasti dôležitosti pre glycín. Rad aminokyselín - alanín, leucín, glutamát, histidín - zachováva stabilné špirálové štruktúry v proteíne, rovnako ako metionín, valín, izoleucín, kyselina asparágová priľnú k β-štruktúram. V molekule proteínu s terciárnou konfiguráciou sú medzery vo forme α-helixov (špiralizácia), β-štruktúr (sharuvat) a bezpražcovej spleti. Len správny priestor na položenie proteínu, aby bol aktívny; narušenie spôsobiť zmenu v sile proteínu a stráviť biologickú aktivitu.

    Kvartérna štruktúra proteínu

    Proteíny, ktoré sa tvoria z jednej polypeptidovej lancety, môžu tvoriť len terciárnu štruktúru. Pred nimi je možné vidieť myoglobín - proteín m'yazovoi tkaniva, ktorý sa podieľa na viazaní kyslých, množstvo enzýmov (lyzozým, pepsín, trypsín atď.). Niektoré proteíny sú však stimulované niekoľkými polypeptidovými kopijami, obalmi z nejakého druhu tretinóznej štruktúry. Pre takéto proteíny bol zavedený koncept štvrtinovej štruktúry, čo znamená usporiadanie obtlačkových polypeptidových lancetov s terciárnou štruktúrou do jedinej funkčnej proteínovej molekuly. Takýto proteín so štvrtinovou štruktúrou sa nazýva oligomér a polypeptidová dýza s terciárnou štruktúrou sa nazýva protoméry alebo podjednotky (obr. 4).

    V prípade štvrtinovej organizácie si proteíny zachovávajú hlavnú konfiguráciu terciárnej štruktúry (globulárnu alebo fibrilárnu). Napríklad hemoglobín je proteín, ktorý má štvrtinovú štruktúru a pozostáva z niekoľkých podjednotiek. Pokožka z podjednotiek - globulárny proteín a hemoglobín môže mať tiež globulárnu konfiguráciu. Proteíny vlasov a vlny - keratíny, ktoré možno vidieť pozdĺž tretej štruktúry k fibrilárnym proteínom, môžu tvoriť fibrilárnu konformáciu a štvrtinovú štruktúru.

    Stabilizácia kvartovej štruktúry proteínov . Všetky proteíny, ktoré vykazovali štvrtinovú štruktúru, boli pozorované vo forme jednotlivých makromolekúl, ktoré sa nerozkladajú na podjednotky. Kontakty medzi povrchmi podjednotiek sú možné len pre štruktúru polárnych skupín aminokyselinových zvyškov, črepov pri vytváraní terciárnej štruktúry kože z polypeptidových kopí v bichnich radikáloch nepolárnych aminokyselín (ktoré tvoria tzv. väčšia časť všetkých proteinogénnych aminokyselín) podjednotiek v strede. Medzi týmito polárnymi skupinami sú číselne usadené iónové (soľ), voda a v niektorých prípadoch disulfidové väzby, ktoré sú schopné zdobiť podjednotky ako organizovaný komplex. Stáza reči, ktorá rozbíja vodné väzby, alebo reči, ktoré obnovujú disulfidové miesta, spôsobujú dezagregáciu protomérov a narušenie kvartovej štruktúry proteínu. Pri stole 1 súhrnné údaje o väzbách, ktoré stabilizujú odlišnú organizáciu proteínovej molekuly [šou] .

    Tabuľka 1. Charakteristika väzieb, ktoré má štruktúrna organizácia proteínov
    Riven organizácia Tipi zv'yazkіv (pre mіtsnіstyu) Iný typ zv'yazku
    Primárne (lineárny polypeptid lanciug) Kovalentný (silný) Peptid - medzi α-amino- a α-karboxylovými skupinami aminokyselín
    Sekundárne (α-helix, β-štruktúry) slabýVoda - medzi peptidovými skupinami (prvá a štvrtá koža) jednej polypeptidovej lancety alebo medzi peptidovými skupinami súhrnných polypeptidových lancet
    Kovalentný (silný)Disulfid - disulfidové slučky v hraniciach línie polypeptidovej lancety
    Tretinna (globulárna, fibrilárna) Kovalentný (silný)Disulfid, izopeptid, skladaný firn - medzi bichnymi radikálmi aminokyselín rôznych druhov polypeptidu lanceug
    slabýVodnevі - medzi bichnymi radikálmi aminokyselín rôznych druhov polypeptidu lanciug

