Vodneva zv'yazok scho oqsil tuzilmalarini shakllantirishda. Suv aloqalari
Zamiske hayoti haqida hamma narsa 

Vodneva zv'yazok scho oqsil tuzilmalarini shakllantirishda. Suv aloqalari

Oqsil molekulasidagi suv aloqasi qisman musbat zaryadga ega bo'lishi mumkin bo'lgan bir guruh suv atomi va qisman manfiy zaryadga ega bo'lishi mumkin bo'lgan atom (kislorod, azot) va boshqa bir guruhning bo'linmagan elektron jufti o'rtasida hosil bo'ladi. guruhlash. Proteinlarda suv aloqalarini o'rnatishning ikkita varianti ajralib turadi: peptid guruhlari o'rtasida

va qutbli aminokislotalarning bichnimi radikallari orasida. Gidroksid guruhlari uchun qasos oladigan aminokislotalar qoldiqlari radikallari orasidagi suvli bog'lanishning yarashuviga misol sifatida:

Van der Waals kuchlari elektrostatik tabiatga taqlid qilish. Xushbo'y hid dipolning turli qutblari orasida ayblanadi. Protein molekulasida musbat va manfiy zaryadlangan hujayralar mavjud bo'lib, ularning ikkalasi ham elektrostatik tortishni keltirib chiqaradi.

Ko'proq kimyoviy bog'lanishlar oqsil molekulalarining tuzilishini shakllantirishda ishtirok etadi. Zavdyaki peptid bog'lari polipeptid nayzalari bilan o'rnatiladi va shunday darajada hosil bo'ladi. asosiy tuzilma oqsil. Protein molekulasining keng tashkiloti suv, ion aloqalari, van der Vaals kuchlari va hidrofobik o'zaro ta'sirlar bilan tavsiflanadi. Peptid guruhlari o'rtasida ayblangan suv rishtalari anglatadi ikkinchi marta oqsil tuzilishi. Kalıplama uchinchi va chorak tuzilmalar zdíysnyuêtsya vodnevnym vyaz'yazykami, qutbli aminokislotalar, ionnymi zv'yazykami, van der Waals kuchlari, hidrofobik o'zaro ta'sirlar radikallari o'rtasida scho utvoryuyutsya. Disulfid bog'lari uchinchi darajali tuzilmani barqarorlashtirishda ishtirok etadi.

Aminokislotalar – ayniqsa past molekulyar amfoter plitalar, bunday, qaymoqli ko'mir, nordon va suv omboriga azot kiradi. Aminokislotalarning amfoterligi karboksil guruhining (-COOH) H + vazifasini bajarish qobiliyatida namoyon bo'ladi, kislota sifatida ishlaydi va aminokislotalar - (-NH 2) - asoslarning kuchini ko'rsatadigan protonni qabul qiladi. , shuning uchun klitin bufer tizimlari rolini o'ynaydi.

Aksariyat aminokislotalar neytraldir: bitta amino va bitta karboksil guruhini almashtiring. Asosiy aminokislotalarda bir nechta aminokislotalar, kislotalarda esa bir nechta karboksil guruhlar mavjud.

Tirik organizmlarda 200 ga yaqin aminokislotalar ishlab chiqariladi va oqsillar omboriga atigi 20 dan kamrog'i kiradi. oqsil hosil qiluvchi (asosiy, proteinogen) aminokislotalar (2-tab.), ular keyingi davrda ustunlik nuqtai nazaridan radikalni uch guruhga ajratadilar:

1) qutbsiz(alanin, metionin, valin, prolin, leysin, izolösin, triptofan, fenilalanin);

2) qutbsiz zaryadsiz(asparagin, glutamin, serin, glitsin, tirozin, treonin, sistein);

3) qutbli zaryad(arginin, histidin, lizin - musbat zaryadlangan; aspartik va glutamik kislotalar - manfiy).



Jadval 2. Yigirmata aminokislotalar

qisqa ism Aminokislota qisqa ism Aminokislota
Ala Alanin Lea Leysin
Arg Arginin Liz Lizin
Asn Asparagin Mit Metionin
ASP Aspartik kislota Pro Prolin
Mil Valin Janob Serin
Uning Histidin Tyr Tirozin
Gli Glitsin Tre Treonin
GLN Glutamin Uch triptofan
Glu Glutamik kislota Soch quritgich Fenilalanin
Ili Izoleysin cis sistein

Aminokislotalarning (radikallarning) bichni nayzalari hidrofobik yoki hidrofil bo'lib, oqsillarga kuchli quvvat beradi. Radikallarning kuchi keng strukturani shakllantirishda asosiy rol o'ynaydi ( konformatsiyalar) oqsil.

Bir aminokislotaning aminokislota guruhi boshqa aminokislotalarning karboksil guruhi bilan reaksiyaga kirishishi mumkin peptid aloqasi(CO-NH), tinchlantiruvchi dipeptid. Dipeptid molekulasining bir uchida erkin aminokislotalar, ikkinchi uchida esa erkin karboksil guruhi mavjud. Zvdyaky tsmu dipeptid o'ziga qoniqarli, boshqa aminokislotalarni qo'shishi mumkin oligopeptidlar(10 tagacha aminokislotalar). Agar shunday tarzda 11-50 aminokislotalar qo'shilsa, u holda polipeptid.

Peptidlar va oligopeptidlar organizmda muhim rol o'ynaydi:

Oligopeptidlar: gormonlar (oksitotsin, vazopressin); antibiotiklar (gramitsidin S); deyakí hatto zaharli otruyny nutq (amanitín qo'ziqorin);

Polipeptidlar: bradikinin (og'riq peptidi); deakí opiati (odamlarning tabiiy dorilari) opiat funktsiyasini uradi (tananing opiat tizimini yo'q qilish uchun giyohvand moddalarni qabul qilish, xalq komissari kuchli og'riqni ko'radi - "sindirish", bu opiatlar bilan normaldir); gomoni (insulin, ACTH va in); antibiotiklar (gramitsidin A); toksin (difteriya toksini).



Proteinlar ko'p miqdordagi monomerlardan iborat - 51 dan 100000000 gacha. Aynan shu narsa oq rangning xilma-xilligining buyukligini tushuntiradi; í̈hnya soni tirik organizmlarning barcha turlari 10 10 bo'lish - 10 12 .

Birma-bir peptid bog'lanishiga qo'shilib, aminokislotalar lanset hosil qiladi, bu deyiladi oqsilning asosiy tuzilishi. Birlamchi struktura teri oqsiliga xos bo'lib, genetik ma'lumot (DNKdagi nukleotidlar ketma-ketligi) bilan belgilanadi. Birlamchi tuzilishda oqsilning qoldiq konformatsiyasi va biologik kuchi mavjud. Shuning uchun polipeptid lansetidagi bitta aminokislotaning almashinishi yoki aminokislota qoldiqlari kengayishining o'zgarishi oqsil strukturasining o'zgarishiga va kamayishiga yoki biologik faollikning sarflanishiga olib keladi.

Guruch. Oqsil molekulasining tuzilishi: 1 - birlamchi; 2 - ikkilamchi; 3 - uchinchi darajali; 4 - chorak tuzilishi.

ikkilamchi tuzilma bitta polipeptid nayzasining o'rtasida (spiral konfiguratsiya, alfa spiral) yoki ikkita polipeptid nayzasi (burmalar, beta to'plari) o'rtasida suv aloqalarining shakllanishi tufayli. Stupin spiralizatsíí víd 11 dan 100% gacha. Bu darajada, past darajadagi almashinuv jarayonlariga ega bo'lgan biologik faol to'qimalar oqsillari: keratin - soch, jun, kígtív, pir'ya va shoxning tarkibiy oqsili, orqa miya shox to'pi, qon fibrini, gialin (spiral tuzilish); fibroin tikuv (katlanmış struktura). Fibrilyar oqsillar dekal spirallarni bir vaqtning o'zida burish (kollagen uchun 3, keratin uchun 7) yoki buklangan tuzilmalarning ligamentli nayzalari bilan bog'lanishi natijasida hosil bo'lishi mumkin.

Guruch. Suv aloqalari.

Tretin tuzilishi sharsimon)– yirik oqlar uchun xos – arzimas stagratsion shaklda, yake polipeptid lansetining spiral va spiral bo'lmagan chizmalariga ega. Tretin tuzilishini barqarorlashtiradigan havolalar:

1) ionogen guruhning zaryadini olib yuruvchi R-guruhlar orasidagi elektrostatik tortishish kuchlari (ion aloqalari);

2) qutbli (gidrofil) R-guruhlar orasidagi suv aloqalari;

3) qutbsiz (gidrofobik) R-guruhlar orasidagi hidrofobik o'zaro ta'sirlar;

4) ikkita sistein molekulasining radikallari orasidagi disulfid aloqalari. Qi aloqalari kovalentdir. Hidi uchinchi darajali strukturaning barqarorligiga yordam beradi, lekin molekulaning to'g'ri buralishi uchun u ham yopishqoq bo'lishi kerak. Bir qator oq tanlilarda hid kun davomida boshlangan bo'lishi mumkin.

To'rtlamchi tuzilish- gidrofobik o'zaro ta'sirlar, suv va bir nechta polipeptid nayzalarining ion aloqalari yordami uchun assotsiatsiya natijasi. Gemoglobin globulyar oqsil molekulasi to'rtta (2 alfa-2 beta-) va to'rtta polipeptid bo'linmalaridan iborat. (protomiriv) bu oqsil bo'lmagan qism ( protez guruhi) – gema. Faqat zavdyaki bunday budoví gemoglobin transport funktsiyasini yaxshilash mumkin.

Kimyoviy omborning orqasida oqsillar qo'shiladi shunchaki(oqsillar) bu katlama(Proteidlar). Oddiy oqsillar faqat aminokislotalardan (albuminlar, globulinlar, protaminlar, gistonlar, glutelinlar, prolaminlar) iborat. Protein bo'lmagan qismini - nuklein kislotalar (nukleoproteinlar), uglevodlar (glikoproteinlar), lipidlar (lipoproteinlar) metall (metaloproteinlar), fosfor (fosfoproteinlar) o'rniga aminokislotalarni (oqsil qismi) omboringizda saqlash.

Guruch. Tretinli tuzilmani barqarorlashtiruvchi bog'lamlar

Proteinlar o'z kuchini o'zgartirishi mumkin fizik (yuqori harorat, yuqori bosim, yuqori bosim va boshqalar) va kimyoviy (spirtli, aseton, kislotalar, o'tloqlar va boshqalar) denaturatsiya va renaturatsiya usulida tuzilishini teskari o'zgartirish:

- denaturatsiya- oqsilning tabiiy (mahalliy) tuzilishini yo'q qilish jarayoni; asosiy tuzilmani saqlab qolish uchun siz bo'ri bo'lishingiz mumkin.

- renaturatsiya- o'rtadagi oddiy aqllarning aylanishi bilan oqsilning tuzilishini mimikr qayta tiklash jarayoni.

Guruch. Oqsilning denaturatsiyasi va renaturatsiyasi: 1 – uchinchi darajali tuzilishdagi oqsil molekulasi; 2 - oqsillarning denaturatsiyasi; 3 - renaturatsiya jarayonida uchinchi darajali tuzilmani tiklash.

Oqlarning funktsiyalari:

1) strukturaviy(budiviy):

a ) biologik membranalar omboriga kiring, klitin sitoskeletini o'rnating;

b) organoidlarning saqlash qismlari (masalan, ribosomalar, klitin markazi va in), xromosomalar (giston oqsillari);

v) sitoskeletonni o'rnatish (tubulin oqsili - mikronaychaning saqlash qismi);

d) tananing tayanch tuzilmalarining bosh komponenti (terining kollagen, xaftaga, tendon; teri elastini; keratin sochlari, tirnoqlari, pazurislari, xazinalari, shoxlari, pir'ya);

e) o'rgimchak to'rlari.

2) transport: ular o'ziga xos molekulalarni, ionlarni tashishga qodir (gemoglobin kislotani olib yuradi; qon albumini yog' kislotalarini, globulinlarni - metall ionlarini va gormonlarni tashish); membrana oqsillari nutqni klitindan va undan tashishda ishtirok etadi).

3) o'tkinchi(ruhova):

a) malign to'qimalarning qisqa muddatli miofibrillari hech qanday zarar etkazmasdan, aktin va miyozin rolini o'ynaydi;

b) mikronaychalar omboridagi tubulin oqsili mitoz va meioz davrida rux xromosomalarini himoya qilgani uchun ostida shpindel hosil qiladi;

v) ombordagi tubulin oqsili undulipodium – viy i jgutikiv, protistlar va maxsus hujayralar (spermatozoidlar) xavfsizligini ta'minlash

4) fermentativ(katalitik): 2000 dan ortiq fermentlar klitindagi barcha biokimyoviy reaktsiyalarni katalizlaydi (superoksid dismutaza erkin radikallarni neytrallaydi, amilaza kraxmalni glyukozaga parchalaydi, sitoxromlar fotosintezda ishtirok etadi);

5) regulyator organizmdagi hujayralardagi nutq almashinuvini tartibga soluvchi gormonlar bilan ba'zi oqsillar (insulin qondagi glyukozani tartibga soladi, glyukagon - glikogenni glyukozaga bo'lish, giston - gen faolligi va bu in.);

6) retseptor(signal): membranalarda gormonlar va boshqa biologik faol traktlar bilan o'zaro ta'siri tufayli retseptor oqsillari (integral) mavjud; ularning konformatsiyasini (kosmik tuzilishini) o'zgartirish va signallarni (ma'lumotni) bunday nutqqa ega tovushlardan klitinaga shunday tarzda etkazish uchun hidlaydi; nutq almashinuvining biokimyoviy reaktsiyalaridan keyingi qolgan; faol membrana oqsillari ham sog'lom o'rta omillarga javoban o'z tuzilishini o'zgartiradi (masalan, yorug'likka sezgir protein fitoxrom roslinning fotoperiodik reaktsiyalarini tartibga soladi; opsin sitkivtsi okdagi pigment rodopsinning ombor qismidir);

7) zahisna: tanani boshqa organizmlarning kirib kelishidan va zararlanishdan himoya qiladi (antikorlar - immunoglobulinlar begona antijenlarni bloklaydi, fibrinogen, tromboplastin va trombin tanani qon yo'qotishdan himoya qiladi, oqsil - interferon virusli infektsiyalardan himoya qiladi);

8) zaharli: oqsillar-toksinlar boy ilonlar, qurbaqalar, koma, ichak, zamburug'lar, roslin va bakteriyalar organizmlarida utvoryuyutsya;

9) baquvvat: 1 g oqsil, 17,6 kJ energiya to'liq oksidlanishi bilan; oqsil oqsillari faqat uglevodlar va yog'lar zahiralari tugaganidan keyin energiya manbai bo'ladi;

10) zaxiralash: tuxum albumini - qush embrionlarini rivojlantirish uchun zahira budive va energiya materiali; sut kazein ham vikonuê tsí funktíí da vigodovuvanní bolalar suti.

ikkilamchi tuzilma- polipeptid lansetining a-spiral yoki b-katlama chastotasi mavjudligida bu konformatsiyalarda lateral radikallar turlariga iz qoldirmasdan kengayishi.