    Інні (soľ) - medzi protiléne nabitými skupinami reťazcových radikálov v aminokyselinách polypeptidu lanceug

    Van der Waals - medzi nepolárnymi radikálmi reťazca aminokyselín polypeptidu lanceug
    Kvartérne (globulárne, fibrilárne) slabýІнні - mizh protilén nabitý skupinami bakteriálnych radikálov v aminokyselinách kože z podjednotiek

    Vodnevі - medzi bichnymi radikálmi aminokyselinových zvyškov, ktoré sa šíria na povrchu podjednotiek, ktoré sú v kontakte.
    Kovalentný (silný)Disulfid - medzi prebytočným cysteínom kože a kontaktnými povrchmi rôznych podjednotiek.

    Vlastnosti štruktúrnej organizácie určitých fibrilárnych proteínov

    Štrukturálna organizácia fibrilárnych proteínov môže mať v pároch s globulárnymi proteínmi nízke vlastnosti. Na aplikáciu je možné aplikovať najmä keratín, fibroín a kolagén. Keratín sa nachádza v α- a β-konformáciách. α-keratín a fibroín majú sféricky zloženú sekundárnu štruktúru, avšak v keratíne je lanceta paralelná a vo fibroíne je antiparalelná (oddiel obr. 3); Okrem toho v keratíne existujú intersticiálne disulfidové väzby a vo vláknitých smradoch sú denné. Vývoj disulfidových väzieb sa uskutočňuje až do expanzie polypeptidových lancetov v keratínoch. Navpaki, zriadenie maximálneho počtu disulfidových väzieb v keratíne spôsobom infúzie oxidačných činidiel vytvára expanznú štruktúru. Je dôležité rozlišovať medzi rôznymi rovnakými organizáciami u fibrilárnych bielych v čase globulárnych. Ak sa pripustí (ako v prípade globulárneho proteínu), že terciárna štruktúra je zodpovedná za uloženie v priestore jednej polypeptidovej lancety a štvrťová štruktúra - niekoľko lanciet, potom vo fibrilárnych proteínoch, dokonca aj počas tvorby sekundárnej štruktúry, berie sa do úvahy osud polypeptidových lancet. Typickým zadkom fibrilárneho proteínu je kolagén, ktorý dokáže zasiahnuť najširšie proteíny v ľudskom tele (asi 1/3 hmotnosti všetkých proteínov). Vіn mіstsya v tkaninách, scho mаyut vysoko mіtsnіst і malý raztyazhnіst (strapce, šľachy, shkіra, zuby atď.). V kolagéne prebytok aminokyselín tretín pripadá na glycín a takmer štyri alebo tri ďalšie - na prolín alebo hydroxyprolín.

    Izolácia polypeptidovej lancety na kolagén (primárna štruktúra) podobná lamanovej línii. Obsahuje asi 1000 aminokyselín a má molekulovú hmotnosť asi 105 (obr. 5, a, b). Polypeptidová kopija stimulov z tripletu aminokyselín (triplet), ktorý sa opakuje, útočného skladu: gli-A-B, de A a B - či už, krém, glycín, aminokyseliny (väčšinou prolín a hydroxyprolín). Polypeptidové dýzy ku kolagénu (alebo α-lancety) počas formovania sekundárnych a terciárnych štruktúr (obr. 5, c a d) nemôžu poskytnúť typické α-helixy, ktoré môžu vytvárať dvojitú symetriu. Čo je dôležité pre prolín, hydroxyprolín a glycín (antišpirálové aminokyseliny). Na tento účel sú vyrobené tri α-dýzy ako bi-točené špirály, ako až tri závity, ktoré sa ovíjajú okolo valca. Tri špirálové α-lancie tvoria štruktúru kolagénu, ktorá sa opakuje, ako sa nazýva tropokolagén (obr. 5, d). Tropokolagén pre jeho organizáciu a terciárnu štruktúru ku kolagénu. Ploché prstence prolínu a hydroxyprolínu, ktoré sa pravidelne vyťahujú z dýzy, jej dodávajú tvrdosť, ako a prepojenie medzi α-dýzami tropokolagénu (preto je kolagén odolný voči naťahovaniu). Tropokolagén je v skutočnosti podjednotka fibrilového kolagénu. Usporiadanie tropokolagénových podjednotiek v kvartovej štruktúre kolagénu je stupňovité (obr. 5, e).