L. Pauling va R. Kori ko'rinadigan a-spiraldagi oqsilning ikkilamchi tuzilishi modelini targ'ib qildilar, bunda suvga asoslangan ligamentlar terining birinchi va to'rtinchi aminokislotalari o'rtasida bir-birining ustiga chiqadi, bu esa terining mahalliy tuzilishini saqlab qolish imkonini beradi. oqsil, himoya qilish uchun, eng oddiy funktsiyalarini oshirish Barcha peptid guruhlari o'rnatilgan suv aloqalarida ishtirok etishi kerak, ular maksimal barqarorlikni ta'minlaydi, oqsil molekulasining gidrofilligini va ko'proq hidrofobikligini kamaytiradi. a-spiral o'z-o'zidan joylashadi va eng barqaror konformatsiya bo'lib, u eng kam erkin energiya beradi.

Ikkilamchi strukturaning eng katta elementi o'ng a-spiral (R) dir. Bu yerdagi peptid lanset gvineya cho'chqasi kabi buklanadi. 3,6 aminokislota ortiqcha, krok gvinta, tobto, teri spiraliga tushadi. ikkita ekvivalent nuqta orasidagi minimal farq 0,54 nm; a-spiral NH-guruhi va aminokislotalar muvozanatining orqasida to'rtinchi CO-guruhi o'rtasidagi chiziqli suv aloqalari bilan barqarorlashadi. Shunday qilib, uzun spiral terilarda aminokislotalarning ortiqcha qismi ikkita suv aloqasini shakllantirishda ishtirok etadi. 5-6 burilishli qutbsiz yoki amfifil a-spirallar ko'pincha oqsillarni biologik membranalarda (transmembran spirallar) mahkamlashini ta'minlaydi. Bu a R-spiral leva uchun oyna-simmetrikdir a-spiral (a L) tabiatda kamdan-kam hollarda o'tkirlashadi, garchi u energetik jihatdan mumkin. Oqsilning polipeptid nayzasining spiralsimon tuzilishga aylanishi i-chi aminokislotalarning nordon karbonil guruhi va qo'shimcha aminokislotalarning orqasida joylashgan suvli aminokislotalar (i + 4) ortiqcha aminokislotalar o'rtasidagi o'zaro bog'liqlik bilan bog'liq. suv rishtalarining yutilishi (6-rasm).

Guruch. 6.1. Oqsilning ikkilamchi tuzilishi: a-spiral

Spiralning ikkinchi shakli kollagenda, yaxshi to'qimalarning eng muhim tarkibiy qismidir. Maqsad timsoh 0,96 nm bo'lgan kollagen spiraldir va teri spiralida 3,3 dan ortiq bo'lsa, u a-spiralga tengroq. Vídmínu víd a-spirali bo'yicha, bu erda suv joylarini o'rnatish mumkin emas. Struktura o'ng qo'lli spiralda uchta peptid lansetini burish orqali barqarorlashtiriladi.

Oqsilning o'rnatilgan ikkilamchi tuzilishidagi a-spirallarning tartibi b-tuzilmasi, b-vigin bilan bir xil taqdirni oladi.

Kondensatsiyalangan a-spiral yuzasida b sharchalar bir oz buralib, parallel va antiparallel buklanishi mumkin (6.2-rasm).

6.2. b- sharlarning parallel (a) va antiparallel (b) kengayishi

Buklangan konstruktsiyalarda ko'ndalang qatlamlararo suv aloqalari ham o'rnatiladi (6.3-rasm). Lansetlar protilazhny to'g'ri chiziqlarga yo'naltirilganligi sababli, struktura antiparallel buklangan varaq (? a) deb ataladi; Agar lansetlar bir tekis oldinga yo'naltirilgan bo'lsa, struktura parallel buklangan varaq (b n) deb ataladi. Buklangan tuzilmalarda a-S-atomlar burmalarda buklanadi va lansetsimon lansetlar varaqning o'rta tekisligiga perpendikulyar ravishda, navbat bilan tepaga va pastga yo'naltiriladi. Bir oz chiziqli H-saytlari bo'lgan b-katlamali struktura energiya jihatidan qisqaroq ko'rinadi. Cho'zilgan buklangan choyshablarda lansetlarning chegaralari ko'pincha parallel emas, balki birma-bir katlanadi.

6.3. b-katlama tuzilishi

Muntazam polipeptid nayzalarining kremi ham tartibsiz ikkilamchi strukturadir, ya'ni. uzoq muddatli davriy tizimlarni qoniqtirmaydigan standart tuzilmalar. Tse - b-wigini hidlari shunday deb ataladi, chunki ular ko'pincha antiparallel b-sochlarda qon tomir b-torchalarining yuqori qismini tortadi). Viginida, to'lib-toshganlarning yarmiga yaqin qismi oqlarning muntazam tuzilishiga tushmagan, kirish uchun ovoz chiqaradi.

supero'rta tuzilma- oqsil molekulasini tashkil etishning asosiy yo'nalishi, bir-biri bilan o'zaro ta'sir qiluvchi ikkilamchi tuzilmalar ansamblining tasvirlari.

Keling, biologik makromolekulalardagi kuchsiz o'zaro ta'sirlarning roli haqida gapiraylik. Nopok hidni va zaifni xohlab, ularning tirik organizmlarga tupurishi hech qanday baxtsizlik emas. Biopolimerlardagi zaif aloqalarni ko'rishning oddiy to'plami barcha turli xil biologik jarayonlarni to'playdi, ular bir-biriga ko'rinmaydi: parchalanish ma'lumotlarini uzatish, fermentativ kataliz, tabiiy organizmlar mexanizmlarining xavfsizligi va robototexnika. Va "zaif" ning tayinlanishi Ummonga kiritilishida aybdor emas - ularning o'zaro munosabatlaridagi roli juda katta.

Ushbu ish 2015-yilda “Biologiya – XXI asr fani” konferensiyasida o‘tkazilgan ilmiy-ommabop maqolalar tanlovi doirasida chop etilgan.

Maqola nima uchun shunday nomlangan? Bunga yaqin vaqtgacha kimyoda (biokimyoda, zokremada, tezhda) zaif o'zaro munosabatlar etarli darajada hurmat qilinmaganligi aniq edi. Vorislar shunday deb g'o'ldiradilar: "Mitzniyning kovalent aloqasi, u nutq bo'ladimi, atomlar orasidagi kovalent o'zaro ta'sir tabiatidan oldin bizga berilgan. Va zaif vzaêmodíí - suv, ion, elektrostatik aloqalar- hokimiyatni shakllantirishda boshqacha nutqqa ega bo'lgan zaiflar. Kimyoda supramolekulyar, muvofiqlashtiruvchi kimyo kabi klassik bo'lmagan yo'nalishlarning rivojlanishi bilan zaif o'zaro ta'sirlarga katta qiziqish paydo bo'ldi. Bundan tashqari, tirik hujayralar faoliyatida atomlar va molekulalar o'rtasidagi zaif o'zaro ta'sir ko'pincha asosiy rol o'ynashi aniqlandi.

O'ng tomonda, "zaif" (suvli bo'g'in, masalan, 15-20 baravar kam mitsna, pastki "kuchli" kovalent) dan ko'rinadigan kamchiliklari bilan tartibda, perevaga - hid sezilarli darajada oson. ayblash va yirtib tashlash. Kovalent bog'lanishlarni o'rnatish yoki rivojlantirish uchun juda ko'p energiya bilan kimyoviy reaktsiya talab qilinadi, bu esa sezilarli vaqt oralig'ini oladi, bu esa katalizni talab qiladi va hokazo. Va zaif o'zaro ta'sirlarning shakllanishi uchun molekulaning konformatsiyasini o'zgartirish kifoya. Va agar men molekulyar mashinani buklaganimdek qarash uchun klitin yashayotgan bo'lsam, unda eng zaif o'zaro ta'sirlar eng muhim boshqaruvda paydo bo'ladi, bu ajoyib, shiddatli, haqiqiy o'rtaning o'zgarishi yoki o'zgarmasligiga tezda javob beradi. .

* - Bunday o'zaro ta'sirlarni hurmat qilmaslik biologlar, farmatsevtlar va kasal odamlar uchun qimmatga tushadi - ko'pincha biomolekulalarning konformatsion dinamikasi galereyasida dorilarning selektivligi va qarshilikni rivojlantirish bo'yicha yaqinlashib kelayotgan evolyutsion rejalar haqida ma'lumot mavjud: " » . - ed.

Bir nayza bilan bog'langan

Shakl 1. Yigirma o'ttiz homiladorlikdagi oqsilning tuzilishi haqida taxmin.

Tirik tizimlardagi zaif o'zaro ta'sirlarning roli haqida o'n yil Proteshche kilka, hech kim taxmin qilmadi. Misol uchun, 19-asrning oxirida, Emil Fisher didov, oqsil nima edi chiziqli poliamid, a-aminokislotalarning ortiqcha miqdoridan nima hosil bo'ladi Bizning kunlarda vistava aksiomaga aylandi. Endi, 20-asrning birinchi choragida, eng muhim asrlarda Fisherning to'g'riligiga shubha qilgan va oqsilning tuzilishi haqida bir qator o'z taxminlarini osib qo'yganlarni - asl nusxalarini tugatishni xohlaydiganlarni kam odam eslaydi. bu soatda tarixiy qiziqish bo'lishi (1-rasm). Xid í̈x mirkuvan buv taxminan bir xil. Protein kabi, Fisher, chiziqli polimer uchun, vin ipga o'xshash molekula bo'lib, chigalsiz sharga aylanadi. Bunday molekula biologik funktsiyalarni qanday bajaradi? Keyingi qo'shimcha narsa shundaki, o'sha paytda globulyar oqsillar haqidagi e'lon allaqachon ayblangan edi. Protein molekulasining ixcham sharsimon shakli, birinchi qarashda, nemis kimyogarining bayonotlaridan ajralib chiqdi.

O'tgan asrning 20-30-yillari yorug'ida barqaror olti a'zoli tsikllardan, z'ednah, zrozumílo, mítsnimi kovalent bog'lanishlardan tashkil topgan polimer bilan oqsil globulasi tikilgan. Rossiyalik kimyogari (va ko'mir protigasini yaratuvchisi) N.D.ning so'zlariga ko'ra. Zelinskiy, masalan, oqsillar aminokislotalarning ichki amidlari bo'lgan diketopperazin sikllaridan iborat. Bir qator boshqa kimyogarlar oqsil globulasini kondensatsiyalangan poliaromatik tizim sifatida taqdim etishlari, ularda azotli geterosikllar va oqsil gidrolizatlarida aminokislotalarning mavjudligi, mening fikrimcha, gidroliz jarayonida geterosikllarning kashf etilishi natijasida yuzaga kelgan artefaktdir.

Yigirmanchi asrning 40-yillaridan boshlab, Linus Poling, Rozalind Franklin, Jeyms Uotson, Frensis Krik va Moris Uilkins kabi taniqli olimlarning muvaffaqiyati zaif o'zaro ta'sir uchun biopolimerlarning barqaror tuzilmalarini shakllantirish imkoniyatini ko'rsatdi. J. Uotson, F. Krik va M. Uilkinslar 1962 yilda "nuklein kislotalarning molekulyar tuzilishini va ularning genetik ma'lumotlarni uzatishdagi ahamiyatini kashf etganlari uchun" tibbiyot fiziologiyasi bo'yicha Nobel mukofotiga sazovor bo'lishdi. R. Franklin, afsuski, munosib mukofotga sazovor bo'lmadi (atomchi L. Polling qizlar uchun Nobel mukofotiga aylandi). O'sha paytda, yakbi oqsil globulasi polisikl bilan yopilganligi aniq bo'ldi, u, shubhasiz, yuqori qarshilikka o'sadi, ammo biologik funktsiyalarni engib bo'lmaydi, tebranish reaktsiyaga kirisholmaydi. tashqi dunyo. Bu "o'lik" molekula bo'lar edi.

Bu erda cikago haqiqatiga hurmat izi bor. Zelinskiyning nazariyasi tasdiqlanmaganidan qat'i nazar, u to'g'ridan-to'g'ri diketopiperazinlar kimyosini shakllantirish uchun pochta bo'limi bo'lib xizmat qildi, bu esa past dori vositalarini yaratishga olib keldi. Diketopiperazin tabiatining ikkilamchi metabolitlari, jumladan, tirik tabiatda topilgan dori faolligi, shishaning omboriga bormaydi. Shunday qilib, noto'g'ri gipoteza noaniq amaliy natijani keltirdi - bu fanda tez-tez uchraydigan hodisa.

Bond. Vodorod aloqasi

Malyunok 2. Sincaplarda suvli bog'lanishlar.

Zaif o'zaro ta'sirlarning eng keng turlaridan biri suv aloqalari, bu molekulalarda qutbli guruhlar - gidroksillar, aminokislotalar, karbonillar va boshqalar mavjudligi uchun ayblanadi. Biopolimerlarning makromolekulalarida, qoida tariqasida, qutbli guruhlar keng tarqalgan (masalan, tabiiy kauchuk). Suv bilan bog'lanishning o'ziga xos xususiyatlari shundan iboratki її mítsníst nafaqat guruhlar o'rtasida, balki ularning keng chirishi shaklida ham yotqizish(2-rasm). O'rnatilgan atomlardagi uchta tayinlanish 3 Å ga yaqin bir to'g'ri chiziqda bo'lingan bo'lsa, eng kichik bog'lanish o'rnatiladi. 20-30 ° ga o'sish juda muhim hisoblanadi: vede o'sishidan to'liq chaqiruvgacha mentalitetning halokatli pasayishiga qadar. Va energiya jihatidan ko'rinmas. Buning uchun suv rishtalari, biopolimer tuzilmalarining stabilizatorlari ularga qattiqlik beradi. Misol uchun, L. Pauling tomonidan keltirilgan a-spiral- oqsilning ikkilamchi tuzilishining turlaridan biri - azotdagi suv atomlari va spiralning qon tomir bo'laklarida peptid bog'larining karbonil guruhlari o'rtasida o'rnatiladigan suv bog'lari bilan barqarorlashadi. 1954 yilda Pauling o'zining birinchi Nobel mukofotini - kimyo bo'yicha oldi. Boshqa (bir xil "bir-issiq") - dunyoga mukofotlar - 1962 yilda boshqa faoliyat uchun alezovsim taqdirlandi.

Pastki simli spiralga shon-sharaf

Rasmda kichik 3-chi singan pastki qatlamli DNK spiral ko'rsatilgan. Shu bilan birga, Gollivud ishi tabiiy fanlardan savodsiz bo'lgan kino prodyuserlari chinakam mistik tuyg'u beradigan butun molekula tasvirisiz amalga oshirilmaydi. Darhaqiqat, mahalliy DNK "bliskavka" fermuar blokida suv bilan bog'langan bog'lar bilan bog'langan bitta (bir-birini to'ldiruvchi) makromolekulaning ikkita oyna tasviridan iborat. Makromolekulalar tashkil topgan nukleotidlar o'rniga ikkitasi o'xshash azotli asoslar bo'lishi kerak. purin(adenin va guanin), qolgan ikkitasi o'xshash pirimidin(timin va sitozin). Ushbu nutqlarning o'ziga xos xususiyati suv rishtalarining vibratsiyali qoliplarini qurishdir. Adenin timin yoki urasil bilan subduktiv suvli aloqalarni osongina eritadi, sitozin bilan proteokompleks sezilarli darajada kamroq ahamiyatga ega. Guanin, navpaki, sily stavlyuvat potryyny svyazok íz sitozin. Boshqacha qilib aytganda, ulardan birini "tan olish"ni asoslang. Bundan tashqari, taxta bilan bog'liq bahs-munozaralar katta, chunki adenin-timin (AT) va guanin-sitozin (G-C) komplekslari mustaqil nutq kabi kristallanadi.

3-rasm Tepaga: Azotli asoslar orasidagi DNK suv aloqalarining tuzilishini barqarorlashtirish. Pastda: rentgen nurlari diffraktsiyasi ma'lumotlari asosida yaratilgan B-shaklidagi bitta DNK burilish modeli. Atomlarning rangi: kysen - qizil, ko'mir - kulrang, suv - oq, azot - ko'k, fosfor - sariq. www.visual-science.com saytidan chaqaloq.

Zrozumílo, polinukleotidlar omborida qanday va hid paydo bo'ladi. AT va G-C juftlari orasidagi suv aloqalari DNKning ikkita ipini bir-biriga tikib, mashhur simli spiralni hosil qiladi. Bu sporidníst pídstavning sababi matritsa asosida qo'shimcha polinukleotid lanset bo'lishga imkon beradi. Nuklein kislotalar ko'paya oladigan (ko'paytiradigan) yagona ilmiy molekulalardir. Tsya hukumati ularga turg'unlik ma'lumotlarining tashuvchisi bo'lishga ruxsat berdi.

Ko'rinib turibdiki, G-T juftligidagi uchinchi suv aloqasi muhimroq, pastki qismi A-Tda. Har bir narsa bo'yicha Zvayuchy, tse, yak va birlamchi aminokislotalar va sing nukleotidlar o'rtasidagi fizik-kimyoviy sporidnenist, shakllanishida rol o'ynadi. genetik kod. G-C juftlariga boy bo'lgan DNK har qanday harorat uchun termal denaturatsiyaga uchraydi (mening professional molekulyar biologlarimga aytadigan bo'lsam - "erish", garchi erish jarayoni DNK denaturatsiyasi so'zining qat'iy ma'nosiga ega bo'lmasa ham). Misol uchun, termofil bakteriyalarning DNKsi 100 ° C gacha bo'lgan haroratda denatüratsiyalanadi va faqat A-T juftlaridan tashkil topgan DNKning bo'laklari faqat 65 ° C da bo'ladi. DNKning yonma-yon "erishi" orqali o'zini namoyon qiladi giperxrom ta'siri- 280 nm eski nayzalar bilan ultrabinafsha nurlarning gillanishini azotli asoslar bilan mustahkamlash, chunki mahalliy DNK molekulasi spiralning o'rtasiga o'ralgan va zaif gillangan.

Chiqish uchun, hayotning asosi - spadkovíst - suvli aloqalar shakllanishiga qadar qurilgan. Adzhe spadkovist - shaxsiy bo'lmagan ilovalardan faqat bittasi. Barcha molekulyar biologiya tegishli molekulalararo tan olish, Va u erda, o'z shayton bilan, - zaif o'zaro munosabatlarda. Barcha genetik fermentlar, ribosomalar, tRNK, RNK interferentsiyasi va boshqalar. Immunitet. Retseptor-ligand ta'sirining raqamli variantlari. Zreshtoy - hayotning o'zi!

Zrozumilo, turg'unlik ma'lumotlarini uzatishning puxta mexanizmini yaratib, uni buzish usuli haqida bastarning tabiati. 5-galogenurasil (5-ftorurasil, 5-bromuratsil va boshqalar) pirimidin asoslarining taqlidlari supermutageniklar sifatida tasniflanadi - gen mutatsiyalarining chastotasi kattalik tartibida ortadi. Darvoqe, 5-galouratsilning ikki tautomerik shakldagi sabablariga nisbatan kuchini hisobga olsak: oddiy keto shaklida, hid adenin bilan subduktiv suv aloqasini o'rnatadi, o'zini timin uchun "ko'radi" va kamdan-kam uchraydigan enol shaklida u. sitozinning analogini hosil qiladi "til 4). Shunday qilib, 5-galogenurasilning "noaniqligi" replikatsiyaning yo'q qilinishiga va mutatsiyalarning mumkin bo'lgan fiksatsiyasiga olib keladi, shuning uchun u nukleotidga kiritilishi mumkin.

4-rasm. 5-galogenurasillarning mutagen faollik mexanizmi (5-bromuratsil asosida).

Van der Waals nomining kuchi

Shakl 5. Van der Vaals o'zaro ta'sir potentsiallarining xarakterli parametrlari.

Suv aloqalari, shubhasiz, zaif shovqinlarning yagona turi emas. Van der Vaalsovi tirik tabiatda o'zaro rol o'ynaydi.

Puzzle- "ilon", yoki torsion kesmalar haqida Opovid

Biopolimerlarning molekulalari ko'pincha juda yuqori molekulyar og'irlikka ega - yuz minglabgacha va millionlab daltonlarga etadi. Bunday massiv molekulalar shaxssiz atom guruhlarini yengib, nazariy jihatdan astronomik konformatsiyalarni qabul qila oladi. Aslida, standart ongdagi biopolimer tirik organizmda mavjud bo'lgan tarzda mahalliy konformatsiyani qabul qilmaydimi. Shunga qaramay, bu hodisani tushuntirish muhimdir. Haqiqatan ham, moslashuvchan molekula uzluksiz termal muhitda geometriyasini cheksiz ravishda o'zgartirishi uchun nima kerak?

Polipeptid molekulasi konformatsiyasining o'zgarishi doimo polipeptidning asosiy nayzasining atom guruhlari orasidagi kesiklarning o'zgarishi bilan bog'liq (jargonda "umurtqa suyagi" deb ataladi), shuning uchun isbotlangan. - chaqirdi burilish barlari, ular yunoncha PH (ko'mir-azot aloqalari uchun) va r (ko'mir-ko'mir aloqalari uchun) bilan belgilanadi. Ma'lum bo'lishicha, binoning burilish barlarining barcha nazariy jihatdan o'tkazilgan ma'nolari haqiqatda amalga oshirilgan.

Hindistonning Ramachandran va Sacisekxaran cherkovlarida oq nayzalarning konformatsiyasi davom etdi va ularning nomlarini kiyib olgan konformatsiyalar xaritasi ularning susili mevasiga aylandi (6-rasm). Xaritadagi oq maydon qirralarning o'ralgan qiymatlarini ko'rsatadi, to'q sariq va soyali - ruxsat etilgan va ko'rinmaydi, qizil va soyali - oqsilning tabiiy konformatsiyasi. Ko'rinib turibdiki, butun xarita oq rangda ishlangan bo'lishi mumkin. Shunday qilib, tirik organizmning ongida oqsilning mahalliy konformatsiyasi energiya jihatidan eng yashovchan bo'lib, oqsil o'z-o'zidan harakatsiz qabul qilinadi. Yakbi biopolimeri kichikroq konformatsion erkinlik, aniq boyitilgan tirik molekulyar mashinaning roboti imkonsiz bo'lib qoladi.

Shakl 6. Polipeptidlarning fazoviy strukturasini buralish bobinlarida cho'ktirish. Livoruch: to'siqlar uchun Ramachandran-Sasisekxaran xaritasi (oq dala) va ruxsat etilgan (soyali maydonlar) katta aminokislota konlarining konformatsiyalari oq nayza uchun buralish kutas P va P bo'ylab o'ralgan holda. (Qatlamalarning o'zi chiziqli polipeptid lansetlarining barcha konformatsion xilma-xilligini aniqlaydi.) Abtsissa va ordinatalarda P va P víd -180 ° dan +180 ° gacha bo'lgan burmalarning qiymatlari chizilgan. Qizil maydonning konturida a-spiral va b-bukmalar uchun 1-kesim bo'yicha hujayra guruhining barcha konformatsiyalariga ruxsat beriladi; to'q sariq bo'shliqning konturida kutív ch 1 ning bir qismi o'ralgan. (Kuti ch sincapdagi aminokislotalarning haddan tashqari ko'p bo'lishi uchun ruxsat etilgan qoidalarni bildiradi, bu esa halterga yotqizishning keng turiga xalaqit bermaydi.) O'ng qo'l: Polipeptid molekulalarida P va P burilish kesiklarining ahamiyati. Nopok hidning o'zi oq lancerlarga boshqotirmalar - "ilonlar" kabi himoyalangan oqsil molekulalarini joylashtirish turlarining buyukligini qabul qilishga imkon beradi.

Suchasna komp'yuterna biyofizika pragne pobuduvati realistichnu model biopolimeriv, schob tilki na pidstaví poslidovnosti molekulali (pervinnoyí struktri) mumkin bo'lgan bulo b peredbachiti prostorovu budovu, o'sish jarayonini ishlab chiqishda ishlab chiqarishni amalga oshirish mumkin: katlama(Vid ingliz. katlamadan oldin- katlama, katlama). Biroq, bu jarayonning fizikasini tushunish idealdan uzoqdir va zamonaviy hisoblash algoritmlari, ular dalda beruvchi natijalarni bersa ham, sehrgarning qoldiq g'alabasidan uzoqdir.

Suvdan qo'rqish, nima uchun biomolekulalarning tuzilishi mavjud

Tabiatdagi biopolimerlarning ko'pchiligi suv otochenny bilan almashtiriladi. Va suv, uning qora rang bilan, kuchli bog'langan ona vatan bo'lib, suv aloqalarining trivimir tarmog'i bilan "tikilgan" (7-rasm). Bu suvning anomal darajada yuqori qaynash harorati bilan izohlanadi: ba'zida suv kristall kraterlarga o'xshash bo'lishi mumkin. H 2 Pro ning bunday tuzilishi bilan bu turli xil nutqlarning jonliligi bilan bog'liq. Z'ednannya, qutbli guruhlar (saxaroza, etil spirti, ammiak) mavjudligi orqali suv aloqalarini o'rnatish uchun zdatni, suvning "kristal ghrati" ga kirish va mo''jizaviy tarzda ajratish oson. Nutq, qutbli guruhlarning relyefi (benzol, chotirixlorid ko'mir, elementar sirka), suv aloqalari chizig'ini "yorib o'tish" va suv bilan tarqalib keta olmaydi. Ko'rinib turibdiki, nutqlarning birinchi guruhi "gidrofil" (suvni yaxshi ko'radigan), ikkinchisi esa "hidrofobik" (suvni yaxshi ko'radigan) deb ataladi.

7-rasm.Oqsil tarkibidagi gidrofobik aloqalar. Yovuzlik tog'larida: normal qo'rg'oshin. Nuqta chiziq - H-zvyazku. Muzning ochiq tuzilishida H2O molekulalari bilan o'tkirlashgan kichik bo'sh teshiklarni ko'rish mumkin. O'ngda: Polar bo'lmagan molekula atrofida suv bog'lari bilan bog'langan H 2 Pro molekulalarining tartibsiz o'rash sxemasi. Pastda: suv bilan ta'minlangan oqsil molekulalari uchun mavjud. Yashil nuqtalar suv orasidagi atomlarning markazlarini ko'rsatadi; yashil chiziq - í̈x Van der Waals chig'anoqlari. Suv molekulasi ko'k rangli sumka (radiusi 1,4 Å) bilan ifodalanadi. Suvga kirish mumkin bo'lgan sirt (qizil chiziq), agar molekula molekula atrofida aylansa, suv yaqinida tiqilib qolsa, tashqi atomlarning Van der Waals yuzalariga yopishsa, sumka doirasining markazi tomonidan yaratilgan.

Suvning hidrofobik sirt bilan aloqasi energetik jihatdan ko'rinmaydi. Suv suv aloqalarini saqlab qolmasligi kerak, lekin fazalar o'rtasida u to'g'ri trivimir, uni to'ldirish mumkin emas (7-rasm). Natijada, suvning tuzilishi o'zgaradi: u yanada tartibli bo'ladi, molekulalar bo'shashadi, ya'ni. Nam suv 0 ° C dan yuqori haroratlarda muzlaydi! Zvichayno, suv minimal vza'modíyu uchun ko'rinmas qo'ng'iroq qilish to'g'ri. Masalan, yuzadagi mayda yog' tomchilari bir tomchida g'azablanishi mumkin bo'lgan narsalar tushuntiriladi: aslida suvning o'rtasi bir-biriga yopishib, sirt bilan aloqa qilish maydonini o'zgartiradi.

Proteinlar va nuklein kislotalar ham hidrofilik, ham hidrofobik bo'laklar bo'lishi mumkin. Shuning uchun oqsil molekulasi suvli muhitga tayanib, globulaga shunday buklanadiki, bu sirtda suv bilan aloqa qilganda aminokislotalarning (glutamin, glutamin kislotasi, asparagin, aspartik kislota, serin) gidrofil ortiqcha miqdori paydo bo'ladi va hidrofobik leysin, izolösin) - o'rta globulalar va bir-biri bilan aloqa qilish, tobto. o'zaro hidrofobik aloqalarni o'rnatish. Shuning uchun oqsilni uchlamchi tuzilishga yutish jarayoni moy tomchilarini tupurish jarayoniga o'xshaydi va teri oqsilining uchinchi darajali tuzilishining tabiati aminokislotalar qoldiqlarining o'zaro tarqalishi bilan bog'liq. Qoidaga ko'ra, oqsilning barcha hujumkor (ikkilamchi, uchinchi va chorak) tuzilmalari bir xil asosiy tuzilishga biriktirilgan.