    Stabilizácia kolagénových štruktúr je spôsobená prítomnosťou intersticiálnej vody, iónových a van der Waalsových väzieb a malého počtu kovalentných väzieb.

    α-Lanciugs na kolagén sa môžu chemicky meniť. Rozlišujte α 1 - dýzy rôznych druhov (I, II, III, IV) a α 2 - dýzy. Okrem toho, ak sa α 1 - a α 2 -lanciugy zúčastňujú na vytvorenej trojlanceovej helixe tropokolagénu, rozlišujú medzi typom chotiri a kolagénom:

    • prvý typ - dve ai(I) a jedna a2-dúchadlá;
    • druhým typom sú tri α1(II)-dúchadlá;
    • tretí typ - tri α 1 (III)-dýzy;
    • štvrtý typ - tri α 1 (IV)-dýzy.

    Najväčšie expanzie kolagénu prvého typu: venózne v kostnom tkanive, shkir, šľachy; iný typ kolagénu sa nachádza v chrupavkovom tkanive atď. V jednom type tkaniva môžu byť rôzne typy kolagénu.

    Agregácia kolagénových štruktúr je usporiadaná, ich tvrdosť a inertnosť zabezpečujú vysokú pevnosť kolagénových vlákien. Kolagénne proteíny sú tiež zahrnuté v sacharidových zložkách, ide teda o proteínovo-sacharidové komplexy.

    Kolagén je pozaklítinný proteín, ktorý je vytvorený klitínom dobrého tkaniva, ktoré sa môže dostať do všetkých orgánov. Je to spôsobené slabým kolagénom (alebo poškodením jogína) v dôsledku číselného poškodenia podporných funkcií zdravého tkaniva orgánov.

    Storinka 3 všetky strany: 7

    Primárna štruktúra- Pevna sekvencia nukleo-prílivov v Lancius. Spokojný s fosfodiesterovými väzbami. Klas lancety je 5"-kinets (na jogovom konci je prebytok fosfátov), ​​koniec, dokončenie lancety, je označený ako 3" (OH)-kinety.

    Dusíkaté bázy sa spravidla nezúčastňujú na tvorbe samotnej dýzy, ale významnú úlohu pri tvorbe sekundárnej štruktúry NK zohrávajú väzby vody medzi komplementárnymi dusíkatými bázami:

    medzi adenínom a uracilom v RNA alebo adenínom a tymínom v DNA sú vytvorené 2 vodné väzby,

    medzi guanínom a cytozínom – 3.

    PC sa vyznačuje lineárnou, ale nie ohraničenou štruktúrou. Väčšina PC má primárnu a sekundárnu štruktúru charakterizovanú terciárnou štruktúrou - napríklad DNA, tRNA a rRNA.

    RNA (ribonukleové kyseliny). RNA sa nachádza v cytoplazme (90 %) a v jadre. Podľa štruktúry a funkcie RNA sa delia na 4 typy:

    1) tRNA (transport),

    2) rRNA (ribozómy),

    3) mRNA (matrix),

    4) nRNA (jadrová).

    Messenger RNA. Často padá viac ako 5 % všetkej RNA klitiny. Syntetizovaný v jadre. Tento proces sa nazýva transkripcia. Je to kópia génu jedného z dýz DNA. Za hodinu biosyntézy bielkovín (tento proces sa nazýva translácia) preniká do cytoplazmy a viaže sa na ribozóm a dochádza k biosyntéze bielkovín. mRNA má informácie o primárnej štruktúre proteínu (sekvencia aminokyselín v lancelete), tzn. sekvencia nukleotidov v mRNA je podobná sekvencii aminokyselinových zvyškov v proteíne. 3 nukleotidy kódujúce 1 aminokyselinu sa nazývajú kodón.

    Sila genetického kódu. Počet kodónov v sklade genetického kódu. Celkovo je v kóde 64 kodónov, 61 - významov (їм відпідє певна aminokyselina), 3 - nezmyselné kodóny. Zdá sa, že ide o aminokyselinu. Kodóny Qi sa nazývajú terminačné, črepy signalizujú dokončenie syntézy bielkovín.