* - Tse to kintsya virno faqat suv yaqinidagi kichik va kichik oqsillar uchun, va oqsillar, biomembran ko'milgan, yoki katta protein komplekslari yiqilib mumkin. Masalan, membrana oqsillari kamroq darajada tashkil etilgan bo'lib, ular qutb sotuvchisi bilan emas, balki lipid safroning hidrofobik o'rtasi bilan aloqada bo'ladi: » . - ed.

Belgilanganidek, asosiy DNK spirali asoslar orasidagi suv aloqalari yordamida o'rnatiladi. Shu bilan birga, teri lansetasi chegaralarida azotli asoslar hidrofobik kontaktlar bilan "stack" shaklida yig'iladi (bu holda ular "stacking-o'zaro ta'sirlar" deb ataladi). DNK molekulasining gidrofil shakar-fosfat magistral qismi o'ziga xos tarzda suv bilan o'zaro ta'sir qiladi.

Boshqacha qilib aytganda, ko'pchilik biopolimerlarning ona tuzilishi (chunki vinyatka, masalan, oqsillar, lipid membranalarida pıhtılar) suv otochennya tomonidan hosil bo'ladi - har qanday tirik organizmning o'rtasida tabiiy muhit. Organik chakana sotuvchilar bilan aloqada biopolimerlarning denaturatsiyasi IZ cym pov'yazana mitteva.

Zavdyaki biopolimerlarning mahalliy molekulalarining gidrofil yuzasi katta hajmli gidratlangan qobiq bilan qoplangan ("gidratlangan qoplama"). Bular haqida, suv molekulalari qatlami qanchalik katta va qalin to'qilgan, bu haqiqatni tasdiqlash uchun oqsil kristallarini olib tashlash taxminan 60% suv birikmalaridan iborat. Gidratlangan qatlam oqsil molekulasining ko'rinmas qismi, masalan, polipeptid lansetining o'zi kabi, kimyoviy nutqlarning individualligi haqidagi topilmalarni ajoyib qilishni xohlaydi, degan fikrni hisobga olish muhim bo'lsa. Va shunga qaramay, binoning gidratlangan qobig'i biopolimerning kuchini va uning funktsiyasini bildirishi aniq va bizning kunlarda suvning tuzilishi haqidagi mashhur hodisa yangi (ilmiy) zmistni eslatadi.

Yaxshilik zaryadi

Malyunok 8. oqsil va suv otochennyam o'rtasidagi elektrostatik o'zaro. Suv molekulalarining (dipollar sifatida ko'rsatilgan) oqsil va zaryadga yo'nalishi (rasmlar aniqlik uchun ijobiy).

Shubhasiz, biopolimer molekulalari yuzasida gidrofillik ustunlik qiladi. Bu, qoida tariqasida, elektr zaryadini olib yuradigan sirt. Proteinlar karboksil va aminokislotalar, nuklein kislotalar - fosfat guruhlari, polisaxaridlar - karboksil, sulfat va bor bilan zaryadlangan. Bundan tashqari, bir turdagi zaif o'zaro ta'sirlar, kuchli biopolimerlar, ê ionní aloqalar - molekulaning o'zi radikallari o'rtasida ichki sifatida, shuning uchun zvníshny - metall ionlari yoki suidny makromolekulalar bilan (8-rasm).

Vakolatli muvofiqlashtirish

Tushunarli, zaif o'zaro ta'sirlarning yana bir muhim turi - muvofiqlashtirish aloqalarini taxmin qilmaslik mumkin emas. Sintetik ligand - etilendiamintetraoik kislota (EDTA, EDTA) bilan uch valentli kobalt kompleksining kichik bo'lagi uchun 9 ta ko'rsatkich mavjud. Biopolimerlarning tabiiy komplekslari, shubhasiz, buklangan tuzilishga ega, ammo g'oyaga ko'proq o'xshaydi. Ko'p valentli metallar bilan komplekslar oqsillar va polisaxaridlarga xosdir. Metalloproteinlar biopolimerlarning eng katta sinfidir. Ularning oldida nordon tashuvchi oqsillarni, fermentlarga boy membrana oqsillarini - elektron tashish nayzalarini ko'rish mumkin. Metalloproteinlar aniq ifodalangan katalitik faollikka ega bo'lishi mumkin. Men uzluksiz katalizator bo'lishni xohlayman ê o'tish davri metall ioni, polipeptid nayzalari eng kuchli katalizator bo'lib xizmat qiladi va bundan tashqari, binoning hidi metallning faolligini boshqaradi, uning katalitik quvvatini va katalitik ta'sirini kamaytiradi. o‘zi ahamiyatlidir. Shunday qilib, metabolik jarayonlarning puxtaligiga va tildan tashqari nozik tartibga solish imkoniyatiga erishiladi.

9. Muvofiqlashtiruvchi aloqalar. a - Z 3+ z EDTK atomi bilan birlashgan oktaedral kompleksning tuzilishi. b - Markaziy ionni muvofiqlashtirish eng muhim elektron donorlarning radiuslari bilan turli xil spivvídnosheni yogo radiusida xarakterlidir. Malyunok h.

Ikkilamchi tuzilmalar

Proteinlar ikki turdagi ikkilamchi tuzilmalar bilan tavsiflanadi. a-spiral bir necha marta muhokama qilingan. Bu erda faqat ikkita turdagi a-spirallarni qo'shish mumkin - o'ng qo'lda (R harfi bilan ko'rsatilgan) va chap qo'lda (L harfi bilan ko'rsatilgan). Tabiatda kamroq o'ng qo'l spirallari mavjud - hid sezilarli darajada barqaror (10-rasm). Aslida, a-spirallar faqat aminokislotalarning bitta optik izomeridan hosil bo'lishi mumkin.

Bundan tashqari, oqsilning tuzilishi, b-arkushning burma qismlari kengayadi. Xuddi a-spiralda bo'lgani kabi, suv aloqalari rulonlar orasiga o'rnatiladi, b-varaqda ular katta ikki qavatli strukturani ("arkush") tashkil etuvchi o'z joniga qasd qiluvchi iplar orasida joylashgan. Bunday struktura past tolali oqsillarga, masalan, tolali tabiiy tikuvga biriktirilgan. Qat'i nazar, suv-bog'lanishlarni olib tashqari, mítsníst, zavdyaks ulug'vor sonlar zavdyaks va bunday zv'yazkív to'g'ri chizilgan, hatto mítsne zshivannya lanzyugivs erishish emas, kim. Tse o'z liniyasi ochish uchun ajoyib mytsnoy bilan tikuv ipni talon-taroj qilish - ko'proq mytsnoy, bir xil diametrli pastki po'lat ip.

10-rasm. Proteinning yon tuzilmalari. Yovuzlik tog'larida: o'ng a-spiral. a - atom tuzilishi. R - bichni guruhlari. Qora chiziqlar - suv havolalari. b - tíêíí va a-spiralning bir burilishining sxematik tasviri (oxiridan ko'rinish). O'q bizga yaqinroq bo'lgan dunyoda spiralning burilishini (kengayishdan bitta ortiqcha) ko'rsatadi (ortiqcha narsalar soni shu bilan o'zgaradi). O'ngda: polipeptid nayzasining ikkilamchi tuzilishi (a-spiral va b-varaqning ipi) va uchinchi tuzilmasi - polipeptid nayzasi, globulada burmalar. Quyida levoruch mavjud: o'ng (R) va chap (L) spirallar. Ularning ostida trigonometriyaning ijobiy kesimining ko'rsatkichlari mavjud bo'lib, u bilan "bizga yaqin" o'q atrofga o'raladi. qarshi yillik (vídpovídaê R-spíralí) kursi. O'ng qo'l ostida: b-strukturaning varag'i sirtda buklanishi mumkin. Bíchny groupi (kichik vydrostki) raztashovani bir xil bík, yak va katlama, tobto ichida burmalar va burmalar. to'g'ridan-to'g'ri pastga va tepaga, bichní guruhlari b-strand bilan chiziladi. Malyunok h.

Konformatsiyalarning butun doirasi

Biopolimerlardagi zaif o'zaro ta'sirlarning roli spektroskopik tekshirish usullari bilan tasdiqlangan. 11-rasmda sintetik polipeptid polilizinning IC (infraqizil) va CD (dumaloq dixroizm) spektrlari fragmentlari ko'rsatilgan, ular uchta konformatsiyada - a-spiral, b-arkush va tartibsiz bo'laklarda uchraydi. Ajablanarlisi, lekin zovsim spektrlari qochib ketmaydi, nibi uch xil nutqdan olingan. Shuning uchun zaif intermodallik davrida molekulaning kichikroq dunyo, pastki kovalent bog'lanish ustidan hukmronligi ifodalanadi.

11-rasm. Polilizinning uchta konformatsiyasining gil spektrlarini solishtirish. Livoruch: a-spiral, b-tuzilish va tasodifiy lasan (r) konformatsiyasida polilizin uchun CD spektrlarining ("uzoq" UVda) xarakterli shakllari. O'ng qo'l: Bu konformatsiyalarning o'zida polilizin uchun muhim suvga (D 2 O) o'xshash ICh-o'tkazish spektrlarining xarakterli shakllari. Vaqti-vaqti bilan yarashish "amid I" maydoni tomonidan amalga oshirildi, bu esa Z=Ulanish haqida kolikatsiyani keltirib chiqardi. Malyunok h.

N qadamda yigirma

Bagatorazalarda oqsil nayzalarining konformatsiyalari soni ularning omboriga kiradigan ko'p miqdordagi aminokislotalar orqali ortadi. Yigirmata proteinogen aminokislotalar mavjud va turli xil biologik radikallar mavjud. Masalan, glitsinda zanjir radikali bir atom suvgacha qisqaradi, triptofanda esa massiv bo'lib, ortiqcha skatol bilan strukturaning orqasida buklanadi. Radikallar hidrofobik va gidrofil, kislotali va asosli, aromatik, geterosiklik va tirnash xususiyati beruvchi.

Ajablanarlisi shundaki, aminokislotalar qoldiqlaridagi zanjir radikallarining kuchi polipeptid nayzasining konformatsion kuchiga asoslanadi. Sstink, zokrema, torsion barlarning kattaligiga quying va Ramachandran xaritalariga tuzatishlar kiriting. Ularning yana bir turi oqsil molekulasining zaryadini yotqizishdir izoelektrik nuqta- oqsil kuchining eng muhim ko'rsatkichlaridan biri (12-rasm). Misol uchun, aspartik kislotaning ortiqcha miqdori faqat kuchli kislotali muhitda, pH 3 da manfiy zaryadni yo'qotadi. Asosiy aminokislota argininning ortiqcha qismi, aksincha, pH 13 da - kuchli kislotali muhitda musbat zaryadni yo'qotadi. . Ko'lmak muhitida pH 11 da tirozinning fenol gidroksidi, pH 10 da ular sisteinning sulfgidril guruhi bilan zaryadlanadi. Gistidin katta qiziqish uyg'otadi, uning radikali imidazol tsiklini o'z ichiga oladi: qolgan qismi pH 6 da ijobiy zaryad oladi, keyin. fiziologik onglarda. Boshqacha qilib aytadigan bo'lsak, gistidning ortiqcha zaryadlangan va zaryadsiz shakllarining o'zaro o'zgarishi tanada doimiy ravishda sodir bo'ladi. O'tishning qulayligi histidinning ortiqcha katalitik faolligi bilan bog'liq: aminokislotalar, zokrema, nukleazlar kabi past fermentlarning faol markazlari omboriga kirish uchun.

Malyunok 12. Proteinlarni saqlashda aminokislotalarning biologik radikallarining tuzilmalari va vakolatlarini farqlash. Yovuzlik tog'larida: bichní kola yigirma standart amino kislotalar zaxiralari. O'ngda: bichni guruhlari, yakslar (barcha hidlar qutbsiz bo'lgani kabi) a-spirallarda va b-struktura tekisliklarida yagona hidrofobik yuzalar hosil qilishi mumkin. Lancerlarda qutbli guruhlarning o'xshash cho'kishi a-spirallar va b-iplarning qo'shni yuzalarida hidrofil hududlarning o'rnatilishiga olib keladi. Pastda: ionlashtirilgan zanjir guruhlari zaryadi, shuningdek, turli pH da peptid lansetining N-terminallari (NH 2 -C a) va yoga C-terminali (C a -C'OOH). Malyunok h.

Podviyna Potryyna spirali

Yuqorida aytilganidek, men DNK spiralini hech kimga topshirmayman. Kollagen spiralini iste'mol qilish sezilarli darajada kamroq e'tirof etiladi, bundan tashqari, hatto kollagen ham yaxshi to'qimalar hosil bo'lgan xordali mavjudotlar (va odamlar) organizmining asosiy oqsilidir.

Kollagen kundalik amino kislotalar omborini jonlantiradi: ko'p hollarda aromatik aminokislotalar, keyin glitsin va prolin bilan boyitiladi. Polipeptid nayzalarining kollagenga aminokislotalar ketma-ketligi ham o'zgarmasdir: aminokislotalar to'g'ri tartibda sanab o'tilgan; teri uchinchi ortiqcha ê glisin. Lansetning terisi ayniqsa chap spiraldagi kollagenga buriladi (menimcha, a-spiral to'g'ri bo'lishi mumkin) va shu bilan birga nayzalar o'ng tomonga buriladi. harakat qilaman("kollagen") supercoil(13-rasm).

Malyunok 13. Kollagen va kalıplama uchun supercoil modeli. Livoruch: ketma-ketlik uchun model (glisin-prolin-prolin) n. Teri lansyug o'z rangi bilan tasavvur qiladi. Glitsinning NH-guruhlarining H atomlari (ko'k) va Gly-Pro-Pro (chervonim) uchligining birinchi prolinining CO-guruhlarining O-atomlari o'rtasidagi bog'liqlik ko'rsatilgan. Gly yordamida "1" nayzasi "2" nayzasi bilan, Pro esa "3" nayzasi bilan bog'lanadi va hokazo. Taxminan ikki kishi uchun kıvırma, lanceugs terisi kollagenni qondiradi qonun supercoil. "Super" - shunga ko'ra, kattaroq miqyosda, bir nechta ortiqcha bo'lgan konformatsiyalar miqyosida kollagen nayzasi allaqachon poli (Pro) II tipidagi spiralni o'rnatadi ("mikrospiral" - chap); vv to'g'ridan-to'g'ri proline kilets uchun yurishingiz mumkin.
O'ng qo'l: kollagenni yoritadi in vivo. Krok 1. 2:1 nisbatda pro - a 1 - lanserlar va pro - a 2 - lancerlar (har bir teriga 1300 ta ortiqcha) biosintezi. Krok 2. Hydroxyluvannya deyaky Pro va Lys dan ortiq. Krok 3. Tsukrívni (GLC-GAL) gidroksilning ortiqcha miqdoriga kiritish. Krok 4. Utvorennya trimer va yoga davrlarida S-S-zv'yazkív. Krok 5. prokolagenin o'rtasida Utvorennya potrynoy spiral. Krok 6. Hujayra osti bo'shlig'ida prokolagenin sekretsiyasi. Krok 7. Globulyar elementlarni olib tashlash. Kroki 8-10. Uchinchi superkoillardan fibrillalarning o'z-o'zidan qo'shilishi, aminokislota konlarining qoldiq modifikatsiyasi va o'zgartirilgan kollagen lanceolate ortiqchalarining kovalent o'zaro bog'liqliklarining kiritilishi. Malyunok h.

Ba'zi xususiyatlarda kollagen tugamaydi. Gidroksid (3-gidroksiprolin, 4-gidroksiprolin, 5-gidroksilizin)da prolin va lizinning faol ortiqcha miqdori oqsil fibrillasini barqarorlashtiradigan qo'shimcha suv aloqalarini o'rnatadi. Suv bog'larini hosil qilish uchun yanada ko'proq imkoniyatlar gidroksil guruhlari orqasida bir qator ortiqcha glikozillanishlarga ega bo'lganlar tomonidan yaratilgan va gidroksilsiz gidroksidlar gidroksilizinni keto guruhiga oksidlaydi.

Askorbin kislota (vitamin S) ishtirokida kollagendagi aminokislotalar qoldiqlarining gidroksillanishi mumkin emas. Shuning uchun inson va jonzotlarda bu vitamin yo'q bo'lganda, askorbin kislotaning mustaqil biosinteziga kechikmasdan, og'ir kasallik - iskorbit rivojlanadi. Skurvy bilan organizmda g'ayritabiiy kollagen sintezlanadi, bu shilliqqoni yo'qotishga yordam beradi. Shubhasiz, baxtli to'qimalar yanada yig'laydi - ular tiniq, tanaga dotik parchalanib, gematomani chaqiradi. Askorbin kislotaga boy mevalarni iste'mol qilish iskorbit belgilariga osonlikcha berilib ketadi. Ushbu alomatlarning sababi bo'lgan keyingi ovoz chiqarib, gidroksaminokislotalarning ko'pligi bilan o'rnatiladigan suv bog'larining normal kollagen tizimining mavjudligidir.

energiya manzarasi

Bir necha marta biopolimerlarning tabiiy konformatsiyasi energiya jihatidan eng yashovchan ekanligi va standart tizimlardagi molekula o'z-o'zidan qabul qilinishi mumkin emasligi aytilgan. Tsomada perekonatisya qilish uchun makromolekulaning energiya landshafti xaritasini hayratga solish kifoya (14-rasm). Niy vídpovídaê mahalliy konformatsiyasi (energiya minimal) ustida Naiglybsha "truba" va nívishchi "og'ir cho'qqilari", zrozumílo, eng ko'zga ko'ringan, tarang tuzilmalarni qoplama, uni noyob molekula sifatida qabul qiladi. "energiya bo'shlig'i" bo'lgan boshqa depressiyalarda suv to'siqlarining global minimal darajasiga ega bo'lganlarga hurmat ko'rsating. Bu makromolekulaning o'z tabiiy konformatsiyasidan boshqasiga o'z-o'zidan o'tishini osonlashtiradi, u energiya jihatdan ham hayotiydir. Aytish kerakki, qoidalar kimga bog'liq - biopolimerlarning funktsiyalari bir konformatsiyadan ikkinchisiga o'tish, boshqasining hidi va energiya landshafti bilan bog'liq. Va shunga qaramay, bunday ayblovlar ochiq qoidani tasdiqlash ehtimoli kamroq.

Shakl 14. O'z-o'zidan buklanadigan uchinchi darajali oqsil tuzilishi. Livoruch: oqsilni keyingi yutishning mumkin bo'lgan yo'llaridan biri. Barcha sohalar yuqori va erkin energiyani o'ylashni boshlaydilar va ular yutib yuborilganda to'planmaydi, ularni o'rtasiz qo'riqlab bo'lmaydi. O'ng qo'l: Oq lansetning energetik landshaftining sxematik tasviri. (На малюнку ми можемо зобразити лише дві координати, що описують конформацію білкового ланцюга, тоді як реальна конформація описується сотнями координат.) Широка щілина між глобальним енергетичним мінімумом та іншими енергетичними мінімумами необхідна для того, щоб стабільне укладання ланцюга руйнувалося лише шляхом термодинамічного переходу типу « hammasi yoki hech narsa»; tse oqsilning ishlashining ishonchliligini ta'minlaydi - "hamma narsa-hech narsa" tamoyiliga ko'ra, elektr lampochkasi kabi.

Biopolimer afishasini o'z-o'zidan to'g'ri yotqizish ishonchli emas. Misol uchun, tuxumni tayyorlash tuxum oqining termal denatüratsiyasi kabi boshqa narsa emas. Va shunga qaramay, men tuxumga etib, uni otaning tuxumiga qaytarish uchun hech narsa o'ylamagan edim. Buning sababi - polipeptid nayzalari o'rtasidagi tartibsiz o'zaro ta'sir, ularning bir to'pga o'zaro bog'lanishi. Denatüratsiyalangan po'latning bunday barqarorlashuvi tirik to'qimalarda, aytaylik, o'sha termal infuziya bilan kuzatiladi. Evolyutsiya ushbu muammolarning ko'rinishini keltirib chiqardi va shunday deb nomlangan issiqlik zarbasi oqsillari. Ushbu agentlar shunday nomlanadi, termik operatsiyalar paytida parchalar organizmda intensiv tebranadi. Maqsad denatüratsiyalangan makromolekulalar o'zlarining tabiiy tuzilishini o'zgartirishga yordam berishdir. Issiqlik zarbasi oqsillari ham deyiladi boshliqlar, keyin. "enagalar". Ular mahalliy bo'shliqning paydo bo'lishi bilan tavsiflanadi, unda denatüratsiyalangan molekulalarning bo'laklari joylashtirilgan va nayzalarni to'g'ri yotqizish uchun optimal tarzda yaratilgan. Shu tarzda, chaperonlarning funktsiyasi biopolimerlarning o'z-o'zini renaturatsiyasi yo'liga sterik o'tishlarni qabul qilishgacha kamayadi.

Kamroq protein emas, balki uglevodlar

15-rasm. Polisaxaridlardagi suv bog'lari. Livoruch: tsellyulozada ortiqcha glyukoza 180 ° ga aylanadi, bu esa ikkita H-bog'lanish hosil bo'lishiga imkon beradi. Bir vaqtning o'zida juda ko'p harakat qilish mumkin emas va tsellyuloza molekulasi bukilmaydigan qattiq ipdir. Bunday iplar o'zaro suv aloqalarini hosil qiladi mikrofibrillalar, go'yo birlashgandek tolalar- yuqori mexanik kuchga ega jguti. O'ng qo'l: monomerlar orasidagi bog'lanishlarning boshqa konfiguratsiyasi amilozada nayzalarda bir xildan uzoq bo'lgan glyukozaning ortiqcha miqdori o'rtasida suv aloqalari o'rnatilishiga olib keladi. Shuning uchun amiloza spiral tuzilmalarni o'rnatadi, ularda bir burilishda 6 ta ortiqcha glyukoza, tobto mavjud. suvli rishtalar bilan, birinchisi qolgan, ikkinchisi bir xil, uchinchi va sakkizinchi nozik.

Aslida, biopolimerlarning faqat ikkita klassi - oqsillar va nuklein kislotalar muhokama qilindi. Ale ê men uchinchi ajoyib sinf. polisaxaridlar, biz buni an'anaviy ravishda hurmat qilish uchun ruxsat beramiz.

Molekulyar biologlar har doim qo'pol moddaga o'xshab zaif znevagoyu bilan polisaxaridlargacha bo'lgan. Movlyav, nuklein kislotalar tadqiqot ob'ekti, hidlar genetik ma'lumotdir. Proteinlar ham cicavi bo'lib, ularning oldida barcha fermentlarni ko'rish mumkin. Polisaxaridlar esa energiya zahirasi, tirik organizm uchun hayot beruvchi materialdan boshqa narsa emas. Zrozumílo, tsey pídkhíd ê nevirnim men o'zingizni stupovo zhivaê. Endi bilamizki, polisaxaridlar va saxaridlar (zocrema proteoklikani) hujayra faoliyatini tartibga solishda asosiy rol o'ynaydi. Masalan, klitin sirtining retseptorlari va polisaxarid tabiati molekulasining kamayishi, roslinning hayotini tartibga solishda polisaxaridning klitin devorlaridagi roli endigina paydo bo'la boshladi. Garchi ular allaqachon olib ketilgan bo'lsa ham.

Bizga zaif o'zaro ta'sirlarning roli aytiladi, chunki polisaxaridlar o'zini namoyon qiladi, ehtimol boshqa biopolimerlarda kuchliroq, pastroq ilhomlantiradi. Bir qarashda, paxta va kartoshka kraxmalining yagona emasligi aniq, men chemichna budova istayman. tsellyulozaі amiloza(rangsiz kraxmal fraktsiyasi) shunga o'xshash. Nutqning mavjudligi (1 → 4) - D-glyukanlar 1 va 4 pozitsiyalarda bir glikozid aloqasi bilan birma-bir bog'langan piranoz sikllar shaklida ortiqcha D-glyukozadan hosil bo'lgan gomopolimerdir (15-rasm). Farqi shundaki, amiloza a-(1→4)-D-glyukan emas (ularda ortiqcha glyukoza birma-bir aylantirilmaydi), tsellyuloza esa b-(1→4)-D-glyukan (glyukoza aylanishida). tomonidan 180 ° ikki o'z suides uchun). Natijada, tsellyulozaning makromolekulalari to'g'rilanib, o'zaro va teri makromolekulasi o'rtasida suv bog'lari zanjirini o'rnatadigan ko'rinadi. Bunday makromolekulalar to'plami qondiradi tola. Makromolekulaning o'rta fibrillalari polimerlarga xos bo'lgan kristalli tuzilishni hosil qiladigan tarzda polga o'ralgan. Mexanik kuch uchun tsellyuloza tolalari po'lat va inert polga yaqinlashmoqda, ular ozon-azot reagenti (nitrat va ozon kislotalarining issiq aralashmasi) bilan shishasimon. Roslinlarda tsellyuloza vikonlarining nima uchun o'qi qo'llab-quvvatlovchi, mexanik funktsiyalardir. Von - roslinlarning klitin devorlarining ramkasi, suv - skelet. Budova maê ga ko'proq o'xshash xitin- qo'ziqorinlarning klitin devorlarining azotli polisaxaridi va boy umurtqasiz jonzotlarning tuxumdon skeleti.

Amiloza turlicha tuzilgan. Їí makromolekulalar keng spiral shaklini hosil qiladi, teri bobini oltita glyukoza ortiqcha qismiga biriktirilgan. Teri bandajlarining ortiqcha qismi "birodar" kabi ovoz bilan sug'oriladi. Spiral ichki qismni bo'sh to'ldirishi mumkin, shuning uchun murakkab hosil qiluvchi moddalar (masalan, ko'k rangli kompleksni kraxmal bilan hidratlaydigan yod molekulalari) kirib borishi mumkin. Bunday tuzilma amilozani paxmoq va nemis bilan o'ldirish uchun. Tsellyuloza yuzasida u suvda oson tarqaladi, yopishqoq xamirni yumshatadi va osonlikcha gidrolizlanmaydi. Bunga roslinlarda amiloza bir vaqtning o'zida razgaluzhenimdan amilopektin zahira polisakkarid rolini o'ynaydi - glyukoza zahirasi.

Bundan buyon statistik ma'lumotlarning barcha ko'rsatkichlari juda katta rol o'ynaydi, chunki ular tirik organizmning o'zaro ta'sirida zaif rol o'ynaydi. Maqola o'zini ilmiy yangilik sifatida ko'rsatmaydi: bu ko'proq sarguzashtli, ammo biz faktlarni ahamiyatsiz nuqtai nazardan bilamiz. Siz faqat boshoqda yangraganlar haqida taxmin qilishingiz mumkin. zaif aloqalar molekulyar mashina tomonidan muhim cheruvannya roli uchun sezilarli darajada mos keladi, pastki kovalent.. Va polda hidlaganlar tirik tizimlarda keng namoyon bo'ladi va jigarrang funktsiyalarga ega bo'lishi mumkin, lekin faqat Tabiatning dahosini kuchaytiradi. Men spodívayus, scho vídomosti, scho tsíy statti, zatsykalyat va sokin, parcha molekulyar mashinalar yaratish bilan shug'ullanuvchi yangradi: birlik, tirik va jonsiz tabiat dunyosi bo'lganlarning xotirasiga ergashing, bir xil qonunlarni qadrlang. . Chi yangi fan ustida turmaydi - molekulyar bionika Genetik kodning burilishlarida: sporadik ruhlar Jismoniy hidrofobiya;

  • Proteinlarning bir nechta teng tarkibiy tuzilishini ko'rishingiz mumkin: birinchi, ikkinchi, uchinchi va chorak. Teri rivenning o'ziga xos xususiyatlari bor.

    Oqsillarning birlamchi tuzilishi peptid bog'lari bilan bog'langan aminokislotalarning chiziqli polipeptid nayzasi deb ataladi. Birlamchi struktura oqsil molekulasining strukturaviy tashkil etilishining eng oddiy o'lchovidir. Yuqori barqarorlik bir aminokislotaning a-amino guruhi va boshqa aminokislotaning a-karboksil guruhi o'rtasidagi kovalent peptid bog'lari bilan ta'minlanadi. [ko'rsatish] .

    O'rnatilgan peptid aloqasida prolin yoki gidroksiprolinning imino guruhining roli ishtirok etsa ham, u kamroq bo'ladi. [ko'rsatish] .

    Hujayralarda peptid aloqalari o'rnatilganda, bitta aminokislotaning karboksil guruhi kobda faollashadi, so'ngra u ikkinchisining aminokislotalariga qo'shiladi. Taxminan polipeptidlarning laboratoriya sintezi xuddi shu tarzda amalga oshiriladi.