    6 síl genetického kódu:

    1) trojčatá(aminokyselina kože v proteíne je kódovaná sekvenciou 3 nukleotidov),

    2) všestrannosť(Jeden pre všetky druhy baktérií - baktérie, tvory a rastliny),

    3) jedinečnosť(1 kodón zodpovedá menej ako 1 šarži aminokyselín),

    4) virogenita(1 aminokyselina môže byť kódovaná desiatkovými kodónmi; iba 2 aminokyseliny - metionín a tryptofán môžu mať každý 1 kodón, inak - každý 2 alebo viac),

    5) bezpečnosť(genetická informácia sa číta 3 kodónmi v priamke 5"®3" bez prerušenia),

    6) kolinearita(sekvencia nukleotidov v mRNA sekvencia aminokyselinových zvyškov v proteíne).

    Primárna štruktúra mRNA

    Polynukleotidová dýza, v ktorej sú viditeľné 3 hlavné oblasti:

    1) vopred preložené,

    2) vysielať,

    3) postpreložené.

    Oblasť, ktorá sa prenáša, pomsta 2 pozemky:

    a) KEP-dіlnitsya - funkcia vikonuє zahisnu (na zabezpečenie zachovania genetickej informácie);

    b) AG-oblasť - miesto pripojenia ribozómov pre biosyntézu proteínu.

    Oblasť bola preložená, aby sa získala genetická informácia o štruktúre jedného alebo viacerých proteínov.

    Posttranslačnú oblasť predstavuje sekvencia nukleotidov, ktoré môžu nahradiť adenín (od 50 do 250 nukleotidov), ktorá sa nazýva poly-A oblasť. Táto časť mRNA má dve funkcie:

    a) budem ticho

    b) slúži ako "pasový lístok" na biosyntézu proteínu, po jednorazovom striekaní mRNA sa z poly-A-oblasti odštiepi šprot nukleotidov. Її dozhina určuje mnohopočetnosť variácií mRNA v biosyntéze proteínov. Ak mRNA vikorizuje iba 1 krát, potom nemá poly-A-oblasť, ale 3"-koniec končí 1 alebo decylcom vlásenkami. Tieto vlásenky sa nazývajú fragmenty nestability.

    Matrixová RNA spravidla nemá sekundárnu a terciárnu štruktúru (nie je o nej známe).

    Transportná RNA. Spolu tvoria 12-15% celkového množstva RNA v klitíne. Počet nukleotidov v lanciu je 75-90.

    Primárna štruktúra– polynukleotidová kopija.

    sekundárna štruktúra- pre її označenie vikoristického modelu R. Hollyho, ako sa mu hovorí „list stajne“, má 4 slučky a 4 ramená:

    Akceptorová platňa - miesto pripojenia aminokyselín, môže mať jednu CCA sekvenciu vo všetkých tRNA

    Označenie:

    I - akceptorové rameno, 7 párov nukleotidov,

    II - dihydrouridylové rameno (3-4 bp) a dihydrouridylová slučka (D-slučka),

    III - pseudouridylové rameno (5 párov nukleotidov) a pseudouridylová slučka (T-slučka),

    IV – antikodónové rameno (5 párov nukleotidov),

    V - antikodónová slučka,

    VI - dodat's loop.

    Funkcie slučky:

    • antikodónová slučka – rozpoznávanie kodónu mRNA,
    • D-slučka - pre interakciu s enzýmom počas biosyntézy proteínu,
    • TY-loop - na pripojenie týmusu k ribozómu na biosyntézu proteínov,
    • prívesková slučka - na vloženie sekundárnej štruktúry tRNA.

    Tretinna štruktúra– u prokaryotov vzhľad vretena (rameno D a TY sú zložené a tvoria vreteno), u eukaryotov vzhľad obráteného písmena L.

    Biologická úloha tRNA:

    1) transport (doručí aminokyselinu na miesto syntézy bielkovín, ribozómov),

    2) adaptér (rozpoznávajúci kodón mRNA), prevádzajúci kód nukleotidovej sekvencie na mRNA na sekvenciu aminokyselín v proteíne.

    Ribozomálna RNA, ribozómy. V tejto časti sa nachádza až 80 % klitínovej RNA. Utvoryuyut "kostra", alebo chrbtica ribozómov. Ribozómy sú nukleoproteínové komplexy, ktoré sú tvorené veľkým počtom rRNA a proteínov. Tse "továrne" na biosyntézu bielkovín v bunkách.