    Peptid aloqasi polipeptid lansetining bir qismi bo'lib, u takrorlanadi. Von nafaqat birlamchi strukturaning shakliga, balki polipeptid nayzasining haqiqiy tashkil etilishiga ham qo'shadigan bir qator xususiyatlarga ega bo'lishi mumkin:

    • koplanarlik - peptid guruhiga kiradigan barcha atomlar bir tekislikda;
    • zdatníst ísnuvati ikkita rezonansli shaklda (keto-yoki enol formí);
    • yuz-sovno C-N-bog'lanishda shafoatchilarning trans-pozitsiyasi;
    • zdatnist suv aloqalari o'rnatilgunga qadar, bundan tashqari, teri peptid guruhlari kichikroq guruhlar, shu jumladan peptid guruhlari bilan ikkita suv aloqasini o'rnatishi mumkin.

    Vignatok prolin yoki gidroksiprolinning amino guruhining ishtiroki uchun peptid guruhlarini hosil qiladi. Binoning hidlari faqat bitta suv qo'ng'irog'ini tashkil qiladi (ajoyib). Proteinning ikkilamchi tuzilishini shakllantirish bo'yicha Tse vplivaê. Prolin yoki gidroksiprolin topilgan masofada joylashgan polipeptid nayzasi osongina buklanadi, u xuddi boshqa suvli tovush bilan yo'qolmaydi.

    Peptidlar va polipeptidlar nomenklaturasi . Peptidlarning nomi ulardan oldin kelgan aminokislotalarning nomlaridan iborat. Ikkita aminokislotalar dipeptid, uchtasi - tripeptid, chotiri - tetrapeptid va boshqalarni beradi. Polipeptidlarni nomlash, N-terminaldan boshlab barcha aminokislotalarni ketma-ket qayta masshtablash, ularning nomlarini almashtirish, C-terminal, -in dan -il qo'shimchasini (peptidlardagi aminokislotalarning parchalarini endi karboksil guruhi deb atash mumkin emas, lekin karbonil guruhi). Misol uchun, rasmda tasvirlangan nom berish. 1 tripeptid - leyk xachir fenilalan xachir treon ichida.

    Oqsilning birlamchi tuzilishining xususiyatlari . Polipeptid lansetining orqa suyagida zhorstki tuzilmalari (tekis peptid guruhlari) ligamentlarni o'rab o'rash kabi ko'zga ko'ringan rukhomi dilyanki (-CHR) bilan chiziladi. Polipeptid lansetining hayotining bunday xususiyatlari ochiq maydonda to'shakka qo'shiladi.

    Ikkilamchi tuzilish - bu bir lansetning peptid guruhlari yoki polipeptid lansetlari yig'indisi o'rtasida o'rnatilgan suv aloqalari o'rnatilgan zavdyakaning tartiblangan tuzilishiga polipeptid lansetni joylashtirish usuli. Ikkilamchi strukturaning konfiguratsiyasiga ko'ra, ular spiral (a-spiral) va sharsimon buklangan qismlarga (b-tuzilma va ko'ndalang b-shakl) bo'linadi.

    a-spiral. Bu oqsilning ikkilamchi tuzilishining boshqa turi bo'lib, u oddiy spiralga o'xshab ko'rinishi mumkin, u bitta polipeptid lansetining chegaralarida interpeptid suv aloqalarining ligamentlari tomonidan o'rnatiladi. Peptid bog'lanishning barcha kuchini boshqaradigan a-spiralning mavjudligi modeli (2-rasm) Pauling va Kori tomonidan taklif qilingan. a-spiralning asosiy xususiyatlari:

    • vintli simmetriyaga ega bo'lgan polipeptid lansetining spiral konfiguratsiyasi;
    • dermal birinchi va to'rtinchi aminokislotalar qoldiqlarining peptid guruhlari o'rtasida suv aloqalarini o'rnatish;
    • spiraldagi burilishlarning muntazamligi;
    • a-spiraldagi ikkala aminokislota qoldiqlarining tengligi kurtaklar va ularning toksik radikallariga bog'liq emas;
    • aminokislotalarning erkin radikallari belgilangan a-spiralda ishtirok etmaydi.

    a-spiralning ovozi elektr pechkaning cho'zilgan spiraliga o'xshaydi. Birinchi va to'rtinchi peptid guruhlari orasidagi suv bog'lanishlarining muntazamligi polipeptid nayzalarining aylanish muntazamligini aniqlaydi. a-spiralning bir burilish balandligi 0,54 nm gacha; 3,6 gacha aminokislota ortiqcha, shuning uchun teridagi aminokislotalarning ortiqcha qismi o'q bo'ylab (bitta aminokislota ortiqcha balandligi) 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm) ga yuqoriga ko'tariladi, bu sizga barcha aminokislotalarning tengligi haqida gapirishga imkon beradi. a-spiralda ortiqcha kislotalar. Muntazamlik davri - 5 burilishgacha bo'lgan spirallar yoki 18 aminokislota qoldiqlari; Bir davrning uzunligi 2,7 nm ga aylanadi. Guruch. 3. Pauling-Kory a-spiral modeli

    b-tuzilmasi. Bu ikkilamchi tuzilishning boshqa turi bo'lib, u polipeptid nayzasining konfiguratsiyasini biroz egib qo'yishi mumkin va bir xil polipeptid nayzasining uchta daraxti yoki polipeptid nayzalarining yig'indisi chegaralarida interpeptid suv aloqalari yordamida hosil bo'ladi. Їí̱̱̱̱̱̰̰̰̰̰̰̰̈ı̱̱̱ıлікı̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̰̈̈ıı̱ı̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̱̈̄̈̋̋̄̋̋̋̋stan bir sferik buklangan struktura deb ham ataladi. Ê turli xil b-tuzilmalar. Oqsilning bitta polipeptid nayzasi bilan o'rnashgan ko'chatlar sharchalarining almashinishi o'zaro faoliyat b-shakl (qisqa b-tuzilma) deb ataladi. O'zaro faoliyat b-shakldagi suv bog'lari lansiug polipeptidining halqalarining peptid guruhlari o'rtasida birlashadi. Ikkinchi tur, jami b-tuzilma butun polipeptid lansetka xos bo'lib, shakli egilishi mumkin va yig'indisi parallel polipeptid lansetlari orasidagi peptidlararo suv aloqalari bilan kamayadi (3-rasm). Ushbu tuzilma akkordeon uchun juda qiyin. Bundan tashqari, b-tuzilmalarning variantlari mumkin: hidlar parallel lansetlar (bir yo'nalishda to'g'rilangan N-kintsi polipeptid lansetlari) va antiparallel (turli tomonlarga tekislangan N-kintsi) bilan amalga oshirilishi mumkin. Bir to'pning zanjir radikallari ikkinchi to'pning zanjir radikallari orasida joylashgan.

    Oqsillarda a-tuzilmalardan b-tuzilmalarga o'tish va suv bo'g'inlari o'tgandan keyin orqaga qaytish mumkin. Lansetli jilovning muntazam interpeptidli suv bo'g'inlarini almashtirish (polipeptid lansetining fermuarı spiralga aylanadi) spirallarni va polipeptid nayzalarining o'ralgan bo'laklari orasidagi suv aloqalarining zamikanni buradi. Keratindagi namoyonlarning bunday o'tishi tukli sincap hisoblanadi. Soch mitti bo'lsa, b-keratinning spiral tuzilishini buzish va a-keratinga o'tish uchun vin oson (jingalak sochlar to'g'rilanadi).

    Oqsillarning muntazam ikkilamchi tuzilmalarini (a-spirallar va b-tuzilmalar) kristalning erishiga o'xshash tarzda buzilishi polipeptidlarning "erishi" deb ataladi. Bu suv bilan bog'lanishlar uziladi va polipeptid nayzalari shishib, to'psiz to'p shaklida bo'ladi. Shuningdek, ikkilamchi tuzilmalarning barqarorligi interpeptidli suv aloqalari bilan belgilanadi. Ortiqcha sisteinning erishi joylarida polipeptid lansetning oz miqdordagi disulfid bog'lanishlari uchun boshqa turdagi bog'lanishlarni ushbu saytdan olish mumkin emas. Disulfid bog'lari bilan bog'langan qisqa peptidlar tsiklda miltillaydi. Boy oqsillarda bir soat a-spiral hujayralar va b-tuzilmalar mavjud. 100% s a-spiral bo'lgan tabiiy oqsillarni ishlatib bo'lmaydi (paramiozin shilliq qavat oqsili bo'lib, 96-100% a-spiral), ammo sintetik polipeptidlar 100% spirallashgan.

    Boshqa oqsillar turli darajadagi shilinishlarga olib kelishi mumkin. Paramiozin, miyoglobin va gemoglobinda a-spiral tuzilmalarning yuqori chastotasi kuzatiladi. Boshqa tomondan, tripsin, ribonukleazada, polipeptid lansetining katta qismi sharsimon b-tuzilishga mos keladi. Qo'llab-quvvatlovchi to'qimalar oqsillari: keratin (soch oqsili, jun), kollagen (tendon oqsili, teri), fibroin (tabiiy tikuv oqsili) polipeptid nayzalarining b-konfiguratsiyasini o'zgartirishi mumkin. Oq rangdagi polipeptid lansetlarning spiralizatsiyasi dunyosidagi farq, shubhasiz, spiralizatsiyani tez-tez buzish yoki polipeptid nayzalarining muntazam yotqizilishini "buzish" kuchiga ega bo'lganlar haqida gapiradi. Buning sababi oqsilning polipeptid lansetining qo'shiqchi obsesyonda, ya'ni tretin tuzilishida yanada ixcham joylashishidir.

    Proteinning tretin tuzilishi

    Proteinning uchinchi tuzilishi - polipeptid lansetini ochiq joyga yotqizish usuli. Uchinchi darajali tuzilish shakliga ko'ra, oqsillar globulyar va fibrilyarlarga bo'linadi. Globulyar oqsillar ko'pincha ellipssimon shaklga ega, fibrillar (ipga o'xshash) oqsillar esa o'ralgan shaklga ega (tayoq, shpindel shakli).

    Oqsillarning uchinchi darajali tuzilishining proteokonfiguratsiyasi shuni ko'rsatadiki, fibrillyar oqsillar faqat b-tuzilmaga va globulyar a-spirallarga ega bo'lishi mumkin. Qatlamli katlamli ikkilamchi strukturani emas, balki spiralni tashkil etuvchi Ê fibrillyar oqsillari. Masalan, a-keratin va paramiozin (mollyuskalarning mimik membranasi oqsili), tropomiozin (skelet membranalari oqsili) fibrillyar oqsillarga keltiriladi (ular tayoqsimon shaklga ega) va ularning ikkilamchi tuzilishi a- spiral; Boshqa tomondan, globulyar oqsillar ko'p sonli b-tuzilmalarga ega bo'lishi mumkin.

    Chiziqli polipeptid lansetining spiralizatsiyasi taxminan 4 marta o'zgaradi; va o'nlab marta ko'proq ixcham, pastroq bo'yli o'g'irlash uchun uchinchi tuzilmada yotqizish.

    Proteinning tretin tuzilishini barqarorlashtiradigan yulduzlar . Uchinchi darajali strukturani barqarorlashtirishda aminokislotalarning uchinchi darajali radikallari orasidagi bog'lanish rol o'ynaydi. Qi havolalari quyidagilarga qo'shilishi mumkin:

    • kuchli (kovalent) [ko'rsatish] .

      Kovalent bog'lanishdan oldin sistein zanjiri radikallari o'rtasida disulfid bog'lari (-S-S-) mavjud bo'lib, ular polipeptid lanceletining turli joylarida joylashgan; izopeptidlar yoki psevdopeptidlar - aminokislotalarning a-karboksil guruhlari emas, balki aspartik, glutamik va aminotsitrik kislotalardagi zaharli radikallarning COOH guruhlari va lizin, arginin va a-aminokislotalardagi zaharli radikallarning aminokislotalari o'rtasida. Zvidsi va bog'lanish turi deb ataladi - peptidga o'xshash. Efirli aloqalar, COOH-guruhi dikarboksilik aminokislotalar (aspartik, glutamik) va gidroksaminokislotalarning OH-guruhi (serin, treonin) eritmalari kamdan-kam uchraydi.

    • zaif (qutb va van der Vaals) [ko'rsatish] .

      Oldin qutbli aloqalar suv va ionni ko'ring. Shubhasiz, bir aminokislota zanjiri radikalining -NH 2 - BH yoki -SH guruhi va ikkinchisining karboksil guruhi o'rtasida suv aloqalari aybdor. Ionni yoki elektrostatik aloqalar zaharli radikallar -NH + 3 (lizin, arginin, gistidin) va -COO - (aspartik va glutamik kislotalar) zaryadlangan guruhlari bilan aloqa qilish orqali eriydi.

      Polar bo'lmagan yoki van der Vaals havolalari aminokislotalarning karbongidrat radikallarida utvoryuyutsya mizh. Alanin, valin, izolösin, metionin, fenilalanin aminokislotalarining suvli muhitdagi gidrofobik radikallari birin-ketin o'zaro ta'sir qiladi. Zaif van der Waals zvenolari oqsil globulasining o'rtasida qutbsiz radikallardan hidrofobik yadro hosil bo'lishini biriktiradi. Polar bo'lmagan aminokislotalar qancha ko'p bo'lsa, polipeptid lansetini yig'ishda van der Vaals bog'lanishlarining roli shunchalik katta bo'ladi.

    Aminokislotalar radikallari orasidagi raqamli bog'lanishlar oqsil molekulasining kosmik konfiguratsiyasini aniqlaydi.

    Oqsilning uchinchi darajali tuzilishini tashkil etish xususiyatlari . Polipeptid lansetining uchinchi darajali tuzilishining konformatsiyasi uning oldiga kiradigan aminokislotalardagi lateral radikallarning kuchiga (birlamchi va ikkilamchi tuzilmalarning shakllanishiga kompost qo'ymaslik uchun) va mikro-nuqtalarga bog'liq. , o'rtasi. Protein pragnesining polipeptid lanceug qatlamlanganda, minimal erkin energiya bilan ajralib turadigan energetik yashovchan shaklni rivojlantiradi. Shuning uchun, qutbsiz bo'lmagan R-guruhlari, "o'ziga xos" etakchi, oqsilning uchinchi darajali tuzilishining ichki qismini qondiradi; Protein globulasi markazida suv molekulalari mavjud emas. Aminokislotalarning qutbli (gidrofil) R-guruhlari hidrofobik yadro nomi bilan aralashib, suv molekulalari bilan tiniqlanadi. Polipeptid lanset arzimas kenglikda kimerik tarzda yo'qoladi. Burmalar uchun ikkilamchi spiral konformatsiya buziladi. Nayzalar prolin yoki gidroksiprolin topilgan zaif nuqtalarda "sindiriladi", kichik miqdordagi aminokislotalar nayzalarda ko'proq bo'sh bo'lib, kichikroq peptid guruhlari bilan faqat bitta suv aloqasini hosil qiladi. Bokiralikning ikkinchi manbai glisin bo'lib, uning R-guruhi kichik (suv). Shuning uchun, boshqa aminokislotalarning R-guruhlari, yotqizilganida, glitsin uchun ahamiyatga ega bo'lgan sohada katta joy egallaydi. Bir qator aminokislotalar - alanin, leysin, glutamat, gistidin oqsil tarkibidagi turg'un spiral tuzilmalarni saqlaydi, shuningdek, metionin, valin, izolösin, aspartik kislotalar b-tuzilmalarga yopishadi. Uchinchi darajali konfiguratsiyaga ega bo'lgan oqsil molekulasida a-spirallar (spirallanish), b-tuzilmalar (sharuvat) va pardasiz chigallik shaklida bo'shliqlar mavjud. Proteinni faol qilish uchun faqat yotqizish uchun to'g'ri joy; oqsil kuchining o'zgarishiga olib keladigan buzilish va biologik faollikni o'tkazish.

    Oqsilning to'rtlamchi tuzilishi

    Bir polipeptid lansetdan hosil bo'lgan oqsillar faqat uchinchi darajali tuzilishni hosil qilishi mumkin. Ulardan oldin miyoglobinni ko'rish mumkin - nordon, bir qator fermentlarni (lizozim, pepsin, tripsin va boshqalar) bog'lashda ishtirok etadigan m'yazov to'qimalarining oqsili. Biroq, ba'zi oqsillar bir nechta polipeptid nayzalaridan, terilar esa qandaydir tretinli tuzilishdan rag'batlantiriladi. Bunday oqsillar uchun chorak struktura tushunchasi kiritilgan bo'lib, bu uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgan dekal polipeptid nayzalarini yagona funktsional oqsil molekulasiga tashkil qilishni anglatadi. Bunday chorak tuzilishga ega bo'lgan oqsil oligomer, uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgan polipeptid nayzasi esa protomerlar yoki subbirliklar deb ataladi (4-rasm).

    Chorak teng tashkil etilgan taqdirda, oqsillar uchinchi darajali strukturaning asosiy konfiguratsiyasini saqlab qoladi (globulyar yoki fibrillar). Masalan, gemoglobin chorak tuzilishga ega bo'lgan, bir nechta bo'linmalardan tashkil topgan oqsildir. Subbirliklardan teri - globulyar oqsil va gemoglobin ham globulyar konfiguratsiyaga ega bo'lishi mumkin. Soch va jun oqsillari - keratinlar, uchinchi tuzilish bo'ylab fibrillar oqsillarigacha ko'rinib turadi, fibrillar konformatsiyasini va chorak struktura hosil qilishi mumkin.

    Proteinlarning chorak tuzilishini barqarorlashtirish . To'rtdan bir tuzilishga ega bo'lgan barcha oqsillar subbirliklarga bo'linmaydigan alohida makromolekulalar shaklida ko'rindi. Subbirliklarning sirtlari orasidagi aloqa faqat aminokislotalar qoldiqlarining qutbli guruhlari tuzilishi uchun mumkin, polar bo'lmagan aminokislotalarning bichni radikallaridagi polipeptid nayzalaridan terining uchinchi darajali tuzilishini shakllantirish paytida parchalar (ular). barcha proteinogen aminokislotalarning katta qismi) o'rtadagi bo'linmalarning. Ushbu qutbli guruhlar o'rtasida son jihatdan ion (tuz), suv va ba'zi hollarda - disulfid bog'lanishlari joylashgan bo'lib, ular subbirliklarni uyushgan kompleks sifatida bezashga qodir. Suv aloqalarini buzadigan nutqlarning stazisi yoki disulfid joylarini tiklaydigan nutqlar, protomerlarning parchalanishiga va oqsilning chorak tuzilishining buzilishiga olib keladi. Stolda 1 oqsil molekulasining turli xil tashkil etilishini barqarorlashtiradigan bog'lanishlar haqidagi umumiy ma'lumotlar [ko'rsatish] .

    1-jadval. Oqsillarning strukturaviy tashkil etilishi mavjud bo'lgan bog'lanishlarning xususiyatlari
    Riven tashkiloti Tipi zv'yazkív (mítsnystyu uchun) Har xil turdagi zv'yazku
    Birlamchi (chiziqli polipeptid lanciug) Kovalent (kuchli) Peptid - aminokislotalarning a-amino- va a-karboksil guruhlari orasidagi
    Ikkilamchi (a-spiral, b-tuzilmalar) ZaifSuv - bitta polipeptid lansetining peptid guruhlari (birinchi va to'rtinchi teri) yoki yig'ilgan polipeptid lansetlarining peptid guruhlari o'rtasida
    Kovalent (kuchli)Disulfid - polipeptid lansetining nasl-nasabi chegaralaridagi disulfid halqalari
    Tretinna (globulyar, fibrillar) Kovalent (kuchli)Disulfid, izopeptid, buklangan firn - polipeptid lanceugning turli turlarining aminokislotalarining bichnymi radikallari orasida.
    ZaifVodnevy - turli xil polipeptid lanciug turlarining aminokislotalarining bichnymi radikallari o'rtasida.

    Innni (tuz) - polipeptid lanceug aminokislotalaridagi zanjir radikallarining protilin zaryadlangan guruhlari o'rtasida.

    Van der Waals - polipeptid lanceug aminokislotalarining qutbsiz zanjirli radikallari orasidagi
    To'rtlamchi (globulyar, fibrillar) ZaifInnni - subbirliklardan terining aminokislotalarida bakterial radikallar guruhlari bilan to'ldirilgan mizh protilen

    Vodnevy - aminokislotalar qoldiqlarining bichnymi radikallari o'rtasida, aloqada bo'lgan subunitlarning yuzasida tarqaladi.
    Kovalent (kuchli)Disulfid - terining ortiqcha sisteini va turli bo'linmalarning aloqa yuzalari o'rtasida.

    Ayrim fibrillyar oqsillarning strukturaviy tashkil etilishining xususiyatlari

    Fibrillyar oqsillarning strukturaviy tashkiloti globulyar oqsillar bilan juftlikda past xususiyatlarga ega bo'lishi mumkin. Xususan, dastur ustida keratin, fibroin va kollagenni qo'llash mumkin. Keratin a- va b-konformatsiyalarda mavjud. a-keratin va fibroin sferik burmalangan ikkilamchi tuzilishga ega, ammo keratinda lanset parallel, fibroinda esa antiparallel (bo'lim 3-rasm); Bundan tashqari, keratinda interstitsial disulfid aloqalari mavjud va tolali hidlar kundalikdir. Disulfid aloqalarining rivojlanishi keratinlarda polipeptid nayzalari kengayguncha amalga oshiriladi. Navpaki, keratinlardagi disulfid bog'lanishlarining maksimal sonini oksidlovchi moddalarni quyish yo'li bilan o'rnatish kenglik strukturasini yaratadi. Globulyar bo'lganlar vaqtida fibrillar oqlarida turli xil teng tashkilotlarni farqlash muhimdir. Agar (globulyar oqsilga kelsak), uchinchi darajali tuzilma bitta polipeptid lansetning bo'shlig'ida yotqizilishi va chorak tuzilishi - bir nechta lansetlar uchun javobgar ekanligi qabul qilingan bo'lsa, fibrilyar oqsillarda, hatto ikkilamchi strukturaning shakllanishi paytida ham, polipeptid lanset nayzalarining taqdiri olinadi. Fibrillyar oqsilning odatiy qismi kollagen bo'lib, u inson tanasidagi eng keng oqsillarga (barcha oqsillar massasining taxminan 1/3 qismiga) etib borishi mumkin. Vín místsya matolarda, scho mayut vysoko mítsníst í kichik raztyazhíst (tassellar, tendonlar, shkíra, tishlar va boshqalar). Kollagenda tretin aminokislotalarining ortiqcha miqdori glitsinga, yana to'rt yoki uchtaga yaqin - prolin yoki gidroksiprolinga tushadi.

    Polipeptid lansetini laman chizig'iga o'xshash kollagenga (asosiy tuzilishga) izolyatsiya qilish. U 1000 ga yaqin aminokislotalarni o'z ichiga oladi va molekulyar og'irligi 105 ga yaqin (5-rasm, a, b). Qo'zg'atuvchining polipeptid nayzasi aminokislotalar uchligidan (triplet) takrorlanadi, hujum qiluvchi omborning: gli-A-B, de A va B bo'lsin, qaymoq, glitsin, aminokislotalar (asosan prolin va gidroksiprolin). Ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalarni shakllantirishda (5-rasm, c va d) kollagenga (yoki a-nayzalarga) polipeptid nayzalari tipik a-spirallarni bera olmaydi, ular egizak simmetriya hosil qilishi mumkin. Prolin, gidroksiprolin va glitsin (anti-spiral aminokislotalar) uchun muhim ahamiyatga ega. Buning uchun silindrni o'rab turgan uchta ipga o'xshab, ikkita o'ralgan spirallar kabi uchta a-nayzalar yasaladi. Uchta spiral a-nayzalar kollagen strukturasini hosil qiladi, bu takrorlanadi, chunki u tropokolagen deb ataladi (5-rasm, d). Tropokolagen, uning tashkil etilishi va kollagenga uchinchi darajali tuzilishi uchun. Nayzadan muntazam ravishda tortib olinadigan prolin va gidroksiprolinning yassi halqalari unga qattiqlik beradi, tropokolagening a-naychalari orasidagi bog'lanish kabi va o'zaro bog'lanadi (shuning uchun kollagen cho'zilishga chidamli). Tropokolagen, aslida, fibril kollagenining kichik birligidir. Kollagenning chorak tuzilishida tropo-kollagen bo'linmalarining joylashishi pog'onali (5-rasm, e).

    Kollagen tuzilmalarining barqarorlashuvi interstitsial suv, ion va van der-vaals bog'lanishlari va oz miqdordagi kovalent bog'lanishlar mavjudligi bilan bog'liq.

    a-Lansiuglardan kollagenga kimyoviy jihatdan farq qilishi mumkin. Har xil turdagi a 1 -nayzalarni (I, II, III, IV) va a 2 - nayzalarni ajrating. Bundan tashqari, agar a 1 - va a 2 -lansiuglar tropokolagenin o'rnatilgan trilanceug spiralida ishtirok etsa, ular chotiri turi va kollagenni ajratadilar:

    • birinchi turdagi - ikkita a 1 (I) va bitta a 2 - nayza;
    • boshqa turdagi uchta a 1 (II)-nayzalar;
    • uchinchi tur - uchta a 1 (III)-nayzalar;
    • to'rtinchi tur - uchta a 1 (IV)-nayzalar.

    Birinchi turdagi kollagenning eng katta kengayishi: suyak to'qimasida venoz, shkir, tendonlar; kollagenning boshqa turi xaftaga tushadigan to'qimalarda va boshqalarda uchraydi.Bir turdagi to'qimalarda kollagenning har xil turlari bo'lishi mumkin.

    Kollagen tuzilmalarining yig'ilishi tartibga solinadi, ularning qattiqligi va inertligi kollagen tolalarining yuqori mustahkamligini ta'minlaydi. Kolajenik oqsillar uglevod tarkibiy qismlariga ham kiradi, shuning uchun ular protein-karbongidrat komplekslaridir.

    Kollagen - bu pozaklitin oqsili bo'lib, u barcha organlarga kirishi mumkin bo'lgan yaxshi to'qimalarning klitinlari tomonidan o'rnatiladi. Bu organlarning sog'lom to'qimalarining qo'llab-quvvatlovchi funktsiyalariga sonli zarar etkazish tufayli kambag'al kollagen (yoki yogi zararlanishi) bilan bog'liq.

    Storinka 3 har tomondan: 7

    Birlamchi tuzilma- Lanciusdagi nukleotidlarning Pevna ketma-ketligi. Fosfodiester aloqalaridan mamnun. Lansetning kobi 5 "-kinets (yogo uchida, fosfat ortiqcha bor), uchi, lanserning tugallanishi 3" (OH) -kinets sifatida ko'rsatilgan.

    Qoida tariqasida, azotli asoslar nayzaning o'zi shakllanishida ishtirok etmaydi, ammo NKning ikkilamchi tuzilishini shakllantirishda qo'shimcha azotli asoslar orasidagi ale suv aloqalari muhim rol o'ynaydi:

    RNKdagi adenin va urasil yoki DNKdagi adenin va timin o'rtasida 2 ta suv bog'i o'rnatiladi;

    guanin va sitozin o'rtasida - 3.

    Kompyuter chiziqli, lekin chegaralanmagan tuzilish bilan tavsiflanadi. Ko'pgina shaxsiy kompyuterlar birlamchi va ikkilamchi tuzilishga ega bo'lib, uchinchi darajali tuzilishga ega - masalan, DNK, tRNK va rRNK.

    RNK (ribonuklein kislotalari). RNK sitoplazmada (90%) va yadroda joylashgan. RNK tuzilishi va funktsiyasiga ko'ra ular 4 turga bo'linadi:

    1) tRNK (transport),

    2) rRNK (ribosomalar),

    3) mRNK (matritsa),

    4) nRNK (yadroviy).

    Messenger RNK. Ko'pincha klitinaning barcha RNKlarining 5% dan ko'prog'i tushadi. Yadroda sintezlanadi. Bu jarayon transkripsiya deb ataladi. Bu DNK nayzalaridan birining genining nusxasi. Protein biosintezi soati ostida (bu jarayon translatsiya deb ataladi) sitoplazmaga kirib, ribosoma bilan bog'lanadi va oqsil biosintezi sodir bo'ladi. mRNK oqsilning birlamchi tuzilishi (lansletdagi aminokislotalarning ketma-ketligi) haqida ma'lumotga ega, ya'ni. mRNKdagi nukleotidlar ketma-ketligi oqsildagi aminokislota qoldiqlari ketma-ketligiga o'xshaydi. 1 aminokislotani kodlaydigan 3 ta nukleotid kodon deyiladi.

    Genetik kodning kuchi. Genetik kodning omboridagi kodonlar soni. Hammasi bo'lib kodda 64 ta kodon, 61 tasi ma'no (í̈m vídpí edi pevna aminokislota), 3 tasi bema'ni kodonlar mavjud. Bu aminokislotaga o'xshaydi. Qi kodonlari tugatuvchi deb ataladi, parchalar oqsil sintezi tugaganligini bildiradi.