    Primárna štruktúra rRNA - polynukleotidová kopija.

    Podľa molekulovej hmotnosti a počtu nukleotidov v lanceus sa rozlišujú 3 typy rRNA:

    • vysokomolekulárne (asi 3000 nukleotidov);
    • stredná molekula (do 500 nukleotidov);
    • nízka molekulová hmotnosť (menej ako 100 nukleotidov).

    Na charakterizáciu rôznych rRNA a ribozómov je obvyklé nepočítať molekulovú hmotnosť a počet nukleotidov, ale sedimentačný koeficient (priorita sedimentácie v ultracentrifúge). Sedimentačný koeficient sa nachádza v swedbergs (S),

    1 S = 10-13 sekúnd.

    Napríklad jeden z sedimentačných faktorov s vysokou molekulovou hmotnosťou je 23 S, stredne nízka molekulová hmotnosť je podobná 16 a 5 S.

    Sekundárna štruktúra rRNA– chastkovy spiralizatsiya pre rahunok vodné väzby medzi doplnkovými dusíkatými bázami, takže vlásenky a slučky.

    Tretinna štruktúra rRNA - kompaktné balenie a aplikácia vláseniek v tvare V alebo U.

    Ribozómy sú zložené z 2 podjednotiek – malej a veľkej.

    V prokaryotoch je podjednotka matičného sedimentačného koeficientu 30 S, podjednotka je veľká - 50 S a celý ribozóm - 70 S; eukaryoty majú typicky 40, 60 a 80 S.

    Sklad, život a biologická úloha DNA. Vo vírusoch, ako aj v mitochondriách, 1-lanciu DNA, v iných klitínoch - 2-lanciu DNA, v prokaryotoch - 2-lanciu kilceva.

    sklad DNA- Dorimuetsya suvore spіvіdnoshennia dusíkaté bázy v 2 DNA kopija, yakі vyznachayutsya Chargaf's Rules.

    Pravidlá Chargafu:

    1. Počet doplnkových dusíkatých báz je zdravý (A = T, G = C).
    2. Molárna frakcia purínov je dorzálna molárna frakcia pyrimidínov (A+G=T+C).
    3. Počet 6-ketopidov je starší ako počet 6-aminopidov.
    4. Spivvіdnoshennia G+C/A+T – koeficient druhovej špecifickosti. Pre tvory a rastúce tvory< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

    U mikroorganizmov prevláda typ HC, typ AT je charakteristický pre stavce, stavce a lýtka.

    Primárna štruktúra - 2 polynukleotidové, antiparalelné lancety (oddel. primárna štruktúra PC).

    sekundárna štruktúra- je reprezentovaná 2-prúdovou špirálou, ktorej stred je doplnkom k dusíkatému základu usporiadania v niečom, čo vyzerá ako „hromady mincí“. Sekundárna štruktúra je redukovaná pre články rahunok 2 typov:

    • vodnevih - smrad horizontálne, medzi komplementárnymi dusíkatými zásadami (mid A a T 2 link, mizh G a C - 3),
    • sily hydrofóbnej vzájomnej závislosti - zv'yazki vinikayut medzi obrancami dusíkatých báz a fúkať vertikálne.

    sekundárna štruktúra charakterizované:

    • počet nukleotidov v špirále,
    • priemer špirály, dĺžka špirály,
    • Stojím medzi bytmi, ktoré sú vysporiadané dvojicou doplnkových podnoží.

    Existuje 6 konformácií sekundárnej štruktúry, ktoré sú označené veľkými písmenami latinskej abecedy: A, B, C, D, E a Z. Tieto konformácie sú riadené hlavnými parametrami a je možný vzájomný prechod. Úroveň konformácie je bohatá na to, v čom ležať:

    • fyziologický stav klitini,
    • stredné pH,
    • rozdiel iónovej sily,
    • dії rôznych regulačných proteínov a іn.

    Napríklad, AT- konformácia DNA je prijatá na pol hodiny pod bunkou a podrodinou DNA, A-konformácia - na polhodinu transkripcie. Z-štruktúra je levo-točená, reshta je pravotočivá. Z-štruktúra môže byť pruhovaná a v bunkách na bunkách DNA, kde sa opakujú G-C dinukleotidové sekvencie.