    Genetik kodning 6 ta vakolati:

    1) uchlik(oqsildagi teri aminokislotasi 3 ta nukleotidlar ketma-ketligi bilan kodlangan),

    2) ko'p qirralilik(Barcha turdagi bakteriyalar uchun bittasi - bakterial, mavjudotlar va o'simliklar),

    3) o'ziga xoslik(1 ta kodon 1 ta aminokislotadan kamroq to'g'ri keladi),

    4) virogenlik(1 aminokislota o'nli kodonlar bilan kodlanishi mumkin; faqat 2 ta aminokislotalar - metionin va triptofan har birida 1 ta kodon bo'lishi mumkin, aks holda - har biri 2 yoki undan ko'p),

    5) xavfsizlik(genetik ma'lumot 5"®3" to'g'ri chiziqdagi 3 ta kodon tomonidan uzluksiz o'qiladi),

    6) kollinearlik(oqsildagi aminokislota qoldiqlarining mRNK ketma-ketligidagi nukleotidlarning ketma-ketligi).

    Birlamchi mRNK tuzilishi

    Polinukleotid nayzasi, unda 3 ta asosiy mintaqa ko'rinadi:

    1) oldindan tarjima qilingan,

    2) efirga uzatish,

    3) keyin tarjima qilingan.

    O'tkazilayotgan hudud, qasos 2 ta fitna:

    a) KEP-dílnitsya - vikonuê zahisnu funktsiyasi (genetik ma'lumotlarning saqlanishini ta'minlash uchun);

    b) AG-region - oqsil biosintezi uchun ribosomalarning biriktirilish joyi.

    Mintaqa bir yoki bir nechta oqsillarning tuzilishi haqida genetik ma'lumotni olish uchun tarjima qilingan.

    Post-translatsiya hududi adeninni almashtira oladigan (50 dan 250 tagacha) nukleotidlar ketma-ketligi bilan ifodalanadi, bu poli-A-mintaqasi deb ataladi. mRNKning bu qismi ikkita funktsiyaga ega:

    a) Men jim bo'laman

    b) oqsil biosintezi uchun "pasport chiptasi" bo'lib xizmat qilish uchun, mRNKning bir martalik chayqalishidan so'ng, poli-A-hududdan nukleotidlar sprati ajralib chiqadi. Їí̈í dozhina oqsil biosintezidagi mRNK o'zgarishining ko'pligini aniqlaydi. Agar mRNK atigi 1 marta vikorizatsiya qilsa, u holda poli-A-hududiga ega emas, balki 3"-uchlari 1 yoki desilkom soch tolalari bilan tugaydi. Bunday soch turmagi beqarorlik bo'laklari deb ataladi.

    Matritsa RNK, qoida tariqasida, ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilishga ega emas (bu haqda hech narsa ma'lum emas).

    Transport RNK. Ular klitindagi umumiy RNK miqdorining 12-15% ni tashkil qiladi. Lansiusdagi nukleotidlar soni 75-90 ta.

    Birlamchi tuzilma- polinukleotid lanceug.

    ikkilamchi tuzilma- vikorist modeli R. Xollining belgilanishi uchun, u "otxonaning bargi" deb nomlanadi, 4-may aylanasi va 4-yelkasi:

    Qabul qiluvchi plastinka - aminokislotalarning biriktirilish joyi, barcha tRNKlarda bitta CCA ketma-ketligiga ega bo'lishi mumkin

    Belgilash:

    I - qabul qiluvchi qo'l, 7 juft nukleotid,

    II - dihidrouridil qo'li (3-4 bp) va dihidroridil halqasi (D-loop),

    III - psevduridil qo'l (5 juft nukleotid) va psevdouridil halqasi (T-loop),

    IV - antikodon qo'li (5 juft nukleotidlar),

    V - antikodon halqasi,

    VI - dodat halqasi.

    Loop funktsiyalari:

    • antikodon halqasi - mRNK kodonini tanib olish,
    • D-loop - oqsil biosintezi jarayonida ferment bilan o'zaro ta'sir qilish uchun,
    • TY-loop - oqsil biosintezi uchun ribosomaga timus biriktirilishi uchun;
    • qo'shimcha halqa - tRNKning ikkilamchi tuzilishini kiritish uchun.

    Tretinna tuzilishi– prokariotlarda shpindelning ko‘rinishi (D-qo‘l va TY-qo‘l pastga bukilib shpindel hosil qiladi), eukariotlarda teskari L harfining ko‘rinishi.

    tRNKning biologik roli:

    1) transport (aminokislotalarni oqsillarni, ribosomalarni sintez qilish joyiga etkazib beradi),

    2) adapter (mRNK kodonini taniydigan), nukleotidlar ketma-ketligi kodini mRNK ga oqsil tarkibidagi aminokislotalar ketma-ketligiga aylantiruvchi.

    Ribosomal RNK, ribosomalar. Bu qismda klitin RNKning 80% gacha topilgan. Utvoryuyut "skeleti", yoki ribosomalarning orqa miya. Ribosomalar ko'p miqdordagi rRNK va oqsillardan tashkil topgan nukleoprotein komplekslari. Hujayralarda oqsil biosintezi uchun "zavodlar".

    Birlamchi tuzilma rRNK - polinukleotid nayzasi.

    Molekulyar og'irligi va lanceusdagi nukleotidlar soniga ko'ra rRNKning 3 turi ajratiladi:

    • yuqori molekulyar (taxminan 3000 nukleotid);
    • o'rta molekulyar (500 nukleotidgacha);
    • past molekulyar og'irlik (100 nukleotiddan kam).

    Turli xil rRNK va ribosomalarni tavsiflash uchun nukleotidlarning molekulyar og'irligi va sonini emas, balki hisoblash odatiy holdir. sedimentatsiya koeffitsienti (ultratsentrifugada sedimentatsiyaning ustuvorligi). Sedimentatsiya koeffitsienti shvedberglarda (S),

    1 S = 10-13 soniya.

    Masalan, yuqori molekulyar cho'kma omillaridan biri 23 S, o'rta va past molekulyar og'irlik 16 va 5 S ga o'xshaydi.

    rRNKning ikkilamchi tuzilishi– qo‘shimcha azotli asoslar o‘rtasida rahunok suv aloqalari uchun chastkovy spiralizatsiya, soch iplari va ilmoqlar yasash.

    Tretinna tuzilishi rRNK - ixcham qadoqlash va V- yoki U-ga o'xshash shakldagi soch iplarini qo'llash.

    Ribosomalar 2 ta kichik va katta birlikdan iborat.

    Prokariotlarda matime sedimentatsiya koeffitsientining bo'linmasi 30 S, kichik birligi katta - 50 S, butun ribosoma - 70 S; eukariotlar odatda 40, 60 va 80 S ga ega.

    DNKning ombori, hayoti va biologik roli. Viruslarda, shuningdek, mitoxondriyalarda 1-lansiu DNK, boshqa klitinlarda - 2-lansiu DNK, prokariotlarda - 2-lansiu kilceva.

    DNK ombori- Dorimuetsya suvore spívydnoshennia azotli asoslar 2 DNK nayzalarida, yaky vyznachayutsya Chargaf qoidalari.

    Chargaf qoidalari:

    1. To'ldiruvchi azotli asoslar soni sog'lom (A = T, G = C).
    2. Purinlarning molyar ulushi pirimidinlarning dorsal molyar qismidir (A+G=T+C).
    3. 6-ketopidlar soni 6-aminopidlar sonidan kattaroqdir.
    4. Spivvídnoshennia G+C/A+T - turlarning o'ziga xoslik koeffitsienti. Jonivorlar va o'sayotgan mavjudotlar uchun< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

    Mikroorganizmlarda HC tipi ustunlik qiladi, AT tipi umurtqali, umurtqali va umurtqali buzoqlarga xosdir.

    Asosiy tuzilma - 2 polinukleotid, antiparallel nayzalar (div. ShKning birlamchi tuzilishi).

    ikkilamchi tuzilma- u ikki qatorli spiral bilan ifodalangan bo'lib, uning o'rtasi "tangalar to'plami" ga o'xshash tartibning azotli asosini to'ldiradi. Ikkilamchi tuzilish 2 turdagi rahunok bog'lanishlari uchun qisqartiriladi:

    • vodnevih - gorizontal ravishda, qo'shimcha azotli asoslar orasida (o'rta A va T 2 bo'g'inlari, mizh G va C - 3) hidlanadi.
    • hidrofobik o'zaro bog'liqlik kuchlari - azotli asoslar himoyachilari o'rtasida zv'yazki vinikayut va vertikal zarba.

    ikkilamchi tuzilma bilan xarakterlanadi:

    • spiraldagi nukleotidlar soni,
    • spiral diametri, spiral uzunligi,
    • Men bir-birini to'ldiruvchi asoslar bilan o'rnatiladigan kvartiralar orasida turaman.

    Ikkilamchi tuzilishning 6 ta konformatsiyasi mavjud bo'lib, ular lotin alifbosining bosh harflari bilan belgilanadi: A, B, C, D, E va Z. Ushbu konformatsiyalar asosiy parametrlar bilan boshqariladi va o'zaro o'tish mumkin. Konformatsiya standarti nimada yotish kerakligiga boy:

    • klitini fiziologik holati,
    • o'rtacha pH,
    • ion kuchi farqi,
    • díí̈ turli xil tartibga soluvchi oqsillar va ín.

    Masalan, DA- DNKning konformatsiyasi hujayra va DNK subfamiliyasi ostida yarim soat davomida, A-konformatsiyasi - yarim soatlik transkripsiya uchun qabul qilinadi. Z-tuzilmasi levo-burmalangan, reshta o'ng tomonga burilgan. Z-tuzilmasi chiziqli va DNK hujayralaridagi hujayralarda bo'lishi mumkin, bu erda G-C dinukleotid ketma-ketligi takrorlanadi.

    Ilgari, ikkinchi darajali tuzilma matematik jihatdan ta'minlangan va Uotson va Krik tomonidan modellashtirilgan (1953), buning uchun hid Nobel mukofotiga sazovor bo'lgan. Yak vyavilos zgod, ular vídpovídaê modelini taqdim etdilar B-konformatsiyalar.

    Asosiy parametrlar:

    • navbatiga 10 ta nukleotid,
    • spiral diametri 2 nm,
    • lasan simi 3,4 nm,
    • 0,34 nm asoslar tekisliklari orasida turish,
    • o'ng qo'l.

    Ikkilamchi strukturani qoliplashda 2 turdagi oluklar hosil bo'ladi - katta va kichik (ko'rinishidan, kengligi 2,2 va 1,2 nm). Buyuk Borozenki DNKning ishlashida muhim rol o'ynaydi, chunki ularga tartibga soluvchi oqsillar biriktirilgan, ular "sink barmoqlari" domeni kabi bo'lishi mumkin.

    Tretinna tuzilishi- Prokariotlar o'ta sarmalga ega, eukariotlar va odamlar, shu jumladan, bir nechta teng tartibga ega bo'lishi mumkin:

    • nukleosomnius,
    • fibrillar (yoki sho'r suv),
    • xromatin tolasi,
    • looped (abo domeni),
    • super-domen (ravonning o'zini elektron mikroskopda ko'ndalang smugatsiyada ko'rish mumkin).

    Nukleosoma. Nukleosoma (1974 yilda kiritilgan) disk shaklidagi shaklning bir qismi bo'lib, diametri 11 nm bo'lib, u giston oktameridan iborat bo'lib, ikki ipli DNK kabi 2 tartibsiz burilish (1,75 burilish) qiladi.

    Gistonlar past molekulyar og'irlikdagi oqsillar bo'lib, tarkibida 105-135 aminokislota qoldiqlari, gistonda H1 - 220 aminokislotalar qoldiqlari, 30% gacha liz va arg fraktsiyasiga to'g'ri keladi.

    Giston oktameri yadro deb ataladi. Vin markaziy tetramer H32-H42 va ikkita dimer H2A-H2B dan iborat. qi 2 dimerlari strukturani barqarorlashtiradi va DNKning 2 ta ipini mitial ravishda bog'laydi. Nukleosomalar orasidagi bog'lovchi deyiladi, unda 80 tagacha nukleotid bo'lishi mumkin. Histon H1 DNKni yadro atrofida harakatga keltiradi va nukleosomalar o'rtasida xavfsiz o'zgaradi, shuning uchun u fibrillalarning shakllanishida ishtirok etadi (uchlamchi tuzilishning 2-darajali).

    Buralganda fibrillalar hosil bo'ladi xromatin tolasi(3-qator), ular bilan 6 g nukleosomalar bir burilishda tovush chiqaradi, bunday strukturaning diametri 30 nm gacha oshadi.

    Interfaza xromosomalarida xromatin tolalari tashkil topgan domenlar yoki tsikllar, ular 35-150 ming tayanch juftlikdan hosil bo'lgan va yadro ichidagi matritsaga biriktirilgan. Shakllangan halqalar DNKni bog'laydigan oqsillarning taqdirini oladi.

    Superdomen Riven utveryuyut 100 ko'chadan, bu hujayralardagi xromosomalarning elektron mikroskopida DNKning mahkam o'ralgan hujayralari yaxshi kondensatsiyalangan.

    Zavdyaki bunday ukladannya DNK ixcham hasrat. Їí̈ dozhina 10 000 marta qisqaradi. Keyinchalik, DNK paketi gistonlar va boshqa oqsillar bilan bog'lanadi, bu esa nukleoproteinlar majmuasini xromatinga o'xshatadi.

    DNKning biologik roli:

    • genetik ma'lumotlarni saqlash va uzatish;
    • hujayralarning bo'linishi va ishlashini nazorat qilish;
    • dasturlashtirilgan hujayra o'limini genetik nazorat qilish

    Xromatin omboriga DNK (umumiy xromatinning 30%), oqsillarning RNK (10%) (giston va giston bo'lmagan) kiradi.

    Mavzu bo'yicha nazorat ishlarining yaxshi variantlari

    ko'rib chiqildi


    • Siz ham kiyishingiz mumkin

    Kaluz viloyatining tabiati, o'sishi va mavjudotlari Pam'ятник природи «Калузький Бір»

    Kaluz viloyatining tabiati, o'simliklari va mavjudotlari "Kaluzki bir" tabiiy yodgorligi

    0
    Savodxonlik uchun tadbirlar

    Savod o'rgatish darsi "Harf va tovush bilan bilish" Mavzu bo'yicha savod o'rgatish (katta guruh) uchun dars rejasi

    0
    Agressiya va tajovuz

    Agressiya va tajovuz

    0