    Predtým bola sekundárna štruktúra matematicky zabezpečená a modelovaná Watsonom a Crickom (1953), za čo ten smrad dostal Nobelovu cenu. Yak vyavilos zgod, predstavili model vіdpovіdaє B-konformácie.

    Hlavné її parametre:

    • 10 nukleotidov na otáčku,
    • priemer špirály 2 nm,
    • cievkový drôt 3,4 nm,
    • stojí medzi rovinami základní 0,34 nm,
    • pravák.

    Pri formovaní sekundárnej konštrukcie sa vytvoria 2 typy drážok - veľké a malé (zrejme široké 2,2 a 1,2 nm). Veľké Borozenki hrajú dôležitú úlohu vo fungovaní DNA, pretože sú k nim pripojené regulačné proteíny, ktoré môžu byť ako doména „zinkových prstov“.

    Tretinna štruktúra- Prokaryoty majú supercoil, eukaryoty a ľudia, vrátane, môžu mať niekoľko rovnakých usporiadaní:

    • nucleosomnius,
    • fibrilárny (alebo fyziologický roztok),
    • chromatínové vlákno,
    • zacyklené (doména abo),
    • super-doména (samotnú rebarboru je možné vidieť v elektrónovej mikroskopii v priečnej smugacity).

    Nukleozomálne. Nukleozóm (zavedený v roku 1974) je súčasťou diskovitej formy s priemerom 11 nm, ktorá sa skladá z histónového oktaméru, ktorý vytvára 2 nepravidelné závity (1,75 závitu) ako dvojvláknová DNA.

    Históny sú bielkoviny s nízkou molekulovou hmotnosťou, obsahujú 105-135 aminokyselinových zvyškov, v históne H1 - 220 aminokyselinových zvyškov, až 30 % pripadá na frakciu liz a arg.

    Histónový oktamér sa nazýva jadro. Vin sa skladá z centrálneho tetraméru H32-H42 a dvoch dimérov H2A-H2B. qi 2 diméry stabilizujú štruktúru a miciálne viažu 2 vlákna DNA. Medzi nukleozómami sa nazýva linker, ktorý môže mať až 80 nukleotidov. Histón H1 pohybuje DNA okolo jadra a bezpečne sa mení medzi nukleozómami, takže sa podieľa na tvorbe fibríl (2. úroveň uloženia terciárnej štruktúry).

    Pri krútení sa vytvárajú fibrily chromatínové vlákno(3. riadok), s ktorým zaznie 6 g nukleozómov v jednej otáčke, sa priemer takejto štruktúry zväčší na 30 nm.

    V interfázových chromozómoch sú chromatínové vlákna organizované do domény alebo slučky, ktoré sú tvorené z 35-150 tisíc párov báz a ukotvené na intranukleárnej matrici. Vytvorené slučky prevezmú osud proteínov viažucich DNA.

    Superdoména Riven utveryuyut až 100 slučiek, v týchto bunkách chromozómov v elektrónovej mikroskopii dobre kondenzované tesne zabalené bunky DNA.

    Zavdyaki taká ukladannya DNA je kompaktne naskladaná. Її dozhina sa skracuje 10 000-krát. Následne sa obalenie DNA naviaže na históny a iné proteíny, vďaka čomu nukleoproteínový komplex vyzerá ako chromatín.

    Biologická úloha DNA:

    • uchovávanie a prenos genetických informácií,
    • kontrola rozdelenia a fungovania buniek,
    • genetická kontrola programovanej bunkovej smrti

    Sklad chromatínu obsahuje DNA (30 % celkového chromatínu), RNA (10 %) proteínov (histón a nehistón).

    Dobré možnosti pre kontrolu práce na téme

    preskúmané


    • Môžete tiež vyhovovať

    Príroda, rast a tvory regiónu Kaluž Pam'ятник природи «Калузький Бір»

    Príroda, rastliny a živočíchy Kalužského regiónu Prírodná pamiatka "Kaluzky Bir"

    0
    Činnosti pre gramotnosť

    Lekcia pre školenie gramotnosti „Znalosti s písmenom a zvukom Náčrt lekcie pre školenie gramotnosti (staršia skupina) na túto tému

    0
    Agresivita a agresivita

    Agresivita a agresivita

    0